Процесс денатурации белковой молекулы обратим если: Правильно ли я ответил?Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не нарушена…: Биология

Административная контрольная работа по учебному предмету «Биология» для 11 класса на тему «Клеточный уровень жизни»

Биология. Тема: Химический состав клетки.

1.Живые организмы нуждаются в азоте, так как он служит

1.составным компонентом белков и нуклеиновых кислот 2.основным источником энергии 3.структурным компонентом жиров и углеводов 4.основным переносчиком кислорода

2.Вода играет большую роль в жизни клетки, так как она 1.участвует во многих химических реакциях 2обеспечивает нормальную кислотность среды 3 ускоряет химические реакции

4.входит в состав мембран

3. Основным источником энергии в организме являются:

1)витамины 2.ферменты 3гормоны 4углеводы

4органические вещества в клетке перемещаются к орга­ноидам по

1.системе вакуолей 2.лизосомам 3.митохондриям 4.эндоплазматической сети

4.В клетках каких организмов содержится в десятки раз больше углеводов, чем в клетках животных?

1бактерий-сапротрофов 2.одноклеточных 3.простейших 4.растений

5.В клетке липиды выполняют функцию

1) каталитическую 2)транспортную 3.информационную 4.энергетическую

6.В клетках человека и животных в качестве строитель­ного материала и источника энергии используются

1гормоны и витамины 2вода и углекислый газ 3.неорганические вещества 4.белки, жиры и углеводы

7 Жиры, как и глюкоза, выполняют в клетке функцию

1)строительную 2.информационную 3.каталитическую 4энергетическую

8.Укажите какой цифрой на рисунке обозначена вторич­ная структура молекулы белка

9.В состав ферментов входят

1нуклеиновые кислоты 2.белки 3.молекулы АТФ 4.углеводы

10.Четвертичная структура молекул белка формируется врезультате взаимодействия

1.аминокислот и образования пептидных связей 2.нескольких полипептидных нитей 3.участков одной белковой молекулы за счет водородных связей 4.белковой глобулы с мембраной клетки

11.Какую функцию выполняют белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов? 1)регуляторную 2.сигнальную 3.защитную 4.ферментативную

12.Разнообразные функции в клетке выполняют молекулы
1)ДНК 2) белков3)иРНК4) АТФ

13.Какую функцию выполняют белки, ускоряющие химиче­ские реакции в клетке?

1)гормональную2)сигнальную 3.ферментативную 4.информационную

14.Программа о первичной структуре молекул белка за­шифрована в молекулах

1)тРНК2)ДНК 3)липидов 4) полисахаридов

15.В молекуле ДНК две полинуклеотидные нити связаны с помощью

1комплементарных азотистых оснований 2остатков фосфорной кислоты 3.аминокислот 4.углеводов

16Связь, возникающая между азотистыми основаниямидвух комплементарных цепей ДНК, —

1)ионная 2) пептидная 3)водородная 4) ковалентная полярная

17.Благодаря свойству молекул ДНК воспроизводить себе подобных,

1формируется приспособленность организма к среде оби­тания

2.у особей вида возникают модификации 3.появляются новые комбинации генов

4.наследственная информация передается от материнской клетки к дочерним

18.Молекулы ДНК представляют собой материальную ос­нову наследственности, так как в них закодирована информацияо структуре молекул 1.полисахаридов

2.белков 3)липидов4) аминокислот

19. В молекуле ДНК 100 нуклеотидов с тимином, что составляет 10% от общего количества. Сколько нуклеотидов с гуанином?

2)400

1)200

3)1000

4)1800

20. Наследственная информация о признаках организмасосредоточена в молекулах

1.тРНК2. ДНК 3.белка 4.полисахаридов

21.Рибонуклеиновые кислоты в клетках участвуют в

1.хранении наследственной информации 2биосинтезе белков

3.биосинтезе углеводов 4.регуляции обмена жиров

22.Молекулы иРНК, в отличие от тРНК,

1служат матрицей для синтеза белка 2служат матрицей для синтеза тРНК

3.доставляют аминокислоты к рибосоме 4.переносят ферменты к рибосоме

23.Молекула иРНК осуществляет передачу наследственной информации

1.из ядра к митохондрии 2.из одной клетки в другую

3.из ядра к рибосоме 4.от родителей потомству

24.Молекулы РНК, в отличие от ДНК, содержат азоти­стое основание

1)аденин 2)гуанин 3урацилцитозин

25.Рибоза, в отличие от дезоксирибозы, входит в состав1)ДНК2) иРНК3)белков4) полисахаридов

26.Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушенысвязи

1)водородные 2.пептидные 3.гидрофобные 4.дисульфидные

27.АТФ образуется в процессе 1.синтеза белков на рибосомах

2.разложения крахмала с образованием глюкозы

3.окисления органических веществ в клетке 4.фагоцитоза

28Мономером молекулы белка служит

1) азотистое основание 2) моносахарид 3) аминокислота 4) липиды

29Большинство ферментов являются

1) углеводами 2) липидами 3) аминокислотами 4) белками

30Строительная функция углеводов состоит в том, что они

1) образуют целлюлозную клеточную стенку у растений 2) являются биополимерами

3) способны растворяться в воде 4) служат запасным веществом животной клетки

31Важную роль в жизни клетки играют липиды, так как они 1) являются ферментами

2)растворяются в воде 3)служат источником энергии 4)поддерживают постоянную среду в клетке

32Синтез белков у эукариот происходит: а. на рибосомах б. на рибосомах в цитоплазме

В.на клеточной мембране г. на микрофиламентах в цитоплазме.

33. Первичная, вторичная и третичная структуры молекулы характерны для:

1.гликогена 2.аденина 3.аминокислоты 4.ДНК.

Часть В

1.В состав молекулы РНК входит

А)рибоза Б)гуанин В) катион магния Г) дезоксирибоза Д) аминокислота Е) фосфорная кислота

Запишите ответ в виде последовательности букв в алфавитном порядке (без пробелов и других символов).

2.Установите соответствие между функцией соединения и биополимером, для которого она характерна. В нижеприведенной таблице под каждым номером, определяющим позиции первого столбца, запишите букву, соответствующей позиции второго столбца.

ФУНКЦИЯ

1) хранение наследственной информации БИОПОЛИМЕР А)белок Б) ДНК

2} образование новых молекул путем самоудвоения

3) ускорение химических реакции

4) является обязательным компо­нентом мембраны клетки

5) обезвреживание антигенов

Запишите в таблицу получившуюся последовательность букв и перенесите в бланк ответов (без пробелов и других символов).

3.Установите соответствие между функцией соединения и биополимером, для которого она характерна. В нижеприведенной таблице под каждым номером, определяющим позиции первого столбца, запишите букву, соответствующей позиции второго столбца.

ФУНКЦИЯ

1) образование клеточных стенок БИОПОЛИМЕР А) полисахарид Б) нуклеиновая кислота

2) транспортировка аминокислот

3) хранение наследственной информации

4) служит запасным питатель­ным веществом

5) обеспечивает клетку энергией

Запишите в таблицу получившуюся последовательность букв и перенесите в бланк ответов (без пробелов и других символов).

Часть С

1.В одной цепочке молекулы ДНК имеется 31% адениловых остатков, 25% тимидиловых остатков и 19% цитидиловых остатков. Рассчитайте, каково процентное соотношение нуклеотидов в двухцепочечной ДНК.

2.Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. Белки — это биологические полимеры, 2. Мо­номерами белков являются аминокислоты. 3. В состав белков входит 30 равных аминокислот. 4. Все амино­кислоты могут синтезироваться в организме человека и животных. 5. Аминокислоты соединяются в молекуле белка нековалентвыми пептидными связями.

3.Содержение нуклеотидов в цепи иРНК следущее: А-35%, Г-27%,Ц-18%, У-20%. Определите процентный состав нуклеотидов участка 2-цепочечной молекулы ДНК, Являющегося матрицей для этой иРНК.

4.Сколько молекул АТФ будет синтезировано в клетках эукариот при полном окислении фрагмента молекулы крахмала, состоящего из 10 остатков глюкозы?

5.Какова роль белков в организме?

6.Найдитеошибки в приведенном тексте.Укажитеномера предложе­ний, в которых они сделаны. Объясните их. 1. Все присутствующиев организме белки — ферменты.

2. Каждый фермент ускоряет течение нескольких химическихреак­ций. 3. Активный центр фермента строго соответствует конфигурации субстрата, с которым он взаимодействует. 4. Активность ферментов не зависит от таких факторов, как темпертура, рН среды, и других факторов.7. Найдите ошибки в приведенном тексте. Укажите номера предж ний, в которых они допущены, объясните их.

1. Информационнная РНК синтезируется на молекуле ДНК. 2. Ее длина не зависит от объема копируемой информации. 3. Количество иРНК в клетке составляет 85% от всего количества в клетке.

4. В клетке существует три вида тРНК. 5. Каждая тРНК присоединяет определенную аминокислоту и портирует ее к рибосомам. 6. У эукариот тРНК намного длиннее, чем иРНК.

8Укажите номера предложений, в которых допущены ошибки.Обьясните их.

1. Улеводы представляют собой соединения углерода и водород

2. Различают три основных класса углеводов — моносахариды, сахариды и полисахариды.

3. Наиболее распространенные моносахариды — сахароза и лактоза.

4. Они растворимы в воде и обладают сладким вкусом.

5. При расщеплении 1 г глюкозы выделяется 35,2 кДж энергии

9. В чем сходство и различие РНК,ДНК,АТФ?

10 Почему глюкоза не выполняет в клетке запасающую роль?

Напишите на обратной стороне бланка или на отдельном листе краткий ответ, включающий не менее двух элементов.

11Почему крахмал относят к биополимерам и какое свойство крахмала обуславливает его запасающую функцию в клетке?

Ответы к ЕГЭ по теме «Химический состав клетки»

№ вопроса	ответ	№ вопроса	ответ	№ вопроса	ответ	№ вопроса	ответ
1	1	11	3	21	2	31	4
2	1	12	2	22	1	32	б
3	4	13	3	23	3	33	4
4	4	14	2	24	3	34
5	4	15	1	25	2	35
6	4	16	3	26	2	36
7	4	17	4	27	3	37
8	3	18	2	28	3	38
9	2	19	2	29	4	39
10	2	20	2	30	1	40

Часть Б.

1АБЕ 2.ББААА 3АББАА

Часть С

1.А-31% Т-25% Ц-19% Всего 65%, поэтому 100-65=25% (гуанин)

в соответствии с принципом комплементарности

А=Т=31+25=56% т.е. их по 28%

Г=Ц=19+25=44% т.е. их по 22%

2. 345

3.В соответствии с принципом комплементарности в 1 цепочке ДНК, являющейся матрицей для синтеза иРНК, находятся следующие нуклеотиды

Т35% Ц27% Г18% А20%

А=Т=35+20=55% т.е по 27,5%

Ц=Г=27+18=45% т.е.по 25,5%

4.В процессе клеточного дыхания при окислении 1 молекулы глюкозы образуется 38 молекул АТФ. Фрагмент молекулы крахмала гидролизирует до10остатков глюкозы, каждая из которой подвергается полному окислению и в результате образуется 380 молекул АТФ.

5.Ферментативная, регуляторная, структурная, сигнальная, защитная, двигательная, транспортная, энергетическая.

6.124

7. ошибки 2-зависит, 3-5%, 4- около 40видов, 6-короче(70-90 нуклеотидов)

8. ошибки 1-углеводы и вода 3-дисахариды 5- 17,6 кДЖ

10. Глюкоза- гидрофильное соединение в водной среде вступает в обмен веществ и не может накапливаться.

11. Крахмал-полисахарид, мономер – глюкоза. Крахмал обладает свойством гидрофобности, поэтому он может накапливаться в клетке.

Адрес публикации: https://www.prodlenka.org/metodicheskie-razrabotki/187814-administrativnaja-kontrolnaja-rabota-po-ucheb

Вторичная структура белка представлена спиралью. Вторичная структура белка и ее пространственная организация. Образование вторичной структуры белка. Денатурация белковых молекул

§ 8. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.

Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH 2 -группу, этот участок обозначается как N–конец . На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это – С-конец . За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:

Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь – из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис.6).

Рис. 6. Первичная структура инсулина человека

На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 – 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.

Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.

По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков. Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

Вторичная структура

Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры:

α-спираль и β-структура (или складчатый слой) . В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.

α-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании α-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:

Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность. α-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали – 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 7).

Рис. 7. Модель a-спирали, отражающая ее количественные характеристики

Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от -спирали (рис. 8).

Рис. 8. Модель -спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов

Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая -спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.

Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию α-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет α-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов. Затрудняют образование -спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования α-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 9). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.

Рис. 9. Остаток пролина препятствует образованию -спирали

Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутрицепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N – C и образование спирали.

Кроме α-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.

Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию β-структуры, или складчатого слоя:

В отличие от α-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 10).

Рис. 10. β-Структура белка

Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные β-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:

Антипаралельные β-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:

β-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:

В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только α-спиралью, в других – только β-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с α-спирализованными участками могут присутствовать и β-структуры.

Третичная структура

У многих белков вторичноорганизованные структуры (α-спирали, -структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры. Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы. Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.

Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже – внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.

В настоящее время третичная структура многих белков установлена. Рассмотрим два примера.

Миоглобин

Миоглобин – кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция – запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.

Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 11). В молекуле этого белка присутствуют 8 α-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем – небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.

Рис.11. Третичная структура миоглобина

Рибонуклеаза

Рибонуклеаза – глобулярный белок. Она секретируется клетками поджелудочной железы, это – фермент, катализирующий расщепление РНК. В отличие от миоглобина, в молекуле рибонуклеазы имеется очень мало α-спиральных участков и достаточно большое число сегментов, находящихся в β-конформации. Прочность третичной структуре белка придают 4 дисульфидные связи.

Четвертичная структура

Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры , а сами белки называют олигомерными . Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером .

Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин – из 4 протомеров, РНК-полимераза E.coli – фермент, ответственный за синтез РНК, – из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс – из 72 протомеров. Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех – тетрамером, шести – гексамером (рис. 12). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это –

гомодимер , если разные – гетеродимер .

Рис. 12. Олигомерные белки

Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 13) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов – двух α-цепей и двух β-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 α-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.

Рис. 13. Структура гемоглобина

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный). Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода). При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:

– олигопептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;

– полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;

– белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков

По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.

Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации , конформации ) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура белков

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура белка

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки. Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Белки делят на простые и сложные.

Простые белки (протеины)

Простые белки (протеины) состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).

Сложные белки (протеиды)

Сложные белки (протеиды) включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой. Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь , поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная — цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная — спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная — глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) — слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная — имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая . При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) — белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку ( , специфичность).

• Строительная (структурная) — клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная — антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Ответ

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Ответ

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Ответ

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Ответ

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Ответ

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Ответ

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Ответ

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связами. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями — мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Ответ

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Ответ

© Д.В.Поздняков, 2009-2019

И протеидов составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Тем не менее, физические, биологические и химические свойства биополимеров обуславливаются не только общей химической структурой, которая может быть и «бессмысленной», но и наличием других уровней организации белковой молекулы.

Определяется количественным и качественным аминокислотным составом. Пептидные связи являются основой первичной структуры. Впервые эту гипотезу высказал в 1888 г. А. Я. Данилевский, а в дальнейшем его предположения были подтверждены синтезом пептидов, который осуществил Э. Фишер. Структура молекулы белка детально исследовалась А. Я. Данилевским и Э. Фишером. Согласно этой теории, молекулы белка состоят из большого количества аминокислотных остатков, которые соединены пептидными связями. Молекула белка может иметь одну или несколько полипептидных цепей.

При исследовании первичной структуры белков используют химические агенты и протеолитические ферменты. Так, с помощью метода Эдмана весьма удобно идентифицировать концевые аминокислоты.

Вторичная структура белка демонстрирует пространственную конфигурацию молекулы белка. Различают следующие типы вторичной структуры: альфа-спиральная, бета-спиральная, коллагеновая спираль. Ученые установили, что для структуры пептидов наиболее характерна альфа-спираль.

Вторичная структура белка стабилизируется при помощи Последние возникают между соединенными с электроотрицательным атомом азота одной пептидной связи, и карбонильным атомом кислорода четвертой по счету от нее аминокислоты, и направлены они вдоль спирали. Энергетические расчеты показывают, что при полимеризации этих аминокислот более эффективна правая альфа-спираль, которая присутствует в нативных белках.

Вторичная структура белка: бета-складчатая структура

Полипептидные цепи в бета-складках полностью вытянуты. Бета-складки образуются при взаимодействии двух пептидных связей. Указанная структура характерна для (кератин, фиброин и др.). В частности, бета-кератин характеризуется параллельным расположением полипептидных цепей, которые дополнительно стабилизируются межцепочечными дисульфидными связями. В фиброине шелка соседние полипептидные цепи антипараллельны.

Вторичная структура белка: коллагеновая спираль

Образование состоит из трех спирализованных цепей тропоколлагена, который имеет форму стержня. Спирализованные цепи закручиваются и образуют суперспираль. Спираль стабилизируется водородными связями, возникающими между водородом пептидных аминогрупп аминокислотных остатков одной цепи и кислородом карбонильной группы аминокислотных остатков другой цепи. Представленная структура придает коллагену высокую прочность и упругость.

Третичная структура белка

Большинство белков в нативном состоянии имеют весьма компактную структуру, которая определяется формой, размером и полярностью аминокислотных радикалов, а также последовательностью аминокислот.

Существенное влияние на процесс формирования нативной конформации белка или его третичной структуры оказывают гидрофобные и ионогенные взаимодействия, водородные связи и др. Под действием этих сил достигается термодинамически целесообразная конформация белковой молекулы и ее стабилизация.

Четвертичная структура

Этот вид структуры молекулы возникает в результате ассоциации нескольких субъединиц в единую комплексную молекулу. В состав каждой субъединицы входит первичная, вторичная и третичная структуры.

В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) — это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.

Предпосылки для изучения белковой структуры

Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.

Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка — это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего «созревания» должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.

Образование вторичной белковой структуры

Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.

Организация вторичной структуры

Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура — это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.

Альфа-спираль вторичной структуры

Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.

Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима — на 42%, а гемоглобина — на 75%. Это значит, что вторичная структура белка — это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.

Бета-слой вторичной структуры

Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO Nh3 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.

Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.

Водородная связь

Вторичная структура белка — связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.

Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.

Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.

Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.

Промежуточный контроль по теме «Белки»

Промежуточный контроль по теме «Белки»

1. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка?

1) гидрофобные между радикалами 2) между полипептидными нитями

3) пептидные между аминокислотами 4) водородные между  -NH  и  -СО  группами

1. Способность молекул белка обезвреживать вредные вещества, болезнетворные микроорганизмы лежит в основе функции –

1) каталитической 2) строительной 3) сигнальной 4) защитной

1. Скорость химических реакций в клетке изменяют белки, выполняющие функцию

1) информационную 2) гуморальную 3) каталитическую 4) сигнальную

1. Четвертичная структура молекулы белка формируется в результате взаимодействия

1) аминокислот и образования пептидных связей

2) нескольких полипептидных нитей

3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей

4) белковой глобулы с мембраной клетки

1. Схема строения какой молекулы изображена на рисунке?

1) вторичная структура белка 2) вторичная структура ДНК

3) третичная структура белка 4) четвертичная структура ДНК

1. Молекулы белка, способные укорачиваться и растягиваться, выполняют функцию

1) транспортную 2) сигнальную 3) двигательную 4) структурную

1. Молекула белка приобретает спиральную конфигурацию за счёт образования связей

1) между радикалами 2) пептидных 3) дисульфидных 4) водородных

1. Белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов, выполняют функцию –

1) регуляторную 2) сигнальную 3) защитную 4) ферментативную

1. Вторичная структура белка поддерживается

1) ковалентными связями 2) водородными связями

3) гидрофобными взаимодействиями 4) электростатическими взаимодействиями

1. Белки синтезируются в клетках тела из

1) нуклеиновых кислот 2) гликогена 3) углеводов 4) аминокислот

1. Чем обусловлено многообразие белков?

1) особенностью их первичной структуры 2) наличием в их составе аминокислот

3) наличием пептидных связей 4) способностью образовывать водородные связи

1. Установите, в какой последовательности образуются структуры молекулы белка.

1) полипептидная цепь 2) клубок или глобула

3) полипептидная спираль 4) структура из нескольких субъединиц

1. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи

1) водородные 2) пептидные 3) гидрофобные 4) дисульфидные

1. Какую функцию в клетке выполняют белки, ускоряющие химические реакции?

1) информационную 2) сигнальную 3) каталитическую 4) строительную

1. Полипептидная цепь, свернутая в клубок, – это структура белка

1) первичная 2) вторичная 3) третичная 4) четвертичная

1. Белки пищи в пищеварительной системе человека расщепляются до

1) простых углеводов 2) глицерина и жирных кислот 3) аминокислот 4) гликогена

1. Белки, способные ускорять химические реакции, выполняют в клетке функцию

1) гормональную 2) сигнальную 3) ферментативную 4) информационную

1. Связи, поддерживающие вторичную структуру белка, –

1) гидрофобные 2) водородные 3) ионные 4) ковалентные

1. При обратимой денатурации молекул белка происходит

1) нарушение его первичной структуры 2) образование водородных связей

3) нарушение его третичной структуры 4) образование пептидных связей

1. В основе какой функции белка лежит способность их молекул изменять свою структуру?

1) энергетической 2) информационной 3) сократительной 4) запасающей

1. На каком рисунке изображена схема строения третичной структуры молекулы белка?

1. 2) 3) 4)

1. Укажите на рисунке изображение вторичной структуры молекулы белка.

1)2) 3)4)

1. Молекула белка образует третичную структуру благодаря наличию в ней связей

1) между атомами углерода и кислорода 2) между радикалами аминокислот

3) пептидных между аминокислотами 4) водородных между витками спирали

1. Четвертичная структура молекулы гемоглобина представляет собой

1) глобулу из одной полипептидной цепи

2) двойную полипептидную спираль

3) несколько соединённых полипептидных цепей

4)последовательность аминокислот в полипептидной цепи

1. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ВЕЩЕСТВА

А) состоят из остатков молекул глицерина и жирных кислот 1) липиды

Б) состоят из остатков молекул аминокислот 2) белки

В) защищают организм от переохлаждения

Г) защищают организм от чужеродных веществ

Д) относятся к полимерам

Е) не являются полимерами

1. Установите соответствие между признаком строения молекулы белка и ее структурой.

ПРИЗНАК СТРОЕНИЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

А) последовательность аминокислотных остатков в молекуле 1) первичная

Б) молекула имеет форму клубка 2) третичная

В) число аминокислотных остатков в молекуле

Г) пространственная конфигурация полипептидной цепи

Д) образование гидрофобных связей между радикалами

Е) образование пептидных связей

ЗАЧЕТ ПО ТЕМЕ «ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КЛЕТКИ» | Тест по биологии (9, 10, 11 класс):

ЗАЧЕТ ПО ТЕМЕ «ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КЛЕТКИ»

1. Из перечисленных химических элементов к микроэлементам относят: а) хлор, цинк, кислород, б) сера, кальций, азот, в) цинк, йод, хлор, г) железо, калий, водород.
2. В состав, какого жизненно важного соединения входит железо: а) хлорофилл, б) ДНК, в) гемоглобин, г) РНК.
3. Жиры выполняют в клетке функцию: а) транспортную. б) энергетическую, в) каталитическую, г) информационную.
4. Какая часть молекул аминокислот отличает их друг от друга: а) радикал, б) карбоксильная группа, в) аминогруппа, г) группа ОН.
5. Какова роль молекул АТФ в клетке: а) обеспечивают транспортную функцию, б) передают наследственную информацию, в) обеспечивают процессы жизнедеятельности энергией, г) ускоряют биохимические реакции.
6. В клетках, каких организмов содержится в десятки раз больше углеводов, чем в клетках животных: а) бактерий-сапрофитов, б) одноклеточных, в) простейших, г) растений.
7. Какую функцию выполняют белки, ускоряющие химические реакции, в клетке: а) гормональную, б) сигнальную, в) ферментативную, г) информационную.
8. Связь, возникающая между азотистыми основаниями двух комплементарных цепей ДНК: а) ионная, б) пептидная, в) водородная, г) ковалентная полярная.
9. Наследственная информация о признаках организма сосредоточена в молекулах: а) т-РНК      б) ДНК, в) белков, г) полисахаридов.
10. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи: а) водородные, б) пептидные, в) гидрофобные, г) дисульфидные.

11. Выбрать три верных ответа:

 Какие функции выполняет в клетке вода? А) строительную Б) растворителя В) каталитическую Г) запасающую Д) транспортную Е) придает клетке упругость

12.Установите соответствие между признаком строения молекулы белка и ее структурой

А) первичная Б) третичная

ПРИЗНАКИ СТРОЕНИЯ 1) последовательность аминокислотных остатков в молекуле 2) молекула имеет форму клубка 3) число аминокислотных остатков в молекуле 4) пространственная конфигурация полипептидной цепи 5) образование гидрофобных связей между радикалами 6) образование пептидных связей

13. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их, укажите номера предложений, в которых они сделаны, запишите эти предложения без ошибок.

1. Нуклеиновые кислоты — это биологические мономеры. 2. В клетке присутствуют два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. 3. Нуклеиновые кислоты состоят из нуклеотидов. 4. В состав ДНК и РНК входят одинаковые нуклеотиды. 5. Все нуклеиновые кислоты в клетке образуют двойные спирали.

14. Одна из цепочек ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:

АГТАЦЦГАТТАТЦГАТТЦЦГ…

Какую последовательность нуклеотидов имеет и-РНК, образованная на этом участке ДНК.

ЗАЧЕТ ПО ТЕМЕ «ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КЛЕТКИ»

1. Из перечисленных химических элементов к макроэлементам относят: а) цинк, углерод, кислород, б) кислород, углерод, водород, в) азот, кальций, йод, г) медь, водород, углерод.
2. У детей развивается рахит при недостатке: а) марганца и железа, б) меди и цинка, в) кальция и фосфора, г) серы и азота.
3. Необходимым веществом для всех химических реакций в клетке, играющим роль растворителя, является: а) полинуклеотид, б) полипептид, в) вода, г) полисахарид.
4. Функция простых углеводов в клетке: а) каталитическая, б) хранение наследственной информации, в) энергетическая, г) участие в биосинтезе белка.
5. Молекулы жиров образуются: а) из глицерина и высокомолекулярных жирных кислот, б) из глюкозы, в) из аминокислот и воды, г) из этилового спирта и высших карбоновых кислот.
6. Из перечисленных химических соединений биополимером не является: а) белок, б) глюкоза,    в) дезоксирибонуклеиновая кислота, г) целлюлоза.
7. Посредством какой химической связи соединены между собой аминокислоты в молекуле белка первичной структуры: а) дисульфидной, б) водородной, в) пептидной, г) ионной.
8. Рибоза входит в состав: а) ДНК, б) и-РНК, в) белка, г) полисахарида.
9. Гуаниновому нуклеотиду комплементарен нуклеотид: а) тиминовый, б) цитозиновый, в) адениновый, 4) урациловый.
10. В молекуле ДНК две полинуклеотидные нити связаны с помощью: а) комплементарных азотистых оснований, б) аминокислот, в) остатков фосфорной кислоты, г) углеводов.

11. Выбрать три верных ответа.

Липиды в клетке выполняют функции: А) запасающую Б) гормональную В) транспортную Г) ферментативную Д) переносчика наследственной информации Е) энергетическую

12. Установите соответствие между особенностями молекул углеводов и их видами.

А – целлюлоза Б – глюкоза

ОСОБЕННОСТИ МОЛЕКУЛ 1) мономер 2) полимер 3) растворимы в воде 4) не растворимы в воде 5) входит в состав клеточных стенок растений 6) входит в состав клеточного сока растений

13 Найдите ошибки в приведенном тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны, и запишите эти предложения без ошибок.

1. Вода — одно из самых распространенных органических веществ на Земле. 2. В клетках костной ткани около 20% воды, а в клетках мозга 85%. 3. Свойства воды определяются структурой ее молекул. 4. Ионные связи между атомами водорода и кислорода обеспечивают полярность молекулы воды и ее способность растворять неполярные соединения. 5. Между атомами кислорода одной молекулы воды и атомом водорода другой молекулы образуется сильная водородная связь, чем объясняется высокая температура кипения воды.

14. Одна из цепочек ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:

ЦГТТЦЦЦЦГГАТЦГАТТТАЦГ…

Какую последовательность нуклеотидов имеет т-РНК, образованная на этом участке ДНК.

Контрольная работа за 1 полугодие для 10 (естественно-научного класса)

вариант – 3

1.Определите, правильно ли данное высказывание (да — нет). (9 баллов)

а. Клеточная стенка растений состоит из целлюлозы. б. Клетки животных не имеют клеточной стенки. в. Органоиды — это постоянные образования. г. Пиноцитоз — это вид активного транспорта веществ д. Комплекс Гольджи — это часть ЭПС.

е. В лизосомах идет синтез АТФ ж. Денатурация нарушает выполнение функций белков з. Липиды хороший теплоизолятор и. В процессе дыхания окисляется глюкоза

2. Выберите 1 правильный ответ(10 баллов):

1. Крупные частицы попадают в клетку путем:

А) пиноцитоза Б) диффузии В) фагоцитоза

2. Образование белка НЕ происходит в:

А) в митохондриях Б) в ядре В) в пластидах Г) в рибосомах

3. Клеточная стенка грибов состоит:

А) из муреина Б) из хитина В) из целлюлозы Г) из крахмала

4. Благодаря свойству молекул ДНК воспроизводить себе подобные,

1)формируется приспособленность организма к среде обитания

2)у особей вида возникают модификации

3)появляются новые комбинации генов

4)наследственная информация передается от материнской клетки к дочерним

5. Молекулы ДНК представляют собой материальную основу наследственности, так как в них закодирована информация о структуре молекул

1) полисахаридов 2) белков 3) липидов 4) аминокислот

6. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи

1)водородные 2) пептидные 3) гидрофобные 4) дисульфидные

7. Мономерами нуклеиновых кислот являются:

1) аминокислоты; 2) глюкоза; 3) глицерин и высшие жирные кислоты; 4) нуклеотиды.

8. Уставшему марафонцу для поддержания сил целесообразнее дать:

1) кусочек сахара; 2) немного сливочного масла; 3) кусок мяса; 4) немного минеральной воды.

9. Полисахариды состоят из остатков:

1) глюкозы; 2) рибозы; 3) дезоксирибозы; 4) фруктозы.

10.Укажите на рисунке изображение структуры молекулы ДНК

1) 1 2) 2 3) 3 4) 4

3. В 1. Выбрать три верных ответа (3 балла):Какие функции выполняет в клетке вода?

А) строительную Б) растворителя В) каталитическую

Г) запасающую Д)транспортную Е) придает клетке упругость

Органические молекулы. Белки, их структурная организация, свойства и функции

Малые молекулы — это биомолекулы с относительно небольшой молекулярной массой от 100 до 1000, которые содержат до 30 атомов углерода. На долю малых молекул приходится около 3% от общей массы клетки.

Особенности малых молекул. Они располагаются в свободном состоянии в цитоплазме клетки, благодаря чему могут быстро перемещаться благодаря диффузии (в среднем на расстояние в 10 мкм 0,2 с). Достаточно часто выступают как мономеры: мономерами полисахаридов являются моносахариды, белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды. Мономеры — простые молекулы, которые являются звеньями в цепях биополимерных макромолекул. им присуща способность к полимеризации, поэтому в их составе есть группы, которые реагируют с определенными группами других мономеров с образованием ковалентных связей. Сочетание малых молекул происходит путем удаления молекулы воды во время реакций конденсации, а распад — в результате ограниченного количества химических преобразований в тех продуктов, из которых синтезировались. В молекулах неоднократно повторяются определенные простые комбинации атомов — функциональные группы — химические и физические свойства которых и определяют поведение любых молекул ОН — гидроксильная группа, Nh3 — аминогруппа, СООН — карбоксильная группа и др.

Биологическое значение. Функции малых молекул в живых организмах не отличаются разнообразием, но очень важны для них. Это: 1) строительная — участие в образовании других, более сложных молекул; 2) энергетическая — участие в биохимических реакциях энергетического обмена; 3) регуляторная — участие в регуляции процессов и функций.

К сновным семей малых молекул относят жирные кислоты, простые сахара, аминокислоты и нуклеотиды.

Моносахариды (простые сахара ) — это группа углеводов, молекулы которых в своем составе имеют от трех до десяти атомов углерода. Общая формула моносахаридов — СnН2nОn. Содержание в клетке около 1% от общей массы клетки. Могут иметь при одинаковом химического состава разный порядок связей между атомами или группами атомов, обусловливает существование структурных изомеров с различными химическими свойствами (например, глюкоза и фруктоза формуле С6Н12O6). По физическим свойствам это белые кристаллические вещества, сладкие на вкус (сладкой является фруктоза — в 5 раз слаще глюкозы), хорошо растворимые в воде, спиртах и нерастворимые в полярных растворителях. За счет наличия нескольких гидроксильных групп способны к полимеризации, образуют большое количество олиго- и полисахаридов, в которых сочетаются с помощью гликозидных Связи. Синтезируются с СО2 и воды в процессе фотосинтеза у растений и в процессе глюконеогенеза у животных. Распад осуществляется путем окисления с образованием СО2 и Н2О с выделением большого количества энергии (например, окисления одной молекулы глюкозы сопровождается образованием 38 молекул АТФ). В моносахаридов наблюдается зависимость свойств от химического состава, пространственного расположения групп, способности поворачивать плоскость поляризованного света, наличия и количества функциональных групп и др. Моносахариды могут существовать в двух формах — линейной, когда углеводный цепь открытый, и циклический, когда он замкнут.

В биохимии углеводов уже описано более 50 различных природных моносахаридов. Самой распространенной является их классификация в зависимости от количества атомов углерода в молекуле, согласно которому названия групп моносахаридов образуют от греческого названия числительного, что соответствует этому количеству с добавлением окончания -оза (триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы, нанозы, декозы) . Важнейшее значение в живой природе имеют пентозы и гексозы. Пентозы — это группа моносахаридов, молекулы которых содержат пять атомов углерода. С пентоз известны рибоза и дезоксирибоза, входящих в состав соответственно рибонуклеиновой (РНК) и дезоксирибонуклеиновой (ДНК) кислот. Гексозы — это группа моносахаридов, молекулы которых содержат шесть атомов углерода. В природе наиболее распространены глюкоза и фруктоза, от содержания которых зависит сладкий вкус ягод, меда.

Распространены в организмах как в свободном состоянии, так и в составе олигосахаридов, полисахаридов и др. Играют важную роль в обмене веществ, участвующих в процессах клеточного дыхания, брожения и синтеза сложных углеводов. Основными функциями являются энергетическая (при расщеплении 1 г высвобождается 17,6 кДж энергии) и структуры

турная (есть мономерами сложных углеводов). Важное значение для жизнедеятельности организмов имеют и такие производные моносахаридов, как сахарные спирты (например, маннитол в бурых водорослей как запасающая соединение), сахарные кислоты (аскорбиновая кислота, уроновые кислоты), гликозиды (сердечные гликозиды ландыша).

Жирные кислоты — это группа малых органических молекул, которые по химической природе одноосновными карбоновыми кислотами. Общей формулой жирных кислот является СН3 — (Ch3) n — СООН. В молекуле есть два разных части: длинный гидрофобный карбоновый цепь и гидрофильная карбоксильная группа. Содержание их в клетке — около 1% от общей массы клетки. Жирные кислоты отличаются между собой температурой плавления и растворимости в воде и органических растворителях. Увеличение количества атомов углерода в молекулах сопровождается снижением растворимости в воде и повышением температуры плавления.

В воде их молекулы могут образовывать поверхностную пленку или небольшие мицеллы (частицы в коллоидных системах, состоящих из гидрофобного ядра и гидрофильной оболочки ). Сочетаются жирные кислоты со спиртами с образованием липидов с помощью сложноэфирных связей. Их распад осуществляется путем окисления с образованием ацетил-КоА, СО2 и Н2О с выделением большого количества энергии (например, окисления одной молекулы пальмитиновой кислоты сопровождается образованием 130 молекул АТФ). В жирных кислот наблюдается зависимость свойств от химического состава, наличия двойных связей и др.

По количеству атомов углерода жирные кислоты делят на низшие (до 3 атомов углерода), средние (4-9 атомов углерода) и высшие (9-24 атомы углерода). По особенностям связей различают насыщенные [НЕ имеют двойных связей) и ненасыщенные (могут иметь один, два или более двойных связи). Наиболее распространенными жирными кислотами являются такие насыщенные жирные кислоты, как масляная, пальмитиновая, стеариновая, арахиновая, и такие ненасыщенные жирные кислоты, как олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая.

Жирные кислоты распространены в организмах как в свободном состоянии, так и в составе простых и сложных липидов. Но важнейшее проявление структурной функции жирных кислот — участие в построении фосфолипидов клеточных мембран. Жирные кислоты являются ценным источником энергии, поскольку их распад сопровождается выделением вдвое большего количества энергии, чем при распаде такого же массы глюкозы. Ненасыщенные жирные кислоты (линолевая, линоленовая, арахидоновая ), которые условно объединены в группу под названием «витамин F», участвуют в процессах роста и развития организма, усиливают защитные реакции и тому подобное. Недостаток этого витамина в организме животных приводит к прекращению роста, вызывает дерматиты и заболевания внутренних органов. Итак, для жирных кислот характерна и структурная, и энергетическая, и регуляторная функции.

Аминокислоты — это малые органические молекулы, в состав которых входят аминогруппа и карбоксильная группа. Содержание их в клетке — 0,4% от общей массы клетки. Общая формула их включает карбоксильную группу СООН, аминогруппу Nh3 и радикальную группу, которая в разных аминокислот разная и отличает их друг от друга. По физическим властивос-

Пальмитиновая кислота (C15h41COOH)

себя аминокислоты — это бесцветные кристаллические вещества, большинство которых растворимый в воде. Они могут иметь сладковатый, горьковатый вкус, специфический запах, но большинство — вообще без вкуса и запаха. Все термически малоустойчивы. Аминокислоты способны к полимеризации, образуя пептиды и белки. В большинстве аминокислот есть одна СООН (обуславливает кислотные свойства) и одна Nh3 (обуславливает основные свойства), которые вместе определяют амфотерные свойства аминокислот. За счет способности аминогруппы и карбоксильной «группы к ионизации возникают ионные связи, при взаимодействии сульфгидрильных групп (-SH) радикалов серосодержащих аминокислот образуются дисульфид ни связи, при взаимодействии водорода с 0 или N в составе групп — ОН или -NH формируются водородные связи, и при взаимодействии Nh3 одной аминокислоты с СООН другой с выделением воды образуются пептидные связи . при повышении pH выступают в роли доноров Н + -йонив, а при понижении — в роли акцепторов этих ионов, что указывает на их способность действовать в растворах как буфера. В аминокислот наблюдается зависимость свойств от химического состава, состава радикалов, количества функциональных групп, pH от действия поляризованного света и др.

Всего из природных источников выделено более 200 аминокислот. их классифицируют по строению радикала, количеством функциональных групп и др. По биологическим особенностям аминокислоты делятся на заменимые (например, аланин, аспарагин) и незаменимые (лейцин, валин). Первые синтезируются в организме человека и животных, а другие не синтезируются и попадают в них только с пищевыми продуктами. Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном набора из 20 основных L-аминокислот и определенных дополнительных аминокислот, которые являются производными от основных.

Названия основных аминокислот и их сокращенные обозначения

Название аминокислоты	сокращенное название	Переменные (с) и постоянные (н)
		(С) — для детей (н)
аспарагин
аспарагиновая кислота
гистидин		(С) — для детей (н)
глутамин
глутаминовая кислота
изолейцин
метионин
триптофан
фенилаланин

Значение аминокислот, прежде всего, связано с тем, что они мономерами белков (структурная функция) и источником энергии (энергетическая функция). Однако аминокислоты выполняют и некоторые специфические функции. Например, из тирозина синтезируется гормон щитовидной железы — тироксин.

Нуклеотиды — органические соединения, молекулы которых состоят из азотистого основания, моносахарида и остатков фосфорной кислоты. Содержание в клетке — 0,4% от общей массы клетки. Итак, в состав молекул нуклеотидов входят: 1) азотистое (азотная) основа (А — аденин, или Г — гуанин, или Т — тимин, или Ц — цитозин, или В — урацил) 2) углевод, который представляют пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и фосфорная кислота. Соединение азотистого основания из пентоз называется нуклеозидом. Нуклеотиды хорошо растворимые в воде. Они способны к полимеризации, образуя нуклеиновые кислоты (РНК и ДНК). Проявляют свойства кислот, так как содержат фосфорную кислоту, а благодаря азотистых оснований — основные свойства. В составе нуклеотидов есть два вида ковалентных связей: гликозидная (между азотистой основой и пентозы) и фосфоефирний (между пентозы и остатком фосфата).

Сочетаются нуклеотиды в полинуклеотидную цепь с образованием мижнуклеотидного 3 «, 5»-фосфодиефирного связи между пентозы одного нуклеотида и фосфатом другое. Нуклеотиды двух цепей объединяются на основе принципа структурной комплемен- тарности с помощью водородных связей. Свойства нуклеотидов зависят от состава азотистых оснований, пентоз и количества фосфатных остатков.

Нуклеотиды делят на рибонуклеотиды (адениловый, уридиловый, гуаниловый и цитидиловий) и дезоксирибонуклеотидов (адениловый, тимидиловой, гуаниловый и цитидиловий). Производными нуклеотидов является нуклеозиддифосфаты (нуклеотиды с двумя остатками фосфорной кислоты, например, АДФ, ГДФ), нуклеозидтрифосфатов (нуклеотиды с тремя остатками фосфорной кислоты, например, АТФ, ГТФ, ТТФ, ЦТФ), НАДФ, НАД, ФАД и др.

Нуклеотиды являются «строительными» субъединицами нуклеиновых кислот, в сочетании с другими группами образуют коферменты в составе ферментных систем, например, НАДФ, ФАД (структурная функция ) , участвуют в энергетическом обмене клеток, например, АТФ (энергетическая функция ) , участвуют в передаче гуморальных сигналов в клетку, например, циклический АМФ (регуляторная функция ) и др.

Аденозинтрифосфорная кислота — органическое соединение, принадлежащих к свободным нуклеотидов и является универсальным химическим аккумулятором энергии в клетке. Молекула АТФ является нуклеотидов, который состоит из аденина, рибозы и трех фосфатов. При гидролитическом отщеплении фосфатной группы от АТФ высвобождается около 42 кДж энергии и образуется АДФ (аденозиндифосфорна кислота). Когда же от молекулы АТФ отщепляются два фосфаты, образуется АМФ (аденозинмонофосфорна кислота) и освобождается 84 кДж энергии.

В обратном процессе, при образовании АТФ из АДФ или АМФ и неорганического фосфата, происходит аккумуляция энергии в макроэргических связях, которые возникают между остатками фосфорной кислоты. Процессы расщепления и образования АТФ происходят постоянно в соответствии со схемой:

Итак, основная функция АТФ — это энергетическая, так как участвует в энергетическом обмене, запасаясь в своих макроэргических связях значительное количество энергии. Кроме энергетической функции АТФ в клетках также универсальным источником фосфатных групп.

Большинство макромолекул можно совместить в несколько классов: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды.

Энциклопедия «Аванта +»

Белки (протеины , полипептиды ) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты , которые(имея в своём составе карбоксильную и амино- группы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры и их называют макромолекулами .

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают ее аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего 20 видов различных аминокислот и огромное разнообразие белков создается за счет различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между -СО и -NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка .
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная “упаковка” полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S-S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации ) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией .

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины ), жиры (липопротеины ), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины ) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция . Прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками – актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки являются биологическими полимерами со сложнейшей структурой. Они имеют высокий молекулярный вес и состоят из аминокислот, простетических групп, представленных витаминами, липидных и углеводных включений. Белки, содержащие углеводы, витамины, металлы или липиды, называются сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Пептиды

Независимо от того, какую структуру имеет вещество, мономерами белков являются аминокислоты. Они образуют базовую полипептидную цепочку, из которой затем формируется фибриллярная или глобулярная структура белка. При этом белок может синтезироваться только в живой ткани — в растительных, бактериальных, грибковых, животных и прочих клетках.

Единственными организмами, которые не могут соединять мономеры белков, являются вирусы и простейшие бактерии. Все остальные способны образовывать структурные белки. Но какие вещества являются мономерами белков, и как они образуются? Об этом и о о полипептидах и образовании структуры, об аминокислотах и их свойствах читайте ниже.

Единственным мономером молекулы белка служит любая альфа-аминокислота. При этом белок — это полипептид, цепочка из соединенных аминокислот. В зависимости от количества аминокислот, участвующих в его образовании, выделяют дипептиды (2 остатка), трипептиды (3), олигопептиды (содержит от 2-10 аминокислот) и полипептиды (множество аминокислот).

Обзор структуры белков

Структура белка может быть первичной, чуть более сложной — вторичной, еще более сложной — третичной, и самой сложной — четвертичной.

Первичная структура — это простая цепь, в которую посредством пептидной связи (CO-NH) соединены мономеры белков (аминокислоты). Вторичная структура — это альфа-спираль или бета-складки. Третичная — это еще более усложненная трехмерная структура белка, которая образовалась из вторичной вследствие образования ковалентных, ионных и водородных связей, а также гидрофобных взаимодействий.

Четвертичная структура является самой сложной и свойственна рецепторным белкам, расположенным на клеточных мембранах. Это надмолекулярная (доменная) структура, образованная вследствие объединения нескольких молекул с третичной структурой, дополненных углеводными, липидными или витаминными группами. В данном случае, как и при первичной, вторичной и третичной структурах, мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они также соединены пептидными связями. Отличие состоит лишь в сложности структуры.

Аминокислоты

Единственными мономерами молекул белков являются альфа-аминокислоты. Их всего 20, и они являются чуть ли не основой жизни. Благодаря появлению пептидной связи, стал возможным. А сам белок после этого начал выполнять структурообразующую, рецепторную, ферментативную, транспортную, медиаторную и прочие функции. Благодаря этому живой организм функционирует и способен воспроизводиться.

Сама альфа-аминокислота представляет собой органическую карбоновую кислоту с аминогруппой, соединенной с альфа-углеродным атомом. Последний расположен рядом с карбоксильной группой. При этом мономеры белков рассматриваются как у которых концевой углеродный атом несет и аминную, и карбоксильную группу.

Соединение аминокислот в пептидах и белках

Аминокислоты соединяются в димеры, тримеры и полимеры посредством пептидной связи. Она образуется путем отщепления гидроксильной (-ОН) группы от карбоксильного участка одной альфа-аминокислоты и водорода (-Н) — от аминогруппы другой альфа-аминокислоты. В результате взаимодействия отщепляется вода, а на карбоксильном конце остается участок С=О со свободным электроном около углерода карбоксильного остатка. В аминогруппе другой кислоты имеется остаток (NH) с имеющимся у азотного атома. Это позволяет соединить два радикала с образованием связи (CONH). Она называется пептидной.

Варианты альфа-аминокислот

Всего известно 23 альфа-аминокислоты. Они представлены в виде списка: глицин, валин, аланин, изолецин, лейцин, глутамат, аспарагинат, орнитин, треонин, серин, лизин, цистин, цистеин, фенилаланин, метионин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, аргинин, гистидин, аспарагин и глутамин. В зависимости от того, могут ли они синтезироваться организмом человека, эти аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах

Заменимые организм человека может синтезировать, тогда как незаменимые должны поступать только с пищей. При этом и незаменимые, и заменимые кислоты важны для биосинтеза белка, потому как без них синтез не может быть завершен. Без одной аминокислоты, даже если все остальные присутствуют, невозможно построить именно тот белок, который требуется клетке для выполнения своих функций.

Одна ошибка на любом из этапов биосинтеза — и белок уже непригоден, потому как не сможет собраться в нужную структуру из-за нарушения электронных плотностей и межатомных взаимодействий. Потому человеку (и прочим организмам) важно потреблять в которых имеются незаменимые аминокислоты. Их отсутствие в пище приводит к ряду нарушений белкового обмена.

Процесс образования пептидной связи

Единственными мономерами белков являются альфа-аминокислоты. Они постепенно соединяются в цепочку полипетида, структура которой заранее сохранена в генетическом коде ДНК (или РНК, если рассматривается бактериальный биосинтез). При этом белок — это строгая последовательность аминокислотных остатков. Это цепочка, упорядоченная в определенную структуру, выполняющая в клетке заранее запрограммированную функцию.

Этапная последовательность белкового биосинтеза

Процесс образования белка состоит из цепи этапов: репликация участка ДНК (или РНК), синтез РНК информационного типа, ее выход в цитоплазму клетки из ядра, соединение с рибосомой и постепенное прикрепление аминокислотных остатков, которые поставляются транспортной РНК. Вещество, что является мономером белка, участвует в ферментативной реакции отщепления гидроксильной группы и протона водорода, а затем присоединяется к наращиваемой полипетидной цепочке.

Таким образом получается полипептидная цепочка, которая уже в клеточном эндоплазматическом ретикулуме упорядочивается в некую заранее заданную структуру и дополняется углеводным или липидным остатком, если это требуется. Это называется процессом «созревания» белка, после чего тот направляется транспортной клеточной системой к месту назначения.

Функции синтезированных белков

Мономерами белков являются аминокислоты, необходимые для построения их первичной структуры. Вторичная, третичная и четвертичная структура уже образуется сама, хотя иногда также требует участия ферментов и прочих веществ. Однако они уже не являются основными, хотя и крайне необходимы, чтобы белки выполняли свою функцию.

Аминокислота, что является мономером белка, может иметь места прикрепления углеводов, металлов или витаминов. Образование третичной или четвертичной структуры дает возможность найти еще больше мест для расположения вставочных групп. Это позволяет создать из белка производное, которое играет роль фермента, рецептора, переносчика веществ в клетку или из нее, иммуноглобулина, структурного компонента мембраны или клеточной органеллы, мышечного белка.

Белки, образованные из аминокислот, являются единственной основой жизни. И сегодня считается, что жизнь как раз зародилась после появления аминокислоты и вследствие ее полимеризации. Ведь именно межмолекулярное взаимодействие белков и есть начало жизни, в том числе и разумной. Все остальные биохимические процессы, включая энергетические, нужны для реализации белкового биосинтеза, и как результат, дальнейшего продолжения жизни.

Вариант №1

Задача 1.

Фрагмент одной из цепочек молекулы ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:

…А-Г-Т-А-Ц-Ц-Г-А-Т-А-Ц-Г-А-Т-Т-Т-А-Ц-Г…

Какую последовательность нуклеотидов имеет вторая цепочка той же молекулы?

Задача №2.

Найди и исправь ошибку в цепочке молекулы ДНК.

А-А-Г-Т-Ц-А-Т-Т-У-Т-У-А

Г-Т-Ц-А-У-У-А-А-А-А-А-А

Тест.

1. Гидрофобными соединениями являются

1)ферменты
2)белки
3)полисахариды
4) липиды

Пояснение.

Гидрофобные вещества не растворимы в воде, в первую очередь это жиры

(липиды)

Ответ: 4

2. Какие вещества синтезируются в клетках человека из аминокислот

1)фосфолипиды
2)углеводы
3)витамины
4) белки

Пояснение.

Из аминокислот синтезируются белки, углеводы состоят из моносахаров, фосфолипиды из глицерина и жирных кислот, витамины имеют разную природу.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

3. Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты

1)белков
2)углеводов
3)ДНК
4) липидов

Пояснение.

Аминокислоты входят в состав белков.Углеводы состоят из моносахаридов, ДНК из нуклеотидов, липиды из глицерина и жирных кислот.

Ответ: 1

4. Ферментативную функцию в клетке выполняют

1)белки
2)липиды
3)углеводы
4) нуклеиновые кислоты

Пояснение.

Липиды входят в состав мембраны и участвуют в избирательной проницаемости мембран, углеводы идут на окисление и образовании молекул АТФ, нуклеиновые кислоты хранят и передают наследственную информацию, а белки входят в соста ферментов, поэтому выполняют ферментативную функцию.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

5. Синтез каких простых органических веществ в лаборатории подтвердил возможность абиогенного возникновения белков

1)аминокислот
2)сахаров
3)жиров
4) жирных кислот

Пояснение.

Белки состоят из аминокислот. Если абиогенно можно создать аминокислоты, то из них могли бы образоваться белки.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

6. Рибоза входит в состав молекул

1)гемоглобина
2)ДНК
3)РНК
4) хлорофилла

Пояснение.

Рибоза – это моносахарид, который входит в состав РНК.

Ответ: 3

7. Назовите молекулу, входящую в состав клетки и имеющую карбоксильную и амино- группы

1)Глюкоза
2)ДНК
3)Аминокислота
4) Клетчатка

Пояснение.

Аминогруппу и карбоксильную в своем составе содержат аминокислоты.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

8. Липиды растворяются в эфире, но не растворяются в воде, так как

1)состоят из мономеров
2)гидрофобны
3)гидрофильны
4) являются полимерами

Пояснение.

Гидрофобные вещества не растворяются в воде, такими веществами и являются липиды.

Ответ: 2

9. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры

1)первичной
2)вторичной
3)третичной
4) четвертичной

10. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями

1)пептидными
2)ионными
3)водородными
4) ковалентными

11. Вода, играющая большую роль в поступлении веществ в клетку и удалении из нее отработанных продуктов, выполняет функцию

1) растворителя
2) строительную
3) каталитическую
4) защитную

1Пояснение.

Вода – самый хороший растворитель в клетке.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

12. Значительную часть содержимого клетки составляет вода, которая

1) образует веретено деления
2) образует глобулы белка
3) растворяет жиры
4) придает клетке упругость

Пояснение.

Вода, наполняя клетку, придает ей упругость.Действует давление цитоплазмы на клеточную стенку.Жиры гидрофобны и в воде не растворяются. Глобулы белка образуются за счет водородных связей, дисульфидных мостиков, ионных и гидрофобных взаимодействий.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

13. Живые организмы нуждаются в азоте, так как он служит

1) главным составным компонентом белков и нуклеиновых кислот
2) основным источником энергии
3) главным структурным компонентом жиров и углеводов
4) основным переносчиком кислорода

14. Мономерами белков являются:

1) нуклеотид

2) аминокислота

3) глюкоза

4) глицерин

15. Последовательность мономеров в полимере называется:

1) первичная структура

2) вторичная структура

3) третичная структура

4) четвертичная структура

16. ДНК – это полимер:

1) нелинейный

2) линейный

3) клетчатый

4) разветвленный

17. Железо входит в состав:

1) гемоглобина

2) эритромицина

3) инсулина

4) древесины

Тест по теме «Химический состав клетки. Нуклеиновые кислоты».

Вариант №2

Задача №1

Укажите порядок нуклеотидов в цепочке ДНК, образующейся путем копирования цепочки:

Ц-А-Ц-Ц-Г-Т-А-А-Ц-Г-Г-А-Т-Ц…

Какова длина цепочки ДНК и ее масса? (Масса одного нуклеотида – 345 у.е.)

Задача №2

Какова молекулярная масса гена (двух цепей ДНК), если в одной его цепи запрограммирован белок с молекулярной массой 1500 у.е.?

Тест.

1. Органические вещества, ускоряющие процессы обмена веществ, —

1)аминокислоты
2)моносахариды
3)ферменты
4) липид

Пояснение.

Ускорителями процессов в клетке являются ферменты.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

2. Молекулы АТФ выполняют в клетке функцию

1)защитную
2)каталитическую
3)аккумулятора энергии
4) транспорта веществ

Пояснение.

Атф – это аккумулятор энергии, остальные функции принадлежат белкам.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

3. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка

1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3)пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Пояснение.

Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот, которые между собой соединены пептидными связями.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

4. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия

1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Пояснение.

Четвертичная структура белка это количество и взаиморасположение полипептидных цепей. Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру (лизоцим, пепсин, миоглобин, трипсин), их называют мономерами. Для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура.

Правильный ответ указан под номером: 2

Ответ: 2

5. В клетке липиды выполняют функцию

1) каталитическую
2) транспортную
3) информационную
4) энергетическую Пояснение.

1, 2 – функции белков, 3 – функция ДНК, 4 – функция липидов и углеводов.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

6. В клетках человека и животных в качестве строительного материала и источника энергии используются

1) гормоны и витамины
2) вода и углекислый газ
3) неорганические вещества
4) белки, жиры и углеводы

Пояснение.

Органоиды клетки состоят из белков, жиров и углеводов.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

7. Жиры, как и глюкоза, выполняют в клетке функцию

1) строительную
2) информационную
3) каталитическую
4) энергетическую

Пояснение.

А,В – функции белков, Б – функция ДНК, Г – функция липидов и углеводов.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

8. Вторичная структура молекулы белка имеет форму

1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Пояснение.

Первичная структура – линейная, вторичная – спираль, клубок – третичная структура.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

9. Какую функцию выполняют белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов

1) регуляторную
2) сигнальную
3) защитную
4) ферментативную

Пояснение.

Лимфоциты вырабатывают антитела, которые представлены белками, поэтому белки выполняют защитную функцию в организме.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

10. Разнообразные функции в клетке выполняют молекулы

1) ДНК
2) белков
3) иРНК
4) АТФ

11. Минеральные вещества в организме НЕ участвуют в

1) построении скелета
2) освобождении энергии за счет биологического окисления
3) регуляции сердечной деятельности
4) поддержании кислотно-щелочного равновесия Пояснение.

Энергия освобождается при окислении глюкозы, во всех остальных перечисленных процессах принимают участие минеральные вещества.

Правильный ответ указан под номером: 2

Ответ: 2

12. Вода играет большую роль в жизни клетки, так как она

1) участвует во многих химических реакциях
2) обеспечивает нормальную кислотность среды
3) ускоряет химические реакции
4) входит в состав мембран

Пояснение.

Вода является непосредственным участником многих химических процессов в клетке. Например, участвует в фотолизе воды при фотосинтезе.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

13. Вода участвует в теплорегуляции благодаря

1) полярности молекул
2) низкой теплоемкости
3) высокой теплоемкости
4) небольшим размерам молекул

14 .Гуанин относится к основаниям:

1) пуриновым

2) пиримидиновым

3) анилиновым

4) нафталиновым

15. Что не входит в состав ДНК?

1) тимин

2) урацил

3) гуанин

4) цитозин

16.Сахароза – это:

1) полимер

2) мономер

3) димер

4) вата

17. Какие из перечисленных ниже веществ являются полимерами:

1) глюкоза

2) гликоген

3) холестерин

4) ДНК

5) гемоглобин

Тест по теме «Химический состав клетки. Нуклеиновые кислоты».

Вариант №3

Задача 1.

Известны молекулярные массы четырех белков:

А)3000 у.е.; Б)4600 у.е.; В)78000 у.е.; Г) 3500 у.е.

Определите длины соответствующих генов.

Задача 2.

Фрагмент молекулы ДНК содержит 2348 нуклеотидов, из них адениновых – 420. Сколько содержится других нуклеотидов? Найдите массу и длину фрагмент а ДНК?

1. Фосфолипиды — это

1) ферменты, отвечающие за расщепление жиров
2) нейромедиаторы, синтезируемые нервными клетками
3) структурный компонент клеточных мембран
4) запасное вещество клетки

Пояснение.

Фосфолипиды составляют двойной слой в мембране, выполняют структурную функцию.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

2. рРНК — это

1) переносчик генетической информации
2) переносчик аминокислот
3) компонент клеточного ядра
4) компонент рибосом

Пояснение.

иРНК — переносчик генетической информации, тРНК — переносчик аминокислот, ДНК — компонент ядра, рРНК — компонент рибосом.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

3. Пептидная связь возникает между

1) аминокислотами
2) остатками глюкозы
3) молекулами воды
4) нуклеотидами

Пояснение.

Пептидная связь возникает между аминокислотами — т. е. возникает при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (-Nh3) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (- СООН) др. аминокислоты

Между остатками глюкозы, и между нуклеотидами — связь ковалентная полярная.

Между молекулами воды возникает водородная связь. Эта химическая связь – межмолекулярная.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

4. Сколько водородных связей связывают аденин с тимином в молекуле ДНК?

1) 1
2) 2
3) 3
4) 4

Пояснение.

Водородные связи между нуклеотидами двух цепочек ДНК: аденин-тимин (А-Т) — двойная; гуанин-цитозин (Г-Ц) — тройная.

Правильный ответ указан под номером: 2

Ответ: 2

5. Сигнальную, двигательную, транспортную и защитную функции в клетке выполняют

1) белки
2) углеводы
3) липиды
4) ДНК

Пояснение.

Функции белков разнообразны.

— Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

— Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.

— Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.

— Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

— Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.

— Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

И если по отдельности некоторые перечисленные функции могут быть присущи и липидам, и углеводам, то вместе — только белкам.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

6. Вторичная структура белка поддерживается

1) ковалентными связями
2) электростатическими взаимодействиями
3) водородными связями
4) гидрофобными взаимодействиями

Пояснение.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

Правильный ответ указан под номером: 3

Ответ: 3

7. Богатые энергией связи между остатками фосфорной кислоты имеются в молекуле

1) АТФ
2) ДНК
3) иРНК
4) белка

Пояснение.

АТФ — эти связи называют макроэнергетическими, т.к. при их разрыве выделяется 40 кДЖ энергии. АТФ представляет собой аденозинфосфорную кислоту, содержащую 3 остатка фосфорной кислоты (или фосфатных остатка), служит универсальным переносчиком и основным аккумулятором химической энергии в живых клетках

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

8. В процессе фотосинтеза энергия света идёт на синтез молекул

1) ДНК
2) белков
3) жиров
4) АТФ

Пояснение.

В ходе световой фазы хлорофиллом поглощается квант света, в результате чего образуются молекулы АТФ и НАДФН. Вода при этом распадается, образуя ионы водорода и выделяя молекулу кислорода.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

9. Белки наружной плазматической мембраны обеспечивают

1) транспорт веществ в клетку
2) окисление веществ
3) её полную проницаемость
4) упругость и тургор клетки

Пояснение.

Основными функциями клеточной мембраны (плазмалеммы) являются следующие: 1) барьерная, 2) рецепторная, 3) обменная, 4)транспортная.

Мембрана обеспечивает избирательное проникновение в клетку и из клетки в окружающую среду различных химических веществ. Существует два основных способа поступления веществ в клетку и вывода из клетки во внешнюю среду: пассивный транспорт, активный транспорт.

При облегченной диффузии в транспорте веществ участвуют белки – переносчики, работающие по принципу «пинг-понг». Белок при этом существует в двух конформационных состояниях: в состоянии «понг» участки связывания транспортируемого вещества открыты с наружной стороны бислоя, а в состоянии «пинг» такие же участки открываются с другой стороны. Этот процесс обратимый. С какой же стороны в данный момент времени будет открыт участок связывания вещества, зависит от градиента концентрации, этого вещества.

Таким способом через мембрану проходят сахара и аминокислоты.

Правильный ответ указан под номером: 1

Ответ: 1

10. Ферментативную, строительную, транспортную, защитную функции в клетке выполняют молекулы

1) липидов
2) углеводов
3) ДНК
4) белков

11. Ионы какого химического элемента необходимы для процесса свертывания крови?

1) натрия
2) магния
3) железа
4) кальция

12. В процессе свертывания крови одним из факторов является кальций.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

Какое свойство воды делает её хорошим растворителем в биологических системах?

1) высокая теплопроводность
2) медленный нагрев и остывание
3) высокая теплоемкость
4) полярность молекул

13. Пояснение.

Молекула воды дипольна, поэтому она хороший растворитель.

Правильный ответ указан под номером: 4

Ответ: 4

Одним из элементов, обуславливающих активный ионный транспорт через клеточные мембраны, является

1) калий
2) фосфор
3) железо
4) азот

14. В состав ДНК не входит:

1) дезоксирибоза

2) аденин

3) урацил

4) фосфат

15 .Из нижеперечисленных веществ выберите полимеры:

1) глюкоза

2) целлюлоза

3) холестерин

4) РНК

5) гемоглобин

16. Сколько видов аминокислот входит в состав белка?

1) 12

2) 25

3) 20

4) сколько угодно

17 .Белки, входящие в состав хромосом, называются:

1) гистоны

2) протоны

3) хроматины

4) буратины

Ответы к тесту « Химический состав клетки. Нуклеиновые кислоты » .

№ теста

Вариант №1

Вариант №2

1,3

Вариант №3

3

4

1

2

1

3

1

4

1

4

4

4

1

3

2,4,5

3

1

55. Какие вещества синтезируются в клетках человека из аминокислот
А) фосфолипиды Б) углеводы В) витамины Г) белки

81. Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты
А) белков Б) углеводов В) ДНК Г) липидов

109. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
А) принцип комплементарности
Б) нерастворимость аминокислот в воде
В) растворимость аминокислот в воде
Г) наличие в них карбоксильной и аминной групп

163. Ферментативную функцию в клетке выполняют
А) белки
Б) липиды
В) углеводы
Г) нуклеиновые кислоты

250. Синтез каких простых органических веществ в лаборатории подтвердил возможность абиогенного возникновения белков
А) аминокислот
Б) сахаров
В) жиров
Г) жирных кислот

364. Назовите молекулу, входящую в состав клетки и имеющую карбоксильную и амино- группы
А) Глюкоза
Б) ДНК
В) Аминокислота
Г) Клетчатка

439. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
А) первичной
Б) вторичной
В) третичной
Г) четвертичной

490. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
А) пептидными
Б) ионными
В) водородными
Г) ковалентными

550. Органические вещества, ускоряющие процессы обмена веществ, —
А) аминокислоты
Б) моносахариды
В) ферменты
Г) липиды

945. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
А) гидрофобные между радикалами аминокислот
Б) водородные между полипептидными нитями
В) пептидные между аминокислотами
Г) водородные между -NH- и -СО- группами

984. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
А) водородные
Б) пептидные
В) гидрофобные
Г) дисульфидные

1075. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
А) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
Б) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
В) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
Г) белковой глобулы с мембраной клетки

1290. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
А) спирали
Б) двойной спирали
В) клубка
Г) нити

1291. Какую функцию выполняют белки, вырабатываемые в организме при проникновении в него бактерий или вирусов
А) регуляторную
Б) сигнальную
В) защитную
Г) ферментативную

1293. Какую функцию выполняют белки, ускоряющие химические реакции в клетке
А) гормональную
Б) сигнальную
В) ферментативную
Г) информационную

1312. Ускоряют химические реакции в клетке
А) ферменты
Б) пигменты
В) витамины
Г) гормоны

2063. Первичная структура белка образована связью
А) водородной
Б) макроэргической
В) пептидной
Г) ионной

2065. Основная функция ферментов в организме
А) каталитическая
Б) защитная
В) запасающая
Г) транспортная

2088. По своей природе ферменты относятся к
А) нуклеиновым кислотам
Б) белкам
В) липидам
Г) углеводам

2144. Разрушение структуры молекулы белка — это
А) денатурация
Б) трансляция
В) редупликация
Г) ренатурация

2367. Скорость химических реакций в клетке изменяют белки, выполняющие функцию
А) сигнальную
Б) гуморальную
В) каталитическую
Г) информационную

2420. Биокатализаторами химических реакций в организме человека являются
А) гормоны
Б) углеводы
В) ферменты
Г) витамины

2483. Защитную функцию в организме выполняют белки, которые
А) осуществляют иммунные реакции
Б) способны к сокращению
В) осуществляют транспорт кислорода
Г) ускоряют реакции обмена веществ

2504. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
А) первичная структура ДНК
Б) первичная структура белка
В) вторичная структура ДНК
Г) вторичная структура белка

2562. Ферментативную, строительную, транспортную, защитную функции в клетке выполняют молекулы
А) липидов
Б) углеводов
В) ДНК
Г) белков

О единстве органического мира свидетельствует:

Класс

Часть I . Вам предлагаются тестовые задания, требующие выбора только одного ответа из четырех возможных. Максимальное количество баллов, которое можно набрать – 60 (по 1 баллу за каждое тестовое задание). Индекс ответа, который вы считаете наиболее полным и правильным, укажите в матрице ответов.

1. +Какое явление нарушает сцепление генов, локализованных в одной хромосоме:
а) комбинативная изменчивость;
б) кроссинговер;
в) модификация;
г) конъюгация.

2. В процессе мейоза гомологичные хромосомы расходятся к разным полюсам клетки в:
а) телофазе первого деления;
б) метафазе второго деления;
в) анафазе первого деления;
г) анафазе второго деления.

О единстве органического мира свидетельствует:

а) сходство особей одного вида;

б) клеточное строение организмов;

в) жизнь организмов в природных сообществах;

г) разнообразие видов в природе.

4. У хвойных растений отсутствуют:
а) семена;
б) плоды; +
в) пыльцевые зерна;
г) семязачатки.

5. Единица размножения организмов – это:

а) хромосома;

б) ген;

в) клетка;

г) ДНК.

6. Сперматозоид, в отличие от яйцеклетки, не имеет:

а) обособленного ядра;

б) клеточной оболочки;

в) запаса питательных веществ;

г) митохондрий.

7. К явлениям макроэволюции относят:

а) образование новых видов

б) надвидовые преобразования: формирование родов, семейств, отрядов и т.д.

в) изменения генофонда популяции, ее изоляцию и образование новых подвидов

г) изменения генотипов у отдельных особей крупных млекопитающих

Какое эволюционное явление называют дивергенцией?

а) появление сходных признаков у неродственных видов

б) появление и закрепление отличий у родственных видов

в) приобретение узкой специализации

г) образование гомологичных органов

9. Клетки прокариот, в отличие от клеток эукариот, не имеют:

а) хромосом;

б) клеточной оболочки;

в) ядерной мембраны;

г) плазматической мембраны.

Производное плазматической мембраны – гликокаликс имеется на поверхности клеток:

а) грибов;

б) животных;

в) вирусов;

г) бактериофагов.

11. Роль рецессивных мутаций в эволюции – в том, что они:

а) проявляются в первом поколении;

б) являются скрытым резервом наследственной изменчивости;

в) ведут к возникновению ароморфозов;

г) затрагивают гены соматических клеток

Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи:

а) водородные;

б) пептидные;

в) гидрофобные;

г) дисульфидные.

Какой критерий вида обусловливает различие в форме кроны и высоты деревьев сосны обыкновенной, выросшей в лесу и на поле?

а) морфологический;

б) генетический;

в) географический;

г) экологический.

14. В молекуле ДНК количество нуклеотидов с цитозином составляет 15 % от общего числа. Какой процент нуклеотидов с аденином в этой молекуле:

а) 15 %;

б) 30 %;

в) 35 %;

г) 85 %.

15. Заросток папоротника развивается из:

а) гаметы

б) зиготы

в) споры

г) спорофита

16. Где синтезируется рРНК:

а) на поверхности эндоплазматической сети;

б) в клеточном центре;

в) в ядре;

г) в рибосомах.

17. Сходство митохондрий и хлоропластов состоит в том, что в них происходит:

а) клеточное дыхание;

б) синтез органических веществ;

в) синтез молекул АТФ;

г) восстановление углекислого газа до углеводов.

18. Образование лизосом и рост плазматической мембраны происходит благодаря деятельности:

а) вакуолей;

б) клеточного центра;

в) комплекса Гольджи;

г) пластид.

 

Сколько нуклеотидов в гене кодируют последовательность 60 аминокислот в молекуле белка?

а) 60;

б) 120;

в) 180;

г) 240.

25. Гормоны гипофиза непосредственно контролируют:

а) водно-солевой обмен;

б) суточный ритм;

в) рост;

г) иммунитет.

Какова последовательность процессов энергетического обмена в клетке?

I . расщепление крахмала до мономеров +
II . поступление в лизосомы органических полимеров +
III . расщепление глюкозы до пировиноградной кислоты
IV . поступление пировиноградной кислоты в митохондрии +
V . образование углекислого газа и воды
а) I, II, III, IV, V;
б) I, II, V, III, IV; +
в) II, I, III, IV, V;
г) II, III, V, IV, I.

Класс

Часть I . Вам предлагаются тестовые задания, требующие выбора только одного ответа из четырех возможных. Максимальное количество баллов, которое можно набрать – 60 (по 1 баллу за каждое тестовое задание). Индекс ответа, который вы считаете наиболее полным и правильным, укажите в матрице ответов.

1. +Какое явление нарушает сцепление генов, локализованных в одной хромосоме:
а) комбинативная изменчивость;
б) кроссинговер;
в) модификация;
г) конъюгация.

2. В процессе мейоза гомологичные хромосомы расходятся к разным полюсам клетки в:
а) телофазе первого деления;
б) метафазе второго деления;
в) анафазе первого деления;
г) анафазе второго деления.

О единстве органического мира свидетельствует:

а) сходство особей одного вида;

б) клеточное строение организмов;

в) жизнь организмов в природных сообществах;

г) разнообразие видов в природе.

4. У хвойных растений отсутствуют:
а) семена;
б) плоды; +
в) пыльцевые зерна;
г) семязачатки.

5. Единица размножения организмов – это:

а) хромосома;

б) ген;

в) клетка;

г) ДНК.

6. Сперматозоид, в отличие от яйцеклетки, не имеет:

а) обособленного ядра;

б) клеточной оболочки;

в) запаса питательных веществ;

г) митохондрий.

7. К явлениям макроэволюции относят:

а) образование новых видов

б) надвидовые преобразования: формирование родов, семейств, отрядов и т.д.

в) изменения генофонда популяции, ее изоляцию и образование новых подвидов

г) изменения генотипов у отдельных особей крупных млекопитающих

денатурация и сворачивание белков | Введение в химию

Цель обучения

• Обсудить процесс денатурации белка

---

Ключевые моменты

• Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
• Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
• Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет.
• Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

---

Условия

• белков-шаперонинов, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
• денатурация: изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ.

---

Пример

• Желатиновый десерт «Желе» загустевает за счет протеина.Когда желе нагревается, его структура изменяется, и он больше не гель, а жидкость. Если денатурирующие условия изменяются путем охлаждения в холодильнике, белок превращается в свою первоначальную гелевую структуру.

---

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму. Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка.Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным. Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены.После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок в его исходную конформацию, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым. Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке.(Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков. Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Показать источники

Boundless проверяет и курирует высококачественный контент с открытой лицензией из Интернета.Этот конкретный ресурс использовал следующие источники:

Денатурация — обзор | Темы ScienceDirect

9.7.1 Денатурация антител

Денатурация может варьироваться от небольшого и обратимого конформационного изменения до резкой потери растворимости и массивной необратимой агрегации. Понимание сил, которые управляют сворачиванием белков (Anfinsen, 1973), привело к пониманию того, что даже полностью денатурированные белки иногда могут быть ренатурированы с полным восстановлением биологической активности.При условии, что дисульфидным связям позволено правильно преобразоваться, полностью денатурированная рибонуклеаза может быть восстановлена ​​до полной ферментативной активности (Anfinsen, 1973). Эти принципы были успешно применены ко многим другим ферментам (Hager and Burgess, 1980).

Восстановление антигенсвязывающей активности путем ренатурации сильно денатурированного антитела в отсутствие антигена (Haber, 1964; Whitney and Tanford, 1965) было классическим доказательством того, что их первичная структура была достаточной для определения их окончательной третичной структуры и биологической активности.Молекулы антител могут часто, но не всегда, восстанавливаться после обширной денатурации мочевиной, гуанидином и экстремальными значениями pH (см. Также главу 11). Для поликлональных антисывороток обычно требуются довольно жесткие условия (6–8 M мочевина, 5–6 M гидрохлорид гуанидина, pH <3 или> 10) до разрыва связи антиген-антитело. Как только физиологические условия восстанавливаются, активность антител обычно возвращается.

Можно ожидать, что некоторые моноклональные антитела будут необратимо денатурированы в таких условиях.Вопрос обратимости связи антиген-антитело более подробно обсуждается в главе 11.

Антитела могут быть денатурированы другими физическими процессами. Следует избегать чрезмерного нагрева. Большинство антител выдерживают нагревание при 56 ° C в течение 30 минут, но некоторые — нет. Денатурация антител под воздействием тепла, вероятно, будет необратимой. Точно так же вспенивание белковых растворов является серьезной причиной необратимой денатурации. В случае овальбумина денатурация при нагревании или вспенивании приводит к яичницам и безе, соответственно (McGee, 1984).

Циклы замораживания-оттаивания также потенциально вредны, особенно для IgM и мышиных IgG3. Некоторые антитела IgG переживут несколько циклов замораживания-оттаивания, в то время как другие будут агрегироваться безвозвратно. Большинство моноклональных антител выдерживают один или два цикла замораживания – оттаивания, но отдельные из них могут терять активность. Количество циклов замораживания – оттаивания следует ограничивать путем замораживания нескольких небольших аликвот. Образцы, хранящиеся при -20 ° C, не полностью замораживаются, и хранение при -70 ° C намного надежнее, особенно в течение длительного времени.

Редко используемый, но полезный метод хранения очищенных антител представляет собой суспензию в 50% насыщенном сульфате аммония при 4 ° C (см. Таблицу 9.4).

Таблица 9.4. Хранение моноклональных антител

Форма антитела	Рекомендуемое хранение *
Сыворотка или асцит	Кратковременное хранение при -20 ° C, длительное при -70 ° C, в небольших аликвоты. Длительное хранение сыворотки при 4 ° C обычно бывает удовлетворительным при добавлении равного объема насыщенного сульфата аммония.Асцит может содержать протеазную активность, и его следует заморозить.
Надосадочная жидкость культуры	Кратковременное хранение при 4 ° C в виде стерильного раствора, содержащего 10 мМ азида натрия или 0,005% мертиолата, обычно безопасно, если не происходит заражение. В качестве альтернативы замораживайте аликвоты, предпочтительно при -70 ° C.
Очищенные IgG и IgM	Нейтральный pH; концентрация соли 100–200 мМ; концентрация белка 1–10 мг / мл. Хранение при 4 ° C с 10 мМ азида натрия или 0.005% мертиолат обычно безопасен в течение длительного времени, но иногда происходит протеолитический распад. Хранение при -20 ° C в PBS в 50% глицерине обычно безопасно в течение длительного времени. (50% глицерин не замерзает при -20 ° C.) Или храните при -70 ° C. IgM особенно чувствителен к денатурации в результате циклов замораживания-оттаивания.
Антитела, конъюгированные с биотином, флуорохромами, ферментами и т. Д.	Очень склонны к агрегации при замораживании. Хранить при 4 ° C как для IgG, так и для IgM. В качестве альтернативы можно хранить в 50% глицерине при -20 ° C.

Денатурация белка: определение и причины — стенограмма видео и урока

Структура белков: первичная структура

Прежде чем мы займемся денатурацией, давайте более подробно рассмотрим структуру белков. Каждый белок имеет четыре уровня структуры , о которых говорят ученые. Четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот, образующих этот белок.Каждый белок имеет уникальную последовательность аминокислот, связанных между собой в длинную цепь. Если аминокислоты не в порядке, белок не будет функционировать должным образом.

Например, инсулин имеет цепь, которая начинается с аминокислоты глицина, за которой следуют изолейцин, валин и глутаминовая кислота. Цепочка продолжается, но идею вы поняли. Если какие-либо члены этой цепи вышли из строя — например, если глицин был заменен валином, то полученная цепь не будет объединяться с инсулином.Инсулин создается только потому, что аминокислоты связаны таким образом.

Структура белков: вторичная структура

Вторичная структура белка относится к регулярным повторяющимся паттернам в сворачивании аминокислотных цепей. Помните, что эти длинные цепи складываются в определенные формы в зависимости от белка; вторичная структура выявляет закономерности в этих складках. На этом уровне есть два типа сворачивания: альфа-спиралей и бета-листов .

Альфа-спираль представляет собой спиральную спираль, образованную водородными связями между аминокислотами одной цепи. Эти связи заставляют цепь изгибаться по спирали.

Бета-листы образуются, когда две аминокислотные цепи выравниваются, и кислоты этих двух цепей образуют водородные связи друг с другом. Эти связи заставляют две цепи идти параллельно друг другу и образовывать плоский или морщинистый узор.

Структура белков: третичные и четвертичные структуры

Третичная структура белка описывает конкретную геометрическую форму этого белка или структуру, которая является результатом всех альфа-спиралей и бета-слоев его аминокислотных цепей. .

Многие белки состоят из двух субъединиц свернутой аминокислотной цепи, которые объединяются, чтобы сформировать один конечный белок. Четвертичная структура описывает то, как положения этих субъединиц аминокислотной цепи соотносятся друг с другом.

Как денатурируются белки

Денатурация белка происходит, когда белок теряет свою четвертичную, третичную и вторичную структуру. По сути, белок разворачивается и перестает функционировать. Помните, когда мы сравнивали белки с ключами? Если ключ потеряет форму, он больше не войдет в замок.

Белки денатурируются из-за внешнего воздействия , такого как воздействие кислот, оснований, неорганических солей, растворителей или тепла.Некоторые белки могут восстановить свою утраченную структуру после денатурирования; это процесс, называемый ренатурацией . Однако большую часть времени денатурация является постоянной ; как только белок денатурируется, он не может быть сконструирован снова.

Вы когда-нибудь жарили яйцо? Затем вы видели, как белки денатурируются. Когда вы кладете яйцо на сковороду, у него появляется ярко-желтый желток, окруженный прозрачным белком, известным как альбумин, также известным как яичный белок. Когда яйцо подвергается воздействию тепла на сковороде, альбумин быстро становится белым.Это происходит потому, что белок денатурирует под воздействием тепла.

Итак, иногда денатурация белка может быть вкусной; однако иногда это может быть опасно. У вас когда-нибудь была лихорадка? Лихорадка говорит нам о том, что с телом что-то не так. Повышенная температура даже помогает бороться с инородными захватчиками в организме. Но сильная лихорадка, температура выше 104 градусов по Фаренгейту, может привести к денатурированию белков в нашем организме.

Краткое содержание урока

Белки состоят из свернутых цепочек соединений, называемых аминокислотами.Ученые измерили четырех уровней структуры цепочек и складок белка.

Первичный уровень описывает точную последовательность аминокислот белка, вторичный уровень — паттерны альфа-спиралей и бета-цепей. Третичная структура белка представляет собой геометрическую форму, являющуюся результатом структур его цепей, а четвертичный уровень является его взаимодействием с другими субъединицами белка. Конкретная структура белка определяет функцию, которую он выполняет в организме.Если белок теряет форму, он перестает выполнять эту функцию. Процесс, который заставляет белок терять свою форму, известен как денатурация . Денатурация обычно вызывается внешним воздействием на белок , таким как растворители, неорганические соли, воздействием кислот или оснований, а также нагреванием.

денатурация_ (биохимия)

Денатурация — это основное изменение структуры белка или нуклеиновой кислоты в результате приложения некоторого внешнего стресса, например, обработки белков сильными кислотами или основаниями, высокими концентрациями неорганических солей или органических растворителей (например,g., спирт или хлороформ), нагревание, что приводит к неправильному функционированию жизнедеятельности клеток. Денатурированные белки могут проявлять широкий спектр характеристик, от потери растворимости до общей агрегации. Белки представляют собой очень длинные цепочки аминокислот, связанных между собой определенными последовательностями.

Рекомендуемые дополнительные знания

Общие примеры

При приготовлении пищи некоторые из ее белков денатурируются.Вот почему вареные яйца становятся твердыми, а приготовленное мясо — твердым.

Классический пример денатурации белков — это яичные белки, которые в основном представляют собой яичные альбумины в воде. Свежие яйца, яичные белки прозрачные и жидкие. Но при варке они становятся непрозрачными и белыми и образуют взаимосвязанную твердую массу. Такое же преобразование можно осуществить с помощью денатурирующего химического вещества. Переливание яичных белков в стакан с ацетоном также сделает яичные белки непрозрачными и твердыми. Кожа, которая образуется на простокваше, — еще один распространенный пример денатурированного белка.А традиционная перуанская холодная закуска, известная как севиче, готовится путем химической «варки» сырой рыбы и моллюсков в кислом цитрусовом маринаде без нагрева.

Хотя денатурация может быть необратимой, примером обратимой денатурации белков является современная техника перманентной завивки для завивки или выпрямления волос.

Денатурация белка

Денатурированные белки могут обладать широким спектром характеристик, от потери растворимости до общей агрегации.

Фон

Белки представляют собой очень длинные цепочки аминокислот, связанных между собой определенными последовательностями. Белок создается рибосомами, которые «читают» мРНК, кодируемую кодонами в гене, и собирают необходимую комбинацию аминокислот из генетической инструкции в процессе, известном как трансляция. Затем вновь созданная белковая цепь подвергается посттрансляционной модификации, в которую добавляются дополнительные атомы или молекулы, например медь, цинк или железо. Как только этот процесс посттрансляционной модификации завершен, белок начинает сворачиваться (спонтанно, а иногда с помощью ферментов), сворачиваясь на себя, так что гидрофобные элементы белка оказываются глубоко внутри структуры, а гидрофильные элементы оказываются на поверхности. вне.Окончательная форма белка определяет, как он взаимодействует с окружающей средой.

Когда белок денатурируется, вторичная и третичная структуры изменяются, но пептидные связи между аминокислотами остаются нетронутыми. Поскольку структура белка определяет его функцию, белок больше не может выполнять свою функцию после денатурирования. Это контрастирует с внутренне неструктурированными белками, которые развернуты в своем нативном состоянии, но все еще функционально активны.

Как происходит денатурация на уровнях структуры белка

См. Также: Структура белка

• В четвертичной структуре денатурация белковые субъединицы диссоциируют и / или пространственное расположение белковых субъединиц нарушается.
• Третичная структура денатурация включает нарушение:

• Ковалентные взаимодействия между боковыми цепями аминокислот (например, дисульфидные мостики между группами цистеина)
• Нековалентные диполь-дипольные взаимодействия между полярными боковыми цепями аминокислот (и окружающим растворителем)
• Ван-дер-Ваальсовы (индуцированные дипольные) взаимодействия между боковыми цепями неполярных аминокислот.

Потеря функции

Большинство биологических белков теряют свою биологическую функцию при денатурировании. Например, ферменты теряют свою каталитическую активность, потому что субстраты больше не могут связываться с активным сайтом, и потому, что аминокислотные остатки, участвующие в стабилизации переходных состояний субстратов, больше не могут это делать.

Обратимость и необратимость

Во многих белках (в отличие от яичных белков) денатурация обратима (белки могут вернуться в свое естественное состояние, когда денатурирующее влияние устранено).Это было важно исторически, так как привело к мысли, что вся информация, необходимая для того, чтобы белки приняли свое естественное состояние, была закодирована в первичной структуре белка и, следовательно, в ДНК, которая кодирует этот белок.

Денатурация нуклеиновых кислот

Денатурация нуклеиновых кислот, таких как ДНК, из-за высоких температур — это разделение двойной цепи на две одиночные цепи, которое происходит при разрыве водородных связей между цепями. Это может произойти во время полимеразной цепной реакции.Нити нуклеиновой кислоты перестраиваются, когда «нормальные» условия восстанавливаются во время отжига. Если условия восстанавливаются слишком быстро, нити нуклеиновой кислоты могут неправильно перестроиться.

См. Также

Глава 9 — Белки и ферменты — CHE 120 — Введение в органическую химию — Учебник

9.1 Белки

Цели обучения

1. Опишите четыре уровня структуры белка.
2. Определите типы привлекательных взаимодействий, которые удерживают белки в их наиболее стабильной трехмерной структуре.
3. Объясните, что происходит, когда белки денатурируются.
4. Определите, как белок может быть денатурирован.

Каждый из тысяч встречающихся в природе белков имеет свой собственный характерный аминокислотный состав и последовательность, что приводит к уникальной трехмерной форме. С 1950-х годов ученые определили аминокислотные последовательности и трехмерную конформацию множества белков и, таким образом, получили важные сведения о том, как каждый белок выполняет свою конкретную функцию в организме.

Белки представляют собой соединения с высокой молярной массой, состоящие в основном или полностью из цепочек аминокислот. Из-за их большой сложности белковые молекулы не могут быть классифицированы на основе определенного структурного сходства, поскольку подразделяются углеводы и липиды. Две основные структурные классификации белков основаны на гораздо более общих качествах: является ли белок (1) волокнообразным и нерастворимым или (2) глобулярным и растворимым. Некоторые белки, например те, из которых состоят волосы, кожа, мышцы и соединительная ткань, похожи на волокна.Эти волокнистые белки нерастворимы в воде и обычно выполняют структурные, соединительные и защитные функции. Примерами волокнистых белков являются кератины, коллагены, миозины и эластины. Волосы и внешний слой кожи состоят из кератина. Соединительные ткани содержат коллаген. Миозины — это мышечные белки, способные сокращаться и расширяться. Эластины находятся в связках и эластичной ткани стенок артерий.

Глобулярные белки , другой основной класс, растворимы в водной среде.В этих белках цепи сложены так, что молекула в целом имеет примерно сферическую форму. Знакомые примеры включают яичный альбумин из яичных белков и сывороточный альбумин в крови. Сывороточный альбумин играет важную роль в транспортировке жирных кислот и поддержании надлежащего баланса осмотического давления в организме. Гемоглобин и миоглобин, которые важны для связывания кислорода, также являются глобулярными белками.

Уровни структуры белка

Структура белков обычно описывается как имеющая четыре организационных уровня.Первой из них является первичная структура , которая представляет собой количество и последовательность аминокислот в полипептидной цепи или цепях белка, начиная со свободной аминогруппы и поддерживаемых пептидными связями, соединяющими каждую аминокислоту со следующей. Первичная структура инсулина, состоящая из 51 аминокислоты, показана на Рисунке 9.1 «Первичная структура человеческого инсулина».

Рисунок 9.1 Первичная структура человеческого инсулина

Человеческий инсулин, аминокислотная последовательность которого показана здесь, представляет собой гормон, необходимый для правильного метаболизма глюкозы.

Белковая молекула — это не случайный клубок полипептидных цепей. Вместо этого цепи расположены в уникальных, но специфических формах. Термин вторичная структура относится к фиксированному расположению полипептидного остова. На основе рентгеновских исследований Линус Полинг и Роберт Кори предположили, что определенные белки или их части скручиваются в спираль или спираль. Эта спираль стабилизирована внутрицепочечной водородной связью между карбонильным атомом кислорода одной аминокислоты и амидным атомом водорода на четыре аминокислоты вверх по цепи (расположен на следующем витке спирали) и известна как правосторонняя α- спираль.Данные рентгеновских лучей показывают, что эта спираль делает один оборот на каждые 3,6 аминокислоты, а боковые цепи этих аминокислот выступают наружу из спиральной основной цепи (рис. 9.2 «Шарообразная модель α-спирали»). Α-кератины, содержащиеся в волосах и шерсти, имеют исключительно α-спиральную форму. Некоторые белки, такие как гамма-глобулин, химотрипсин и цитохром с, имеют небольшую спиральную структуру или не имеют ее. Другие, такие как гемоглобин и миоглобин, имеют спиралевидную форму в одних областях, но не в других.

Рисунок 9.2 Шарообразная модель α-Helix

Эта шарообразная модель показывает внутрицепочечную водородную связь между карбонильными атомами кислорода и амидными атомами водорода. Каждый виток спирали охватывает 3,6 аминокислоты. Обратите внимание, что боковые цепи (представленные зелеными сферами) указывают на спираль.

Другой распространенный тип вторичной структуры, называемый конформацией β-складчатый лист , представляет собой пластинчатую структуру, в которой две или более протяженных полипептидных цепей (или отдельные области на одной цепи) выровнены бок о бок.Выровненные сегменты могут быть параллельны или антипараллельны, то есть N-концы могут быть обращены в одном направлении на соседних цепях или в разных направлениях, и соединены межцепочечной водородной связью (рис. 9.3 «Шарик и палочка» Модель структуры β-складчатого листа в белках »). Β-складчатый лист особенно важен для структурных белков, таких как фиброин шелка. Это также наблюдается в частях многих ферментов, таких как карбоксипептидаза А и лизоцим.

Рисунок 9.3 Шаровидная модель структуры β-складчатого листа в белках

Боковые цепи проходят над или под листом и чередуются вдоль цепи. Белковые цепи удерживаются вместе за счет межцепочечных водородных связей.

Третичная структура относится к уникальной трехмерной форме белка в целом, которая возникает в результате складывания и изгиба основной цепи белка. Третичная структура тесно связана с правильным биохимическим функционированием белка.Рисунок 9.4 «Ленточная модель трехмерной структуры инсулина» показывает изображение трехмерной структуры инсулина.

Рисунок 9.4 Ленточная модель трехмерной структуры инсулина

Спиральные области представляют участки полипептидной цепи, которые имеют α-спиральную структуру, а широкие стрелки представляют собой β-складчатые листовые структуры.

Четыре основных типа взаимодействий притяжения определяют форму и стабильность третичной структуры белков.

1. Ионная связь . Ионные связи возникают в результате электростатического притяжения между положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями аминокислот. Например, взаимное притяжение между ионом карбоксилата аспарагиновой кислоты и ионом лизин-аммония помогает поддерживать конкретную складчатую область белка (часть (а) рисунка 9.5 «Взаимодействие третичной структуры белка»).

2. Водородная связь . Водородная связь образуется между сильно электроотрицательным атомом кислорода или атомом азота и атомом водорода, присоединенным к другому атому кислорода или атому азота, например, присутствующим в боковых цепях полярных аминокислот.Водородные связи (а также ионное притяжение) чрезвычайно важны как для внутри-, так и для межмолекулярных взаимодействий белков (часть (b) рисунка 9.5 «Взаимодействие с третичной структурой белка»).

3. Дисульфидные связи . Две аминокислотные единицы цистеина могут сближаться, когда молекула белка складывается. Последующее окисление и связывание атомов серы в высокореакционных сульфгидрильных (SH) группах приводит к образованию цистина (часть (c) на рисунке 9.5 «Взаимодействие третичных структур белков»). Внутрицепочечные дисульфидные связи обнаруживаются во многих белках, включая инсулин (желтые столбцы на рис. 9.1 «Первичная структура человеческого инсулина»), и оказывают сильное стабилизирующее действие на третичную структуру.

4. Рассеивающие силы . Дисперсионные силы возникают, когда обычно неполярный атом становится на мгновение полярным из-за неравномерного распределения электронов, что приводит к мгновенному диполю, который вызывает сдвиг электронов в соседнем неполярном атоме.Дисперсионные силы слабые, но могут быть важны, когда другие типы взаимодействий отсутствуют или минимальны (часть (d) рисунка 9.5 «Взаимодействие с третичной структурой белка»). Так обстоит дело с фиброином, основным белком шелка, в котором большая часть аминокислот в белке имеет неполярные боковые цепи. Термин гидрофобное взаимодействие часто неправильно используется как синоним дисперсионных сил. Гидрофобные взаимодействия возникают из-за того, что молекулы воды участвуют в водородных связях с другими молекулами воды (или группами в белках, способными образовывать водородные связи).Поскольку неполярные группы не могут участвовать в водородных связях, белок сворачивается таким образом, что эти группы погружаются во внутреннюю часть структуры белка, сводя к минимуму их контакт с водой.

Рисунок 9.5 Взаимодействие третичной структуры белка

Четыре взаимодействия стабилизируют третичную структуру белка: (а) ионная связь, (б) водородная связь, (в) дисульфидные связи и (г) дисперсионные силы.

Когда белок содержит более одной полипептидной цепи, каждая цепь называется субъединицей .Расположение множественных субъединиц представляет четвертый уровень структуры, четвертичную структуру , белка. Гемоглобин с четырьмя полипептидными цепями или субъединицами является наиболее часто цитируемым примером белка, имеющего четвертичную структуру (рис. 9.6 «Четвертичная структура гемоглобина»). Четвертичная структура белка продуцируется и стабилизируется теми же видами взаимодействий, которые производят и поддерживают третичную структуру. Схематическое изображение четырех уровней структуры белка показано на рисунке 9.7 «Уровни структуры в белках».

Рисунок 9.6 Четвертичная структура гемоглобина

Гемоглобин — это белок, который переносит кислород по всему телу.

Источник: Изображение из RCSB PDB (www.pdb.org) PDB ID 1I3D (RD Kidd, HM Baker, AJ Mathews, T. Brittain, EN Baker (2001) Олигомеризация и связывание лиганда в гомотетрамерном гемоглобине: два высоких разрешение кристаллических структур гемоглобина Барта (гамма (4)), маркера альфа-талассемии.Protein Sci. 1739–1749).

Рисунок 9.7 Уровни структуры в белках

Первичная структура состоит из определенной аминокислотной последовательности. Образовавшаяся пептидная цепь может скручиваться в α-спираль, которая является одним из типов вторичной структуры . Этот спиральный сегмент включен в третичную структуру свернутой полипептидной цепи. Единая полипептидная цепь представляет собой субъединицу, которая составляет четвертичную структуру белка, такого как гемоглобин, который имеет четыре полипептидных цепи.

Денатурация белков

Высокоорганизованные структуры белков — настоящие шедевры химической архитектуры. Но высокоорганизованные структуры, как правило, обладают определенной деликатностью, и это верно в отношении белков. Денатурация — это термин, используемый для любого изменения трехмерной структуры белка, которое делает его неспособным выполнять возложенную на него функцию. Денатурированный белок не может выполнять свою работу. (Иногда денатурация приравнивается к осаждению или коагуляции белка; наше определение немного шире.) Широкий спектр реагентов и условий, таких как нагревание, органические соединения, изменения pH и ионы тяжелых металлов, могут вызвать денатурацию белка (Таблица 9.1 «Методы денатурации белка»).

Таблица 9.1 Методы денатурации белка

Метод	Влияние на структуру белка
Нагрев выше 50 ° C или ультрафиолетовое (УФ) излучение	Тепло или УФ-излучение снабжает молекулы белка кинетической энергией, заставляя их атомы вибрировать быстрее и разрушая относительно слабые водородные связи и силы дисперсии.
Использование органических соединений, таких как этиловый спирт	Эти соединения способны участвовать в межмолекулярных водородных связях с молекулами белка, нарушая внутримолекулярные водородные связи внутри белка.
Соли ионов тяжелых металлов, таких как ртуть, серебро и свинец	Эти ионы образуют прочные связи с карбоксилат-анионами кислых аминокислот или SH-группами цистеина, разрывая ионные связи и дисульфидные связи.
Алкалоидные реагенты, такие как дубильная кислота (используется при дублении кожи)	Эти реагенты сочетаются с положительно заряженными аминогруппами в белках, разрушая ионные связи.

Любой, кто жарил яйцо, заметил денатурацию. Прозрачный яичный белок становится непрозрачным, поскольку альбумин денатурирует и коагулирует. Никто еще не обратил вспять этот процесс. Однако при подходящих обстоятельствах и достаточном времени белок, который развернулся в достаточно мягких условиях, может повторно свернуться и снова проявить биологическую активность (Рисунок 9.8 «Денатурация и ренатурация белка»). Такие данные свидетельствуют о том, что, по крайней мере, для этих белков первичная структура определяет вторичную и третичную структуру. Кажется, что данная последовательность аминокислот естественным образом принимает свое трехмерное расположение при подходящих условиях.

Рисунок 9.8 Денатурация и ренатурация белка

Изображена денатурация (разворачивание) и ренатурация (рефолдинг) белка. Красные прямоугольники представляют собой стабилизирующие взаимодействия, такие как дисульфидные связи, водородные связи и / или ионные связи.

Первичные структуры белков довольно прочны. Как правило, для гидролиза пептидных связей необходимы довольно жесткие условия. Однако на вторичном и четвертичном уровнях белки весьма уязвимы для атак, хотя их уязвимость к денатурации различается. Изящно свернутые глобулярные белки денатурировать намного легче, чем жесткие волокнистые белки волос и кожи.

Упражнения по обзору концепции

1. Какая преобладающая сила притяжения стабилизирует образование вторичной структуры в белках?

2. Различают третичный и четвертичный уровни белковой структуры.

3. Кратко опишите четыре способа денатурирования белка.

ответов

2. Третичная структура относится к уникальной трехмерной форме одной полипептидной цепи, в то время как четвертичная структура описывает взаимодействие между несколькими полипептидными цепями для белков, которые имеют более одной полипептидной цепи.

3. (1) нагревать белок выше 50 ° C или подвергать его воздействию УФ-излучения; (2) добавить к раствору белка органические растворители, такие как этиловый спирт; (3) добавить соли ионов тяжелых металлов, таких как ртуть, серебро или свинец; и (4) добавить алкалоидные реагенты, такие как дубильная кислота

Основные выводы

• Белки можно разделить на две категории: волокнистые, которые обычно нерастворимы в воде, и глобулярные, которые лучше растворяются в воде.
• Белок может иметь до четырех уровней структуры. Первичная структура состоит из определенной аминокислотной последовательности. Полученная пептидная цепь может образовывать α-спираль или β-складчатый лист (или локальные структуры, которые не так легко классифицировать), что известно как вторичная структура. Эти сегменты вторичной структуры включены в третичную структуру свернутой полипептидной цепи. Четвертичная структура описывает расположение субъединиц в белке, который содержит более одной субъединицы.
• Четыре основных типа взаимодействий притяжения определяют форму и стабильность свернутого белка: ионные связи, водородные связи, дисульфидные связи и дисперсионные силы.
• Широкий спектр реагентов и условий может вызвать разворачивание или денатурирование белка.

Упражнения

1. Классифицируйте каждый белок как волокнистый или глобулярный.

а. альбумин

г. миозин

г. фиброин

2.Классифицируйте каждый белок как волокнистый или глобулярный.

а. гемоглобин

г. кератин

г. миоглобин

3. Как называется преобладающая вторичная структура шелка?

4. Как называется преобладающая вторичная структура белка шерсти?

5. Белок имеет третичную структуру, образованную взаимодействиями между боковыми цепями следующих пар аминокислот.Для каждой пары определите наиболее сильный тип взаимодействия между этими аминокислотами.

а. аспарагиновая кислота и лизин

г. фенилаланин и аланин

г. серин и лизин

г. два цистеина

6. Белок имеет третичную структуру, образованную взаимодействиями между боковыми цепями следующих пар аминокислот. Для каждой пары определите наиболее сильный тип взаимодействия между этими аминокислотами.

а. валин и изолейцин

г.аспарагин и серин

г. глутаминовая кислота и аргинин

г. триптофан и метионин

7. Какой уровень (уровни) структуры белка обычно нарушается при денатурации? Какого уровня (уровней) нет?

8. Какой класс белков денатурируется легче — волокнистый или глобулярный?

ответов

1.

а. шаровидный

г. волокнистый

г. волокнистый

3.лист β-гофрированный

5.

а. ионная связь

г. рассеивающие силы

г. рассеивающие силы

г. дисульфидная связь

7. Денатурация белка разрушает вторичный, третичный и четвертичный уровни структуры. Только первичная структура не подвержена денатурации.

Сворачивание, модификация и деградация белков — молекулярная клеточная биология

Как описано в следующей главе, полипептидная цепь синтезируется на крупных клетках. структуры, рибосомы, сложным процессом в сборка аминокислот в определенной последовательности диктуется информационной РНК (мРНК).Возникающая полипептидная цепь подвергается сворачиванию и, во многих случаях химическая модификация для получения конечного белка. Любая полипептидная цепь содержащие n остатков, в принципе, могли бы сворачиваться в 8 ⁿ соответствия. Это значение основано на том факте, что только восемь валентных углов стереохимически разрешен в основной цепи полипептида. В общем, однако, все молекулы любого белковые виды принимают единственную конформацию, называемую нативным состоянием , , которая является наиболее стабильно сложенная форма молекулы.Неправильная укладка к неродным конформациям — это подавляется двумя различными механизмами. На молекулярном уровне белок сворачивается по пути это способствует лишь нескольким промежуточным шагам. Кроме того, сотовая система предотвращает неправильное свертывание белки от формирования. После того, как белок выполнил свои функции, определенные последовательности, которые ограничить продолжительность жизни белка, нацеленного на его разложение.

Информация о сворачивании белка закодирована в последовательности

Осознание того, что аминокислотная последовательность белка определяет его укладку, пришло из исследований in vitro разворачивания и рефолдинга белка.Тепловая энергия от тепла, крайние значения pH, которые изменяют заряды боковых цепей аминокислот и химикатов, таких как мочевина или гуанидин гидрохлорид в концентрациях 6-8 М может разрушить слабые нековалентные связи, которые стабилизировать нативную конформацию белка. Денатурация в результате такой обработки приводит к потере белком своей компактности. экстерьер и активность. Большинство денатурированных белков осаждаются в растворе из-за их гидрофобности. группы, обычно скрытые внутри молекул, взаимодействуют с аналогичными участками других развернутых молекулы, заставляя их образовывать нерастворимый агрегат.

Многие белки, полностью развернутые в 8 M мочевине и β-меркаптоэтаноле (который уменьшает дисульфидные связи) может ренатурировать (повторно складывать) в исходное состояние, когда денатурирующие реагенты удаляются диализом. Во время ренатурации весь дисульфид, водород, и гидрофобные связи, которые стабилизируют нативную конформацию, повторно образуются. Таким образом, в в этом случае белки могут проходить через цикл денатурации и ренатурации, который сначала уничтожает, а затем восстанавливает их исходную структуру и функцию ().Поскольку для ренатурации не требуются кофакторы или другие белки, по крайней мере, в пробирке сворачивание белка — это процесс самосборки.

Рисунок 3-13

Денатурация и ренатурация белков in vitro. Обработка 8 М раствором мочевины, содержащим меркаптоэтанол (HSCH ₂ CH ₂ OH) полностью денатурирует большинство белков. Мочевина ломается внутримолекулярный водород и гидрофобные связи, а также меркаптоэтанол (подробнее …)

Наблюдение Кристиана Анфинсена такой обратимой денатурации и ренатурации рибонуклеаза, фермент, разрушающий РНК, дала ключ к разгадке того, что информация о сворачивании белок лежит в его последовательности.Общий механизм рефолдинга белков in vitro выяснено в экспериментах, в которых условия ренатурирования тщательно регулируются и реакция рефолдинга прерывается через различные промежутки времени. Такие исследования показали, что полипептид претерпевает несколько временных реконфигураций, включая «расплавленный глобула », прежде чем будет достигнута нативная третичная конформация (). В случае рибонуклеазы, имеющей несколько внутренние дисульфидные связи, путь сворачивания включает перегруппировку пар дисульфидных связей к родному телосложению.

Рис. 3-14

Три стадии самостоятельного сворачивания белка. В денатурированном состоянии весь полипептидная цепь принимает случайную конформацию. При соответствующих условиях рефолдинга молекула конденсируется вокруг гидрофобного ядра. в компактную, но ненативную промежуточную (подробнее …)

Сворачивание белков in vivo стимулируется шаперонами

Сворачивание белков in vitro является неэффективным процессом, при котором разворачивается лишь небольшая часть белков. молекулы подвергаются полному сворачиванию в течение нескольких минут.Очевидно, что в естественных условиях большая часть белка молекулы должны быстро складываться в правильную форму; в противном случае клетки будут тратить много энергии в синтезе нефункциональных белков и в деградации неправильно свернутых или развернутых белки. Было показано, что более 95 процентов белков, присутствующих в клетках, находятся в их нативная конформация, несмотря на высокие концентрации белка (≈100 мг / мл), которые обычно вызывают осаждение белков in vitro.

Объяснение замечательной эффективности клетки в стимулировании сворачивания белка вероятно, кроется в шаперонах, семействе белков. обнаружен во всех организмах, от бактерий до людей.Шапероны есть в каждом сотовом компартмент, связывают широкий спектр белков и могут быть частью общего сворачивания белка механизм. Есть два основных семейства шаперонов: молекулярных шаперонов, которые связывают и стабилизируют развернутые или частично свернутые белки, тем самым предотвращая их белки от разложения; и шаперонина, , которые непосредственно способствуют их складной. Шапероны обладают АТФазной активностью, а также их способностью связывать и стабилизировать свою цель. белки специфичны и зависят от гидролиза АТФ.Привязка шаперонов к частично свернутым белков предполагает, что процесс сворачивания может регулироваться на промежуточных стадиях.

Молекулярные шапероны состоят из семейства белков Hsp70, которое включает Hsp70 в цитозоль и митохондриальный матрикс, Bip в эндоплазматическом ретикулуме и DnaK, бактериальный сопровождающий. Впервые определяется по быстрому появлению после того, как клетка подверглась тепловому стрессу. шок, Hsp70 является основным белком-шапероном во всех организмах. При связывании с АТФ, Hsp70 предполагает открытая форма, в которой обнаженный гидрофобный карман временно связывается с обнаженным гидрофобным области развернутого целевого белка.Гидролиз связанного АТФ заставляет Hsp70 принимать закрытая форма, высвобождая целевой белок (). Считается, что молекулярные шапероны связывают все возникающие полипептидные цепи, поскольку они синтезируются на рибосомах. У бактерий 85 процентов белков высвобождаются из их сопровождающего и продолжают нормально складываться; еще более высокий процент белков у эукариот следуйте по этому пути.

Рисунок 3-15

Шаперон-опосредованное сворачивание белка. (а) Многие белки 1 складываются в свою правильную трехмерную структуру с помощь Hsp70, молекулярного шаперона, который временно связывается с зарождающимся полипептид, как он появляется из рибосомы.Правильная укладка (подробнее …)

Правильная укладка небольшой части белков (например, белков цитоскелета актина и тубулин) требует дополнительной помощи, которую оказывают шаперонины. Эукариотический шаперонины, называемые TCiP, — большие, бочкообразные, мультимерные комплексы. состоит из восьми единиц Hsp60. Бактериальный гомолог, известный как GroEL, содержит 14 одинаковых субъединиц. Механизм складывания GroEL, понятный лучше, чем Сворачивание, опосредованное TCiP, служит разумной общей моделью.У бактерий частично сложенная или неправильно свернутый полипептид вставляется в полость GroEL, где он связывается с внутренней стенкой и складывается в свою изначальную форму. На АТФ-зависимой стадии GroEL расширяется, и белок выходит из GroEL, процесса, которому помогает ко-шаперонин GroES, который закрывает концы GroEL (). Поскольку у эукариотического шаперонина TCiP отсутствует Ко-шаперонин GroES-типа, последняя ступень должна отличаться у эукариот. Кроме того, размер полость в TCiP ограничивает этот путь сворачивания полипептидами размером менее 55 кДа.

Химические модификации и обработка изменяют биологическую активность белков

Почти каждый белок в клетке подвергается химическим изменениям после его синтеза на рибосоме. Такой модификации могут изменять активность, продолжительность жизни или расположение белков в клетках, в зависимости от характер переделки. Изменения белков делятся на две категории: химические. модификация и обработка. Химическая модификация включает соединение химическая группа к концевым амино или карбоксильным группам или к реакционным группам на стороне цепочки внутренних остатков; в некоторых случаях эти модификации обратимы. Процессинг включает удаление пептидных сегментов и обычно необратимый.

Ацетилирование, присоединение ацетильной группы (CH ₃ CO) к аминогруппе. группа N-концевого остатка является наиболее распространенной формой химической модификации, включающей По оценкам, 80 процентов всех белков:

Эта модификация может играть важную роль в контроле продолжительности жизни белков внутри клетки, поскольку неацетилированные белки быстро разрушаются внутриклеточными протеазами.Как обсуждалось позже остатки на концах или около концов некоторых мембранных белков химически модифицируются посредством добавление длинных липидоподобных групп. Прикрепление этих гидрофобных «хвостов», которые функционируют, чтобы закрепить белки на липидном бислое, представляют собой один из способов, которым клетки ограничивают определенные белки к мембранам.

Внутренние остатки в белках могут быть изменены путем присоединения различных химических веществ. группы к их боковым цепям. Самая важная модификация — это фосфорилирование остатков серина, треонина и тирозина.Мы будем встречаются многочисленные примеры белков, активность которых регулируется обратимым фосфорилирование и дефосфорилирование. Боковые цепи аспарагина, серина и треонина являются сайтов гликозилирования, присоединения линейных и разветвленных углеводов цепи. Многие секретируемые белки и мембранные белки содержат гликозилированные остатки; в синтез таких белков описан в главе 17. Различные менее распространенные модификации обнаруживаются в ограниченном количестве белков ().

Рисунок 3-16

Примеры модифицированных внутренних остатков, полученных гидроксилированием, метилированием и карбоксилирование.Эти модификации происходят после синтеза полипептидной цепи.

В отличие от химической модификации остатков, которая часто является обратимой, обработка некоторых белки вызывают необратимые изменения, которые изменяют их активность. В наиболее распространенной форме процессинга остатки удаляются с C- или N-конца полипептида путем отщепления пептидная связь в реакции, катализируемой протеазами. Протеолитическое расщепление — распространенный механизм активации или инактивации, особенно ферментов, участвующих в свертывании крови или пищеварение.Как обсуждается ниже, активность некоторых пищеварительных ферментов контролируется этим механизм. Протеолиз также генерирует активные пептидные гормоны, такие как EGF, упомянутый ранее. и инсулин из более крупных полипептидов-предшественников. Подробное описание обработки мембраны и секретируемые белки представлены в главе 17.

Необычный тип процессинга, называемый самосплайсингом белка , происходит в бактерии и примитивные эукариоты. Сварка относится к процессу, аналогичному монтажная пленка: удаляется внутренний сегмент полипептида, интеин , и концы полипептида соединяются заново ().В отличие от протеолитического процессинга, самосплайсинг белка — это автокаталитический процесс, который протекает само по себе без участия ферментов. Вырезанный пептид, по-видимому, устраняет сам из белка по механизму, аналогичному тому, который используется при процессинге молекул РНК (Глава 4). В клетках позвоночных процессинг некоторые белки включают саморасщепление, но последующий этап лигирования отсутствует. Один такой белок — это Hedgehog, который имеет решающее значение для ряда процессов развития (Глава 23).

Рисунок 3-17

Самосплайсинг, механизм обработки белка, обнаруженный у бактерий и нижестоящих. эукариоты. Сегмент (красный) полипептида, называемый интеином , удаляется разрыв двух пептидных связей (красные стрелки), оставляя два сегмента (синий и зеленый). Один новый пептид (подробнее …)

Клетки разлагают белки несколькими путями

Клетки имеют как внеклеточные, так и внутриклеточные пути разложения белков. Главным внеклеточный путь — это система из пищеварительных протеаз, которые расщепляются поглощенные белки до полипептидов в кишечном тракте.Это включает эндопротеазы , такие как трипсин и химотрипсин, которые расщепляют белок остов, прилегающий к основным и ароматическим остаткам; экзопептидазы, которых последовательно удалить остатки с N-конца (аминопептидазы) или C-конца (карбоксипептидазы) белков; и пептидазы, , которые расщепляют олигопептиды на ди- и трипептиды и отдельные аминокислоты. Эти маленькие молекулы затем транспортируются через слизистую оболочку кишечника в кровоток.

Продолжительность жизни внутриклеточных белков колеблется от нескольких минут для митотических белков. циклины, которые помогают регулировать прохождение митоза до тех пор, пока возраст организма не превышает белки в хрусталике глаза. Клетки имеют несколько внутриклеточных протеолитических путей для разрушающие неправильно свернутые или денатурированные белки, нормальные белки, концентрация которых должна быть уменьшился, и чужеродные белки поглощены клеткой. Один из основных внутриклеточных путей включает: деградация ферментами в лизосомах, мембранно-ограниченных органеллах, внутренняя часть которых кислая (Глава 5).В отличие от лизосомального пути цитозольные механизмы деградации белков. Самый понятный путь, Путь, опосредованный убиквитином, включает два этапа: добавление цепи молекул убиквитина к внутренней боковой цепи лизина белок-мишень и протеолиз убиквитинированного белка протеасомой, большим цилиндрическим мультисубъединичным комплексом (). Многочисленные протеасомы, присутствующие в цитозоле клетки протеолитически расщеплять убиквитин-меченые белки в АТФ-зависимом процессе, который дает пептиды и интактные молекулы убиквитина.

Рисунок 3-18

Убиквитин-опосредованный протеолитический путь. (а) Конъюгированный фермент катализирует образование пептидной связи между убиквитином (Ub) и боковая цепь –NH ₂ остатка лизина в целевом белке. Добавляются дополнительные молекулы Ub, образуя мультиубиквитин (подробнее …)

Чтобы быть нацеленным на разложение по пути, опосредованному убиквитином, белок должен содержать структура, которая распознается комплексом убиквитинирующих ферментов. Различные конъюгирующие ферменты распознают различные сигналы деградации в целевых белках.Например, внутренняя последовательность Arg-X-X-Leu-Gly-X-Ile-Gly-Asx в митотическом циклине распознается убиквитин-конъюгированным фермент E1. Внутренние последовательности, обогащенные пролином, глутаминовой кислотой, серином и треонином (PEST последовательности) распознаются другими ферментами. Продолжительность жизни многих цитозольных белков составляет коррелировали с идентичностью N-концевого остатка, предполагая, что определенные остатки на N-конец способствует быстрому убиквитинированию. Например, короткоживущие белки, которые разлагаются в течение 3 минут in vivo обычно имеют Arg, Lys, Phe, Leu или Trp на их N-конце.В напротив, стабилизирующая аминокислота, такая как Cys, Ala, Ser, Thr, Gly, Val или Met, присутствует в N-конец в долгоживущих белках, которые сопротивляются протеолитической атаке более 30 часов. В качестве объяснено в главе 4, все вновь синтезированные белки содержат метионин, стабилизирующую аминокислоту, на N-конце. Таким образом, последующие ферментативное изменение, которое генерирует одну из дестабилизирующих аминокислот на N-конце, является необходимо для нацеливания белка на деградацию.

Аберрантно свернутые белки участвуют в медленно развивающихся заболеваниях

Как отмечалось ранее, каждый вид белка обычно сворачивается в один, энергетически выгодный конформация, определяемая его аминокислотной последовательностью.Однако недавние данные свидетельствуют о том, что что белок может складываться в альтернативную трехмерную структуру по причинам, имеющим еще не идентифицированы. Такая «неправильная упаковка» не только приводит к потере нормальное функционирование белка, но также отмечает его протеолитическую деградацию. Последующие накопление протеолитических фрагментов способствует определенным дегенеративным заболеваниям характеризуется наличием нерастворимых белковых бляшек в различных органах, включая печень и мозг.

Болезнь Альцгеймера, например, характеризуется образованием бляшек и клубков в ухудшающийся мозг.Филаменты, составляющие эти структуры, происходят из протеолитических продукты обильных природных белков, таких как белок-предшественник амилоида, трансмембранный белок и тау-белок, связывающий микротрубочки (). Бляшки в других органах образуются из протеолитических фрагментов природных белки, такие как гельзолин, актин-связывающий белок, и сывороточный альбумин, белок крови. В полипептидные фрагменты, высвобождаемые протеолизной полимеризацией, превращаются в очень стабильные филаменты. А считается, что дегенерация мозга, аналогичная той, что наблюдается при болезни Альцгеймера, быть вызванным прионами, инфекционным белковым агентом, полученным протеолизом и повторная сворачивание нормального белка мозга.

Рисунок 3-19

Амилоидоз характеризуется образованием нерастворимых белковых бляшек в различных органы тела. (а) Амилоидная бляшка в головном мозге пациента с болезнью Альцгеймера выглядит как клубок нитей. (b) В атомно-силовом микроскопе волокна (подробнее …)

РЕЗЮМЕ

• Сворачивание белка in vivo происходит с помощью двух виды особых белков (см.). Молекулярные шапероны (белки Hsp70) связываются с растущими полипептидами, возникающими из рибосом. и предотвратить их неправильную складку.Шаперонины, большие комплексы Hsp60-подобных белков, приют некоторые частично свернутые или неправильно свернутые белки в бочкообразной полости, обеспечивая дополнительные время для правильного складывания.

• После синтеза все белки модифицируются в различными способами, изменяющими их структуру и функцию.

• Продолжительность жизни внутриклеточных белков во многом определяется их восприимчивостью к протеолитической деградации различными путями.

• Наличие определенных внутренних последовательностей или Nterminal остатки нацелены на цитозольные белки для добавления убиквитина и последующего протеолиза внутри протеасомы (см.).

Наука кулинарии: спросите любознательных поваров!

Когда молекулы белка нагреваются, они разворачиваются и расширяются. и площадь их поверхности увеличивается. Открытые части молекулы становятся восприимчивыми к связыванию с другим белком молекулы, и образуется сеть поперечных связей; это вызывает комкование. Подумайте об изменениях, которые претерпевает яйцо в вареном или жареном виде: от сырого до мягкого до твердого.Яйца содержат как воду, так и белок, а белок производится до аминокислот. Некоторые аминокислоты гидрофильны. (привлечены к воде), а некоторые гидрофобны (отталкиваются по воде). Когда вы добавляете воздух, взбивая яичные белки, молекулы белка разворачиваются так, что любящие воду части погружаются в воду и водобоязненные детали могут торчать в воздух.Эти перестроенные белки затем соединяются друг с другом, создавая сеть, которая удерживает пузырьки воздуха во взбитых яичных белках на месте.

Если яичные белки взбить до тех пор, пока они не станут жесткими, они полностью денатурированы и не обладают эластичностью; они проиграли их первоначальные свойства и не могут вернуть в их прежнее состояние. Если взбиваются только яичные белки пока они не образуют мягкие пики, белки только частично денатурированы и сохраняют часть своей эластичности.Частично денатурированные белковые нити окружают пузырьки воздуха и при нагревании эти белки полностью денатурируют и затвердевают, создание защитной стены, чтобы пузырьки воздуха не лопаться. Поэтому такие блюда, как безе и суфле легкие и пушистые.

Другие продукты, богатые белком, также подвергаются денатурации. Это часть процесса превращения молока в сыр, и вы можете наблюдать, как это происходит при приготовлении рыбного филе: Мясо из полупрозрачного становится непрозрачным по мере того, как белки разматывать и восстанавливать.

Вы можете узнать больше о влиянии на яйца во время приготовления по нашей науке страницы яиц.

Вы задали два потрясающих вопроса. Мы уже выбрал ваш второй вопрос по маслу для другого «Вопрос недели». И мы думаем, что ты открыл один из самых увлекательных способов обучения по поводу химии!

Добрые пожелания,
Энн и Сью

.