О белок: Общий белок (в крови) (Protein total)

Общий белок

Общий белок — это органический полимер, состоящий из аминокислот. Различные белки участвуют во всех биохимических реакциях нашего организма в качестве катализаторов, транспортируют различные вещества и лекарственные препараты, участвуют в иммунной защите и т.д.

Суммарная концентрация белков, находящихся в сыворотке крови, определяется понятием «общий белок».

Общий белок — важнейший компонент белкового обмена в организме. Под понятием «общий белок» понимают суммарную концентрацию альбумина и глобулинов, находящихся в сыворотке крови. В организме общий белок выполняет следующие функции: участвует в свертывании крови, поддерживает постоянство Рн крови, осуществляет транспортную функцию (перенос жиров, билирубина, стероидных гормонов в ткани и органы), участвует в иммунных реакциях и многие другие функции.

Определение белка в сыворотке крови используется для диагностики заболеваний печени, почек, онкологических заболеваний, при нарушении питания и обширных ожогах.

Повышенный белок у детей бывает при диарее, рвоте при кишечной непроходимости, при больших ожогах и холере. У детей и у взрослых повышенное содержание белка в крови вызывают:

• острые и хронические инфекционные заболевания

• ревматоидный артрит, ревматизм

• онкологические заболевания.

Если результат биохимии белков — пониженный белок, то врач может предположить следующие заболевания:

• панкреатит

• заболевание печени (цирроз, гепатит, рак> печени, токсическое поражение печени)

• заболевание кишечника

• острые и хронические кровотечения

• заболевание почек, сопровождающиеся значительной потерей белка с мочой (гломерулонефрит и др.)

• уменьшение синтеза белка в печени (гепатит, цирроз)

• повышенные потери белка при кровопотере, обширных ожогах, травмах, опухолях, асците, хроническом и остром воспалении

• нарушение функции желудочно-кишечного тракта

• онкологическое заболевание.

Анализ белка может показать снижение общего белка в крови при голодании, сильных физических нагрузках.

 

Общий белок (Total Protein)

Общий белок (Total Protein)

Белок общий в сыворотке — это измерение концентрации суммарного белка (альбумины + глобулины) в жидкой части крови, результаты которого характеризуют обмен белков в организме. Альбумины синтезируются в печени, глобулины – в лимфоцитах. Общее содержание белка в сыворотке крови отражает состояние белкового обмена. Белки преобладают в составе плотного остатка сыворотки крови (жидкой части, не содержащей клеточных элементов). Они служат основным строительным материалом для всех клеток и тканей тела. Из белков построены ферменты, многие гормоны, антитела и факторы свертывания крови. Отклонение уровня общего белка от нормы может быть вызвано рядом физиологических состояний (не патологического характера) или являться симптомом различных заболеваний. Принято различать относительное отклонение (связанное с изменением содержания воды в циркулирующей крови) и абсолютное (вызванное изменениями в обмене – скорости синтеза/распада – сывороточных белков). Анализ на общий белок сыворотки позволяет выявить существенное снижение жизнеспособности организма в связи с какими-либо важными для здоровья причинами или сделать первый шаг в диагностике заболевания, связанного с нарушением белкового обмена.

Подготовка к исследованию

Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
 

Показания к исследованию

При первичной диагностике какого-либо заболевания.
При симптомах истощения.
При подозрении на заболевание, связанное с какими-либо нарушениями белкового обмена.

Когда оценивают состояние обмена веществ или щитовидной железы.
При обследовании функции печени или почек.
При длительном клиническом наблюдении за ходом лечения заболеваний, связанных с нарушениями белкового обмена.
Когда рассматривается возможность проведения хирургической операции.
При профилактическом обследовании.

 

Интерпретация

Референсные значения (норма общего белка в крови)

Возраст	Референсные значения
0 — 7 мес.	44 – 76 г/л
7 — 12 мес.	51 — 73 г/л
1 — 3 года	56 — 75 г/л
3 — 18 лет	60 — 80 г/л
> 18 лет	64 — 83 г/л

Причины повышения уровня общего белка в крови:

Острая и хроническая инфекция (включая туберкулез)

нарушение функции коры надпочечников

аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка, склеродермия)

аллергические состояния

некоторые редкие системные заболевания

потеря жидкости (диабетический ацидоз, хронический понос и др.)

дыхательная недостаточность

разрушение эритроцитов

активный хронический гепатит

некоторые редкие заболевания крови

Причины понижения уровня общего белка в крови:

Задержка жидкости в связи с нарушением функции почек или ослаблением работы сердца

недостаточность поступления белка в организм или нарушение усвоения пищи в желудочно-кишечном тракте (вследствие голодания, недоедания, сужения пищевода, заболеваний кишечника воспалительного характера)

снижение синтеза белка в печени (из-за гепатита, цирроза/атрофии печени, интоксикации)

врожденные нарушения синтеза отдельных белков крови, повышенный распад белка (как результат злокачественных новообразований, гиперфункции щитовидной железы, послеоперационного состояния, длительной лихорадки, травмы, долгого лечения гормональными противовоспалительными препаратами)

чрезмерная потеря белка при заболеваниях почек, сахарном диабете, кровотечениях

потеря белка вместе с жидкостью, которая накапливается в брюшной полости и полости плевры.

 

На результаты могут влиять

Прием пищи может существенно повысить содержание белка в крови, в то время как после физической нагрузки оно снижается. На концентрацию белка также способны влиять употребление чая, кофе, алкоголя, лекарственных средств. Кроме того, для наиболее точного результата пациенту следует воздержаться от пищи со значительным количеством жиров.

Назначается в комплексе

Альбумин в сыворотке
Белковые фракции в сыворотке
Белок общий в моче

Анализ №AN28TP, Общий белок для собак и кошек: показатели, норма

Белки плазмы крови оказывают коллоидное осмотическое давление, участвуют в иммунных, воспалительных реакциях и в процессе свертывания крови, помогают в поддержании кислотно-щелочного баланса, а также выполняют регуляторную, двигательную, защитную, питательную и другие функции.

Некоторые белки служат в качестве ферментов, антител, факторов свертывания, гормонов, белков острой фазы, транспортных веществ. Основным местом синтеза белков плазмы является печень. Также местом их образования является иммунная система.

В биохимических исследованиях используют сыворотку крови и плазму. Сыворотка содержит все белки плазмы, кроме фибриногена, V и VIII факторов свертывания, которые потребляются в процессе образования тромба. Различия между концентрацией белков сыворотки и плазмы, как правило, клинически незначимы, и составляют примерно 5% от белков плазмы.

Концентрация общего белка определяется содержанием альбуминов и глобулинов в крови. У домашних животных альбумин составляет от 35 до 50% от общей концентрации белка в сыворотке. Альбумин синтезируется в печени и регулируется интерлейкином 1 (IL-1) и другими цитокинами.

Существует прямая корреляция между обновлением альбумина и размером тела животного. Период полувыведения альбумина у собак составляет 8 дней, у лошадей ‒ 19 дней. В результате высокой концентрации и небольшого размера молекул альбумин на 75–80% определяет коллоидно-осмотическое давление плазмы. Многие компоненты плазмы транспортируются альбумином, и изменение его концентрации влияет на общее количество этих циркулирующих компонентов. Альбумин подавляет процесс агрегации тромбоцитов и усиливает активность антитромбина III. Поэтому значительное снижение концентрации альбумина в плазме может вызвать протромботические нарушения. Синтез альбумина уменьшается во время ответной реакции острой фазы.

Глобулины с помощью электрофореза разделяются на α-, β- и γ-глобулины.

Большинство α- и β-глобулинов синтезируются в печени. Липопротеины и белки острой фазы воспаления являются α- и β-глобулинами. Иммуноглобулины (γ-глобулины) секретируются В-лимфоцитами и плазматическими клетками во многих тканях, в частности, в лимфоидных органах.

Значение соотношения альбумина к глобулину (А/Г) используется при интерпретации результатов исследования общего белка. Это соотношение будет оставаться в пределах нормальных значений, если обе фракции изменяются равномерно (например, при потере как альбумина, так и глобулина в результате кровотечения, повышение концентрации альбумина и глобулина в результате обезвоживания). Снижение А/Г соотношения возникает при почечной протеинурии и/или усилении продукции иммуноглобулинов вследствие антигенной стимуляции. Увеличение А/Г соотношения возникает при подавлении синтеза иммуноглобулинов у взрослых или при недостаточном поступлении молозива у жеребят и телят.

ПРЕАНАЛИТИКА:

Для получения более точных результатов животные перед исследованием должны находиться на голодной диете не менее 12 часов. Образец стабилен 3 дня при температуре хранения +2°С…+8°С; сохраняет стабильность 6 месяцев при замораживании -17С…-23С.
Гемолиз может повлиять на результаты исследования. Липемия и билирубинемия могут приводить к ложному увеличению концентрации общего белка. Значение содержания общего белка в крови увеличивается при высокой концентрации глюкозы, мочевины, натрия и хлорида в результате завышения показателя преломления (рефрактометрия).

ИНТЕРПРЕТАЦИЯ:

Результаты исследования содержат информацию исключительно для врачей. Диагноз ставится на основании комплексной оценки различных показателей, дополнительных сведений и зависит от методов диагностики.

Единицы измерения в лабораторииVET UNION: г/л.

Референсные значения:

• Собаки: 0–6 мес. ‒ 34–52 г/л; 6–12 мес. — 49–67 г/л; старше одного года — 54–77 г/л.
• Кошки: 0–6 мес. — 38–65 г/л; 6–12 мес. — 33–75 г/л; старше одного года — 57–79 г/л.
• Лошади: 55–73 г/л.
• КРС: 59–82 г/л.
• МРС: 60–79 г/л.
• Хорьки: 51–74 г/л — альбиносы; 53–72 г/л ‒ темные.
• Кролик:54–75 г/л.
• Крыса:56–76 г/л.
• Морская свинка:46–62 г/л.
• Мышь: 35–72 г/л.
• Песчанка: 43–125 г/л.
• Хомяк:52–70 г/л.
• Шиншилла: 38–56 г/л.
• Тукан: 30–50 г/л.
• Тигр:37–87 г/л.
• Леопард: 49–95 г/л.

У млекопитающих и птиц наблюдаются изменения концентрации белков крови в зависимости от возраста. При рождении у млекопитающих выявляется низкая концентрации белков в крови, увеличение происходит до уровня взрослых животных в течение от шести месяцев до одного года. С возрастом концентрация альбумина немного уменьшается, в то время как уровень глобулинов, в частности, иммуноглобулинов и белков острой фазы, постепенно увеличивается. Эти изменения следует учитывать при интерпретации результатов исследования.

Общая концентрация сывороточного белка и содержание глобулинов в крови млекопитающих имеют тенденцию к снижению в течение последней трети беременности. Концентрации общего белка и альбумина в крови уменьшаются в период лактации.

Повышение уровня:

• Гемоконцентрация (дегидратация).
• Воспалительный процесс (инфекционной, неинфекционной этиологии).
• Лимфоидный лейкоз (например, В-клеточная лимфома).
• Множественная миелома.

Понижение уровня:

Гемодилюция:

• Гиперволемия.
• Хроническая сердечная недостаточность.
• Нефротический синдром.
• Цирроз печени.
• Синдром неадекватной секреции антидиуретического гормона (СНАСАГ, синдром Пархона).

Потеря белка из сосудистого русла:

• Потеря крови.
• Энтеропатия с потерей белка.
• Нефропатия с потерей белка.
• Экссудативные формы заболевания кожи.

Недостаточный синтез белка или увеличение катаболизма белка:

• Голодание или кахексия.
• Нарушение переваривания пищи или мальабсорбция.
• Печеночная недостаточность.
• Нарушение пассивного транспорта.
• Снижение иммуноглобулинов.

Общий белок (суточная моча) (Protein total)

Что такое общий белок в суточной моче (Protein total)?

Определение общего белка в суточной моче (Protein total, urine) – это анализ, позволяющий измерить концентрацию белка, выделяемого почками с мочой в течение 24 часов.

В жидкой части крови (плазме) белки отвечают за перенос многих веществ к органам и тканям, а также за сохранение постоянного объема циркулирующей крови, то есть белки выполняют жизненно важные функции.

В норме кровь, проходя через почки, фильтруется специализированными структурами – клубочками с образованием первичной мочи, в которую попадают только белки небольшого размера. Затем эти белки возвращаются в кровоток (реабсорбируются) в канальцах почек, не сохраняясь во вторичной моче – той, которая выводится из организма. При нарушении работы почек в мочу могут попасть крупные белки или не реабсорбироваться мелкие. Обнаружение белка в моче называется протеинурией.

При повреждении клубочкового аппарата почек первым в мочу попадает белок альбумин.

Слишком большое содержание белка в крови также может привести к его попаданию в мочу, это наблюдается при злокачественных заболеваниях крови или лимфатической системы (миеломной болезни или множественной миеломе, лимфоме) и др.

Для чего определяют уровень общего белка в суточной моче?

Определение уровня общего белка в суточной моче используют для обнаружения заболеваний почек. Это крайне важно пациентам с сахарным диабетом и/или артериальной гипертонией, поскольку раннее обнаружение белка в моче позволяет скорректировать терапию основного заболевания и отсрочить проявления почечной недостаточности. Для этих целей также могут использоваться анализы на определение альбумина в моче (в разовой порции, в суточной моче).

Определение общего белка в суточной моче важно проводить беременным женщинам, у которых есть положительные результаты тестов на белок в разовых порциях мочи, поскольку наличие белка может свидетельствовать о преэклампсии.

В ряде случаев могут понадобиться другие тесты, например, на определение общего белка в плазме крови при массивной протеинурии, а также липидов крови для подтверждения нефротического синдрома.

При каких заболеваниях повышается уровень общего белка в суточной моче?

Уровень общего белка в суточной моче повышается при гломерулонефрите, нефротическом синдроме, сахарном диабете, гипертонической болезни, инфекционных заболеваниях мочеиспускательного тракта, множественной миеломе, лимфоме, тяжелой сердечной недостаточности, опухолевых заболеваниях мочевых путей, преэклампсии, системной красной волчанке, амилоидозе, синдроме Гудпасчера, отравлении тяжелыми металлами.

Почему результат анализа может быть некорректным?

На концентрацию общего белка в суточной моче могут влиять избыточные физические и эмоциональные нагрузки (сильный стресс), повышение температуры тела, воздействие холода, высокобелковая диета, прием некоторых лекарственных препаратов. Перед сдачей анализа необходимо обсудить с врачом, назначившим тест, особенности пищевого рациона и полный список принимаемых постоянно или периодически лекарственных препаратов и добавок к пище.

На результат теста могут влиять нарушения при сборе мочи, поэтому следует предварительно ознакомиться с инструкцией по сбору биоматериала.

Интерпретация результатов исследований содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом. Информацию из этого раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного обследования, так и нужную информацию из других источников: анамнеза, результатов других обследований и т.д.

Единицы измерения: мг/сутки. 

Альтернативные единицы: г/сутки. 

Перевод единиц: г/сутки х 1000 ==> мг/сутки.

Референсные значения:

Повышение уровня:

1. нефротический синдром;

2. гломерулонефриты;

3. диабетическая нефропатия;

4. поражение почечных канальцев;

5. инфекции мочевых путей;

6. миелома;

7. миелопролиферативные и лимфопролиферативные расстройства;

8. гематурия;

9. застойная сердечная недостаточность;

10. опухоли мочевых путей;

11. физическое напряжение (увеличение до 320 мг/сутки).

См.также: тест № 28 Общий белок (в крови).

Сдать анализ Общий белок в Москве платно, цена, сроки

Анализ на общий белок часто используется при необходимости оценить общее состояние здоровья. В случае отклонения анализируемой характеристики от нормы могут быть назначены дополнительные уточняющие виды анализов. Обследование на общий белок может назначаться в качестве вспомогательного теста при диагностике различных заболеваний.

Адекватный белковый состав крови имеет чрезвычайно большое значение для организма. В организме присутствуют более 3000 белков, характеризующихся широким спектром функций. Многие белки, присутствующие в крови, например, ферменты, гормоны, липопротеины, гемоглобин, анализируются в ходе специализированных тестов, чтобы выявить соответствующие отклонения в различных системах организма.

Концентрация разнообразных белков в крови чутко реагирует на патологические процессы в различных системах организма. Аномальная, то есть суммарная концентрация всех белков в плазме, свидетельствует об отклонении от нормы в содержании отдельных классов белков. Общий белок представлен альбуминами и глобулинами (60% и 40% от суммарного количества, соответственно). Для поддержания нормальной гемодинамики требуется адекватное соотношение этих классов белков в крови.

Значения анализируемого показателя отражают пищевой статус человека, а также его можно использовать для скрининга заболеваний почек и печени. В некоторых случаях этот вид обследования позволяет диагностировать определенные заболевания до появления симптомов. Обычно, если анализ на общий белок показывает аномальные значения, то назначаются уточняющие виды обследований, чтобы выяснить, концентрация каких именно белков отклоняется от нормы. Так как значения исследуемой характеристики могут отражать особенности рациона и образа питания человека, то этот вид обследования порой назначается при существенном необъяснимом снижении веса.

Интерпретация результатов

Результаты исследования на общий белок позволяют судить о состоянии здоровья, адекватности рациона, статусе печени и почек. Полученные данные не следует интерпретировать в отрыве от остальных показателей о состоянии здоровья. Необходимо их соотнесение с результатами других исследований, полученных ранее. Для этого следует использовать помощь специалиста, а не пытаться истолковать результаты самостоятельно.

Повышен общий белок может быть при наличии в организме гидратации, вызванный различными патологическими состояниями. К ним относятся рвота, понос, обе формы диабета и болезнь Аддисона. Также общий белок в крови повышается при заболеваниях, влекущих развитие воспаления в организме. К ним относятся рак, аутоиммунные заболевания, хронические и тяжелые инфекции.

Снижение показателя общего белка может проистекать от белковых потерь, отмечающихся при гломерулонефрите, кровопотере, нефропатии, энтеропатии с потерей белка и ожогах. К понижению этого показателя также может приводить гипергидратация, отмечающаяся при синдроме Пархона и некоторых других заболеваниях. Пониженный синтез белка, вызванный недостатком питания или хроническими заболеваниями печени, также порой влечет снижение исследуемого показателя.

Аномальные значения могут свидетельствовать о необходимости проведения дополнительного обследования с целью постановки верного диагноза. Специалист может порекомендовать сдачу печеночных проб, анализов почечных функций, электрофорез сывороточных белков, а также обследование на целиакию и воспаление кишечника.

Уровень концентрации белка в биохимическом анализе крови является показателем общего состояния обмена белка в организме. Уровень остаточного белка определяет способность частичек воды поддерживать упругость тканей и удерживаться в крови, циркулирующей по сосудам. От содержания белка также зависит оптимальный уровень рН в организме. Отклонение этого значения от нормы в расшифровке может быть физиологическим — вследствие беременности и кормления грудью, длительного постельного режима, недостаточного поступления белка в пищу вместе с продуктами питания, повышенной потребности организма в данном элементе. Патологическое изменение показаний белка в биохимии крови связано со сбоями гормонального фона, ухудшением работы сердца и почек, а также задержкой избыточного количества жидкости.

В каких случаях назначается анализ крови на белок?

Кровь для проведения клинического анализа на белок рекомендуется сдавать для:

• диагностики патологий, связанных с нарушением белкового обмена;
• определения отсутствия сбоев питания у взрослых пациентов;
• контроля над выполнением органами их физиологических функций;
• оценки состояния обмена веществ и работы щитовидной железы.

В наших клиниках можно сдать анализ крови на общий белок в любое удобное для вас время — запись на исследование возможна онлайн или по телефону.

ОБЩИЕ ПРАВИЛА ПОДГОТОВКИ К АНАЛИЗАМ КРОВИ

Кровь берется из вены. Необходимо соблюдать общие рекомендации:

• кровь сдается утром натощак или не ранее, чем через 2–4 часа после приема пищи;
• допускается употребление воды без газа;
• накануне анализа следует отказаться от алкоголя, исключить физическое и эмоциональное перенапряжение;
• отказаться от курения за 30 минут до исследования;
• не стоит сдавать кровь в период приема медикаментов, если врач не назначил иное.

Белка обыкновенная | Барнаульский зоопарк «Лесная сказка»

Белки — очень шустрые и безмерно любопытные зверьки. Каждый посетитель, задержавшийся у их вольере, становится объектом беличьего внимания. Наши белочки дружелюбны и вполне хорошо уживаются с морскими свинками, с которыми делят вольер в летний период. Любят орехи, фрукты, ягоды. Запасов никогда не делают, так как корм получают ежедневно.

О виде животного

Белки — род некрупных грызунов семейства беличьих. Род включает в себя порядка 30 различных видов, которые населяют практически всю планету от Азии до Северной Америки.

Характерные особенности белок:

• Обыкновенная белка — единственный представитель семейства, обитающий на просторах России.
• У белки круглая голова и большие черные глаза-бусины.
• Окрас беличьей шубки меняется ежесезонно от рыжего до серого цветов.
• Пальцы белки оканчиваются острыми когтями.
• Задние лапы белки намного длиннее передних.

Вес этих мелких грызунов редко превышает 350 граммов, при этом белки обладают длинным стройным телом до 30 сантиметров длиной и роскошным пушистым хвостом. Для лучшего осязания природа наградила белок сверхчувствительными вибриссами на мордочке, животе и передних лапках. Цвет шерсти белок и размер их тел различается в зависимости от места обитания: обитатели равнин существенно мельче своих горных собратьев.

Белки населяют леса, преимущественно хвойные, поскольку именно там легче всего добывать любимую пищу — семена. В южных регионах России белки приспособились к жизни в плодовых садах и даже виноградниках. Живя на деревьях, белки обладают невероятной юркостью и подвижностью. Для них не составляет никакого труда совершить прыжок длиной 4 метра, при этом «рулем» им служит хвост. Большую часть дня белки посвящают поискам пропитания, происходит это утром и вечером. Белки — любители орехов и желудей, а также ягод, клубней и даже грибов. Бывает, не гнушаются перекусить личинками, насекомыми и птенцами.

В период размножения самку белки окружает стайка самцов, которые всячески демонстрируют друг другу и возлюбленной свое превосходство: издают урчащие звуки, бьют лапами ветки, гоняются друг за другом. Беременность у самки продолжается до 38 дней, на свет появляются до 10 слепых крохотных бельчат. Мать-белка кормит их молоком до 50 дней. Половозрелый возраст белки — 9 месяцев. В условиях дикой природы белка уже в 4 года считается отжившей свое, однако в неволе срок ее жизни увеличивается до 12 лет. Численность этих зверьков высока, поэтому вымирание в ближайшие годы им точно не грозит.

Интересные факты о белках:

• Белки — самые чистоплотные среди грызунов: самцы зачастую тратят больше времени на уход за собой, чем самки.
• Белки обладают великолепным обонянием: самец чует запах самки на расстоянии 1,5 километров.
• Новорожденные беличьи детеныши весят всего 30 граммов.
• Несмотря на стройность, за 7 дней белка способна съесть количество еды, равное собственному весу.
• Взрослые белки живут поодиночке.

Точное предсказание структуры белка даст прорыв в создании лекарств

Фантасты прошлого мечтали об искусственном сверхразуме, который решит все проблемы человечества. Но сейчас мы чаще видим такие заголовки: «Нейросеть подделала голоса знаменитостей», «нейросеть научилась заменять лица актеров в фильмах», «нейросеть записала рэп-альбом»…

Впрочем, есть и по-настоящему серьезные достижения. Одно из них связано с предсказанием поведения живых систем. В конце 2020 года программисты DeepMind — исследовательского подразделения Google — создали программу, которая может построить структуру белка по последовательности его аминокислот. На основе этих данных ученые могут узнать о белке очень многое. В том числе и то, как он работает.

Олег Михайловский — сотрудник Лаборатории биомолекулярного ядерно-магнитного резонанса СПбГУ, один из тех, кто в России занимается изучением структуры белков. Он разрабатывает дополнение к программному пакету Amber — одному из двух крупнейших в мире инструментов для биомолекулярного моделирования. Разработка ученого позволяет получать высокоточные структуры белков на основе данных рентгеновской дифракции и компьютерной симуляции молекулярной динамики. Мы попросили его рассказать простыми словами об исследованиях, которые мало кто понимает, но которые могут изменить нашу жизнь уже очень скоро.

О том, почему структура белка — это «загадка века»

Белки выполняют очень много функций в организме. Проще сказать, чего они не делают. Например, ферменты, которые помогают нам переваривать еду — это белки. Из фибриллярных белков состоят наши ткани, такие как мышцы или волосы. Белки участвуют в формировании иммунитета, обеспечивают саморегуляцию организма — например, свертываемость крови. Представьте длинную нить из связанных друг с другом шнурков разного цвета, которые сплетены в очень затейливую фигуру. Шнурки — это аминокислоты, строительные элементы белка. Основных аминокислот всего двадцать, но они расположены в разном порядке. Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. А это открывает огромные возможности.

Могу привести в пример болезнь Альцгеймера. Один из ее характерных признаков — накопление в мозге неправильно свернутых белков бета-амилоидов, которые вызывают гибель нейронов. По сути, из-за неправильной структуры белки начинают друг на друга наслаиваться и блокировать взаимодействие между клетками. Такие поломки в белках неплохо бы идентифицировать. А потом уже на основании модели внести мутацию туда, где она будет полезна. Увеличить активность какого-нибудь белка. Или, наоборот, снизить ее.

​​​О прорыве, которые обеспечили нейросети

Технически мы можем определить структуру белка вручную. Например, с помощью рентгеновской кристаллографии. Как это происходит? Мы выращиваем кристаллик с белком, светим на него лучом и получаем красивые картиночки с детектора. Дальше мы смотрим, где у нас на картинке точки интенсивности, и по ним можем рассчитать модель этого белка — то есть понять, где какой атом находится.

Но с нуля получить эту модель очень сложно и затратно. На одно только выращивание кристаллика хорошего качества может уйти несколько месяцев, в зависимости от белка, однако заранее предсказать, сколько займет процесс подбора «правильных» условий для его роста, практически невозможно. А есть белки, которые вообще никак не кристаллизуются. Есть и другие методы спектроскопии, такие как ЯМР, но они по своим причинам могут не сработать. И тут нам помогает компьютерное моделирование. Если мы не знаем структуру какого-то нового белка, ее можно попробовать предсказать по структуре его «родственника». За много лет на основе экспериментальных данных у нас накопилось порядка 170 тысяч уже известных структур. Если обучить машинный алгоритм на их основе, можно получить относительно точные предсказания. Например, нейросеть AlphaFold2 от Google. Но их модель ошибается примерно на размер атома, а это может быть важным для предсказания взаимодействий этого белка с другими молекулами.

Но мы все равно не можем обойтись без экспериментов. Модель AlphaFold тренируется на определенном наборе, но что она делает помимо этого набора, сложно сказать. Для известных белков мы можем подтвердить или опровергнуть результат, полученный с помощью нейросети. А для новых мы проверить результаты никак не можем. Поэтому нужно получать экспериментальные данные, чтобы подтверждать предсказания. И как раз обработка этих данных с помощью нашей программной «надстройки» позволяет строить максимально точные модели белков, которые пока не под силу ни одной нейросети.

О том, как провести эксперимент в виртуальной реальности

Эксперимент на компьютере — звучит странно. Но это именно эксперимент. Ты запускаешь симуляцию и смотришь на результат. У нас есть определенный базовый протокол, по которому идет симуляция. Ты настраиваешь условия, и нужно посмотреть, что будет происходить в зависимости от этих условий. А этих условий, например, сотня. Естественно, руками их настраивать никто не будет — для этого я пишу скрипт. Думаю, любой современный ученый должен уметь работать со скриптами, без этого уже невозможно. 100 условий руками щелкать — это не прикольно.

Как это происходит на практике? Допустим, нам нужно попытаться предсказать, как одна молекула соединяется с другой. Есть математическая функция, которая описывает, как себя ведут атомы друг по отношению к другу. Мы подставляем условия и просчитываем их для тысячи разных молекул — по отношению к одной целевой. Запускаем тысячу симуляций. Потом на основании результатов можно, например, понять, как будет работать молекула лекарства.

Самое интересное — когда ты получил результаты и пытаешься вычленить какой-то паттерн в том, что ты получил. Какую-то закономерность. У тебя есть критерии оценки. Бывает, ты обнаруживаешь, что паттерна нету. Но ты все равно пытаешься найти объяснение, почему это так. Конечно, когда ты попробовал кучу разного и понял, что ничего не работает, — наступает разочарование. Но я стараюсь такие дни забывать. Утром просыпаешься свежим и пытаешься пробовать снова.

О пути из математиков в биологи

Хотя сейчас моя работа происходит в основном на компьютере, я могу и электрод к мозгу мышки подключить, и провести спектроскопический эксперимент. Хотя начинал я с математики. Я учился в обычной школе в Петербурге и параллельно ходил в Центр компьютерных технологий в Аничковом дворце, учился программированию.

Как-то в очередной год я пришел записываться дальше, и преподаватель мне говорит: попробуй поступить в Лабораторию непрерывного математического образования. Я пришел туда, пообщался с директором. Прошел какое-то тестирование — было очень сложно. Но начал ходить. Было очень непривычно, что там уже занятия назывались парами — с 9 класса. И нам уже тогда давали научных руководителей. От этой школы я стал ездить на российские и международные научные конференции для школьников, участвовать в конкурсах. Например, ездил на знаменитую Intel ISEF в США и получил там премию Американского математического общества.

Дальше был матмех СПбГУ по специализации дифференциальные уравнения и динамические системы. Я даже поступил в аспирантуру, но что-то все-таки не удовлетворяло. И в итоге я стал подавать документы в другие университеты на другие специальности. Я слушал курсы на Coursera и других площадках, не связанных с математикой. Стал интересоваться биохимией, нейронными сетями. И так сошлись звезды, что мою заявку одобрили и мне предложили поступить на междисциплинарную программу в Университете Пердью в США. В первый год на этой программе каждый студент проходит четыре так называемых ротации — у разных научных руководителей. Смотрит, что ему больше по душе. Причем ты выбираешь их сам. Я успел позаниматься программированием в области биоинформатики, был в лаборатории изучения нейронной деятельности. Даже мышек резал. Но никаких зверств, все было очень гуманно.

Я знаю, как аккуратно подключить электрод к мозгу мышки. А это очень непросто! Руководитель говорил, что у меня классно все получается. Но меня отвернул от этой работы… запах. Виварий, где мышки растут — он просто ужасно пахнул. После двух месяцев работы там мне казалось, что от меня постоянно пахнет виварием. Даже когда я менял одежду.

По итогу ротаций мой выбор пал на лабораторию химического факультета, которая занималась ЯМР-спектроскопией белков. В диссертации тематика сменилась с одной спектроскопии на другую — рентгеновскую. Защищался я уже во время пандемии, но не дистанционно. В большой аудитории на 100 человек были 4-5 членов комитета, рассаженные по разным концам комнаты. А потом я вернулся в Россию. Так получилось, что глава диссертационного комитета в Пердью, Николай Скрынников, также работал и здесь, в Лаборатории биомолекулярного ЯМР Института трансляционной биомедицины СПбГУ. Мы продолжаем развивать начатый еще во время работы над моей диссертацией проект, и сейчас я тружусь в его лаборатории.

О конкуренции и сотрудничестве

Сегодня наука — это коллективная работа. Конечно, мы конкурируем — например, за гранты. Тебе интересна какая-то тема, ты плюс-минус знаешь, какие люди занимаются ей по всему миру. И ищешь пробелы в работах других. Такие пробелы, которые бы принесли пользу. И хочется опубликовать свой результат раньше других.

Бывает так, что за полгода до твоей публикации кто-то другой выпускает статью по той же теме. Приходит разочарование, но ты пытаешься искать выходы из этой ситуации. Смотришь: ага, вот они сделали это, а я сделаю что-то другое. Похожее, но все-таки в другую сторону. Но нет такого, что наука — это джунгли, и тебя обязательно съедят. Конкуренция есть, но можно кому-то написать, посоветоваться. Можно даже договориться: «Я подожду, пока вы опубликуетесь, а я потом выпущу свой результат». В мировой практике вообще приняты коллаборации — между учеными из разных стран, лабораторий. У нас, например, есть коллаборации с университетами в Европе, Америке и Азии, например, с Ратгерским университетом в США и Университетом Цинхуа в Китае.

Знаете, я вспоминаю лекцию Джеймса Уотсона, первооткрывателя ДНК, которая проходила в СПбГУ, по-моему, в 2017 году. Его спросили, что для ученого важно в целом. А его область практически моя. И он сказал три вещи… Не ручаюсь за точность, но постараюсь передать смысл. Первое: stay curious. А второе: be kind. Третью я не запомнил, но первые две абсолютно, на мой взгляд, точны. Оставаться голодным до результатов и быть приятным по отношению к своим коллегам. Без этого сложно выстроить коммуникации и существовать в сообществе.

О вкладе в науку и планах

Проблема рентгеновских моделей в том, что они статичны, а белок — система динамическая. В некоторых местах модель структуры белка получается «замыленной», и непонятно, что там происходит. Моя задача как раз состоит в том, чтобы позволить программе «додумать», как белок ведет себя в местах, пропущенных на рентгеновской картинке.

Если этот инструмент найдет широкого пользователя — будет классно. Но это задача, так сказать, фундаментальная, внутренняя, научная. А если говорить о глобальных планах… Мне было бы интересно заниматься чем-то более прикладным, например, разработкой продуктов, которые уже в ближайшей перспективе могут помочь в борьбе с экологическими проблемами. Например, дизайном энзимов — это специальный класс белков — которые перерабатывают пластик. И дают окружающему нас миру ощутимую пользу уже сейчас. Я все-таки не зря так часто менял свои области деятельности. Мне интересно то, что можно применить к природе, к миру, который нас окружает. Вообще, страшно идти в новую отрасль. Но как-то перебарываешь себя — и шагаешь в пропасть. А как иначе?

О превосходстве машин над человеком — и наоборот

Нейросеть не дает понимание того, как она приходит к выводу. Она выдает какой-то результат, но не объясняет, почему. Если нейросеть написала картину или музыку — она может мне нравиться, а может не нравиться. Мне интересно, когда барабанщик не попал в такт. Я буду думать: это сделано намеренно или случайно? Когда это сделала нейросеть — это абсолютно точно намеренно. Это алгоритм. Мы вроде как понимаем, что он делает, но не понимаем, что там внутри.

Машина — черный ящик, но и человек в каком-то смысле тоже. Бывает, у меня долго в голове не складывается какое-то решение. Или я не понимаю, как применять ту или иную формулу — когда-то, еще на матмехе, так было. И вдруг в какой-то момент я просыпаюсь и осознаю: вот зачем это нужно! Кто скажет, почему именно в этот момент все случилось? Что соединилось в мозге, под влиянием чего? Так что — да, человек тоже черный ящик. Но гораздо более интересный.

Требования к белку группы крови O | Здоровое питание

Автор: Erin Coleman, R.D., L.D. Обновлено 27 декабря 2018 г.

Диета по группе крови, разработанная доктором Питером Д’Адамо, побуждает людей с группой крови O есть в основном мясо, но избегать зерновых и молочных продуктов. Однако Медицинский центр Лангоне при Нью-Йоркском университете сообщает, что изменение диеты в зависимости от группы крови не рекомендуется и не подтверждено научными данными. Ваши потребности в белке определяются такими факторами, как ваш пол, возраст и уровень активности, а не группой крови.

Белок RDA

Рекомендуемая диетическая норма, или RDA, для белка — это потребность, рассчитанная для удовлетворения потребностей большинства людей в каждой возрастной и гендерной группе. По данным Института медицины, рекомендуемая суточная норма потребления для людей с группой крови O и всеми другими группами крови составляет 46 граммов для женщин, 56 граммов для мужчин и 71 грамм белка в день во время беременности и кормления грудью. Обзор, опубликованный в выпуске «Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care» за 2010 год, сообщает, что фактические потребности в белке могут быть выше, чем предполагают текущие суточные нормы.Поэтому относитесь к белкам как к минимальной дневной норме.

Активные взрослые

Если вы регулярно занимаетесь спортом, ваши потребности в белке, вероятно, выше, чем у неактивных людей. В обзоре, опубликованном в «Журнале Международного общества спортивного питания» за 2010 год, сообщается, что людям, выполняющим физические упражнения, необходимо от 1,4 до 2,0 граммов белка на килограмм веса тела в день, или от 0,64 до 0,91 грамма белка на фунт веса тела каждый день. . Например, активному мужчине весом 165 фунтов требуется от 106 до 150 граммов белка в день, в зависимости от интенсивности его тренировок.

Пожилые люди

Пожилые люди, которые потребляют больше белка, чем рекомендовано, могут улучшить мышечную массу, функцию и силу, согласно обзору, опубликованному в выпуске «Clinical Nutrition» за 2008 год. Авторы этого обзора предполагают, что пожилые люди ежедневно потребляют 1,5 грамма белка на килограмм веса тела или около 0,68 грамма на фунт веса тела. Это означает, что пожилой человек весом 150 фунтов должен стремиться к ежедневному потреблению 102 граммов белка.

Белок в продуктах питания

Чтобы удовлетворить ваши ежедневные потребности в белке, у вас есть широкий выбор здоровой пищи.Продукты с высоким содержанием белка включают нежирное мясо, морепродукты, яичные белки, мясо птицы без кожи, соевые продукты, сейтан, нежирные молочные продукты, орехи, семена и бобовые. Например, 1 чашка нежирного творога содержит 28 граммов белка, 3 унции курицы — 27 граммов, а 2 столовые ложки арахисового масла содержат 8 граммов белка, отмечает Академия питания и диетологии.

Инициаторы белков лямбда O и P бактериофагов способствуют репликации одноцепочечной ДНК.

Nucleic Acids Res.1984 Apr 11; 12 (7): 3069–3088.

Эта статья цитируется в других статьях в PMC.

Abstract

Растворимая ферментная система, которая специфически инициирует репликацию ДНК плазмиды лямбда dv в ориджине репликации лямбда бактериофага [Wold et al. (1982) Proc. Natl. Акад. Sci. USA 79, 6176-6180] также способны реплицировать одноцепочечные кольцевые хромосомы фагов M13 и phi X174 в дуплексную форму. Это инициирование цепи на одноцепочечных матрицах является новым в том смысле, что оно полностью зависит от хромосомных инициаторов белков лямбда O и P и от нескольких белков Escherichia coli, которые, как известно, действуют при репликации хромосомы лямбда in vivo, включая ДНК хозяина. , белки репликации dnaG (примаза), dnaJ и dnaK.Инициирование цепи происходит во многих сайтах после стадии O и P-зависимого предварительного праймирования, на котором ДНК превращается в активированный нуклеопротеиновый комплекс, содержащий бактериальный белок dnaB. Мы предлагаем схему инициации синтеза ДНК на одноцепочечных матрицах в этой ферментной системе, которая может иметь отношение к событиям инициации цепи, которые происходят во время репликации фага лямбда in vivo.

Полный текст

Полный текст доступен в виде отсканированной копии оригинальной печатной версии.Получите копию для печати (файл PDF) полной статьи (1,8 Мбайт) или щелкните изображение страницы ниже, чтобы просмотреть страницу за страницей. Ссылки на PubMed также доступны для Избранные ссылки .

Изображения в этой статье

Щелкните изображение, чтобы увидеть его в увеличенном виде.

Избранные ссылки

Эти ссылки находятся в PubMed. Это может быть не полный список ссылок из этой статьи.

• Скалка А.М. Репликация ДНК — бактериофаг лямбда.Curr Top Microbiol Immunol. 1977; 78: 201–237. [PubMed] [Google Scholar]
• Огава Т., Томизава Дж. Репликация ДНК бактериофага. I. Репликация ДНК фага лямбда, дефектного по ранним функциям. J Mol Biol. 1968, 14 декабря; 38 (2): 217–225. [PubMed] [Google Scholar]
• Векслер Дж. А., Гросс Дж. Д.. Мутанты Escherichia coli чувствительны к температуре для синтеза ДНК. Mol Gen Genet. 1971. 113 (3): 273–284. [PubMed] [Google Scholar]
• Йохем Дж., Учида Х., Саншайн М., Сайто Х., Георгопулос С. П., Фейсс М.Генетический анализ двух генов, dnaJ и dnaK, необходимых для репликации ДНК Escherichia coli и бактериофага лямбда. Mol Gen Genet. 1978 4 августа; 164 (1): 9–14. [PubMed] [Google Scholar]
• Уолд М.С., Мэллори Дж. Б., Робертс Дж. Д., ЛеБовиц Дж. Х., МакМакен Р. Инициирование репликации ДНК бактериофага лямбда in vitro с очищенными белками репликации лямбда. Proc Natl Acad Sci U S. A., октябрь 1982 г., 79 (20): 6176–6180. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Андерл А., Кляйн А. Репликация ДНК лямбда dv in vitro.Nucleic Acids Res. 1982 11 марта; 10 (5): 1733–1740. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Цуримото Т., Мацубара К. Репликация плазмиды лямбда dv in vitro, стимулированная очищенными белками лямбда O и P. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1982 Dec; 79 (24): 7639–7643. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Цуримото Т., Мацубара К. Очищенный белок лямбда O бактериофага связывается с четырьмя повторяющимися последовательностями в точке начала репликации лямбда. Nucleic Acids Res. 1981 24 апреля; 9 (8): 1789–1799.[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Робертс Дж. Д., МакМакен Р. Репликационный белок лямбда O бактериофага: выделение и характеристика амплифицированного инициатора. Nucleic Acids Res. 1983, 11 ноября; 11 (21): 7435–7452. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Викнер Ш. Белки репликации ДНК Escherichia coli и фага лямбда. Колд Спринг Харб Symp Quant Biol. 1979; 43 (Pt 1): 303–310. [PubMed] [Google Scholar]
• Кляйн А., Ланка Э., Шустер Х. Выделение комплекса между белком P фага лямбда и белком dnaB Escherichia coli.Eur J Biochem. Март 1980 г., 105 (1): 1–6. [PubMed] [Google Scholar]
• Цуримото Т., Хазе Т, Мацубара Х., Мацубара К. Инициаторы лямбда бактериофага: препарат из штамма, который избыточно продуцирует белки O и P. Mol Gen Genet. 1982. 187 (1): 79–86. [PubMed] [Google Scholar]
• Zylicz M, LeBowitz JH, McMacken R, Georgopoulos C. Белок dnaK Escherichia coli обладает АТФазной и аутофосфорилирующей активностью и играет важную роль в системе репликации ДНК in vitro. Proc Natl Acad Sci U S A.1983 ноябрь; 80 (21): 6431–6435. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Nossal NG. Системы репликации прокариотической ДНК. Анну Рев Биохим. 1983; 52: 581–615. [PubMed] [Google Scholar]
• Шломай Дж., Корнберг А. Репликационный белок Escherichia coli, который распознает уникальную последовательность в области шпильки в ДНК phi X174. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1980 февраль; 77 (2): 799–803. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Zipursky SL, Marians KJ. Идентификация двух эффекторных сайтов фактора Y Escherichia coli рядом с источниками репликации плазмид (ColE1 и pBR322.Proc Natl Acad Sci U S. A. 1980, ноябрь; 77 (11): 6521–6525. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Nomura N, Low RL, Ray DS. Идентификация последовательностей ДНК ColE1, которые управляют преобразованием одноцепочечной в двухцепочечную по механизму типа phi X174. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1982 May; 79 (10): 3153–3157. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Фуллер Р.С., Кагуни Дж. М., Корнберг А. Ферментативная репликация источника хромосомы Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A.1981 декабрь; 78 (12): 7370–7374. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Messing J, Crea R, Seeburg PH. Система для секвенирования ДНК из дробовика. Nucleic Acids Res. 1981, 24 января; 9 (2): 309–321. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Мессинг Дж., Виейра Дж. Новая пара векторов M13 для выбора любой цепи ДНК из фрагментов двойного переваривания рестрикции. Ген. Октябрь 1982 г., 19 (3): 269–276. [PubMed] [Google Scholar]
• Lusky M, Hobom G. Инцептор и начало репликации ДНК в лямбдоидных колифагах.I. Система минимальной репликации лямбда-ДНК. Ген. 1979 июн; 6 (2): 137–172. [PubMed] [Google Scholar]
• МакГенри К., Корнберг А. Холофермент ДНК-полимеразы III Escherichia coli. Очистка и разделение на субъединицы. J Biol Chem. 1977 25 сентября; 252 (18): 6478–6484. [PubMed] [Google Scholar]
• Хайнс Дж.С., Рэй Д.С. Конструирование и характеристика новых векторов клонирования колифага M13. Ген. 1980 ноя; 11 (3-4): 207–218. [PubMed] [Google Scholar]
• Ямамото К. Р., Альбертс Б. М., Бензингер Р., Лоурн Л., Трейбер Г.Быстрое осаждение бактериофагов в присутствии полиэтиленгликоля и его применение для крупномасштабной очистки от вирусов. Вирусология. 1970 Март; 40 (3): 734–744. [PubMed] [Google Scholar]
• Норгард М.В. Быстрое и простое удаление загрязняющей РНК из плазмидной ДНК без использования РНКазы. Анальная биохимия. 1981, 1 мая, 113 (1): 34–42. [PubMed] [Google Scholar]
• Мессинг Дж. Новые векторы M13 для клонирования. Методы Энзимол. 1983; 101: 20–78. [PubMed] [Google Scholar]
• Сэнгер Ф., Колсон А. Р., Хонг Г. Ф., Хилл Д. Ф., Петерсен, Великобритания.Нуклеотидная последовательность лямбда-ДНК бактериофага. J Mol Biol. 1982 25 декабря; 162 (4): 729–773. [PubMed] [Google Scholar]
• Wold MS, McMacken R. Регулирование экспрессии гена dnaG Escherichia coli и амплификация примазы dnaG. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1982, август; 79 (16): 4907–4911. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• McDonell MW, Simon MN, Studier FW. Анализ рестрикционных фрагментов ДНК Т7 и определение молекулярных масс электрофорезом в нейтральных и щелочных гелях.J Mol Biol. 1977 15 февраля; 110 (1): 119–146. [PubMed] [Google Scholar]
• Арай К., Корнберг А. Общая система прайминга, использующая только белок dnaB и праймазу для репликации ДНК. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1979 сентябрь; 76 (9): 4308–4312. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Шекман Р., Вайнер А., Корнберг А. Мультиферментные системы репликации ДНК. Наука. 1974, 13 декабря; 186 (4168): 987–993. [PubMed] [Google Scholar]
• Гейдер К., Бек Э., Шаллер Х. РНК, транскрибируемая из ДНК в ориджине одиночной цепи фага fd, для преобразования репликативной формы.Proc Natl Acad Sci U S. A. 1978 февраль; 75 (2): 645–649. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• McMacken R, Ueda K, Kornberg A. Миграция белка dnaB Escherichia coli на матричной цепи ДНК как механизм инициации репликации ДНК. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1977, октябрь; 74 (10): 4190–4194. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Араи К., Корнберг А. Уникальный праймированный старт репликации ДНК фага phi X174 и подвижность примосомы в направлении, противоположном синтезу цепи.Proc Natl Acad Sci U S. A. 1981, январь; 78 (1): 69–73. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Weiner JH, McMacken R, Kornberg A. Выделение промежуточного соединения, которое предшествует участию РНК-полимеразы dnaG в ферментативной репликации ДНК бактериофага phi X174. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1976 Mar; 73 (3): 752–756. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Викнер С., Гурвиц Дж. Преобразование вирусной ДНК phiX174 в двухцепочечную форму очищенными белками Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A.1974 Октябрь; 71 (10): 4120–4124. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
• Furth ME, McLeester C, Dove WF. Детерминанты специфичности репликации ДНК бактериофага лямбда. I. Цепочка взаимодействий, контролирующая начало репликации. J Mol Biol. 1978, 5 декабря; 126 (2): 195–225. [PubMed] [Google Scholar]
• Имбер Р., Low RL, Ray DS. Идентификация сайта сборки примосомы в области ориджина репликации ori 2 плазмиды mini-F Escherichia coli. Proc Natl Acad Sci U S A.1983 декабрь; 80 (23): 7132–7136. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

---

Статьи из исследования нуклеиновых кислот любезно предоставлены Oxford University Press

---

D Adamo Personalized Nutrition Protein Blend Powder Type O — Bwell4ever

Right 4 Your Type Protein Blend Powder — это специально подобранная протеиновая смесь, которая обеспечивает максимальное количество чистого протеинового топлива. Он быстро и легко усваивается вашим телом, поддерживая оптимальное усвоение и производство энергии.*

Выбрать из:

• Группа крови A
• Группа крови B / AB
• Группа крови 0

Порошковая смесь Protein Blend Powder не имеет запахов и добавок сахара. Протеиновые смеси легко смешиваются с соками, фруктами и всем, что вы можете приготовить. С помощью протеиновых смесей вы можете приготовить быстрый и питательный коктейль, который обеспечит чистый и качественный источник белка либо между приемами пищи, либо вместо полноценного приема пищи.

Не все белковые добавки созданы одинаково, и не все источники белка идеальны для вашего тела.Фактически, некоторые распространенные источники белка не перевариваются должным образом или плохо переносятся вашей группой крови.

Каждая формула Protein Blend, созданная только из генетически не измененных, полностью натуральных источников белка, не содержит синтетических и ненужных добавок, которые могут вам не подойти. При составлении трех порошков-добавок Protein Blend доктор Дадамо добавляет только те естественно полезные ингредиенты, которые усиливают усвоение каждой формулы.

Группа крови A
Факты о добавке:
Порций (2 мерные ложки) в упаковке: около 12
2 мерные ложки (37 г) содержат:
Калорий 135
— калорий из жира 25
Всего жиров 3 г
— Насыщенные жиры 1 г
— Трансжиры 0 г
Холестерин 0 мг
Всего углеводов 12 г
— Пищевые волокна 6 г
— Сахар 1 г
Белок 15 г
Витамин А 100 МЕ
Натрий 50 мг
Лиственница Арабиногалактан 1 г
Альфа Липоевая кислота 15 мг
Бромелайн 15 мг
Состав: Белковая смесь (порошка соевого протеина, порошка горохового протеина и порошка рисового протеина), фиберол-2, яблочное волокно, пектин, арабиногалактан, порошок свекольного сока, альфа-липоевая кислота, бромелайн, пальмитат витамина А.Содержит сою.

Группа крови B / AB
Факты о добавке:
Порций (2 мерные ложки) в упаковке: около 14
2 мерные ложки (32 г) содержат:
Калорий 115
— Калорий из жира 10
Всего жиров 1 г
— Насыщенные жиры 0,5 г
— Трансжиры 0 г
Холестерин 25 мг
Всего углеводов 7 г
— Пищевые волокна 3 г
— Сахара 3 г
Белок 20 г
Витамин E 30 МЕ 5 мг
Натрий 40 мг
Лиственница Арабиногалактан 1 г
Альфа-липоевая кислота 15 мг
Бромелайн 15 мг
Состав: Белковая смесь (концентрата сывороточного белка, порошка рисового протеина и яичных белков), фиберол-2, арабиногалактан, яблочное волокно, пектин, альфа-липоевая кислота, бромелайн, натуральный витамин E. ацетат.Содержит молоко и яйца.

Группа крови 0
Факты о добавке:
Порций (2 мерные ложки) в упаковке: около 13
2 мерных ложки (35 г) содержат:
Калорий 130
— калорий из жира 0
Всего жиров 0,5 г
— Насыщенные жиры 0 г
— Трансжиры 0 г
Холестерин 0 мг
Всего углеводов 11 г
— Пищевые волокна 6 г
— Сахар 2 г
Белок 20 г
Биотин 7,4 мкг
Натрий 60 мг
Лиственница Арабиногалактан 1 г
Альфа-альфа-альфа. Липоевая кислота 15 мг
Бромелаин 15 мг
Другие ингредиенты: Белковая смесь (порошка рисового протеина и яичных белков), фиберол-2, арабиногалактан, яблочное волокно, пектин, альфа-липоевая кислота, бромелайн, биотин.Содержит яйцо.

Рекомендации по применению:
Взрослые: Смешайте 2 мерные ложки с 6-8 унциями воды или сока, полезного для вашей конкретной группы крови.

Предупреждение об аллергенах:
Изготовлено на оборудовании, которое обрабатывает продукты, содержащие молоко, яйца, соевые бобы, моллюски, рыбий жир, древесные орехи и ароматизатор арахиса.

* Эти утверждения не проверялись Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Эти продукты не предназначены для диагностики, лечения или предотвращения каких-либо заболеваний.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
• Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Влияние 8-недельного приема добавок сывороточного или рисового протеина на композицию тела и работоспособность | Nutrition Journal

План эксперимента

Наше исследование состояло из рандомизированного двойного слепого протокола, в котором участвовали люди, которым давали 48 граммов риса или 48 граммов изолята сывороточного протеина после тренировки с отягощениями (фаза 1) и после каждой тренировки во время тренировки. 8-недельный периодизированный тренировочный протокол (Фаза 2). На этапе 1 исследования изучалось влияние источников белка на восстановление через 48 часов после интенсивной тренировки с отягощениями, ориентированной на гипертрофию.Вторая фаза наступила для оставшегося восьминедельного протокола RT, который состоял из тренировки каждой группы мышц два раза в неделю с использованием нелинейной периодизированной модели RT. Мышечная масса, определяемая прямым ультразвуком, абсорбциометрия с двойным излучением рентгеновских лучей (DXA), определяемая составом тела, максимальной силой и мощностью, оценивались совместно в конце 0, 4 и 8 недель.

Субъекты

Двадцать четыре здоровых мужчины ( 21,3 ± 1,9 года, 76,08 ± 5,6 кг, 177,8 ± 12,3 см).В качестве критериев включения требовалось, чтобы все субъекты прекратили прием пищевых добавок за три месяца до исследования, участвовали в ЛТ не менее 3 раз в неделю в течение последних шести месяцев и имели как минимум 1-летний опыт ЛТ. Субъекты были тщательно подобраны по возрасту, массе тела, силе и опыту тренировок с отягощениями, а затем случайным образом помещены в группу риса (n = 12) или сыворотки (n = 12). Все процедуры были одобрены Экспертным советом Университета Тампы.

Протокол фазы 1 тренировки с отягощениями

Все испытуемые участвовали в тренировке с отягощениями большого объема, состоящей из трех подходов: жима ногами, жима лежа и военного жима, подтягиваний, тяги в наклоне, сгибаний со штангой и разгибаний. Сразу после тренировки испытуемые потребляли 48 граммов RPI или WPI соответственно. Непосредственно перед тренировкой и через 48 часов после тренировки были проведены измерения болезненности, предполагаемой готовности к тренировке и шкалы предполагаемого восстановления (PRS).Болезненность измерялась по визуальной аналоговой шкале от 0 до 10. При этом ноль означает отсутствие болезненных ощущений в мышцах, а 10 означает самую сильную мышечную болезненность из когда-либо испытанных. PRS состоит из значений от 0 до 10, где 0–2 — очень плохо с ожидаемым снижением производительности, 4–6 — от низкого до умеренного восстановления с ожидаемой аналогичной производительностью, а 8–10 — с высоким восприятием восстановления с ожидаемым увеличением производительности. Воспринимаемая готовность показывает, насколько испытуемый чувствовал себя готовым к тренировке.По этой шкале 10 — это максимальная готовность человека к тренировкам, а 0 означает, что испытуемый чувствует, что он совсем не готов к тренировкам.

Протокол тренировки с отягощениями

Наш протокол тренировки с отягощениями представлял собой модифицированную комбинацию от Kraemer et al. [22] и Монтейро и др. [3]. Эти исследователи обнаружили, что у спортсменов нелинейная программа тренировок с отягощениями дала лучшие результаты, чем традиционная или непериодизированная программа. Программа была разработана для тренировки всех основных групп мышц с использованием в основном сложных движений для верхней и нижней части тела.Запрограммированный нелинейный тренировочный сплит был разделен на дни гипертрофии, состоящие из 8–12 нагрузок ПМ на 3 подхода, с отдыхом 60–120 секунд и силовые дни, состоящие из 2–5 нагрузок ПМ на 3 подхода для всех упражнений, кроме жима ногами. и жим лежа, получивший 5 подходов. По мере выполнения предписанных повторений веса постепенно увеличивались на 2–5%. Исследователи внимательно следили за всеми тренировками, чтобы гарантировать максимальные усилия и интенсивность на каждой тренировке.

Тестирование силы, мощности, состава тела и гипертрофии скелетных мышц

Сила оценивалась с помощью 1-RM тестирования жима ногами и жима лежа. Каждое упражнение считалось успешным в соответствии с правилами Международной федерации пауэрлифтинга [23]. Состав тела (безжировая масса, жировая масса и общая масса) определяли на приборе Lunar Prodigy DXA (версия программного обеспечения, enCORE 2008, Мэдисон, Висконсин, США). Гипертрофию скелетных мышц определяли с помощью изменений в ультразвуковом исследовании, определяя комбинированную толщину двуглавой мышцы плеча, латеральной широкой мышцы бедра (VL) и промежуточной широкой мышцы бедра (VI) (General Electric Medical Systems, Милуоки, Висконсин, США).

Мощность оценивалась во время теста максимальной велосипедной эргометрии. Во время теста на велосипеде доброволец был проинструктирован ехать на велосипеде с заданным сопротивлением (7,5% веса тела) как можно быстрее в течение 10 секунд [24]. Высота седла была приспособлена к росту человека, чтобы обеспечить сгибание колена на 5–10 °, в то время как ступня находилась в нижнем положении центральной полости. Испытуемым был предоставлен стандартный вербальный стимул. Выходная мощность регистрировалась в реальном времени компьютером, подключенным к стандартному велоэргометру Monark (модель Monark 894e, Vansbro, Швеция) во время 10-секундного спринтерского теста.Пиковую мощность (PP) регистрировали с использованием программного обеспечения для анаэробных тестов Monark (Monark Anaerobic Wingate Software, версия 1.0, Monark, Vansbro, Швеция). После завершения нескольких дней испытаний крыла, коэффициент межклассовой корреляции по пиковой мощности составил 0,96.

Добавки и контроль диеты

За две недели до и в течение всего исследования испытуемые были переведены на диету, состоящую из 25% белка, 50% углеводов и 25% жира, зарегистрированным диетологом, специализирующимся на спортивном питании.Испытуемые встречались в группе с диетологом, и в начале исследования им давали индивидуальные планы питания. Ежедневное количество калорий определялось по уравнению Харриса-Бенедикта и отслеживалось еженедельными журналами для обеспечения соответствия. Белковая добавка вводилась под наблюдением лаборанта после тренировки с отягощениями, и она состояла из 48 г изолята сывороточного белка (Nutra Bio Whey Protein Isolate (Dutch Chocolate), Мидлсекс, Нью-Джерси) или 48 г изолята рисового белка (Growing Изолят рисового протеина Naturals (шоколадная сила), изготовленный из рисового протеина Oryzatein ^® , Axiom Foods, Oro Valley, AZ), растворенного в 500 мл воды.Аминокислотный профиль исследуемого материала был проанализирован независимой аналитической лабораторией (Eurofins Analytical Laboratories, Metairie, LA) и показан в таблице 2. И добавка сывороточного протеина, и добавка рисового протеина были изоназотными, изокалорийными и соотношениями макроэлементов совпадающими.

Таблица 2 Аминокислотный профиль исследуемых материалов

Все добавки были протестированы HFL Sports Science перед использованием, чтобы гарантировать отсутствие загрязнения стероидами или стимуляторами в соответствии с аккредитованными тестами ISO 17025.

Статистика

Модель ANOVA использовалась для измерения группового, временного и группового по времени взаимодействий как для фазы 1, так и для фазы 2. Если наблюдались какие-либо основные эффекты, применялся апостериорный метод Тьюки, чтобы определить, где произошли различия. Вся статистика была проведена с использованием программного обеспечения Statistica (Statsoft, 2011).

Сколько белка может использовать организм за один прием пищи для наращивания мышечной массы? Значение для ежедневного распределения белка | Журнал Международного общества спортивного питания

1.

Гроппер С.С., Смит Дж. Л., Грофф Дж. Л. : Продвинутое питание и метаболизм человека . Белмонт, Калифорния: Обучение в Уодсворт-Кениджаге; 2009.

2.

Мортон Р. У., МакГлори К., Филлипс С. М.. Пищевые вмешательства для увеличения гипертрофии скелетных мышц, вызванной тренировками с отягощениями. Front Physiol. 2015; 6: 245.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

3.

Арета Дж. Л., Берк Л. М., Росс М. Л., Камер ДМ, Западный DW, Броуд Э.М., Джикок Н. А., Мур Д. Р., Стеллингверфф Т., Филлипс С. М., Хоули Дж. А., Коффи В. Г..Время и распределение потребления белка во время длительного восстановления после упражнений с отягощениями изменяет синтез миофибриллярного белка. J Physiol. 2013; 591 (Pt 9): 2319–31.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

4.

Мур Д.Р., Арета Дж., Коффи В.Г., Стеллингверфф Т., Филлипс С.М., Берк Л.М., Клеру М., Годин Дж. П., Хоули Дж. Дневной режим потребления белка после тренировки влияет на обмен белка в организме у мужчин, тренирующихся с отягощениями.Нутр Метаб (Лондон). 2012; 9 (1): 91. -7075-9-91

CAS Статья Google ученый

5.

Билсборо С., Манн Н. Обзор вопросов диетического потребления белка людьми. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2006. 16 (2): 129–52.

CAS Статья PubMed Google ученый

6.

Мортон Р.В., Мерфи К.Т., Маккеллар С.Р., Шенфельд Б.Дж., Хенсельманс М., Хелмс Э., Арагон А.А., Деврис М.К., Банфилд Л., Кригер Дж. В., Филлипс С.М.Систематический обзор, мета-анализ и мета-регрессия влияния протеиновых добавок на прирост мышечной массы и силы у здоровых взрослых, вызванный тренировками с отягощениями. Br J Sports Med. 2017;

7.

Бандеган А., Кортни-Мартин Дж., Рафии М., Пенчарз П.Б., Лимон П.В. Индикаторная аминокислотная оценка потребности в белке у мужчин-бодибилдеров в нетренировочный день в несколько раз превышает текущую рекомендуемую норму питания. J Nutr. 2017; 147 (5): 850–7.

CAS Статья PubMed Google ученый

8.

Спендлов Дж., Митчелл Л., Гиффорд Дж., Хакетт Д., Слейтер Дж., Кобли С., О’Коннор Х. Диетическое потребление соревнующихся бодибилдеров. Sports Med. 2015; 45 (7): 1041–63.

Артикул PubMed Google ученый

9.

Антонио Дж., Эллербрук А., Сильвер Т., Варгас Л., Пикок С. Влияние высокобелковой диеты на показатели здоровья и телосложения — перекрестное испытание на мужчинах, тренирующихся с отягощениями . J Int Soc Sports Nutr 2016, 13: 3–016–0114-2. eCollection 2016.

10.

Dangin M, Boirie Y, Guillet C, Beaufrere B: Влияние скорости переваривания белка на обмен белка у молодых и пожилых субъектов . J Nutr 2002, 132 (10): 3228S – 33S.

11.

Типтон К.Д., Эллиот Т.А., Кри М.Г., Вольф С.Е., Сэнфорд А.П., Вулф Р.Р. Прием казеина и сывороточных белков приводит к анаболизму мышц после упражнений с отягощениями. Медико-спортивные упражнения. 2004. 36 (12): 2073–81.

CAS Статья PubMed Google ученый

12.

Mitchell CJ, McGregor RA, D’Souza RF, Thorstensen EB, Markworth JF, Fanning AC, Poppitt SD, Cameron-Smith D. Потребление молочного или сывороточного протеина приводит к аналогичному увеличению синтеза мышечного протеина. у мужчин среднего возраста. Питательные вещества. 2015; 7 (10): 8685–99.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

13.

Reitelseder S, Agergaard J, Doessing S, Helmark IC, Lund P, Kristensen NB, Frystyk J, Flyvbjerg A, Schjerling P, van Hall G, Kjaer M, Holm L. Whey и казеин с маркировкой L- [1-13C] синтез лейцина и мышечного белка: эффект упражнений с отягощениями и приема белка. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011; 300 (1): E231–42.

CAS Статья PubMed Google ученый

14.

Дидериксен К.Дж., Рейтельседер С., Петерсен С.Г., Хьорт М., Хельмарк И.С., Кьяер М., Холм Л.Стимуляция синтеза мышечного протеина при приеме внутрь сыворотки и казеината после упражнений с отягощениями у пожилых людей. Scand J Med Sci Sports. 2011; 21 (6): e372–83.

CAS Статья PubMed Google ученый

15.

Пеннингс Б., Буари И., Сенден Дж. М., Гийсен А. П., Койперс Х., ван Лун Л. Дж.. Сывороточный протеин стимулирует наращивание мышечного белка после еды более эффективно, чем казеин и гидролизат казеина у пожилых мужчин. Am J Clin Nutr.2011; 93 (5): 997–1005.

CAS Статья PubMed Google ученый

16.

Бурд Н.А., Ян Й., Мур Д.Р., Тан Дж.Э., Тарнопольский М.А., Филлипс С.М. Большая стимуляция синтеза миофибриллярного белка при приеме изолята сывороточного белка против мицеллярного казеина в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у пожилых мужчин. Br J Nutr. 2012. 108 (6): 958–62.

CAS Статья PubMed Google ученый

17.

Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.. Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. J. Appl Physiol (1985). 2009. 107 (3): 987–92.

CAS Статья Google ученый

18.

Witard OC, Wardle SL, Macnaughton LS, Hodgson AB, Tipton KD. Рекомендации по белку для оптимизации массы скелетных мышц у здоровых молодых и пожилых людей.Питательные вещества. 2016; 8 (4): 181.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

19.

Soop M, Nehra V, Henderson GC, Boirie Y, Ford GC, Nair KS. Совместное употребление сывороточного протеина и казеина в смешанном приеме пищи: демонстрация более длительного анаболического эффекта казеина. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2012; 303 (1): E152–62.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

20.

Gorissen SHM, Burd NA, Kramer IF, van Kranenburg J, Gijsen AP, Rooyackers O, van Loon LJC. Совместное употребление молочного жира с мицеллярным казеином не влияет на постпрандиальную обработку белка у здоровых пожилых мужчин. Clin Nutr. 2017; 36 (2): 429–37.

CAS Статья PubMed Google ученый

21.

Gorissen SH, Burd NA, Hamer HM, Gijsen AP, Groen BB, van Loon LJ. Совместное употребление углеводов замедляет переваривание и всасывание диетического белка, но не модулирует прирост мышечного белка после еды.J Clin Endocrinol Metab. 2014. 99 (6): 2250–8.

CAS Статья PubMed Google ученый

22.

Макнотон Л.С., Уордл С.Л., Витард О.К., МакГлори С., Гамильтон Д.Л., Джеромсон С., Лоуренс К.Э., Уоллис Г.А., Типтон К.Д. Реакция синтеза мышечного протеина после упражнений с отягощениями всего тела выше после приема 40 г сывороточного протеина, чем 20 г. Physiol Rep.2016; 4 (15) https://doi.org/10.14814/phy2.12893.

23.

Мур Д.Р., Робинсон М.Дж., Фрай Дж.Л., Танг Дж.Э., Гловер Е.И., Уилкинсон С.Б., Прайор Т., Тарнопольский М.А., Филлипс С.М. Дозовая реакция потребляемого белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнений с отягощениями у молодых мужчин. Am J Clin Nutr. 2009. 89 (1): 161–8.

CAS Статья PubMed Google ученый

24.

Ким И.Ю., Шутцлер С., Шредер А., Спенсер Г.Дж., Азхар Г., Феррандо А.А., Вулф Р.Р. Анаболический ответ на еду, содержащую разное количество белка, не ограничивается максимальной стимуляцией синтеза белка у здоровых молодых людей.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2016; 310 (1): E73–80.

Артикул PubMed Google ученый

25.

Deutz NE, Wolfe RR. Есть ли максимальный анаболический ответ на потребление белка во время еды? Clin Nutr. 2013. 32 (2): 309–13.

CAS Статья PubMed Google ученый

26.

Абдулла Х., Смит К., Атертон П.Дж., Идрис И. Роль инсулина в регуляции синтеза и распада белков скелетных мышц человека: систематический обзор и метаанализ.Диабетология. 2016; 59 (1): 44–55.

CAS Статья PubMed Google ученый

27.

Гринхафф П.Л., Карагунис Л.Г., Пирс Н., Симпсон Э.Дж., Хейзелл М., Лейфилд Р., Вакерхаге Х., Смит К., Атертон П., Селби А., Ренни М.Дж.. Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов, убиквитинлигазы и обмен белка в мышцах человека. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008; 295 (3): E595–604.

CAS Статья PubMed PubMed Central Google ученый

28.

Ренни MJ, Bohe J, Smith K, Wackerhage H, Greenhaff P. Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве топлива и анаболических сигналов в мышцах человека. J Nutr. 2006; 136 (1 доп.): 264С – 8С.

CAS Статья PubMed Google ученый

29.

Пауэр О., Халлихан А., Джейкман П. Инсулинотропный ответ человека на пероральный прием нативного и гидролизованного сывороточного протеина. Аминокислоты. 2009. 37 (2): 333–9.

CAS Статья PubMed Google ученый

30.

Митчелл С.Дж., Черчвард-Венн Т.А., Париз Дж., Беллами Л., Бейкер С.К., Смит К., Атертон П.Дж., Филлипс С.М. Острый посттренировочный синтез миофибриллярного белка не коррелирует с гипертрофией мышц, вызванной силовыми тренировками, у молодых мужчин. PLoS One. 2014; 9 (2): e89431.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

31.

Уилборн С.Д., Тейлор Л.В., Преступник Дж., Уильямс Л., Кэмпбелл Б., Фостер, Калифорния, Смит-Райан А., Урбина С., Хейворд С.Влияние потребления сывороточного протеина до и после тренировки по сравнению с казеиновым протеином на состав тела и показатели производительности у студенческих спортсменок. J Sports Sci Med. 2013; 12 (1): 74–9.

PubMed PubMed Central Google ученый

32.

Fabre M, Hausswirth C, Tiollier E, Molle O, Louis J, Durguerian A, Neveux N, Bigard X. Влияние потребления белка после тренировки на мышечную массу и силу во время тренировки с отягощениями: существует ли оптимальное соотношение между быстрые и медленные белки? Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab.2017; 27 (5): 448–57.

Артикул PubMed Google ученый

33.

Arnal MA, Mosoni L, Boirie Y, Houlier ML, Morin L, Verdier E, Ritz P, Antoine JM, Prugnaud J, Beaufrere B, Mirand PP. Белковое импульсное кормление улучшает удержание белка у пожилых женщин. Am J Clin Nutr. 1999. 69 (6): 1202–8.

CAS Статья PubMed Google ученый

34.

Arnal MA, Mosoni L, Boirie Y, Houlier ML, Morin L, Verdier E, Ritz P, Antoine JM, Prugnaud J, Beaufrere B, Mirand PP.Режим белкового кормления не влияет на удержание белка у молодых женщин. J Nutr. 2000. 130 (7): 1700–4.

CAS Статья PubMed Google ученый

35.

Сеймон Р.В., Рокенес Дж. А., Зибеллини Дж., Чжу Б., Гибсон А. А., Хиллз А. П., Вуд Р. Э., Кинг Н. А., Бирн Н. М., Сейнсбери А. Обеспечивают ли прерывистые диеты физиологические преимущества по сравнению с непрерывными диетами для похудания? Систематический обзор клинических испытаний. Mol Cell Endocrinol. 2015; 418 (Pt 2): 153–72.

CAS Статья PubMed Google ученый

36.

Тинсли Г.М., Форсс Дж.С., Батлер Н.К., Паоли А., Бэйн А.А., Ла Баунти П.М., Морган, Великобритания, Гранджин П.В. Ограниченное по времени кормление у молодых мужчин, выполняющих тренировки с отягощениями: рандомизированное контролируемое испытание. Eur J Sport Sci. 2017; 17 (2): 200–7.

Артикул PubMed Google ученый

37.

Моро Т., Тинсли Дж., Бьянко А., Марколин Дж., Пачелли К.Ф., Батталья Дж., Пальма А., Джентил П., Нери М., Паоли А.Влияние восьми недель ограниченного по времени кормления (16/8) на основной метаболизм, максимальную силу, состав тела, воспаление и факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний у мужчин, тренирующихся с отягощениями. J Transl Med. 2016; 14 (1): 290.

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

38.

Arciero PJ, Ormsbee MJ, Gentile CL, Nindl BC, Brestoff JR, Ruby M. Повышенное потребление белка и частота приема пищи сокращают абдоминальный жир во время энергетического баланса и дефицита энергии.Ожирение (Серебряная весна). 2013. 21 (7): 1357–66.

CAS Статья Google ученый

39.

Мур Д.Р., Черчвард-Венн Т.А., Витард О., Брин Л., Бурд Н.А., Типтон К.Д., Филлипс С.М. Потребление белка для стимуляции синтеза миофибриллярного белка требует большего относительного потребления белка у здоровых пожилых мужчин по сравнению с молодыми мужчинами. J Gerontol A Biol Sci Med Sci. 2015; 70 (1): 57–62.

CAS Статья PubMed Google ученый

40.

Витард О.К., Джекман С.Р., Брин Л., Смит К., Селби А., Типтон К.Д. Скорость синтеза миофибриллярного мышечного протеина после еды в ответ на увеличение доз сывороточного протеина в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями. Am J Clin Nutr. 2014; 99 (1): 86–95.

CAS Статья PubMed Google ученый

LAND O LAKES® Healthy Edge Заменитель молока для телят LAND O LAKES® Healthy Edge Заменитель молока для телят

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Protein Blend — это заменитель молока для телят с высоким уровнем эффективности или полным потенциалом питания.

Во время стресса иммунная система теленка требует дополнительной энергии и питания. LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Protein Blend специально разработан для телят, испытывающих стресс, и не требует VFD.

Этот продукт содержит пробиотики и пребиотики, которые помогают поддерживать правильный баланс в микробиоме кишечника, помогая телятам расщеплять питательные вещества для получения энергии и решать проблемы со здоровьем. Этот продукт также усовершенствован оптимизирующими технологиями, включая уникальную комбинацию эфирных масел и ароматизаторов, которые способствуют увеличению веса.

Формула белковой смеси состоит из множества белков, которые дополняют друг друга и предлагают более низкие потенциальные инвестиционные затраты без ущерба для продуктивности теленка.

27% белков / 20% жиров

Пробиотики для телят

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит живые микроорганизмы, которые помогают поддерживать оптимальный микробиом кишечника, расщепляя питательные вещества и решая проблемы со здоровьем

Пребиотики для телят

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит пребиотики, которые поддерживают оптимальный микробиом и иммунное здоровье, питая полезные микроорганизмы

Состав жирных кислот

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит жирные кислоты, которые делают жир в заменителе молока более похожим на молочный жир

Аминокислотный баланс

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит аминокислоты, которые необходимы для оптимального роста и оптимизирует использование жиров, помогая справиться с холодным стрессом

Микроорганические микроэлементы

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит органические микроэлементы, обеспечивающие оптимальное усвоение, что способствует укреплению иммунной функции, накоплению белка и т. Д.

Эфирные масла

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend содержит эфирные масла, которые помогают оптимизировать усвояемость и усвоение питательных веществ; поддерживает вкусовые качества, что способствует потреблению заменителя молока и закваски

Варианты лечения

LAND O LAKES ^® Healthy Edge ^® Заменитель молока для теленка Protein Blend доступен с лекарственными препаратами для борьбы с кокцидиозом и помогает в борьбе с мухами

.