Структура и свойства белков: Белки, свойства белков — sila-trening.ru — Организация силовых тренировок в домашних условиях

Содержание

Белки, свойства белков

Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 10¹⁶ тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

— высокой температуры
— растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
— растворов солей тяжёлых металлов
— некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
— радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с

полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют

первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C₂₅₄H₃₃₇N₆₅O₇₅S₆. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.
Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»). Так,

белок шёлка — фиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

Белок фиброин — белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO

— и -NH₃⁺ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также

альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется

гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле.

Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

Строение белков

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80%

сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (

—NH₂) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Другие заметки по биологии

Строение и функции белков — конспект

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группа h3N–, которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Карта сайта

Страница не найдена. Возможно, карта сайта Вам поможет.

Главная
Университет
- Об университете
- Структура
- Нормативные документы и процедуры
- Лечебная деятельность
- Международное сотрудничество
- Пресс-центр
  - Новости
  - Анонсы
  - События
  - Объявления и поздравления
  - Online конференции
  - Фотоальбом
    - Собрания факультетов для первокурсников-2021
    - День знаний — 2021
    - Совет университета
    - Студенты военной кафедры ГрГМУ приняли присягу
    - День освобождения Гродно-2021
    - Ремонтные и отделочные работы
    - Итоговая практика по военной подготовке
    - День Независимости-2021
    - Студенты военной кафедры ГрГМУ: итоговая практика-2021
    - Выпускной лечебного факультета-2021
    - Выпускной медико-психологического и медико-диагностического факультетов-2021
    - Выпускной педиатрического факультета-2021
    - Выпускной факультета иностранных учащихся-2021
    - Вручение дипломов выпускникам-2021
    - Митинг-реквием, посвященный 80-й годовщине начала Великой Отечественной войны
    - Акция «Память», приуроченная к 80-летию начала Великой Отечественной войны
    - Республиканский легкоатлетический студенческий забег «На старт, молодежь!»
    - Актуальные вопросы гигиены питания
    - Торжественное мероприятие к Дню медицинских работников-2021
    - Совет университета
    - Выездное заседание Республиканского совета ректоров
    - Церемония вручения медалей и аттестатов особого образца выпускникам 2021 года
    - Предупреждение деструктивных проявлений в студенческой среде и влияния агрессивного информационного контента сети интернет
    - Онлайн-выставка «Помнить, чтобы не повторить»
    - Областная межвузовская конференция «Подвиг народа бессмертен»
    - Финал первого Республиканского интеллектуального турнира ScienceQuiz
    - Конференция «Актуальные вопросы коморбидности заболеваний в амбулаторной практике: от профилактики до лечения»
    - День семьи-2021
    - Диалоговая площадка с председателем Гродненского областного Совета депутатов
    - Праздничные городские мероприятия к Дню Победы
    - Областной этап конкурса «Королева студенчества-2021″
    - Праздничный концерт к 9 мая 2021
    - IV Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе – за сильную и процветающую Беларусь!»
    - Университетский кубок КВН-2021
    - Музыкальная планета студенчества (завершение Дней ФИУ-2021)
    - Молодёжный круглый стол «Мы разные, но мы вместе»
    - Дни ФИУ-2021. Интеллектуальная игра «Что?Где?Когда?»
    - Неделя донорства в ГрГМУ
    - Творческая гостиная. Дни ФИУ-2021
    - Открытие XVIII студенческого фестиваля национальных культур
    - Передвижная мультимедийная выставка «Партизаны Беларуси»
    - Республиканский субботник-2021
    - Семинар «Человек внутри себя»
    - Международный конкурс «Здоровый образ жизни глазами разных поколений»
    - Вручение нагрудного знака «Жена пограничника»
    - Встреча с представителями медуниверситета г. Люблина
    - Королева Студенчества ГрГМУ — 2021
    - День открытых дверей-2021
    - Управление личными финансами (встреча с представителями «БПС-Сбербанк»)
    - Весенний «Мелотрек»
    - Праздничный концерт к 8 Марта
    - Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома
    - Расширенное заседание совета университета
    - Гродно — Молодежная столица Республики Беларусь-2021
    - Торжественное собрание, приуроченное к Дню защитника Отечества
    - Вручение свидетельства действительного члена Белорусской торгово-промышленной палаты
    - Новогодний ScienceQuiz
    - Финал IV Турнира трех вузов ScienseQuiz
    - Областной этап конкурса «Студент года-2020″
    - Семинар дистанционного обучения для сотрудников университетов из Беларуси «Обеспечение качества медицинского образования и образования в области общественного здоровья и здравоохранения»
    - Студент года — 2020
    - День Знаний — 2020
    - Церемония награждения лауреатов Премии Правительства в области качества
    - Военная присяга
    - Выпускной лечебного факультета-2020
    - Выпускной медико-психологического факультета-2020
    - Выпускной педиатрического факультета-2020
    - Выпускной факультета иностранных учащихся-2020
    - Распределение — 2020
    - Стоп коронавирус!
    - Навстречу весне — 2020
    - Профориентация — 18-я Международная специализированная выставка «Образование и карьера»
    - Спартакиада среди сотрудников «Здоровье-2020″
    - Конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - Открытие общежития №4
    - Встреча Президента Беларуси со студентами и преподавателями медвузов
    - Новогодний утренник в ГрГМУ
    - XIX Республиканская студенческая конференция «Язык. Общество. Медицина»
    - Alma mater – любовь с первого курса
    - Актуальные вопросы коморбидности сердечно-сосудистых и костно-мышечных заболеваний в амбулаторной практике
    - Областной этап «Студент года-2019″
    - Финал Science Qiuz
    - Конференция «Актуальные проблемы психологии личности и социального взаимодействия»
    - Посвящение в студенты ФИУ
    - День Матери
    - День открытых дверей — 2019
    - Визит в Азербайджанский медицинский университет
    - Семинар-тренинг с международным участием «Современные аспекты сестринского образования»
    - Осенний легкоатлетический кросс — 2019
    - 40 лет педиатрическому факультету
    - День Знаний — 2019
    - Посвящение в первокурсники
    - Акция к Всемирному дню предотвращения суицида
    - Турслет-2019
    - Договор о создании филиала кафедры общей хирургии на базе Брестской областной больницы
    - День Независимости
    - Конференция «Современные технологии диагностики, терапии и реабилитации в пульмонологии»
    - Выпускной медико-диагностического, педиатрического факультетов и факультета иностранных учащихся — 2019
    - Выпускной медико-психологического факультета — 2019
    - Выпускной лечебного факультета — 2019
    - В добрый путь, выпускники!
    - Распределение по профилям субординатуры
    - Государственные экзамены
    - Интеллектуальная игра «Что? Где? Когда?»
    - Мистер и Мисс факультета иностранных учащихся-2019
    - День Победы
    - IV Республиканская студенческая военно-научная конференция «Этих дней не смолкнет слава»
    - Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе — за сильную и процветающую Беларусь!»
    - Литературно-художественный марафон «На хвалях спадчыны маёй»
    - День открытых дверей-2019
    - Их имена останутся в наших сердцах
    - Областной этап конкурса «Королева Весна — 2019″
    - Королева Весна ГрГМУ — 2019
    - Профориентация «Абитуриент – 2019» (г. Барановичи)
    - Мероприятие «Карьера начинается с образования!» (г. Лида)
    - Итоговое распределение выпускников — 2019
    - «Навстречу весне — 2019″
    - Торжественная церемония, посвященная Дню защитника Отечества
    - Торжественное собрание к Дню защитника Отечества — 2019
    - Мистер ГрГМУ — 2019
    - Предварительное распределение выпускников 2019 года
    - Митинг-реквием у памятника воинам-интернационалистам
    - Профориентация «Образование и карьера» (г.Минск)
    - Итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского областного исполнительного комитета
    - Спартакиада «Здоровье — 2019»
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины».
    - Расширенное заседание Совета университета.
    - Научно-практическая конференция «Симуляционные технологии обучения в подготовке медицинских работников: актуальность, проблемные вопросы внедрения и перспективы»
    - Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - XVI съезд хирургов Республики Беларусь
    - Итоговая практика
    - Конкурс «Студент года-2018»
    - Совет университета
    - 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (14.09.2018 г.)
    - 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (13.09.2018 г.)
    - День знаний
    - День независимости Республики Беларусь
    - Церемония награждения победителей конкурса на соискание Премии СНГ
    - День герба и флага Республики Беларусь
    - «Стань донором – подари возможность жить»
    - VIII Международный межвузовский фестиваль современного танца «Сделай шаг вперед»
    - Конкурс грации и артистического мастерства «Королева Весна ГрГМУ – 2018»
    - Окончательное распределение выпускников 2018 года
    - Митинг-реквием, приуроченный к 75-летию хатынской трагедии
    - Областное совещание «Итоги работы терапевтической и кардиологической служб Гродненской области за 2017 год и задачи на 2018 год»
    - Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ-2018»
    - Предварительное распределение выпускников 2018 года
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - II Съезд учёных Республики Беларусь
    - Круглый стол факультета иностранных учащихся
    - «Молодежь мира: самобытность, солидарность, сотрудничество»
    - Заседание выездной сессии Гродненского областного Совета депутатов
    - Областной этап республиканского конкурса «Студент года-2017»
    - Встреча с председателем РОО «Белая Русь» Александром Михайловичем Радьковым
    - Конференция «Актуальные вопросы инфекционной патологии», 27.10.2017
    - XIX Всемирный фестиваль студентов и молодежи
    - Республиканская научно-практическая конференция «II Гродненские аритмологические чтения»
    - Областная научно-практическая конференция «V Гродненские гастроэнтерологические чтения»
    - Праздник, посвящённый 889-летию города Гродно
    - Круглый стол на тему «Место и роль РОО «Белая Русь» в политической системе Республики Беларусь» (22.09.2017)
    - ГрГМУ и Университет медицины и фармации (г.Тыргу-Муреш, Румыния) подписали Соглашение о сотрудничестве
    - 1 сентября — День знаний
    - Итоговая практика на кафедре военной и экстремальной медицины
    - Квалификационный экзамен у врачей-интернов
    - Встреча с Комиссией по присуждению Премии Правительства Республики Беларусь
    - Научно-практическая конференция «Амбулаторная терапия и хирургия заболеваний ЛОР-органов и сопряженной патологии других органов и систем»
    - День государственного флага и герба
    - 9 мая
    - Республиканская научно-практическая конференция с международным участием «V белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
    - «Стань донором – подари возможность жить»
    - «Круглый стол» Постоянной комиссии Совета Республики Беларусь Национального собрания Республики Беларусь по образованию, науке, культуре и социальному развитию
    - Весенний кубок КВН «Юмор–это наука»
    - Мисс ГрГМУ-2017
    - Распределение 2017 года
    - Общегородской профориентационный день для учащихся гимназий, лицеев и школ
    - Праздничный концерт, посвященный Дню 8 марта
    - Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ–2017»
    - «Масленица-2017»
    - Торжественное собрание и паздничный концерт, посвященный Дню защитника Отечества
    - Лекция профессора, д.м.н. О.О. Руммо
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - Меморандум о сотрудничестве между областной организацией Белорусского общества Красного Креста и региональной организацией Красного Креста китайской провинции Хэнань
    - Визит делегации МГЭУ им. А.Д. Сахарова БГУ в ГрГМУ
    - «Студент года-2016»
    - Визит Чрезвычайного и Полномочного Посла Королевства Швеция в Республике Беларусь господина Мартина Оберга в ГрГМУ
    - Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - День матери в ГрГМУ
    - Итоговая практика-2016
    - День знаний
    - Визит китайской делегации в ГрГМУ
    - Визит иностранной делегации из Вроцлавского медицинского университета (Республика Польша)
    - Торжественное мероприятие, посвященное профессиональному празднику – Дню медицинского работника
    - Визит ректора ГрГМУ Виктора Александровича Снежицкого в Индию
    - Республиканская университетская суббота-2016
    - Республиканская акция «Беларусь против табака»
    - Встреча с поэтессой Яниной Бокий
    - 9 мая — День Победы
    - Митинг, посвященный Дню Государственного герба и Государственного флага Республики Беларусь
    - Областная межвузовская студенческая научно-практическая конференция «1941 год: трагедия, героизм, память»
    - «Цветы Великой Победы»
    - Концерт народного ансамбля польской песни и танца «Хабры»
    - Суботнiк ў Мураванцы
    - «Мисс ГрГМУ-2016»
    - Визит академика РАМН, профессора Разумова Александра Николаевича в УО «ГрГМУ»
    - Визит иностранной делегации из Медицинского совета Мальдивской Республики
    - «Кубок ректора Гродненского государственного медицинского университета по дзюдо»
    - «Кубок Дружбы-2016» по мини-футболу среди мужских и женских команд медицинских учреждений образования Республики Беларусь
    - Распределение выпускников 2016 года
    - Визит Министра обороны Республики Беларусь на военную кафедру ГрГМУ
    - Визит Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан и директора Израильского культурного центра при Посольстве Израиля Рей Кейнан
    - Визит иностранной делегации из провинции Ганьсу Китайской Народной Республики в ГрГМУ
    - Состоялось открытие фотовыставки «По следам Библии»
    - «Кубок декана» медико-диагностического факультета по скалолазанию
    - Мистер ГрГМУ-2016
    - Приём Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан в ГрГМУ
    - Спартакиада «Здоровье» УО «ГрГМУ» среди сотрудников 2015-2016 учебного года
    - Визит Посла Республики Индия в УО «ГрГМУ»
    - Торжественное собрание и концерт, посвященный Дню защитника Отечества
    - Митинг-реквием, посвященный Дню памяти воинов-интернационалистов
    - Итоговое заседание коллегии главного управления идеологической работы, культуры и по делам молодежи Гродненского облисполкома
    - Итоговая научно-практическая конференция Гродненского государственного медицинского университета
    - Новогодний концерт
    - Открытие профессорского консультативного центра
    - Концерт-акция «Молодёжь против СПИДа»
    - «Студент года-2015»
    - Открытые лекции профессора, академика НАН Беларуси Островского Юрия Петровича
    - «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - Открытая лекция Регионального директора ВОЗ госпожи Жужанны Якаб
    - «Открытый Кубок по велоориентированию РЦФВиС»
    - Совместное заседание Советов университетов г. Гродно
    - Встреча с Министром здравоохранения Республики Беларусь В.И. Жарко
    - День города
    - Дебаты «Врач — выбор жизни»
    - День города
    - Праздничный концерт «Для вас, первокурсники!»
    - Акция «Наш год – наш выбор»
    - День знаний
    - Открытое зачисление абитуриентов в УО «Гродненский государственный медицинский университет»
    - Принятие военной присяги студентами ГрГМУ
    - День Независимости Республики Беларусь
    - Вручение дипломов выпускникам 2015 года
    - Республиканская олимпиада студентов по педиатрии
    - Открытие памятного знака в честь погибших защитников
    - 9 мая
    - «Вторая белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
    - Мистер университет
    - Мисс универитет
    - КВН
    - Гродненский государственный медицинский университет
    - Чествование наших ветеранов
    - 1 Мая
    - Cовместный субботник
  - Наши издания
  - Медицинский календарь
  - Университет в СМИ
  - Видео-презентации
- Общественные объединения
- Комиссия по противодействию коррупции
- Образовательная деятельность
Абитуриентам
Студентам
Выпускникам
Слайдер
Последние обновления
Баннеры
Иностранному гражданину
Научная деятельность
Поиск

Структура и свойства белков — НИР

1	1 января 2016 г.-31 декабря 2016 г.	Структура и свойства белков
Результаты этапа: Проанализировано влияние природы предшественников на продукцию полимеров, осуществляемую Azotobacter chroococcum 7B. Показано, что меняя состав и концентрацию предшественников, удается получать разные по длине и свойствам полимеры, которые можно использовать для выращивания культур клеток. Осуществлен синтез полимеров поли(3-гидроксибутирата), поли(3-гидроксибутират-ко-3-гидроксивалерат) и поли(3-гидроксибутират-ко-3-гидроксивалерат). Исследованы структура и свойства полученных полимеров. Установлено, что указанные полимеры легко подвергаются биодеградации и могут быть применимы для различных биомедицинских целей. Исследован механизм действия нового антибиотика амикумацина А. Установлено место связывания амикумацина на рибосоме и показано, что он связывается с рибосомальной и информационной РНК. Определена структура комплекса амикумацина А с рибосомой дрожжей с разрешение 3.1 ангстрем. Показано, что раковые клетки более чувствительны к действию амикумацина, чем нормальные клетки. Поэтому указанный антибиотик может быть в будущем использован в качестве препарата для лечения злокачественных перерождений. Исследован процесс сканирования РНК рибосомой. Ранее считалось, что узнавание старт кодона AUG в последовательности мРНК является необходимым и достаточным условием для начала трансляции. Эта точка зрения была опровергнута и было показано, что, если заингибировать ГТРазу, то рибосома продолжит сканирование и будет искать следующий старт-кодон. На самом деле определение точки инициации трансляции определяется гидролизом ГТР фактором инициации eIF5 и присоединением большой субъединицы рибосомы к комплексу мРНК-малая субъединица рибосомы. Белок СD150 является костимуляторным рецептором, экспрессируемым на многих гемопоэтических клетках. Избыточная экспрессия CD150 может приводить к аутоиммуным реакциям и лейкемии. Проанализировано влияние нескольких транскрипционных факторов на экспрессию гена CD150. Установлено, что наибольшее влияние на экспрессию этого белка оказывает ранний фактор-1 В-клеток (EBF-1). Проведено исследование мРНК вируса иммунодефицита человека и предпринята попытка ответить на вопрос, содержит ли вирусная мРНК так называемые участки IRES, т.е. участки посадки мРНК на рибосому, не зависящие от процессирования и РНК и наличия кэпов. Установлено, что в случае мРНК вируса иммунодефицита человека роль участков IRES в регуляции трансляции ничтожно мала. Подготовлен и опубликован обзор, посвященный выявлению участков IRES в структуре мРНК и обсуждаются проблемы, касающиеся независимой от кэпирования и зависящей только от наличия IRES транскрипции. Изучено влияние автоантител на выявление и определение в крови больных с инфарктом миокарда компонентов тропонина. Установлено, что автоантитела способны взаимодействовать с компонентами тропонина, находящимися в составе полного тропонинового комплекса, освобождающегося из кардиомиоцитов при инфаркте миокарда. Наличие автоантител может приводить к занижению концентрации тропонина I в крови больных в 5-10% случаев. Для того чтобы избежать указанного эффекта необходимо использовать антитела специфичные для эпитопов, отличных от эпитопов, узнаваемых автоантителами. Натрийуретический пептид широко используется при диагностике различных сердечно сосудистых заболеваний. Однако, имеющиеся коммерческие иммунохимические наборы зачастую дают сильно различающиеся данные, что не позволяет с точностью определять концентрацию натрийуретического пептида в крови. Были созданы различные калибраторы, в качестве которых использовали натрийуретический пептид, полученный в бактериях, аналогичный пептид с гистидиновымы хвостами, химически синтезированный пептид, негликозилированный пептид, а также гликозилированный пептид полученный в эукариотических клетках и гликозизированный пропептид, полученный в эукариотических клетках. Установлено, что гликозилированный пептид, полученный в эукариотических клетках, является наилучшим и самым надежным калибратором. Изучена доступность про-BNP (пронатрийуретический пептид В) для неприлизана. Установлено, что про-BNP достаточно устойчив к неприлизину и поэтому использование фармакологических препаратов, ингибирующих активность неприлизина не должно сказываться на определении BNP в крови больных с различными сердечно-сосудистыми заболеваниями. Это обусловлено тем, что в крови этих больных в основном циркулирует пропетид. Тем не менее, при разработке иммунохимических методов диагностики желательно использовать такие антитела, которые узнают эпитопы, которые не разрушаются при действии неприлизина. Исследована роль различных посттрансляционных модификаций на структуру и свойства ключевого фермента гликолиза глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназы. Проанализированы процессы фосфорилирования, гликирования, окисления, глутатионилирования, гомоцистеинилирования на ферментативную активность и агрегацию фермента. Установлено, что модификация SH групп сопровождается ингибированием ферментативной активности и диссоциацией кофактора. Оба эти процесса способствуют агрегации фермента и его транслокации в ядро, следствие чего может быть развитие процессов апоптоза. Агрегированная глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа способна взаимодействовать с синуклеином и амилоидогенными пептидами, влияя на образование амилоидных агрегатов и ингибируя активность внутриклеточных шаперонов. Установлено, что малые молекулы, препятствующие агрегации глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы, могут применяться в терапевтических целях при моделировании процессов, происходящих при окислительном стрессе. Установлено, что мягкое окисление ослабляет взаимодействие глицеральдегид-3-фосфатдегирогеназы с изатином, компонентов входящим в состав некоторых лекарственных препаратов.
2	1 января 2017 г.-31 декабря 2017 г.	Структура и свойства белков
Результаты этапа: Проведено исследование структуры и физико-химических свойств нескольких мутантных форм двух малых белков теплового шока, экспрессия которых коррелирует с развитием врожденных заболеваний человека. Установлено, что анализируемые мутации сопровождаются изменением термической стабильности и устойчивости к протеолизу. Анализируемые мутации зачастую сопровождаются изменением взаимодействия малых белков теплового шока с белками-партнерами и белками-субстратами, что в конечном итоге может сопровождаться накоплением частично денатурированных белков в клетке и к развитию различных патологических процессов. Получены данные о структуре полноразмерного малого белка теплового шока, что создает предпосылки для понимания механизма функционировании этой группы белков и в будущем для разработки фармакологических соединений, способных регулировать активность этих белков.
3	1 января 2018 г.-31 декабря 2018 г.	Структура и свойства белков
Результаты этапа: Выявлены особенности использования двух систем, направленных на определение маркеров сердечно сосудистых заболеваний. Установлено, что протеолитическая деградация тропонина I, освободившегося в кровь, не сказывается на эффективности его определения моноклональными антителами, разработанными в нашей лаборатории. Установлена роль гликозилирования в протеолитической деградации белка , связывающего инсулиноподобный фактор роста. Проведенные исследования позволили приблизиться к пониманию роли N-концевого домена в формировании олигомеров малых белков теплового шока и показать, что консервативный участок играет разную роль в функционировании малых белков теплового шока, относящихся к двум разным подсемействам. Опровергнута бытовавшая в литературе точка зрения, согласно которой метилглиоксаль избирательно модифицирует определенные участки в структуре малого белка теплового шока HspB1 и при этом в клетке накапливается HspB1, содержащий в своем составе аргпиримидин. ИСТИНА 3
4	1 января 2019 г.-31 декабря 2019 г.	Структура и свойства белков
Результаты этапа: В ходе проведения экспериментальных исследований было установлено, что диацетильное производное, метилглиоксаль, способен неспецифически модифицировать остатки аргинина малого белка теплового шока HspB1 с образованием гироимидазолонов, но не аргпиримидином. Показано, что ис- пользуемые в литературе аргпиримидин специфичные антитела способны неспецифически связываться с немодифицированным HspB1, вследствие чего высказанная в литературе точка зрения, согласно которой HspB1 яв- ляется единственным и преимущественным субстратом модификации мети- лглиоксалемя является ошибочной. Установлено, что после инфаркта мио- карда компоненты тропонина подвергаются ограниченному протеолизу в поврежденных кардиомиоцитах, а не в кровотоке. Установлены участки тро- понина I и тропонина Т, наиболее устойчивые к протеолизу и наиболее пер- спективные для создания иммунохимических диагностических систем.
5	1 января 2020 г.-31 декабря 2020 г.	Структура и свойства белков
Результаты этапа: В процессе выполнения работы разработаны методы определения важных белков-маркеров в крови пациентов с различными сердечно сосудистыми заболеваниями. Установлено, что протеолитическая деградация тропонина I, освободившегося в кровь, не сказывается на эффективности его определения моноклональными антителами, разработанными в нашей лаборатории. Установлено, что после инфаркта миокарда компоненты тропонина подвергаются ограниченному протеолизу в поврежденных кардиомиоцитах, а не в кровотоке. Определены участки тропонина I и тропонина Т, наиболее устойчивые к протеолизу и наиболее перспективные для создания иммунохимических диагностических систем. Установлена роль гликозилирования в протеолитической деградации белка, связывающего инсулиноподобный фактор роста. Установлено, что гликозилированный натрийуретический пептид, полученный в эукариотических клетках, может быть использован в качестве надежного маркера и калибратора сердечно-сосудистых заболеваний. Опровергнута бытовавшая в литературе точка зрения, согласно которой метилглиоксаль избирательно модифицирует определенные участки в структуре малого белка теплового шока HspB1 и при этом в клетке накапливается HspB1, содержащий в своем составе аргпиримидин. Проведено систематическое исследование физико-химических свойств мутантных форм некоторых малых белков теплового шока, экспрессия которых коррелирует с развитием различных врожденных заболеваний человека. Высказано предположение, что указанные модификации сопровождаются изменением олигомерного состояния малых белков теплового шока и таким образом влияют на способность этих белков предотвращать агрегацию частично денатурированных белков и взаимодействовать с белкамипартнерами. Проведено исследование роли консервативного пентапептида, расположенного в N-концевом домене, на свойства нескольких малых белков теплового шока. Показано, что указанный участок играет важную роль в шаперонной активности и гетероолигомеризации разных малых белков теплового шока Большинство полученных результатов опубликовано в международных научных журналах, что говорит о достаточно высоком уровне выполненных исследований.

Почему белковая цепь находит единственно верную укладку среди многих вариантов

Перебор всех возможных вариантов укладки белковой цепи займет время, превышающее время жизни Вселенной. Однако белок успевает найти верный вариант в течение считаных минут. Отдел науки «Газеты.Ru» рассказывает о том, как российским ученым удалось разрешить этот парадокс и для чего нужно оценивать «быстродействие» белка.

Как сворачиваются белки

Каждая клетка нашего тела является фабрикой по производству белков. Часть из них производится для внутреннего пользования, для поддержания жизни клетки, а другая часть «идет на экспорт». Все свойства белковых молекул (в том числе способность изумительно точно катализировать превращения других молекул в клетке) зависят от пространственной структуры белка, причем структура каждого белка уникальна.

Пространственная структура образуется уникальной укладкой белковой цепи, состоящей из разных аминокислотных остатков (бусинок разных цветов — рис. 1). Последовательность аминокислот в цепи белка определяется его геномом и синтезируется рибосомой, после чего пространственная структура цепи формируется «сама собой» в ходе сворачивания белковой цепи, которая выходит из рибосомы еще практически неупорядоченной.

100%

Сворачивают эту цепь взаимодействия ее аминокислот, причем в одну и ту же структуру — как в организме, так и в пробирке. Разнообразие возможных укладок одной и той же цепи невообразимо велико. Но у заданной последовательности аминокислот есть, как правило, только одна стабильная («правильная») структура, которая и придает белку его уникальные свойства. Стабильна же она потому, что именно она обладает минимальной энергией.

Тот же принцип действует при образовании кристаллов: вещество приобретает ту структуру, энергия связей в которой минимальна.

Что общего у белка и Вселенной

Здесь перед учеными возник вопрос: как белковая цепь может спонтанно «найти» свою единственную стабильную структуру, если перебор колоссального числа всех вариантов (порядка 10¹⁰⁰ для цепи из 100 аминокислотных остатков) занял бы времени больше, чем время жизни Вселенной. Этот «парадокс Левинталя», сформулированный полвека назад, был решен только теперь. Для его решения пришлось привлечь методы теоретической физики.

100%

Ученые из Института белка Российской академии наук (ИБ РАН) создали теорию скоростей образования пространственных структур молекул белка. Результаты работы были недавно опубликованы в журналах Atlas of Science, Chem Phys Chem и «Биофизика». Работа поддержана грантом Российского научного фонда (РНФ).

«Способность белков спонтанно формировать свои пространственные структуры за считаные секунды или минуты — давняя загадка молекулярной биологии.

В нашей работе представлена физическая теория, позволяющая оценить скорость этого процесса в зависимости от величины белков и сложности их устройства», — начинает рассказ о своей работе член-корреспондент РАН, доктор физико-математических наук, главный научный сотрудник Института белка РАН, руководитель гранта РНФ Алексей Финкельштейн.

«Давно известно, что белковая цепь приобретает свою уникальную структуру при одних условиях среды, а при других (например, при подкислении или подогреве раствора) эта структура разворачивается. На стыке этих условий уникальная структура белка находится в динамическом равновесии с развернутой формой его цепи, — продолжает он. — Процессы сворачивания и разворачивания там сосуществуют, их физика наиболее прозрачна. Поэтому мы сосредоточились именно на таких равновесных и квазиравновесных условиях — в отличие от других исследователей, которые как будто резонно (но ошибочно, как оказалось) полагали, что путь к тайне сворачивания белка надо искать там, где оно протекает наиболее быстро».

Развернуть белок — хорошее начало, но не выход

«Первый подход к проблеме Левинталя был разработан нами давно, — рассказывает Алексей Финкельштейн, — и заключался в следующем: так как теоретически проследить путь сворачивания белка очень трудно, нужно изучать процесс его разворачивания. Звучит парадоксально, но в физике существует принцип «детального равновесия», который гласит: любой процесс в равновесной системе протекает по тому же пути и с той же скоростью, что и обратный ему. И так как в динамическом равновесии скорости сворачивания и разворачивания одинаковы, мы рассмотрели более простой процесс разворачивания белка (ведь разломать проще, чем сделать) и охарактеризовали тот «барьер» (см. картинку 1), нестабильность которого определяет скорость процесса».

Следуя принципу детального равновесия, ученые из Института белка РАН оценили и «сверху», и «снизу» скорость сворачивания белков — как больших, так и маленьких, как с простой, так и со сложной укладкой цепи. Небольшие и просто устроенные белки сворачиваются быстрее (оценка скорости «сверху»), а большие и/или сложно устроенные — медленнее (оценка «снизу»). Значения всех остальных возможных скоростей сворачивания заключены между ними.

Однако не все биологи были удовлетворены полученным решением, так как, во-первых, их интересовал путь сворачивания (а не разворачивания) белка, а во-вторых, физический «принцип детального равновесия» был, по-видимому, им плохо понятен.

И работы продолжались: на этот раз учеными из ИБ РАН были произведены расчеты сложности сворачивания белка. Давно известно, что взаимодействия в белках связаны в основном с так называемыми вторичными структурами. Вторичные структуры — это стандартные, довольно крупные локальные «строительные блоки» белковой структуры, определяемые в основном локальными аминокислотными последовательностями в них. Количество возможных вариантов укладки таких блоков в структуру свернутого белка можно подсчитать, что и было сделано учеными из ИБ РАН. Число таких вариантов огромно — порядка 10¹⁰ (но далеко не 10¹⁰⁰!) для цепи из порядка 100 аминокислот, и белковая цепь может, согласно теоретическим оценкам, «просканировать» их за минуты или — для более длинных цепей — за часы. Так была получена самая верхняя оценка времени сворачивания белка.

100%

Результаты, полученные двумя способами (т.е. при анализе и разворачивания, и сворачивания белка), сходятся и подтверждают друг друга.

«Наша работа имеет фундаментальное значение для конструирования в будущем новых белков для нужд фармакологии, биоинженерии, нанотехнологии, — заключает Алексей Финкельштейн.

— Вопросы скорости сворачивания белков актуальны, когда речь идет о предсказании структуры белка по его аминокислотной последовательности, а особенно — о дизайне новых, не встречающихся в природе белков».

«Что изменилось после получения гранта РНФ? Появилась возможность закупить новое современное оборудование и реактивы для работы (ведь наша лаборатория в основном экспериментальная, хотя я здесь рассказал только о нашей теоретической работе). Но главное: грант РНФ позволил специалистам заниматься наукой, а не искать подработку на стороне или в дальних краях», — говорит Алексей Финкельштейн.

Текст подготовлен в сотрудничестве с проектом «Индикатор» (Indicator.Ru).

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная	последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная	локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
третичная	пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH₂O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН_{(10%-ный р-р)} + СuSO₄ = фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO_3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая	ускоряют различные химические реакции в живых организмах	ферменты
структурная	строительный материал клеток	коллаген, белки клеточных мембран
защитная	защищают организм от инфекций	иммуноглобулины, интерферон
регуляторная	регулируют обменные процессы	гормоны
транспортная	перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим	гемоглобин переносит кислород
энергетическая	снабжают организм энергией	1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная)	любые двигательные функции организма	миозин (мышечный белок)

белков — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Белки — это самые распространенные биологические макромолекулы, встречающиеся во всех клетках.
Это также самая универсальная органическая молекула среди живых систем, которая встречается в большом количестве; тысячи различных видов, от относительно небольших пептидов до крупных полимеров.
Белки представляют собой полимеры аминокислот, ковалентно связанных пептидными связями.
Строительными блоками белков являются двадцать встречающихся в природе аминокислот.
Таким образом, белки представляют собой полимеры аминокислот.

Свойства белков

Растворимость в воде

Взаимоотношения белков с водой сложны.
Вторичная структура белков во многом зависит от взаимодействия пептидных связей с водой через водородные связи.
Водородные связи образуются также между белком (альфа- и бета-структуры) и водой. Богатый белком статический шар более растворим, чем спиральные структуры.
В третичной структуре вода вызывает ориентацию цепей и гидрофильных радикалов за пределы молекулы, в то время как гидрофобные цепи и радикалы имеют тенденцию реагировать друг с другом внутри молекулы (гидрофобный эффект).

Денатурация и ренатурация

Белки могут быть денатурированы такими агентами, как нагревание и мочевина, которые вызывают разворачивание полипептидных цепей, не вызывая гидролиза пептидных связей.
Денатурирующие агенты разрушают вторичные и третичные структуры, не затрагивая первичную структуру.
Если денатурированный белок возвращается в свое естественное состояние после удаления денатурирующего агента, этот процесс называется ренатурацией.

Некоторые денатурирующие агенты включают

Физические агенты : Тепло, излучение, pH

Химические вещества : Раствор мочевины, который образует новые водородные связи в белке, органических растворителях, детергентах.

Коагуляция

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят.Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

Изоэлектрическая точка

Изоэлектрическая точка (pI) — это pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а общий заряд аминокислоты равен нулю.
В этот момент под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, следовательно, это свойство используется для выделения белков.

Молекулярная масса белков

Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110.
Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка.
Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются.
Молекулярная масса белков колеблется от 5000 до 10 ⁹ Дальтон.

Посттрансляционные модификации

Это происходит после того, как белок был синтезирован на рибосоме.
Фосфорилирование, гликозилирование, рибозилирование АДФ, метилирование, гидроксилирование и ацетилирование влияют на заряд и взаимодействия между аминокислотными остатками, изменяя трехмерную конфигурацию и, таким образом, функцию белка.

Химические свойства

1. Биуретовый тест :

При добавлении 2 мл исследуемого раствора к равному объему 10% NaOH и одной капли 10% раствора CuSO4 образование фиолетового цвета указывает на присутствие пептидной связи.

2. Тест на нингидрин:

Когда 1 мл раствора нингидрина добавляют к 1 мл раствора белка и нагревают, образование фиолетового цвета указывает на присутствие α-аминокислот.

Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи определяет трехмерную конфигурацию белка, а структура белка определяет его функцию.
Все белки содержат элементы углерод, водород, кислород, азот и серу, некоторые из них могут также содержать фосфор, йод и следы металлов, таких как ион, медь, цинк и марганец.
Белок может содержать 20 различных видов аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу на одном конце и кислотную группу на другом, а также отличительную боковую цепь.
Основная цепь одинакова для всех аминокислот, в то время как боковая цепь отличается от одной аминокислоты к другой.

Строение белков можно разделить на четыре уровня организации:

1. Первичная структура

Первичная структура белка состоит из аминокислотной последовательности вдоль полипептидной цепи.
Аминокислоты соединены пептидными связями.
Поскольку в пептидных связях нет диссоциируемых протонов, заряды на полипептидной цепи обусловлены только N-концевой аминогруппой, C-концевой карбоксильной группой и боковыми цепями аминокислотных остатков.
Первичная структура определяет дальнейшие уровни организации белковых молекул.

2. Вторичная структура

Вторичная структура включает различные типы локальных конформаций, в которых атомы боковых цепей не участвуют.
Вторичные структуры образованы регулярным повторяющимся паттерном образования водородных связей между атомами основной цепи.
Вторичная структура включает α-спирали, β-листы и другие типы паттернов складывания, которые возникают из-за регулярного повторяющегося паттерна образования водородных связей.
Вторичная структура белка может быть:

Альфа-спираль
Бета-спираль

α-спираль представляет собой правую спиральную нить.
Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу.
Водородные связи образуются между кислородом C = O каждой пептидной связи в цепи и водородом группы N-H пептидной связи на четыре аминокислоты ниже нее в спирали.
Заместители боковых цепей аминокислот подходят рядом с группами N-H.
Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей).
Конформация листа состоит из пар прядей, лежащих бок о бок.
Карбонильные атомы кислорода в одной цепи водородной связи с атомами водорода соседней цепи.
Две нити могут быть параллельны или антипараллельны, в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца до C-конца).
Антипараллельный ß-лист более стабилен из-за более хорошо выровненных водородных связей.

3. Третичная структура

Третичная структура белка относится к его общей трехмерной конформации.
Типы взаимодействий между аминокислотными остатками, которые создают трехмерную форму белка, включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и водородные связи, все из которых нековалентны.
Также встречаются ковалентные дисульфидные связи.
Он образуется в результате взаимодействия аминокислотных остатков, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в первичной последовательности полипептидной цепи.
Гидрофобные аминокислотные остатки имеют тенденцию скапливаться внутри глобулярных белков, где они исключают воду, тогда как гидрофильные остатки обычно находятся на поверхности, где они взаимодействуют с водой.

4. Четвертичная структура

Четвертичная структура относится к взаимодействию одной или нескольких субъединиц с образованием функционального белка с использованием тех же сил, которые стабилизируют третичную структуру.
Это пространственное расположение субъединиц в белке, состоящем из более чем одной полипептидной цепи.

Классификация белков

На основании химической природы, структуры, формы и растворимости белки классифицируются как:

Простые белки : они состоят только из аминокислотных остатков.При гидролизе эти белки дают только составляющие аминокислоты. Далее он делится на:
- Волокнистый белок: кератин, эластин, коллаген
- Глобулярный белок: альбумин, глобулин, глутелин, гистоны
Конъюгированные белки : они объединены небелковой частью. Например. Нуклеопротеин, фосфопротеин, липопротеин, металлопротеин и т. Д.
Производные белки : это производные или продукты разложения простых и конъюгированных белков.Они могут быть :
- Первичные производные белки: протеины, метапротеины, коагулированные белки
- Белки вторичного происхождения: протеозен или альбунозы, пептоны, пептиды.

Функции белков

Белки жизненно важны для роста и восстановления, и их функции безграничны. Они также обладают огромным разнообразием биологических функций и являются наиболее важными конечными продуктами информационных путей.

Белки, состоящие из аминокислот, выполняют множество функций в организме (например,g., как ферменты, структурные компоненты, гормоны и антитела).
Они действуют как структурные компоненты, такие как кератин волос и ногтей, костный коллаген и т. Д.
Белки — это молекулярные инструменты, с помощью которых выражается генетическая информация.
Они выполняют свою деятельность по переносу кислорода и углекислого газа с помощью гемоглобина и специальных ферментов в красных кровяных тельцах.
Они функционируют в гомостатическом контроле объема циркулирующей крови и интерстициальных жидкостей через белки плазмы.
Они участвуют в свертывании крови через тромбин, фибриноген и другие белковые факторы.
Они действуют как защита от инфекций с помощью белковых антител.
Они осуществляют наследственную передачу нуклеопротеидами ядра клетки.
Овальбумин, глютелин и др. Являются запасными белками.
Актин, миозин действует как сократительный белок, важный для сокращения мышц.

Список литературы

Смит, К.М., Маркс, А. Д., Либерман, М. А., Маркс, Д. Б., и Маркс, Д. Б. (2005). Базовая медицинская биохимия Марка: клинический подход. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
Родуэлл, В. В., Ботам, К. М., Кеннелли, П. Дж., Вейл, П. А., и Бендер, Д. А. (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера (30-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill Education LLC.
Джон У. Пелли, Эдвард Ф. Гольян (2011). Биохимия. Третье издание. Филадельфия: США.
https: // химия.tutorvista.com/biochemistry/proteins.html
http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-definition-importance-and-classification-biochemistry/41903
https://www.particlesciences.com/news/technical-briefs/2009/protein-structure.html
http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

Структурные свойства белков — обзор

1 Введение

Гликирование белков — это неферментативная модификация нуклеофильных групп биомолекул реактивными карбонильными соединениями [1].В организме человека наиболее распространенными карбонильными соединениями являются восстанавливающие сахара, в частности, глюкоза, промежуточные продукты гликолита, дезоксиглюкозон и оксоальдегиды, метилглиоксаль (MG), глиоксаль и гликолевый альдегид [1,2]. Основными сайтами гликирования белков являются аминогруппы остатков лизина, N-концевая аминогруппа и гуанидиногруппы остатков аргинина. Боковые цепи аминокислот цистеина и триптофана также подвержены гликированию, но гликирование этих остатков менее хорошо охарактеризовано [3].Гликирование аминогрупп, содержащих липиды и нуклеиновые кислоты, также известно, но не является предметом настоящего обзора [4–6].

Начальная стадия гликирования — это реакция конденсации между карбонильным соединением и аминогруппой, приводящая к образованию основания Шиффа. За этой обратимой стадией следует несколько последовательных и расходящихся реакций перегруппировки, окисления и элиминирования, ведущих от «ранних» к «промежуточным» и, наконец, к «конечным продуктам улучшенного гликирования». Некоторые из этих стадий реакции опосредуются кислородом, свободными радикалами или катализом переходных металлов.Одно реакционноспособное карбонильное соединение может привести к множеству конечных продуктов гликирования (AGE), включая продукты, которые сшивают две боковые цепи аминокислот. Внутримолекулярное поперечное сшивание может ограничивать динамику белка, а межмолекулярное поперечное сшивание может приводить к образованию растворимых или нерастворимых белковых агрегатов. Раздел 2 описывает детали процесса гликирования и образования различных модификаций AGE.

Скорость образования эндогенного AGE увеличивается с повышенными концентрациями реакционноспособных карбонильных соединений.Следовательно, люди с повышенным уровнем реактивных карбонильных соединений, включая глюкозу, будут демонстрировать повышенные уровни соединений AGE. И наоборот, повышенные уровни соединений AGE у пациентов могут указывать на повышенные концентрации реакционноспособных карбонильных соединений. Глюкоза, безусловно, является самым распространенным реактивным карбонильным соединением, и, как можно предвидеть, у пациентов с плохо контролируемым диабетом наблюдается повышенный уровень гликозилированных белков сыворотки [7–9].

Реакционная способность глюкозы к гликированию низкая, поскольку циклическая полуацетальная форма молекулы глюкозы лишена реакционноспособной альдегидной функциональности, которая доступна только для конденсации с аминогруппами в открытой альдегидной форме глюкозы.Другие углеводы, например рибоза, и оксокарбонильные соединения, такие как MG и глиоксаль, гораздо более реакционноспособны, что приводит к образованию AGE в течение нескольких часов или дней [10,11]. Неферментативная деградация глюкозы генерирует мощные реагенты гликирования, такие как глюкозон, дезоксиглюкозон, глиоксаль, гликолевый альдегид, MG и глицеральдегид, как описано в разделе 2.

Последовательности реакций, приводящие к AGE, являются медленными, а образование AGE из глюкозы занимает дни, недели, или месяцев на выполнение [10–12]. Следовательно, самые высокие уровни накопления AGE обнаруживаются в тканях с низкой скоростью оборота белка, таких как структурные белки, включая коллаген в коже и хрящах, сухожилиях или кристаллин в хрусталике глаза.В этих тканях AGE накапливается в течение многих лет, что приводит к заметному пожелтению (потемнению) ткани и высокой автофлуоресценции, связанной с AGE. Накопление модификаций AGE вызывает изменения биофизических свойств структурных белков и приводит к потере прочности и эластичности тканей, что типично для стареющих людей.

Ранний интерес к гликированию белков был частично вызван возможностью того, что соединения AGE могут быть причинно вовлечены в нормальные и патологические процессы старения.Хотя были предложены десятки теорий, пытающихся объяснить причины старения, многие предполагают, что одним из факторов является накопление повреждений белков, нуклеиновых кислот и других биомолекул. Например, «свободнорадикальная теория старения» предсказывает, что необратимое повреждение белков, вызванное свободными радикалами и активными формами кислорода, повреждает белки в тканях с медленным обменом белков, таких как кожа, хрящи, сухожилия или хрусталик глаза [13–16 ]. Гликация, по-видимому, была возможным альтернативным механизмом, вызывающим подобное необратимое повреждение белков, что привело к «гипотезе гликирования старения» [17].

Повышенные уровни гликирования белков и соединений AGE в кровотоке были замечены у пациентов с диабетом на раннем этапе, и предполагалось, что гликирование может быть не только следствием повышенного уровня глюкозы в крови, но также может быть причиной диабетических осложнений, атеросклероза. , нейродегенеративные заболевания [18–20].

Уровни гликозилированных и AGE-модифицированных белков определяются балансом между скоростью образования и выведения. Гликированные и модифицированные AGE белки подвержены протеолитической деградации, рецептор-опосредованному захвату и почечному клиренсу.

Белки с коротким периодом полураспада и высокой скоростью клиренса изначально гликируются с той же скоростью, что и белки с длительным временем циркуляции, но гликирование не может прогрессировать до стадии конечных продуктов гликирования просто потому, что они разлагаются или выводятся из организма слишком быстро .

Следовательно, белки с коротким периодом полураспада обычно не гликируются, тогда как долгоживущие белки имеют достаточно времени, чтобы позволить образоваться AGE. Это объясняет накопление соединений AGE в белках хрусталика глаза, кожи и хрящевой ткани [13–16].

Растворимые модифицированные AGE белки распознаются рядом рецепторов клеточной поверхности, и было показано, что некоторые члены семейства рецепторов-скавенджеров усваивают соединения AGE. Опосредованное рецептором скавенджера поглощение AGE и эндолизосомная деградация моноцитами является важным механизмом удаления AGE.

Соединения AGE, в частности низкомолекулярные соединения AGE, также выводятся почками [21,22].

Помимо эндогенных процессов, которые приводят к гликированию белков, также было показано, что экзогенные источники вносят вклад в обнаруживаемую нагрузку AGE в сыворотке.Основными экзогенными источниками AGE являются обработанные пищевые продукты и курение [23–26]. Есть некоторые различия между эндогенным и экзогенным гликированием и соединениями AGE, а также то, как они могут влиять на физиологические процессы. Эндогенное гликирование часто ограничивается образованием промежуточных продуктов гликирования, таких как продукты Амадори и фруктозамин, просто из-за периодов полураспада гликозилированного белка. Напротив, экзогенные соединения AGE образуются при термическом нагревании, то есть при варке. Образование AGE в таких условиях хорошо известно специалистам по пищевым продуктам и известно как «реакция Майяра» или «реакция потемнения».Таким образом, AGE, полученный из пищевых продуктов, перешел на более высокий уровень образования AGE-соединений, чем эндогенно образующиеся соединения.

Кроме того, гликированные и модифицированные AGE белки расщепляются в желудочно-кишечном тракте, и только небольшие фрагменты AGE резорбируются в кровоток [27,28].

Было высказано предположение, что продукты гликирования имеют негативные последствия для здоровья и называются «гликотоксинами» [27]. Патофизиологическое значение гликотоксинов пищевого происхождения является спорным и не обсуждается далее в этом обзоре [29–32].

Как опосредуются биологические эффекты гликирования? С одной стороны, ковалентная модификация белка может изменить его биофизические и биологические свойства. Эффекты гликирования на альбумин были подробно изучены и определены предпочтительные сайты гликирования, а также структурные последствия гликирования. Эти исследования были проведены с использованием гликированных образцов in vitro, образцов, а также образцов альбумина, выделенных от пациентов с диабетом. Структурные изменения, происходящие в гликозилированном альбумине (GA) in vivo , в целом кажутся незначительными.Исследования связывания лекарств не выявили последовательной картины, и для одних и тех же лекарств гликирование увеличивает аффинность связывания, тогда как для других аффинность связывания снижается (описано в разделе 3.5).

Наиболее важным механизмом, посредством которого гликированные белки и соединения AGE проявляют свои физиологические эффекты, является связывание с сигнальными рецепторами. Основным сигнальным рецептором для AGE является RAGE — рецептор конечных продуктов гликирования. Активация RAGE с помощью AGE вызывает, вообще говоря, провоспалительную передачу сигналов, активацию NF-κB и высвобождение цитокинов в различных типах клеток и тканях (обсуждается в разделе 4.3). Хроническая активация RAGE была связана с прогрессированием диабетических осложнений, нейродегенеративного заболевания и сосудистой дисфункции, и GA является вероятным кандидатом для активации RAGE in vivo и содействия прогрессированию заболевания при диабете.

Следовательно, существует большой интерес к пониманию молекулярного механизма оси AGE-RAGE и фармакологических подходов к модуляции активации RAGE.

Процесс гликирования приводит к образованию множества различных продуктов AGE и происходит одновременно в разных участках множества белков.Поэтому аналитическое обнаружение и количественное определение соединений AGE в биологических образцах очень сложно и часто ограничивается обнаружением конкретных соединений, которые, как предполагается, являются репрезентативными для процесса гликирования и его спектра продуктов. Однако остается в значительной степени неизвестным, как разные соединения AGE различаются по своей способности активировать клеточные сигнальные пути или какие конкретные соединения AGE являются подходящими биомаркерами гликирования.

Стандартизованного метода для всестороннего измерения «гликирования» не существует, и поэтому важно понимать различия в различных методах измерения «гликирования», описанных в литературе (см. Раздел 3.2).

Одним из ярких и успешных примеров использования гликозилированных белков в качестве клинических маркеров является гликозилированная форма гемоглобина. HbA1c стал хорошо известным и широко используемым маркером долгосрочного уровня глюкозы в крови, как описано в Разделе 5.1.

В настоящее время предпринимаются попытки установить гликированную форму альбумина (GA) в качестве аналогичного клинического маркера гликемического контроля. Из-за более короткого периода полураспада альбумина по сравнению с гемоглобином GA более чувствителен к изменениям гликемического контроля, чем HbA1c.GA также может быть полезен для пациентов с аномальным уровнем HbA1c из-за анемии или вариантного гемоглобина. Использование ГА в качестве клинического маркера обсуждается в разделе 5.2.

Функции, структура, свойства и классификация

Давайте углубимся в изучение белков. Прочитав эту статью, вы узнаете о: 1. Функции белков 2. Структуры белков 3. Свойства белков и 4. Классификация белков .

Белки — это азотистые органические соединения с высокой молекулярной массой, которые играют жизненно важную или первостепенную роль в живых организмах. Они состоят из 20 стандартных α-аминокислот.

Функции белков:

Основными функциями белков в организме человека являются:

1. Они служат единицами построения тела, например, мышечными белками.

2. Они обеспечивают поддержку и защиту различных тканей, например, коллагена и кератина.

3. Все химические реакции в организме катализируются белковыми ферментами, например трипсином.

4. Они переносят различные молекулы и ионы от одного органа к другому, например, гемоглобин, сывороточный альбумин.

5. Они хранят и обеспечивают питательные вещества, например, молочный казеин, яичный альбумин.

6. Они защищают организм от вредных чужеродных организмов, например, иммуноглобулина, фибриногена.

7. Они помогают регулировать клеточную или физиологическую активность, например.g., гормоны, а именно, инсулин, GH.

Структуры белков:

Первичная структура белков :

Первичная структура белков относится к общему количеству аминокислот и их последовательности в этом конкретном белке.

Фиксированное количество аминокислот расположено в определенной последовательности. Последовательность аминокислот в белке определяет его биологическую роль. У разных белков разные последовательности.Следовательно, изучение общего числа и последовательности аминокислот в белке — это изучение его первичной структуры.

Первичная структура отличает нормальный белок от ненормального. Нормальный гемоглобин взрослого человека (HbA) состоит из 2 α-цепей и 2 β-цепей. Каждая α-цепь содержит 141 аминокислоту, а каждая β-цепь содержит 146 аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Любое изменение последовательности приводит к аномальному гемоглобину. Как и в серповидно-клеточном гемоглобине (HbS), аминокислота валин присутствует в 6-м положении Р-цепи вместо глутаминовой кислоты в нормальном гемоглобине.

Вторичная структура белков :

Это относится к скручиванию полипептидной цепи в спиральную форму.

Найдено три типа винтовых структур:

(а) Альфа спираль

(b) Бета плиссе и

1. Альфа-спираль:

α означает, что первая, а описанная ниже структура была первой среди обнаруженных спиральных структур, поэтому известна как альфа (α) спираль.

Основные характеристики этой структуры:

я. Здесь полипептид скручен или свернут, образуя правостороннюю спиральную структуру.

ii. Расстояние между каждым витком катушки 5,4 Å.

iii. На один ход приходится 3,6 аминокислоты.

iv. Видно, что группы «R» выступают из спирали.

v. Имеются внутрицепочечные водородные связи, при которых водород группы -NH соединяется с кислородом группы -CO 4-й аминокислоты, стоящей за ним.Таким образом, каждая пептидная группа участвует в образовании водородных связей.

vi. Этот тип структуры встречается во многих белках в сочетании с другими структурами. Чистая а-спиральная структура наблюдается в протеине волос, то есть в кератине.

2. Бета плиссе:

β означает второе, а описанная ниже структура была вторым открытием после α спирали.

Основные особенности этой структуры:

я. Цепочка здесь не спиральная, а зигзагообразная.

ii. Расстояние между каждым витком — 7 Å.

iii. Полипептидные цепи расположены рядом в виде складок.

iv. Между цепями существует межцепочечная водородная связь, и каждая пептидная группа участвует в водородной связи.

Цепи антипараллельны друг другу.

3. Обратный поворот:

Складывается в обратном направлении цепи.

Третичная структура белков :

Спиральная форма полипептида складывается в сферическую, глобулярную, эллипсоидальную или другую конформацию, которая называется третичной структурой белков.Это сворачивание необходимо для биологической активности белков. например, ферменты, иммуноглобулины.

Третичная конформация поддерживается четырьмя типами связей:

1. Водородные связи:

Образуется между водородом и электроотрицательным атомом, таким как кислород или азот, в группе «R» аминокислот.

2. Ионные взаимодействия:

Образуется между кислотными (глутаминовая и аспарагиновая) и основными (аргинин, лизин или гистидин) аминокислотами.

3. Дисульфидные связи:

Это прочная связь, образованная между сульфагидрильными группами двух цистеиновых аминокислот. Образовавшаяся димерная структура известна как цистин (аминокислота, содержащаяся только в белках, а не в свободной форме).

4. Гидрофобные взаимодействия:

Группы «R» гидрофобных аминокислот объединяются вместе в центре вдали от воды, тем самым развивая силу притяжения между каждой группой «R» и силу отталкивания от воды, и эти взаимодействия известны как гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура белков:

Четвертичная структура представлена олигомерными белками.

Олигомерные белки:

Это те, которые имеют две или более полипептидных цепей.

Четвертичная структура относится к типу расположения полипептидов в олигомерном белке. Эти полипептиды удерживаются вместе водородными связями, ионными связями или силами Вандер-Ваальса, например, гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи, которые расположены определенным образом, что относится к четвертичной структуре гемоглобина.

Четвертичная структура гемоглобина описывает, что он состоит из четырех полипептидных цепей; два из которых — α (α ₁ и α ₂), а два других — β (β ₁ и β ₂). Две альфа-цепи противоположны друг другу и примыкают к каждой -цепи. Цепи α и β связаны между собой солевыми мостиками.

Взаимосвязь структурных функций в белках:

Гемоглобин играет жизненно важную роль в транспортировке кислорода от легких к периферическим тканям и транспортировке углекислого газа из тканей в легкие.

Существует три типа нормального гемоглобина со следующими полипептидами:

(1) Гемоглобин взрослого человека (Hb A) имеет 2α2β цепи.

(2) Гемоглобин плода (Hb F) имеет 2α2γ цепи.

(3) Незначительный взрослый гемоглобин (Hb A ₁) имеет 2α2δ цепи.

Количество аминокислот в α-цепях составляет 141 аминокислоту, а в других цепях, то есть β, γ и δ цепи содержат 146 аминокислот. Эти цепи различаются на основании разницы в последовательности расположения аминокислот в цепях.Четвертичная структура гемоглобина создает полость между тетрамером, в которой присутствует 2, 3, дифосфоглицерат (DPG или BPG), образующий солевой мостик с аминоконцом β-цепи, который стабилизирует гемоглобин, тем самым снижая сродство к кислороду.

В легких парциальное давление кислорода высокое, что приводит к связыванию O ₂ с одной из цепей Hb, тем самым разрывая солевые мостики между четырьмя субъединицами. Последующее связывание кислорода (сигмовидная кривая ассоциации Hb-O ₉) облегчается за счет разрыва солевых мостиков, изменяющих вторичные, третичные и четвертичные структуры, что позволяет вращать одну субъединицу α / β относительно другой цепи α / β, тем самым сжимая тетрамер и выпуск ДПГ.Это приводит к увеличению его сродства к кислороду (R-состояние Hb).

В периферических тканях CO ₂ связывается с a-аминогруппой аминоконца с его преобразованием с положительного заряда на отрицательный, что способствует образованию солевого мостика между полипептидными цепями с возвратом в дезокси-состояние (Т-состояние), т.е. высвобождение кислорода из Hb. Высвобождение O ₂ из Hb также облегчается связыванием DPG с тетрамером.

Когда человек взлетает в полет, самолет медленно поднимается по высоте, что приводит к снижению напряжения O ₂, из-за чего оксигенация Hb невозможна.Таким образом, человек чувствует гипоксию, но физиологический механизм организма начинает снижать выработку DPG, благодаря чему Hb может связывать кислород даже при более низком давлении кислорода.

Следовательно, когда самолет достигает максимальной высоты и остается устойчивым, человек чувствует себя комфортно. Когда Hb достигает тканей, уровень DPG увеличивается, увеличивая выделение кислорода. Точно так же описанный выше процесс меняется на противоположный, когда человек ныряет глубоко в море. Высокое давление O ₂ приводит к увеличению выработки DPG, способствуя оксигенации Hb в легких и дезоксигенированию периферических тканей.

Свойства белков:

1. Денатурация:

Частичное или полное разворачивание нативной (природной) конформации полипептидной цепи известно как денатурация. Это вызвано действием тепла, кислот, щелочей, спирта, ацетона, мочевины, бета-меркаптоэтанола.

2. Коагуляция:

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

3. Изоэлектрический pH (pH ¹):

pH, при котором белок имеет равное количество положительных и отрицательных зарядов, известен как изоэлектрический pH. Под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, поэтому это свойство используется для выделения белков. Белки становятся наименее растворимыми при pH ^– и осаждаются. Показатель pH ^I казеина составляет 4,5, и при этом pH казеина в кислом молоке, образующем творог.

4. Молекулярная масса белков:

Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110. Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка. Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются. Молекулярные массы белков колеблются от 5000 до 10 ⁹ Дальтон. Экспериментально молекулярную массу можно определить такими методами, как гель-фильтрация, PAGE, ультрацентрифугирование или измерения вязкости.

Классификация белков :

Белки классифицируются на основании:

(1) Их растворимость и

(2) Их структурная сложность.

A. Классификация по растворимости:

По растворимости в воде белки подразделяются на:

1. Волокнистые белки:

Нерастворимы в воде. В их состав входят структурные белки.У них есть поддерживающая функция (например, коллаген) и / или защитная функция (например, кератин и фибрин волос).

2. Глобулярные белки:

Они растворимы в воде. Они включают функциональные белки, например, ферменты, гемоглобин и т. Д.

B. Классификация на основе структурной сложности:

В зависимости от структурной сложности они делятся на:

(1) Простой

(2) Конъюгированные и

(3) Производные белки.

1. Простые белки:

Белки, состоящие только из аминокислот, известны как простые белки.

Далее они подразделяются на:

(a) Альбомы:

Они растворимы в воде, коагулируются при нагревании и осаждаются при полном насыщении сульфатом аммония, например, сывороточным альбумином, лактальбумином и яичным альбумином.

(б) Глобулины:

Они нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных солевых растворах.Они коагулируются при нагревании и выпадают в осадок при полунасыщении сульфатом аммония, например глобулином сыворотки и овоглобулином.

(c) Глютелины:

Нерастворимы в воде и нейтральных растворителях. Растворим в разбавленных кислотах и щелочах. Они коагулируют под действием тепла, например глютелин пшеницы.

(d) Проламины:

Нерастворим в воде, но растворим в 70% спирте, например, в глиадине пшеницы, белках кукурузы, ячменя и т. Д.

(e) Истории:

Водорастворимый, основной по своей природе из-за присутствия в ядре аргинина и лизина. Они помогают в упаковке ДНК в клетке. Они образуют белковый фрагмент нуклеопротеина.

(ж) Протамины:

Водорастворимый, основной по своей природе, не подвергается тепловой коагуляции. Находится в сперматозоидах, следовательно, является компонентом нуклеопротеина сперматозоидов.

(г) Глобина:

Они растворимы в воде, не подвергаются тепловой коагуляции.например, глобин гемоглобина.

(h) Альбуминоиды или склеропротеины:

Нерастворимо во всех нейтральных растворителях, разбавленных кислотах или щелочах, например, в кератине волос и протеинах костей и хрящей.

2. Конъюгированные белки:

Белки, состоящие из аминокислот и не аминокислотного / белкового вещества, называемого простетической группой, известны как конъюгированные белки.

Различные типы конъюгированных белков:

(а) Хромобелки:

Здесь небелковая часть представляет собой окрашенное соединение в дополнение к белковой части.Бывший. Гемоглобин имеет гем в качестве простетической группы, а цитохромы также содержат гем.

(б) Нуклеопротеины:

Эти белки связаны с нуклеиновыми кислотами, например с хроматином (гистоны + нуклеиновые кислоты).

(c) Гликопротеины:

Когда небольшое количество углеводов присоединяется к белку, он известен как гликопротеины, например, муцин слюны. (Примечание: гликопротеины содержат большое количество белка и некоторое количество углеводов, а протеогликаны содержат большое количество углеводов и небольшое количество белков).

(г) Pbosphoprotein:

Фосфорная кислота присутствует в белке. Бывший. Молочный казеин и яичный желток (желтеллин).

(e) Липопротеины:

Белки в сочетании с липидами, например, ЛПНП, ЛПВП.

(ж) Металлопротеины:

Помимо аминокислот, они содержат ионы металлов, например, гемоглобин (железо), церулоплазмин (медь).

3. Производные белки:

Это белки с низким молекулярным весом, полученные из белков с большим молекулярным весом под действием тепла, ферментов или химических агентов.

Белки → Белки → Протеозы → Пептоны → Пептиды → Аминокислоты

Структура и свойства белка | SpringerLink

Вебер, Г., и У. Дж. Тил, в «Белках», том. 3, под редакцией Х. Нейрата, Academic Press, Нью-Йорк, 1965, стр. 445.

Google ученый

Смит, Дж. М., Nature 225: 563 (1970).

Артикул CAS Google ученый

Schellman, J.A., and C. Schellman, in «The Proteins», Vol. 2, под редакцией Х. Нейрата, Academic Press, Нью-Йорк, 1964, стр. 1.

Google ученый

Schechter, I., and A. Burger, Biochemistry 5: 3362 (1966).

Артикул CAS Google ученый

Э. Шредер и В. Любке, в «Пептиды», Academic Press, New York, 1965.

Google ученый

Venkatachalam, C.M., and G.N. Рамачандран, Энн. Rev. Biochem. 38:45 (1969).

Артикул CAS Google ученый

Эк, Р.В. и М.О. Дэйофф, «Атлас последовательности и структуры белков», Национальный фонд биомедицинских исследований, Силвер-Спрингс, 1969.

Полинг, Л., Р. Б. Кори, Х. Р. Брэнсон, Proc. Nat. Акад. Sci. США 37: 205 (1951).

Артикул CAS Google ученый

Блейк, C.C.F., D.F. Кениг, Г.А. Mair, A.C.T. Норт, Д.К. Филлипс и В. Сарма, Nature, 206: 757 (1965).

Артикул CAS Google ученый

10.

Филлипс, округ Колумбия, Sci. Амер. 291 (11): 78 (1966).

Артикул Google ученый

11.

Perutz, M.F., Europ. J. Biochem. 8: 455 (1969).

Артикул CAS Google ученый

12.

Брэдшоу, Р.А., Х. Нейрат и К.А. Walsh, Proc. Nat. Акад. Sci. США 63: 406 (1969).

Артикул CAS Google ученый

13.

Рупли Дж. А., в «Биологические макромолекулы», Vol.2 Часть 1, Отредактировал С. Тимашев и Г.Д. Фасман, Marcel Dekker, Inc., Нью-Йорк, 1970.

Google ученый

14.

Батлер, Л.Г., и Дж. А. Rupley, J. Biol. Chem. 242: 1077 (1967).

CAS Google ученый

15.

Ларри Г. Батлер, «Очистка и идентификация фосфопротеина из митохондрий бычьей печени», доктор философии. Диссертация, Калифорнийский университет, Лос-Анджелес, 1964.

16.

Pusztai, A., Biochem. J. 101: 256 (1966).

Google ученый

17.

Gordon, J., and W.P. Дженкс, Биохимия 2:47 (1963).

Артикул CAS Google ученый

18.

Gordon, J.A., and J.R. Warren, J. Biol. Chem. 243: 5663 (1968).

CAS Google ученый

19.

Boyer, P.D., в «The Enzymes», Vol. 1, под редакцией П.Д. Бойер, Х. Ларди и К. Мирбэк, Academic Press, Нью-Йорк, 1959, с. 511.

Google ученый

20.

Perrin, D., and J. Monod, Biochem. Биофиз. Res. Commun. 12: 425 (1963).

Артикул CAS Google ученый

21.

Gutte, B., and R.B. Merrifield, J. Amer. Chem. Soc. 91: 501 (1969).

Артикул CAS Google ученый

22.

Denkewalter, R.G., D.F. Вебер, Ф.В. Холли, Р. Хиршманн, Р. Страчан, У.Дж. Палеведа-младший, Р.Ф. Натт, Р.А. Виталий, М.Дж. Дикенсон, В. Гарский, Дж. Э. Дик, Э. Уолтон, С. Дженкинс, Р. Дьюи, Т. Ланца, Э.Ф. Шеневальдт, Х. Баркемейер, Дж. Сонди, С.Л. Варга, Дж.Д. Милковски, Х. Джошуа, Дж. Б. Конн и Т.А. Иаков, Там же. 91: 502–508 (1969).

Артикул CAS Google ученый

23.

Scott, R.A., G. Vanderkooi, R.W. Tuttle, P.М. Шеймс и Х.А. Scheraga, Proc. Natl. Акад. Sci. США 58: 2204 (1967).

Артикул CAS Google ученый

24.

Edman, P., and G. Begg, Europ. J. Biochem. 1:80 (1967).

Артикул CAS Google ученый

25.

Сторм, Д. Р. и Д. Э. Koshland, Jr., Proc. Nat. Акад. Sci. США 66: 445 (1970).

Артикул CAS Google ученый

26.

Low, B.W. и J.T. Эдсалл, «Течения в биохимических исследованиях», под редакцией Д.Э. Грин, Interscience Publishers, Нью-Йорк, 1956.

Google ученый

27.

Fox, S., and J.S. Фостер, «Введение в химию белков», John Wiley & Sons, New York, 1957.

Google ученый

Как определить и изучить структурные белки как биополимерные материалы

Askarieh G, Hedhammar M, Nordling K, Saenz A, Casals C, Rising A. et al. Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле. Природа. 2010; 465: 236–8.

PubMed CAS Google ученый

Hagn F, Eisoldt L, Hardy JG, Vendrely C, Coles M, Scheibel T. et al. Консервативный домен паучьего шелка действует как молекулярный переключатель, который контролирует сборку волокна. Природа. 2010; 465: 239–42.

PubMed CAS Google ученый

Цучия К., Нумата К. Химический синтез мультиблочных сополипептидов, вдохновленный белками шелка драглайна пауков. ACS Macro Lett. 2017; 6: 103–6.

CAS Google ученый

Babb PL, Lahens NF, Correa-Garhwal SM, Nicholson DN, Kim EJ, Hogenesch JB. и другие. Геном Nephila clavipes подчеркивает разнообразие генов паучьего шелка и их сложную экспрессию. Нат Жене. 2017; 49: 895–903.

PubMed CAS Google ученый

Фоллрат Ф., Портер Д., Голландия С. Из паутинного шелка можно извлечь еще много уроков. Мягкая материя. 2011; 7: 9595–600.

CAS Google ученый

Каташима Т., Малайский А.Д., Нумата К. Химическая модификация и биосинтез шелкоподобных полимеров. Curr Opin Chem Eng. 2019; 24: 61–8.

Google ученый

Gosline JM, Denny MW, DeMont ME. Паучий шелк как резина.Природа. 1984; 309: 551–2.

CAS Google ученый

Gosline JM, Guerette PA, Ortlepp CS, Savage KN. Механический дизайн паучьего шелка: от последовательности фиброина до механической функции. J Exp Biol. 1999; 202: 3295–303.

PubMed CAS Google ученый

Малайский А.Д., Аракава К., Нумата К. Анализ повторяющихся аминокислотных мотивов выявляет существенные особенности белков шелка драглайна пауков.Plos ONE. 2017; 12: e0183397.

PubMed PubMed Central Google ученый

10.

Ядзава К., Исида К., Масунага Х., Хикима Т., Нумата К. Влияние содержания воды на формирование бета-листа, термостабильность, удаление воды и механические свойства шелковых материалов. Биомакромолекулы. 2016; 17: 1057–66.

PubMed CAS Google ученый

11.

Yazawa K, Malay AD, Masunaga H, Numata K.Comms Mater. 2020; 1:10.

12.

Нумата К., Масунага Х., Хикима Т., Сасаки С., Секияма К., Таката М. Использование кристаллизации шелковых волокон на основе растяжения-деформации для дифференциации их функций в природе. Мягкая материя. 2015; 11: 6335–42.

PubMed CAS Google ученый

13.

van Beek JD, Hess S, Vollrath F, Meier BH. Молекулярная структура шелка драглайна пауков: складывание и ориентация белкового остова.Proc Natl Acad Sci USA. 2002; 99: 10266–71.

PubMed Google ученый

14.

Сюй М., Льюис Р.В. Состав протеинового суперволокна: шелк драглайна паука. Proc Natl Acad Sci USA. 1990; 87: 7120–4.

PubMed CAS Google ученый

15.

Чжан YQ. Применение натурального шелкового протеина серицина в биоматериалах. Biotechnol Adv. 2002; 20: 91–100.

PubMed CAS Google ученый

16.

Malay AD, Sato R, Yazawa K, Watanabe H, Ifuku N, Masunaga H. et al. Связь между физическими свойствами и последовательностью шелка тутового шелкопряда. Научный отчет 2016; 6: 27573.

PubMed PubMed Central Google ученый

17.

Holland C, Numata K, Rnjak-Kovacina J, Seib FP. Биомедицинское использование шелка: прошлое, настоящее, будущее. Adv Health Mater. 2019; 8: e1800465.

Google ученый

18.

Numata K, Kaplan DL. Системы доставки биоактивных молекул на основе шелка. Adv Drug Deliv Rev.2010; 62: 1497–508.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

19.

Numata K, Cebe P, Kaplan DL. Механизм ферментативной деградации бета-листовых кристаллов. Биоматериалы. 2010; 31: 2926–33.

PubMed CAS Google ученый

20.

Нумата К., Каташима Т., Сакаи Т.Состояние воды, молекулярная структура и цитотоксичность гидрогелей шелка. Биомакромолекулы. 2011; 12: 2137–44.

PubMed CAS Google ученый

21.

Гупта П., Кумар М., Бхардвадж Н., Кумар Дж. П., Кришнамурти К.С., Нанди С.К. и другие. Имитация формы и функции естественных сосудистых каналов небольшого диаметра с использованием шелковых пленок с шелковицей и немелковицей. ACS Appl Mater Inter. 2016; 8: 15874–88.

CAS Google ученый

22.

Нумата К., Сато Р., Ядзава К., Хикима Т., Масунага Х. Кристаллическая структура и физические свойства шелковых волокон Antheraea yamamai: длинные последовательности поли (аланина) частично находятся в кристаллической области. Полимер. 2015; 77: 87–94.

CAS Google ученый

23.

Мандал ББ, Дас С., Чоудхури К., Кунду, Южная Каролина. Влияние доступности RGD шелковой пленки и шероховатости поверхности на организацию цитоскелета и пролиферацию первичных клеток костного мозга крыс.Tissue Eng A. 2010; 16: 2391–403.

CAS Google ученый

24.

Агейтос Дж. М., Ядзава К., Татейши А., Цучия К., Нумата К. Бензилэфирная группа аминокислотных мономеров увеличивает сродство к субстрату и расширяет субстратную специфичность ферментного катализатора в хемоферментной сополимеризации. Биомакромолекулы. 2016; 17: 314–23.

PubMed CAS Google ученый

25.

Ли Ч., Сингла А., Ли Ю. Биомедицинские применения коллагена. Int J Pharm. 2001; 221: 1–22.

PubMed CAS Google ученый

26.

Oxlund H, Manschot J, Viidik A. Роль эластина в механических свойствах кожи. J Biomech. 1988; 21: 213–8.

PubMed CAS Google ученый

27.

Аарон ББ, Гослайн Дж. М.. Эластин как эластомер со случайной сеткой — механический и оптический анализ отдельных эластиновых волокон.Биополимеры. 1981; 20: 1247–60.

CAS Google ученый

28.

Киркпатрик С.Дж., Хайндс М.Т., Дункан Д.Д. Акустооптическая характеристика вязкоупругой природы тканевого каркаса из эластина затылка. Tissue Eng. 2003. 9: 645–56.

PubMed Google ученый

29.

Берглунд Дж. Д., Нерем Р. М., Самбанис А. Включение интактных эластиновых каркасов в тканеинженерные сосудистые трансплантаты на основе коллагена.Tissue Eng. 2004. 10: 1526–35.

PubMed CAS Google ученый

30.

Tatham AS, Shewry PR. Сравнительные структуры и свойства эластичных белков. Филос Транс Соц Лондон Б. 2002; 357: 229–34.

CAS Google ученый

31.

Gosline J, Lillie M, Carrington E, Guerette P, Ortlepp C, Savage K. Эластичные белки: биологические роли и механические свойства.Филос Транс Соц Лондон Б. 2002; 357: 121–32.

CAS Google ученый

32.

Мамат Н., Ядзава К., Нумата К., Норма-Рашид Ю. Морфологические и механические свойства гибких резиновых соединений на крыльях стрекоз ( Rhinocypha spp.). PLoS ONE. 2018; 13: e0193147.

Google ученый

33.

Elvin CM, Carr AG, Huson MG, Maxwell JM, Pearson RD, Vuocolo T.и другие. Синтез и свойства сшитого рекомбинантного прорезилина. Природа. 2005; 437: 999–1002.

PubMed CAS Google ученый

34.

Qin GK, Lapidot S, Numata K, Hu X, Meirovitch S, Dekel M. et al. Экспрессия, перекрестное связывание и характеристика рекомбинантного хитинсвязывающего резилина. Биомакромолекулы. 2009; 10: 3227–34.

PubMed CAS Google ученый

35.

Цинь Г.К., Ривкин А., Лапидот С., Ху Х, Прейс I, Аринус С.Б. и другие. Рекомбинантные закодированные экзонами резилины для эластомерных биоматериалов. Биоматериалы. 2011; 32: 9231–43.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

36.

Цинь Г.К., Ху Х, Себе П., Каплан Д.Л. Механизм эластичности резилина. Nat Commun. 2012; 3: 1003.

PubMed PubMed Central Google ученый

37.

Cao Y, Li H. Полипротеин GB1 — идеальный искусственный эластомерный белок. Nat Mater. 2007; 6: 109–14.

PubMed CAS Google ученый

38.

Lv S, Dudek DM, Cao Y, Balamurali MM, Gosline J, Li H. Разработаны биоматериалы, имитирующие механические свойства мышц. Природа. 2010; 465: 69–73.

PubMed CAS Google ученый

39.

Даулинг Л.М., Crewther WG, Парри Д.А.Вторичная структура компонента 8c-1 альфа-кератина. Анальная аминокислотная последовательность Biochem J. 1986; 236: 705–12.

CAS Google ученый

40.

Даулинг Л.М., Crewther WG, Inglis AS. Первичная структура компонента 8c-1, субъединицы белка промежуточных волокон кератина шерсти. Отношения с белками из других промежуточных филаментов. Биохим Дж. 1986; 236: 695–703.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

41.

Полинг Л., Кори РБ. Сложные спиральные конфигурации полипептидных цепей: структура белков альфа-кератинового типа. Природа. 1953; 171: 59–61.

PubMed CAS Google ученый

42.

Ямаути К., Ямаути А., Кусуноки Т., Кохда А., Кониши Ю. Приготовление стабильного водного раствора кератинов, а также физико-химические и биодеградационные свойства пленок. J Biomed Mater Res. 1996; 31: 439–44.

PubMed CAS Google ученый

43.

Катох К., Шибаяма М., Танабе Т., Ямаути К. Получение и физико-химические свойства прессованных кератиновых пленок. Биоматериалы. 2004. 25: 2265–72.

PubMed CAS Google ученый

44.

Като К., Танабе Т., Ямаути К. Новый подход к изготовлению каркасов из кератиновой губки с контролируемым размером пор и пористостью. Биоматериалы. 2004. 25: 4255–62.

PubMed CAS Google ученый

45.

Crookes WJ, Ding LL, Huang QL, Kimbell JR, Horwitz J, McFall-Ngai MJ. Рефлектины: необычные белки светоотражающих тканей кальмаров. Наука. 2004; 303: 235–8.

PubMed CAS Google ученый

46.

Крамер Р.М., Крукс-Гудсон В.Дж., Наик Р.Р. Самоорганизующиеся свойства белка рефлектина кальмара. Nat Mater. 2007; 6: 533–8.

PubMed CAS Google ученый

47.

DeMartini DG, Izumi M, Weaver AT, Pandolfi E, Morse DE. Структуры, организация и функция белков рефлектора в динамически настраиваемых рефлексивных клетках. J Biol Chem. 2015; 290: 15238–49.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

48.

Нотон К.Л., Фан Л., Леунг Э.М., Каутц Р., Линь Кью, Ван Дайк Ю. и др. Самосборка белка рефлектина головоногих. Adv Mater. 2016; 28: 8405–12.

PubMed CAS Google ученый

49.

Guan Z, Cai TT, Liu ZM, Dou YF, Hu XS, Zhang P. et al. Происхождение гена рефлектина и иерархическая сборка его белка. Curr Biol. 2017; 27: 2833–42.

PubMed CAS Google ученый

50.

Цинь Г.К., Деннис П.Б., Чжан Ю.Дж., Ху Х, Бресснер Д.Е., Сунь З.Й. и другие. Рекомбинантные оптические материалы на основе рефлектора. J Polym Sci Pol Phys. 2013; 51: 254–64.

CAS Google ученый

51.

Prince JT, McGrath KP, DiGirolamo CM, Kaplan DL. Конструирование, клонирование и экспрессия синтетических генов, кодирующих шелк драглайна пауков. Биохимия. 1995; 34: 10879–85.

PubMed CAS Google ученый

52.

Нумата К., Хамасаки Дж., Субраманиан Б., Каплан Д.Л. Доставка генов опосредуется рекомбинантными белками шелка, содержащими катионные и связывающие клетки мотивы. J Control Release. 2010. 146: 136–43.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

53.

Numata K, Kaplan DL. Носители генов на основе шелка с пептидами, дестабилизирующими клеточную мембрану. Биомакромолекулы. 2010; 11: 3189–95.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

54.

Numata K, Reagan MR, Goldstein RH, Rosenblatt M, Kaplan DL. Носители генов на основе паучьего шелка для доставки в опухолевые клетки. Bioconjug Chem. 2011; 22: 1605–10.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

55.

Numata K, Subramanian B, Currie HA, Kaplan DL. Биоинженерные системы доставки генов на основе протеина шелка. Биоматериалы. 2009. 30: 5775–84.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

56.

Fahnestock SR, Bedzyk LA. Производство синтетического протеина шелка пауков-драглайнов в Pichia pastoris . Appl Microbiol Biotechnol. 1997; 47: 33–9.

PubMed CAS Google ученый

57.

Янссон Р., Лау С.Х., Исида Т., Рамстром М., Сандгрен М., Хедхаммар М. Функционализированный шелк, собранный из рекомбинантного слитого белка паучьего шелка (Z-4RepCT), продуцируемого метилотрофными дрожжами Pichia pastoris . Biotechnol J. 2016; 11: 687–99.

PubMed CAS Google ученый

58.

Ян Дж.Дж., Барр Л.А., Фанесток С.Р., Лю З.Б. Получение высокопродуктивного рекомбинантного шелкоподобного белка в трансгенных растениях посредством нацеливания на белок.Transgenic Res. 2005; 14: 313–24.

PubMed CAS Google ученый

59.

Scheller J, Guhrs KH, Grosse F, Conrad U. Производство белков паучьего шелка в табаке и картофеле. Nat Biotechnol. 2001; 19: 573–7.

PubMed CAS Google ученый

60.

Hauptmann V, Weichert N, Rakhimova M, Conrad U. Паутинные шелка из растений — задача создания спидроинов естественного размера.Biotechnol J. 2013; 8: 1183–92.

PubMed CAS Google ученый

61.

Xu J, Dong QL, Yu Y, Niu BL, Ji DF, Li MW. и другие. Массовое производство паучьего шелка путем целенаправленной замены генов у Bombyx mori. Proc Natl Acad Sci USA. 2018; 115: 8757–62.

PubMed CAS Google ученый

62.

Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Морские пурпурные фотосинтезирующие бактерии как устойчивые хозяева микробного производства.Фронт Bioeng Biotech. 2019; 7: 258.

Google ученый

63.

Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Нумата К. Метод легкой трансформации морских пурпурных фотосинтетических бактерий с использованием химически компетентных клеток. Microbiologyopen. 2020; 9: e953.

Google ученый

64.

Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Метаболические состояния, вызывающие ацетат, увеличивают выработку полигидроксиалканоата морскими пурпурными несерными бактериями в аэробных условиях.Фронт Bioeng Biotech. 2019; 7: 118.

Google ученый

65.

Фунг С.П., Хигучи-Такеучи М., Нумата К. Оптимальные концентрации железа для связанного с ростом биосинтеза полигидроксиалканоатов в морской фотосинтетической пурпурной бактерии Rhodovulumulfidophilum в фотогетеротрофных условиях. Plos ONE. 2019; 14: e0212654.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

66.

Хигучи-Такеучи М., Мотода Ю., Кигава Т., Нумата К. Полигидроксиалканоатсинтаза класса I из пурпурной фотосинтетической бактерии Rhodovulumulfidophilum преимущественно существует в виде функционального димера в отсутствие субстрата. САУ Омега. 2017; 2: 5071–8.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

67.

Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Тойока К., Нумата К. Синтез высокомолекулярных полигидроксиалканоатов морскими фотосинтетическими пурпурными бактериями.Plos ONE. 2016; 11: e0160981.

PubMed PubMed Central Google ученый

68.

Хигучи-Такеучи М., Морисаки К., Нумата К. Метод скрининга для выделения пурпурных несернистых фотосинтетических бактерий, продуцирующих полигидроксиалканоат, из естественной морской воды. Front Microbiol. 2016; 7: 1509.

PubMed PubMed Central Google ученый

69.

Fields GB, Noble RL.Твердофазный синтез пептидов с использованием 9-флуоренилметоксикарбониламинокислоты. Int J Pept Protein Res. 1990; 35: 161–214.

PubMed CAS Google ученый

70.

Меррифилд РБ. Твердофазный пептидный синтез. Adv Enzymol Ramb. 1969; 32: 221–96.

CAS Google ученый

71.

Байер Э., Муттер М. Жидкофазный синтез пептидов. Природа. 1972; 237: 512–3.

PubMed CAS Google ученый

72.

Dawson PE, Muir TW, Clarklewis I, Kent SBH. Синтез белков путем нативного химического лигирования. Наука. 1994; 266: 776–9.

PubMed CAS Google ученый

73.

Johnson ECB, Kent SBH. Понимание механизма и катализа нативной химической реакции лигирования. J Am Chem Soc. 2006. 128: 6640–6.

PubMed CAS Google ученый

74.

Johnson ECB, Durek T, Kent SBN. Полный химический синтез, фолдинг и анализ небольшого белка на водосовместимой твердой подложке. Angew Chem Int Ed. 2006. 45: 3283–7.

CAS Google ученый

75.

Агуридас В., Эль Махди О., Димер В., Каргоет М., Монбалиу Дж. М., Мельник О. Нативное химическое лигирование и расширенные методы: механизмы, катализ, объем и ограничения. Chem Rev.2019; 119: 7328–443.

PubMed CAS Google ученый

76.

Гудман М., Хатчисон Дж. Механизмы полимеризации N-незамещенных N-карбоксиангдридов. J Am Chem Soc. 1966; 88: 3627

CAS Google ученый

77.

Деминг Т.Дж. Синтетические полипептиды для биомедицинского применения. Prog Polym Sci. 2007. 32: 858–75.

CAS Google ученый

78.

Кога К., Судо А., Эндо Т. Революционный синтез N-карбоксиангидридов альфа-аминокислот без фосгена с использованием дифенилкарбоната, основанный на активации альфа-аминокислот путем превращения в соли имидазолия.J. Polym Sci Poly Chem. 2010. 48: 4351–5.

CAS Google ученый

79.

Ямада С., Кога К., Судо А., Гото М., Эндо Т. Синтез полипептидов без фосгена: полезный синтез гидрофобных полипептидов путем поликонденсации активированных уретановых производных аминокислот. J. Polym Sci Poly Chem. 2013; 51: 3726–31.

CAS Google ученый

80.

Кобаяши С., Макино А.Ферментативный синтез полимеров: возможность для химии экологически чистых полимеров. Chem Rev.2009; 109: 5288–353.

PubMed CAS Google ученый

81.

Кобаяши С., Уяма Х., Кимура С. Ферментативная полимеризация. Chem Rev.2001; 101: 3793–818.

PubMed CAS Google ученый

82.

Нумата К. Поли (аминокислоты) s / полипептиды как потенциальные функциональные и структурные материалы.Полим Дж. 2015; 47: 537–45.

CAS Google ученый

83.

Цучия К., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез полипептидов для использования в качестве функциональных и структурных материалов. Macromol Biosci. 2017; 17: 1700177.

Google ученый

84.

Ма Ю.Н., Ли З.Б., Нумата К. Синтетические короткие пептиды для быстрого изготовления однослойных клеточных листов. ACS Biomater Sci Eng. 2016; 2: 697–706.

CAS Google ученый

85.

Ма Ю.А., Сато Р., Ли З.Б., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез олиго (L-цистеина) для использования в качестве термостабильного материала на биологической основе. Macromol Biosci. 2016; 16: 151–9.

PubMed CAS Google ученый

86.

Бейкер П.Дж., Нумата К. Хемоэнзиматический синтез поли (L-аланина) в водной среде. Биомакромолекулы. 2012; 13: 947–51.

PubMed CAS Google ученый

87.

Tsuchiya K, Kurokawa N, Gimenez-Dejoz J, Gudeangadi PG, Masunaga H., Numata K. Периодическое введение ароматических звеньев в полипептиды посредством хемоэнзиматической полимеризации для получения специфических вторичных структур с высокой термостабильностью. Полим Дж. 2019; 51: 1287–98.

CAS Google ученый

88.

Агейтос Дж. М., Бейкер П. Дж., Сугахара М., Нумата К.Катализируемый протеиназой К синтез конъюгатов линейных и звездчатых олиго (L-фенилаланин). Биомакромолекулы. 2013; 14: 3635–42.

PubMed CAS Google ученый

89.

Fagerland J, Finne-Wistrand A, Numata K. Короткий химико-ферментативный синтез L-лизина и L-аланиновых диблочных соолигопептидов в одном сосуде. Биомакромолекулы. 2014; 15: 735–43.

PubMed CAS Google ученый

90.

Цучия К., Нумата К. Хемоферментный синтез полипептидов, содержащих неприродную аминокислоту 2-аминоизомасляную кислоту. Chem Commun. 2017; 53: 7318–21.

CAS Google ученый

91.

Ядзава К., Гименес-Дежоз Дж., Масунага Х., Хикима Т., Нумата К. Химико-ферментативный синтез пептида, содержащего нейлоновые мономерные звенья, для применения термически обрабатываемого пептидного материала. Polym Chem. 2017; 8: 4172–6.

CAS Google ученый

92.

Ядзава К., Нумата К. Катализируемый папаином синтез полиглутамата, содержащего звено мономера нейлона. Полимеры. 2016; 8: 194.

PubMed Central Google ученый

93.

Hu X, Cebe P, Weiss AS, Omenetto F, Kaplan DL. Композиционные материалы на белковой основе. Mater Today. 2012; 15: 208–15.

CAS Google ученый

94.

Abascal NC, Regan L. Прошлое, настоящее и будущее белковых материалов.Откройте Биол. 2018; 8: 180113.

PubMed PubMed Central CAS Google ученый

95.

van Hest JC, Tirrell DA. Белковые материалы, переход на новый уровень структурного контроля. Chem Commun. 2001; 19: 1897–904.

Google ученый

96.

Фаррелл Х.М., Малин Э.Л., Браун Э.М., Ци П.Х. Структура мицелл казеина: что можно узнать из синтеза молока и структурной биологии? Curr Opin Colloid.Интерфейс. 2006; 11: 135–47.

CAS Google ученый

97.

Starcher B. Анализ на основе нингидрина для количественного определения общего содержания белка в образцах тканей. Анальная биохимия. 2001; 292: 125–9.

PubMed CAS Google ученый

98.

Брюер Дж. М., Робертс К. В., Стимсон В. Х., Александр Дж. Точное определение адъювант-ассоциированного белка или пептида с помощью анализа нингидрина.Вакцина. 1995; 13: 1441–4.

PubMed CAS Google ученый

99.

Дои Э., Шибата Д., Матоба Т. Модифицированные колориметрические методы нингидрина для анализа пептидазы. Анальная биохимия. 1981; 118: 173–84.

PubMed CAS Google ученый

100.

Нумата К., Бейкер П.Дж. Синтез адгезионных пептидов, подобных тем, которые обнаружены в голубой мидии (Mytilus edulis), с использованием папаина и тирозиназы.Биомакромолекулы. 2014; 15: 3206–12.

PubMed CAS Google ученый

101.

Гименес-Дехос Дж., Цучия К., Нумата К. Понимание стереоспецифичности в хемоферментной полимеризации, опосредованной папаином, на основе моделирования квантовой механики / молекулярной механики. ACS Chem Biol. 2019; 14: 1280–92.

PubMed CAS Google ученый

Белки | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
Форма белка определяет его функцию.
Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

катализирующие химические реакции
синтез и восстановление ДНК
транспортировка материалов по камере
прием и отправка химических сигналов
реагирует на раздражители
обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волоконно-подобную цепь. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле различны.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, называется активным сайтом, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
Анаболические ферменты: ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесса расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
Цепочка аминокислот представляет собой полипептид.

Ключевые термины

аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, которая генерирует H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет свою форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
Третичная структура — это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

антипараллельный : природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка.
дисульфидная связь : связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы восходят к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы разобраться в сложности общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда Н-связи образуются между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за образования водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные R-группы лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет.
Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
денатурация : изменение складчатой структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою собственную уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти для всех биохимических реакций требуются ферменты, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждена. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок к его исходной конформации, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Белки — Физические и химические свойства

Физические свойства белков

Цвет и вкус
Белки бесцветны и обычно безвкусны. Они однородные и кристаллические.
Форма и размер
Белки имеют форму от простых кристаллоидных сферических структур до длинных фибриллярных структур.Выявлены два различных паттерна формы
:
A. Глобулярные белки- Они имеют сферическую форму и встречаются в основном в растениях, особенно в семенах и клетках листьев. Это пучки, образованные путем сворачивания и смятия белковых цепей. например, пепсин, эдестин, инсулин, рибонуклеаза и т. д.
B. Фибриллярные белки- Они имеют нитевидную или эллипсоидальную форму и обычно встречаются в мышцах животных. Большинство исследований структуры белков было проведено с использованием этих белков.например, фибриноген, миозин и т. д.
Молекулярная масса
Белки обычно имеют большие молекулярные массы в диапазоне от 5 × 103 до 1 × 106. Можно отметить, что значения молекулярных масс многих белков близки или кратны 35 000 и 70 000.
Коллоидная природа
Из-за своего гигантского размера белки проявляют множество коллоидных свойств, таких как; Скорость их диффузии чрезвычайно низкая, и они могут вызывать значительное рассеяние света в растворе, что приводит к видимой мутности (эффект Тиндаля).
Денатурация
Денатурация относится к изменениям свойств белка. Другими словами, это потеря биологической активности. Во многих случаях за процессом денатурации следует коагуляция — процесс, при котором молекулы денатурированного белка имеют тенденцию образовывать большие агрегаты и выпадать в осадок из раствора.
Амфотерный характер
Как и аминокислоты, белки являются амфотерными, то есть они действуют как кислоты и щелочи. Они перемещаются в электрическом поле, и направление миграции зависит от суммарного заряда, которым обладает молекула.На чистый заряд влияет значение pH. Каждый белок имеет фиксированное значение изоэлектрической точки (pl), в которой он будет двигаться в электрическом поле.
Ионно-связывающая способность
Белки могут образовывать соли как с катионами, так и с анионами в зависимости от их чистого заряда.
Растворимость
Растворимость белков зависит от pH. Растворимость самая низкая в изоэлектрической точке и увеличивается с увеличением кислотности или щелочности. Это связано с тем, что, когда белковые молекулы существуют в виде катионов или анионов, силы отталкивания между ионами высоки, поскольку все молекулы обладают избыточными зарядами одного знака.Таким образом, они будут более растворимы, чем в изоэлектрическом состоянии.
Оптическая активность
Все белковые растворы вращают плоскость поляризованного света влево, т.е. они левораторы.

Химические свойства белков

Гидролиз
Белки гидролизуются различными гидролитическими агентами.
A. Подкисляющими агентами: Белки при гидролизе конц. HCl (6–12 н.) При 100–110 ° C в течение 6–20 часов дает аминокислоты в виде их гидрохлоридов.
B. Щелочными агентами: Белки также можно гидролизовать 2 н. NaOH.
Реакции с участием группы COOH
A. Реакция со щелочами (образование солей)
B. Реакция со спиртами (этерификация)
C. Реакция с аминами
Реакции с участием группы Nh3
A. Реакция с минеральными кислотами (соль образование): Когда свободные аминокислоты или белки обрабатываются минеральными кислотами, такими как HCl, образуются кислотные соли.
B. Реакция с формальдегидом: с формальдегидом образуются гидроксиметильные производные.
C. Реакция с бензальдегидом: образуются основания Шиффа.
D. Реакция с азотистой кислотой (реакция Ван Слайка): аминокислоты реагируют с HNO2 с выделением газообразного N2 и образованием соответствующих α-гидроксикислот.
E. Реакция с ацилирующими агентами (ацилирование)
F. Реакция с FDNB или реагентом Сенгера
G. Реакция с дансилхлоридом
Реакции с участием обеих групп COOH и Nh3
A. Реакция с трикетогидринденгидратом (реакция нингидрина)
B .Реакция с фенилизоцианатом: с фенилизоцианатом образуется гидантовая кислота, которая, в свою очередь, может быть преобразована в гидантоин.
C. Реакция с фенилизотиоцианатом или реактивом Эдмана
D. Реакция с фосгеном: с фосгеном образуется N-карбоксиангидрид
E. Реакция с сероуглеродом: с сероуглеродом образуется 2-тио-5-тиозолидон
Реакции с участием группы R или боковой цепи
A. Тест Биурета
B. Ксантопротеиновый тест
C.
No related posts.

Белки, свойства белков

Строение белков

Строение и функции белков — конспект

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Карта сайта

Структура и свойства белков — НИР

Почему белковая цепь находит единственно верную укладку среди многих вариантов

Как сворачиваются белки

Что общего у белка и Вселенной

Развернуть белок — хорошее начало, но не выход

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Химические свойства белков

Гидролиз

Денатурация

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Ксантопротеиновая реакция

Биологические функции белков

белков — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Структурные свойства белков — обзор

1 Введение

Функции, структура, свойства и классификация

Структура и свойства белка | SpringerLink

Как определить и изучить структурные белки как биополимерные материалы

Белки | Безграничная биология

Типы и функции белков

Цели обучения

Основные выводы

Ключевые моменты

Ключевые термины

Типы и функции белков

Ферменты

Гормоны

Другие функции белков

Аминокислоты

Цели обучения

Основные выводы

Ключевые моменты

Ключевые термины

Структура аминокислоты

Типы аминокислот

Характеристики аминокислот

Пептидные облигации

Полипептидные цепи

Структура белка

Цели обучения

Основные выводы

Ключевые моменты

Ключевые термины

Первичная структура

Вторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура

Денатурация и сворачивание белков

Цели обучения

Основные выводы

Ключевые моменты

Ключевые термины

Изменение формы белка

Ферменты

Реверс денатурации

Белки — Физические и химические свойства

Ответить Отменить ответ