Аминокислоты on: Аминокислоты Optimum Nutrition — каталог цен, где купить в интернет-магазинах: продажа, характеристики, описания, сравнение

Содержание

цены, отзывы, виды аминокислот Optimum Nutrition

Ананас 2

Апельсин 1

Арбуз 3

Без вкуса 2

Белый персиковый чай 1

Виноград Конкорд 1

Зеленое яблоко 1

Карамель макиато со льдом 1

Клубника Киви 1

Клубника лайм 1

Клюква апельсин 1

Клюквенный лимонад 1

Кофе с ванилью 1

Латте макиато 1

Лесная ягода 1

Лимон лайм 1

Лимонад 1

Малиновый лимонад 1

Малиновый лимонад с натуральным вкусом 1

Малиновый черный чай 1

Мандарин 2

Мокачино 1

Охлаждённый апельсин 1

Персик Манго 1

Персиковый лимонад 1

Персиковый чай с натуральным вкусом 1

Синяя малина 1

Сладкая вата 1

Сладкий мятный чай 1

Сочный клубничный взрыв 1

Фруктовый микс 2

Фруктовый пунш 3

Чай со льдом 1

Черничный лимонад 1

Черничный мохито 1

Абрикосовый крем

Америка

Ананас апельсин

Ананас Малина

Ананас манго

Ананас маракуйя

Апельсин манго

Апельсин маракуйя

Апельсиновый сок

Бузина

Взрывная Кола

Виноград

Вишневый лимонад

Вишнёвый пирог с лаймом

Вишня

Вишня кокос

Вишня кола

Вишня Лайм

Голубая малина

Горький лимон

Грейпфрут

Груша

Доктор Амино

Дыня

Жевательная резинка

Кактус ананас

Киви

Киви Лайм

Кислое Яблоко

Клубника

Клубника Ананас

Клубника апельсин

клубника и ягода

Клубника манго

Клубника со сливками

клубничный лимонад

Клюква

Коктель лонг айленд

Кола

Кола Лайм

Конфеты

Конфеты гумми

Красный апельсин

Лайм

Лаймовый пирог

Ледниковый бриз

Ледяной лимон

Лесные Фрукты

Лесные ягоды

Лимон

Лимон — грейпфрут

Лимон смородина

Лимон-вишня-грейпфрут

лимонно-леденцы

Малина

Малина — лайм

Малиновый лед

Манго

Манго маракуйя

Маракуйя

Маргарита

мороженое

Мохито

мятный лимонад

Освежающая конфета

Освежающий коктейль

Охлаждённая дыня

Персик

Персиковый холодный чай

Придорожный лимонад

Розовый лимонад

Рубиновая красная конфета

Синий виноград

сладкая клубника

Сладкий чай со льдом

Темная вишня

Тропик

Тропический

Тропический Манго

Тропический пунш

Тропический фрукт

Тропический шторм

Фисташки личи

Фруктовая жевательная резинка

Фруктовый

Фруктовый пирог

Холодный чай

Холодный чай с лимоном

Цитрус

Черная смородина

Черника

Шоколад

Экзотический пунш

Энергетик

Энергия

Южный сладкий чай

Яблоко

яблоко вишня

Яблоко груша

Яблоко и лайм

Яблоко мята

Ягодный

Ягодный взрыв

Показать еще

Аминокислоты, BCAA | pigu.lt

Аминокислоты

Желая достичь более впечатляющих результатов в спорте, укрепить организм или получить больше энергии, часто используются и дополнительные средства, обеспечивающие нас веществами, которые не всегда получается извлечь из пищи. Одними из них являются аминокислоты — добавки, особенно популярные среди спортсменов, но которые могут принести пользу каждому из нас.

Аминокислоты и BCAA – что это?

Коротко говоря, аминокислоты являются одной из частей белка, участвующие в их синтезе, и поэтому особенно важны в процессе обновления клеток. Польза от аминокислот охватывает разные аспекты: они помогают восстановить мышцы и защищают их от разрушения, а также могут служить источником энергии. Но это еще не все — аминокислоты особенно популярны среди женщин, потому что употребляя эти добавки, быстрее получается распрощаться с лишними килограммами. Конечно, если вместе с ними не будете сочетать здоровое питание и спорт, никакого чуда не произойдёт, но в ином случае

незаменимые аминокислоты помогут эффективно достичь результатов. Эти добавки также могут улучшить эмоциональное состояние и придать гораздо больше эффективности.

Особенно популярными аминокислотами являются BCAA. Если возникает вопрос, что же такое BCAA, на него не сложно ответить: это комплекс из трех основных аминокислот, состоящий из валина, лейцина и изолейцина. BCAA добавки обладают похожими преимуществами, как и другие продукты этого типа: помогают регулировать уровень глюкозы в крови, повышают силу и выносливость, а также влияют на наращивание мышечной массы и на потерю жировой массы. Кроме того, употребление BCAA может уменьшить беспокойство, депрессию, улучшить скорость реакции и положительно влияют на умственную деятельность.

Какие аминокислоты самые лучшие?

Впечатлившись пользой аминокислот и BCAA, надо будет познакомиться с богатым разнообразием этих добавок. Желая побыстрее решить, какие же аминокислоты выбрать, в первую очередь определите, какой будет Ваша основная цель — от этого будет зависеть, какими другими веществами должны быть дополнены добавки BCAA. Аминокислоты предназначенные для спортивных тренировок должны быть сконцентрированы на повышение выносливости и восстановления мышц, в то время употребляя такие добавки для улучшения настроения, будете искать совсем другие особенности. Информацию о том, как принимать BCAA и другие аминокислоты, а также об основной пользе этих добавок, найдете в описаниях продукта — прочитав их, решения примите намного легче.

Размышляя о том, какие аминокислоты подойдут лучше всего, цена тоже будет влиять на выбор. В этом случае вам следует обратить внимание на количество добавок и поискать, где проходит акция на BCAA — воспользовавшись специальными предложениями, понравившиеся продукты, сможете купить по гораздо более низкой цене. А если все еще не решили, какие из аминокислот лучше всего оправдают Ваши ожидания, поинтересуйтесь опытом других покупателей: их обзоры и отзывы помогут принять решение.

Аминокислоты по интернету

Интересуют таблетки BCAA, порошки, другие аминокислоты для спортсменов, а возможно ищете, где предлагают BCAA по выгодной цене? Ознакомьтесь с ассортиментом электроного магазина Pigu.lt: здесь найдете частые распродажи, будет возможность купить в рассрочку, в лизинг а в огромном списке добавок легко найдете продукты, которые будут соответствовать Вашим требованиям.

BCAA и аминокислоты можно заказать по интернету — после заказа они вскоре будут доставлены на Ваш указанный адрес. Если желаете, BCAA и аминокислоты могут быть доставлены и в один из наших центров получения товаров в Вильнюсе, Каунасе, Клайпеде, Шяуляй и Паневежисе, где вы можете забрать их бесплатно.

Аминокислоты в перспективных кормах для аквакультуры рыб: обзор экспериментальных данных

Author:

Колмаков, В.И.

Колмакова, А.А.

Kolmakov, Vladimir I.

Kolmakova, Anzhelika A.

Journal Name:
Журнал Сибирского федерального университета.Биология. Journal of Siberian Federal University.Biology, 2020

Abstract:
Тотальная зависимость от импорта кормов для аквакультуры может стать причиной потери продовольственной безопасности России, поэтому первоочередной задачей является разработка отечественных кормов. Одна из главных проблем мировой аквакультуры – обеспечение рыб рациональным питанием, имеющим сбалансированный состав аминокислот. В настоящем обзоре проведен анализ литературы по составу аминокислот в кормах для рыб, опубликованной в международных журналах по аквакультуре за последние два года. Представлены данные о составе аминокислот в перспективных кормовых объектах для искусственного разведения рыб: сельскохозяйственные растения, насекомые, кольчатые черви, высшие раки, отходы животного производства, фитопланктон, зоопланктон, макрофиты, микроорганизмы. Проведен сравнительный анализ состава аминокислот в перспективных кормах и рыбной муке, традиционно применяемой для рационального кормления рыб. Сделан вывод о том, что каждый из рассмотренных кормовых объектов по составу аминокислот может быть компонентом питания рыб и представляет собой потенциал для производства альтернативных кормов. Однако для создания качественной товарной рыбопродукции дополнительные преимущества на рынке получат корма, составом аминокислот которых можно управлять при их производстве с учетом видоспецифических потребностей рыб. Предполагается, что вся эта информация будет полезна для разработки и производства новых отечественных кормов для рыб

 

Total dependence of aquaculture on imports of feeds can significantly compromise Russia’s food supply security; hence the task of designing new domestic feeds is of primary importance. A major challenge of world aquaculture is providing fish with a balanced diet, in particular, with a well-balanced composition of amino acids. In this review, we analyze international publications on the composition of amino acids in fish feed over the last two years. We summarize the data on the amino acid composition of prospective food sources for fish aquaculture: agricultural crops, insects, annelids, higher crustaceans, animal waste, phytoplankton, zooplankton, macrophytes, and microorganisms. We performed a comparative analysis of the composition of amino acids in promising aquafeed sources and fish flour traditionally used for fish feeding. Based on the results, we conclude that each of the examined food sources can be used as a component of fish nutrition and offers realistic prospects for production of alternative feeds. To ensure high quality of fish aquaculture products, the priority should be given to development of technologies which allow to control amino acid feed composition during the production process with respect to fish species-specific needs. It is hoped that this review will be useful to researchers and practitioners involved in designing and producing new domestic aquafeed for fish

 

АМИНОКИСЛОТЫ • Большая российская энциклопедия

АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH2. Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α-, β-, γ- и др. А. У ω-А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

Классификация

Опи­са­но свыше 150 при­род­ных А., сре­ди ко­то­рых осо­бен­но важ­ны 20 α-А. (табл.), вхо­дя­щих в со­став бел­ков, ко­ди­руе­мых ге­не­тическим кодом; об­щая фор­му­ла:

В за­ви­си­мо­сти от при­ро­ды бо­ко­вой це­пи R α-А. под­раз­де­ля­ют на две груп­пы: А. с не­по­ляр­ны­ми (гид­ро­фоб­ны­ми) и А. с по­ляр­ны­ми (гид­ро­филь­ны­ми) бо­ко­вы­ми це­пя­ми. К 1-й груп­пе от­но­сят­ся шесть А. с али­фа­тич. бо­ко­вой це­пью – ала­нин, ва­лин, лей­цин, изо­лей­цин, ме­тио­нин, про­лин и две с аро­ма­ти­че­ской – фе­ни­ла­ла­нин и трип­то­фан. Сре­ди пред­ста­ви­те­лей 2-й груп­пы бо­ко­вые це­пи ­семи А. со­дер­жат груп­пи­ров­ки, спо­соб­ные не­сти от­ри­цат. или по­ло­жит. за­ряд. В ас­па­ра­ги­но­вой и глу­та­ми­но­вой ки­слотах β- и γ-кар­бок­силь­ные груп­пы при рН 7,0 за­ря­же­ны от­ри­ца­тель­но. К осно́вным А. от­но­сят­ся ли­зин, ар­ги­нин и гис­ти­дин. ε-Ами­но­груп­па ли­зи­на и гуа­ни­ди­но­вая груп­пи­ров­ка ар­ги­ни­на не­сут по­ло­жит. за­ряд (про­то­ни­ро­ва­ны) в ней­траль­ной сре­де, а имид­азоль­ная груп­пи­ров­ка гис­ти­ди­на – в ки­слой. В ще­лоч­ных ус­ло­ви­ях от­ри­цат. за­ряд мо­гут при­об­ре­тать бо­ко­вые груп­пы ти­ро­зи­на и цис­теи­на. Ха­рак­тер­ной осо­бен­но­стью ос­тат­ков цис­теи­на яв­ля­ет­ся их спо­соб­ность в со­ста­ве мо­ле­ку­лы бел­ка под­вер­гать­ся окис­ле­нию с об­ра­зо­ва­ни­ем ос­тат­ков цис­ти­на. А. при­свое­ны со­кра­щён­ные трёх­бу­к­вен­ные и од­но­бу­к­вен­ные обо­зна­че­ния, ис­поль­зуе­мые в на­уч. ли­те­рату­ре. В 1986 в ряде бел­ков ар­хе­бак­терий, ис­тин­ных бак­те­рий (эу­бак­те­рий) и жи­вот­ных бы­ла об­на­ру­же­на α-А. – се­ле­но­ци­сте­ин (ей при­свое­ны сим­во­лы Sec и U), в 2002 от­крыт пир­ро­ли­зин (по­ка об­на­ру­жен толь­ко у од­но­го ви­да ме­та­ноб­ра­зую­щих ар­хей). Обе эти А. ко­ди­ру­ют­ся три­пле­та­ми, ко­то­рые обыч­но слу­жат «стоп-ко­до­на­ми» (т. е. опо­ве­ща­ют об окон­ча­нии син­те­за бел­ка на ри­бо­со­мах): се­ле­но­ци­сте­ин – три­пле­том UGA, а пир­ро­ли­зин – UAG.

Селеноцистеин

Цистин

Пирролизин (где R=Ch4, Nh3 или OH)

Боль­шая часть А., об­на­ру­жен­ных в тка­нях жи­вых ор­га­низ­мов, но не вхо­дя­щих в со­став бел­ков, мо­гут вы­пол­нять важ­ные функ­ции. Так, ор­ни­тин и цит­ру­лин уча­ст­ву­ют в об­ме­не ве­ществ, в ча­ст­но­сти в син­те­зе мо­че­ви­ны у жи­вот­ных, 2,4-ди­гид­ро­ок­си­фе­ни­ла­ла­нин (ДОФА) об­ра­зу­ет­ся в ка­че­ст­ве про­ме­жу­точ­но­го про­дук­та в хо­де рас­па­да фе­ни­ла­ла­ни­на и ти­ро­зи­на в ор­га­низ­ме и яв­ля­ет­ся ме­диа­то­ром цен­траль­ной нерв­ной сис­те­мы. Кро­ме то­го, име­ют­ся А., функ­ция ко­то­рых по­ка не яс­на. В ря­де бел­ков (уже по­сле их син­те­за на ри­бо­со­мах) бо­ко­вые груп­пы А. пре­тер­пе­ва­ют из­ме­не­ния в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­дифи­ка­ции. Напр., в со­ста­ве мо­ле­ку­лы кол­ла­ге­на про­лин и ли­зин пре­вра­ща­ют­ся со­от­вет­ст­вен­но в 4-гид­ро­кси­про­лин и 5-гид­ро­кси­ли­зин, в мио­зи­не при­сут­ству­ет N-ме­тил­ли­зин, толь­ко в эла­сти­не встре­ча­ет­ся фер­мен­та­тив­но мо­ди­фи­ци­ро­ван­ный ли­зин – дес­мо­зин. По­ми­мо α-А. в сво­бод­ном ви­де и в со­ста­ве не­ко­то­рых био­ло­ги­че­ски важ­ных пеп­ти­дов, встре­ча­ют­ся А., ами­но­груп­па ко­то­рых свя­за­на не с α-уг­ле­род­ным ато­мом. К их чис­лу от­но­сят­ся β-ала­нин, вхо­дя­щий в со­став пан­то­те­но­вой ки­сло­ты, γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та, иг­раю­щая важ­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии нерв­ной сис­те­мы, δ-ами­но­ле­ву­ли­но­вая ки­сло­та, яв­ляю­щая­ся про­ме­жу­точ­ным про­дук­том син­те­за пор­фи­ри­нов.

Физические и химические свойства

А. – бес­цвет­ные кри­стал­лич. ве­ще­ст­ва, рас­тво­ри­мые в во­де; темп-ры плав­ле­ния 220–315 °C. В кри­стал­лах и вод­ных рас­тво­рах при ней­траль­ных зна­че­ни­ях рН α-А. су­ще­ст­ву­ют пре­им. в ви­де ди­по­ляр­ных ио­нов (цвит­тер-ио­нов), у кото­рых ами­но­груп­пы про­то­ни­ро­ва­ны , а кар­бок­силь­ные груп­пы дис­со­ции­ро­ва­ны (СОО). А. яв­ля­ют­ся ам­фо­ли­та­ми; ио­ни­за­ция их мо­ле­кул за­ви­сит от рН рас­тво­ра:

Зна­че­ния pH, при ко­то­ром кон­цен­тра­ция ка­тио­нов А. рав­на кон­цен­тра­ции анио­нов, на­зы­ва­ет­ся изо­элек­три­че­ской точ­кой (pI). Ами­но­груп­па А. ио­ни­зи­ро­ва­на в неск. мень­шей сте­пе­ни, чем кар­бок­силь­ная груп­па, по­это­му вод­ный рас­твор А. име­ет сла­бо­кис­лый ха­рак­тер. Все α-А., кро­ме гли­ци­на, име­ют асим­мет­ри­че­ский (хи­раль­ный) α-уг­ле­род­ный атом и су­ще­ст­ву­ют в ви­де двух энан­тиоме­ров. У изо­лей­ци­на и тре­о­ни­на хи­раль­ны­ми яв­ля­ют­ся так­же и β-уг­ле­род­ные ато­мы.

За ред­ким ис­клю­че­ни­ем при­род­ные α-А. от­но­сят­ся к L-ря­ду и толь­ко в обо­лоч­ках бак­те­рий, в со­ста­ве не­ко­то­рых ан­ти­био­ти­ков и в ме­та­бо­ли­тах гри­бов, а так­же в ко­же не­ко­то­рых ви­дов юж­но­аме­ри­кан­ских ля­гу­шек и кор­не жень­ше­ня об­на­ру­же­ны А. D-ря­да.

В ре­зуль­та­те взаи­мо­дей­ст­вия α-ами­но­груп­пы од­ной А. с α-кар­бок­силь­ной груп­пой дру­гой А. в про­цес­се био­син­те­за бел­ка (транс­ля­ции) про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние пеп­тид­ной свя­зи.

Превращения аминокислот в организмах

Выс­шие рас­те­ния и хе­мо­син­те­зи­рую­щие ор­га­низ­мы все не­об­хо­ди­мые им А. син­те­зи­ру­ют из ам­мо­ние­вых со­лей и нит­ра­тов, а так­же из ке­то- или гид­ро­кси­кис­лот – про­дук­тов ды­ха­ния и фо­то­син­те­за. Че­ло­век и жи­вот­ные син­те­зи­ру­ют боль­шин­ст­во А. из обыч­ных без­азо­ти­стых про­дук­тов об­ме­на и ам­мо­ние­во­го азо­та. Это т. н. за­ме­ни­мые А. Но ряд А. – не­за­ме­ни­мых – они долж­ны по­лу­чать в го­то­вом ви­де с пи­щей. Для че­ло­ве­ка, напр., не­за­ме­ни­мы­ми А. яв­ля­ют­ся ва­лин, изо­лей­цин, лей­цин, ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан и фе­ни­ла­ла­нин, а для де­тей так­же ар­ги­нин и гис­ти­дин. Не­дос­та­ток в ор­га­низ­ме той или иной ами­но­кис­ло­ты при­во­дит к на­ру­ше­нию об­ме­на ве­ществ, замед­ле­нию рос­та и раз­ви­тия. А. уча­ст­ву­ют в под­дер­жа­нии азо­ти­сто­го ба­лан­са в ор­га­низме. Окис­лит. рас­пад А. пу­тём дез­ами­ни­ро­ва­ния при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ке­то- и гид­ро­кси­кис­лот – про­ме­жу­точ­ных про­дук­тов цик­ла три­кар­бо­нов­ных ки­слот; да­лее они пре­вра­ща­ют­ся в уг­ле­во­ды, но­вые А. и т. д. или окис­ля­ют­ся до СО2 и Н2О с вы­де­ле­нием энер­гии. У жи­вот­ных азот в ви­де ам­мо­ние­вых со­лей, мо­че­ви­ны или мо­чевой ки­сло­ты вы­во­дит­ся из ор­га­низ­ма. У рас­те­ний ус­вое­ние А. про­ис­хо­дит т. о., что азо­ти­стые от­хо­ды прак­ти­че­ски от­сут­ст­ву­ют. Не­ко­то­рые А. яв­ля­ют­ся пред­ше­ст­вен­ни­ка­ми важ­ных гор­мо­нов и ней­ро­ме­диа­то­ров: ти­ро­зин и фе­ни­ла­ла­нин – дофа­ми­на и ад­ре­на­ли­на, трип­то­фан – се­ро­то­ни­на, гис­ти­дин – гис­та­ми­на, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та – γ-ами­но­мас­ля­ной ки­сло­ты, ар­ги­нин – ок­си­да азо­та (NO).

Практическое использование

Таблица. Важнейшие аминокислоты, входящие в состав белков (цветом обозначены боковые цепи)

Сме­си L-α-А., а так­же от­дель­ные А. при­ме­ня­ют в ме­ди­ци­не для ле­че­ния боль­ных с за­бо­ле­ва­ния­ми пи­ще­ва­рит. ор­га­нов (гис­ти­дин, ме­тио­нин), при ма­ло­кро­вии, ожо­гах (ме­тио­нин), нерв­но-пси­хич. за­бо­ле­ва­ни­ях (гли­цин и глу­та­ми­но­вая ки­сло­та), при со­су­ди­стых за­бо­ле­ва­ни­ях го­лов­но­го моз­га (γ-ами­но­мас­ля­ная ки­сло­та) и т. д. Для обо­га­ще­ния кор­мов в жи­вотно­вод­ст­ве и ле­че­ния жи­вот­ных ис­поль­зу­ют­ся ли­зин, ме­тио­нин, тре­о­нин, трип­то­фан, в пи­ще­вой пром-сти – глу­та­мат на­трия и ли­зин. ω-А. и их лак­та­мы слу­жат для пром. про­из-ва по­ли­ами­дов. Аро­ма­тич. А. на­шли при­ме­не­ние в син­те­зе кра­си­те­лей и ле­кар­ст­вен­ных пре­па­ра­тов. Не­ко­то­рые L-α-А. по­лу­ча­ют мик­ро­био­ло­гич. син­те­зом (ли­зин, трип­то­фан, тре­о­нин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та) или вы­де­ля­ют из гид­ро­ли­за­тов бо­га­тых ими бел­ков (про­лин, ар­ги­нин, гис­ти­дин, глу­та­ми­но­вая ки­сло­та, ти­ро­зин).

лизин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валин, треонин, изолейцин

Состав: валин — 60 мг, изолейцин — 50 мг, лейцин — 80 мг,  фенилаланин — 40 мг, треонин — 40 мг,  триптофан — 25 мг, метионин — 25 мг, лизин — 80 мг. 

Есть 8 «незаменимых» аминокислот, и они называются «незаменимыми», потому что наш организм не может их вырабатывать, поэтому важно, чтобы мы включали их в свой ежедневный рацион.

Восемь незаменимых аминокислот — это лизин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валин, треонин и изолейцин.

Почему важны аминокислоты? Аминокислоты являются строительными блоками белка, который является очень важным элементом почти для всех физиологических функций. Большинство скелетных тканей, клеток, органов и мышц состоят из аминокислот. Они помогают вырабатывать белки, которые позволяют нашему телу расти, восстанавливать ткани, расщеплять пищу и выполнять многие другие важные биологические процессы.

Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) имеют разветвленную молекулярную структуру. Их три: лейцин, изолейцин и валин. Как и другие незаменимые аминокислоты, они являются строительными блоками белков и мышц. Они также помогают регулировать уровень сахара в крови. BCAA также помогают уменьшить усталость во время тренировки.

Незаменимые аминокислоты являются строительными блоками белка. Эти продукты могут быть растительными или животными белками, но людям, которые сидят на растительной или веганской диете, может быть сложнее получить достаточное количество незаменимых аминокислот.

Когда мы едим белок, он расщепляется в нашем желудочно-кишечном тракте на отдельные аминокислоты, а затем снова соединяется вместе в виде новых белков. Этот сложный биологический процесс называется биосинтезом белка.

Растительные белки, богатые незаменимыми аминокислотами, включают комбинации цельного зерна, соевых бобов, чечевицы, нута, черных бобов, фасоли пинто, миндаля, грецких орехов и семян подсолнечника. Из них только соевые бобы считаются полноценным белком. Другие растительные белки считаются «неполными», потому что они содержат только некоторые незаменимые аминокислоты.

Протеиновые порошки, особенно порошки изолятов молочной сыворотки, являются отличным источником полноценного белка и содержат все незаменимые аминокислоты.

Животные белки, которые богаты незаменимыми аминокислотами, включают говядину, свинину, индейку, курицу, яйца, молоко, йогурт, сыр и морепродукты. Животные белки считаются «полными белками», потому что они содержат все незаменимые аминокислоты.

Какое рекомендуемое суточное количество незаменимых аминокислот?
Аминокислоты присутствуют в белковых продуктах, поэтому рекомендуемый уровень аминокислот определяется с учетом ежедневного рекомендуемого потребления белка.

Потребность в белке сильно варьируется от одного человека к другому. Например, людям, которые активно тренируются, нужно больше белка, чем малоподвижным людям.

Чтобы рассчитать минимальное количество белка, которое вы должны есть каждый день, умножьте вес своего тела в килограммах на 0,8 или вес в фунтах на 0,36.

Это составляет:

  • 56 грамм в день для среднего малоподвижного человека.
  • 46 грамм в день для средней малоподвижной женщины.

1. Валин

Валин, помимо того, что является незаменимой аминокислотой, является одной из трех аминокислот с разветвленной цепью. Два других — лейцин и изолейцин.
Вместе с лейцином и изолейцином валин входит в группу протеиногенных аминокислот, которые являются строительными блоками белков, продуцируемых клетками, которые записаны в генетическом коде каждого живого существа.
Валин является важным источником азота, важного компонента в синтезе аланина и глютамина в мышцах.

Продукты, богатые на валин, включают в себя:
  • творог
  • рыба и птица
  • семена кунжута
  • чечевица
  • тофу
  • яичные белки
  • арахис
  • говядина и баранина
  • желатин

2. Изолейцин

Изолейцин — другая аминокислота с разветвленной цепью. Не может произведится в нашем организме самостоятельно и должен быть получено из пищи, которую мы едим.

Изолейцин необходим для правильного свертывания крови и восстановления мышц. Хотя дефицит изолейцина встречается редко, его симптомы включают головокружение, усталость, головные боли, спутанность сознания, раздражительность и депрессию.

Изолейцин выполняет несколько ключевых функций в здоровых функциях организма.
  • Он регулирует уровень сахара в крови и повышает уровень энергии в организме.
  • Играет ключевую роль в транспорте кислорода из легких в различные части тела и выработке гемоглобина, который содержит железо.
  • Является важным для эффективного метаболизма глюкозы, что проявляется в увеличении поглощения сахара.

При пероральном приеме изолейцин снижает уровень сахара в крови на 20 % и увеличивает всасывание сахара в мышцах на 71 % без необходимости повышения уровня инсулина в крови.

Хорошие источники изолейцина:
  • яйца
  • курица
  • рыба
  • сыр
  • соевые бобы
  • морские водоросли

3. Лейцин

Лейцин является третьей аминокислотой с разветвленной цепью. Он не вырабатывается организмом естественным путем и должен поглощаться пищей, которую мы едим.

Лейцин называют «буферным» белком, потому что он способен защищать организм, когда ему не хватает железа. Он используется для производства стеролов, напоминающие жиры (хорошим примером является холестерин) которые находятся в печени, жировой ткани и мышечной ткани.

Лейцин используется в качестве биологически активной добавки для бодибилдинга для повышения физической работоспособности, поскольку он повышает выносливость одновременно задерживая разрушение мышечной ткани за счет значительного увеличения производства мышечных белков.

Лейцин также является идеальной диетической добавкой для людей, восстанавливающихся после серьезных хирургических операций, серьезных травм или сильных мышечных болей. Он также обладает способностью растворять висцеральный жир, вид жира, обнаруженный в самом глубоком слое кожи, который не реагирует на обычные упражнения по снижению веса или нехирургические процедуры.

Лейцин является отличным источником энергии, особенно во время интенсивных спортивных нагрузок и других экстремальных физических нагрузок. Он защищает от усталости и регулирует уровень глюкозы в организме.

Хорошие пищевые источники лейцина включают в себя:
  • соевые бобы
  • говядина
  • курица
  • сыр пармезан
  • свинина
  • семена и орехи
  • белые бобы

4. Фенилаланин

Фенилаланин является предшественником тирозина, антидепрессанта дофамина, норадреналина, адреналина и пигмента кожи, меланина. Он также является предшественником фенилэтиламина, популярной антидепрессантной пищевой добавки. Это естественно присутствует в грудном молоке млекопитающих.

Употребление в пищу продуктов, богатых фенилаланином, поможет предотвратить перепады настроения, избавит вас от летаргии, вялости, чувства плохого настроения и беспокойства.

Существует три формы фенилаланина: L-фенилаланин, D-фенилаланин и DL-фенилаланин. L-фенилаланин превращается в L-тирозин, затем в L-дофа и в дофамин. D-фенилаланин вырабатывает эндорфины, которые выделяются гипофизом во время физических упражнений, возбуждения, оргазма, при возникновении боли и после употребления острой пищи.

По сравнению с L-фенилаланином, D-фенилаланин не может эффективно преодолевать гематоэнцефалический барьер. D-фенилаланин выводится с мочой без попадания в центральную нервную систему.

DL-фенилаланин продается в качестве пищевой добавки и используется из-за его болеутоляющих и антидепрессантных свойств. Его обезболивающее свойство можно объяснить его способностью блокировать фермент карбоксипептидазу, который вызывает повреждение энкефалина.

Хорошими источниками фенилаланина являются:
  • говядина, птица, свинина и рыба
  • молоко, йогурт, яйца и сыр
  • соевые продукты (включая изолят соевого белка, соевую муку и тофу)
  • определенные орехи и семена

5. Треонин

Треонин играет важную роль в формировании костей, хрящей, волос, зубов и ногтей. Он также отвечает за рост и развитие мышц печени, скелетных мышц и тонкого кишечника. Треонин также помогает в выработке антител для укрепления иммунной системы. Это главным образом найдено в центральной нервной системе и может помочь бороться с депрессией.

Треонин помогает ускорить заживление ран и восстановление после травм, помогая построить крепкие кости.

Хорошие источники треонина:
  • творог
  • молоко
  • яйца
  • семена кунжута
  • фасоль
  • домашняя птица
  • рыба
  • мясо
  • чечевица
  • кукуруза
  • различные зерна

6. Триптофан

Триптофан — это аминокислота, стимулирующая сон, которая играет важную роль в выработке серотонина, витамина B3 (ниацина) и ауксина (растительного гормона).

Серотонин — это гормон «хорошего самочувствия», который помогает улучшить настроение, предотвращает сонливость и помогает бороться с депрессией.

Триптофан используется для лечения предменструального синдрома и сезонного аффективного расстройства (САД) или зимней синевы, вызванной отсутствием солнечного света в мрачные зимние месяцы.

Триптофан содержится в следующих продуктах:
  • молоко
  • шоколад
  • овес
  • бананы
  • сушеные финики
  • творог
  • арахис

7. Метионин

Вместе с цистеином метионин является одной из двух серосодержащих протеиногенных аминокислот. Метионин также служит эффективным антиоксидантом и помогает в метаболизме организма на клеточном уровне. Это идеальное средство против окислительного стресса, благодаря своей способности превращаться в сульфоксид метионина. Это важно, потому что он может обеспечить организм серой и метильными элементами, необходимыми для роста человека.

Метионин используется для лечения заболеваний печени, особенно вызванных четыреххлористым углеродом и мышьяком.

Источники метионина включают в себя:
  • курица
  • рыба
  • молоко
  • красное мясо
  • яйца
  • орешки
  • зерна
  • фасоль

8. Лизин

Лизин является ключевым компонентом в выработке гормонов и ферментов и играет важную роль в выработке коллагена, вещества, которое имеет решающее значение для формирования костей, мышц, хрящей и кожи.

Лизин можно получить, употребляя в пищу продукты, богатые белком, а также в виде добавки в виде таблеток, порошка или инъекций.

Лизин играет ключевую роль в абсорбции кальция, уменьшая количество кальция, выделяемого с мочой. Это способствует росту волос, ногтей, зубов и костей. Он также предотвращает потерю костной массы, которая приводит к остеопорозу.

Лизин следует принимать спортсменам, которые занимаются тяжелыми физическими упражнениями на выносливость. Вегетарианцы нуждаются в большем количестве лизина, потому что овощи, кроме бобовых, содержат очень минимальное количество лизина.

Лизин является важным компонентом в наращивании мышечной массы, снижении уровня холестерина и ускорении восстановления после операции.

Продукты с высоким содержанием лизина:

• мясо
• рыба
• яйца
• соевые бобы
• продукты из птицы
• орешки
• молочные продукты

Незаменимые аминокислоты для диеты без глютена

Люди, которые придерживаются безглютеновой диеты, не могут получать достаточное количество белков животного происхождения, чтобы обеспечить достаточный запас незаменимых аминокислот. Однако существуют способы стимулирования белков с использованием растительных источников, не содержащих глютен.

Амарант, лебеда и гречка содержат большое количество лизина. В целом, амарант необычайно богат многими незаменимыми аминокислотами. Кроме того, добавление бобовой (фасоли или нута) муки может повысить содержание белка, чтобы сделать хлебобулочные изделия более питательными.

Способ применения: взрослым и подросткам с 16 лет по 1 капсулы 3 раза в день за 30-40 минут до приема еды

Противопоказания: индивидуальная непереносимость компонентов продукта.

Перед приемом рекомендуется проконсультироваться с врачом.

НЕ является лекарственным средством.

Срок годности: 24 месяца от даты изготовления.

ТУ У 15.8-32547646-001-2003

Заключение МОЗ Украины № 05.03.02-04 / 49900 от 18.10.2006 г

ЗАО «Марийское»

  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Красноармейская, д. 100а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Красноармейская, д. 99а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Якова Эшпая, д. 137


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Героев Сталинградской битвы, д. 29


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Первомайская, д. 101


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Льва Толстого, д. 23


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Кирова, д. 3в


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Подольских курсантов, д. 13


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Вознесенская, д. 74


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, бул. Ураева, д. 3


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Лебедева, д. 47


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Машиностроителей, д. 61


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Строителей, д. 1


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Карла Либкнехта, д. 65


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Осипенко, д. 33


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Яналова, д. 4


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Пролетарская,34


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Строителей, д. 25Б


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Лебедева, д. 29


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Рябинина, д. 15


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, бул. Чавайна, д. 12а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Суворова, д. 15


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Анникова, д. 1А


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Васильева, д. 7а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Петрова, д. 2а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Первомайская, д. 164


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Петрова, д. 23


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Димитрова, д. 75


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Машиностроителей, д. 77


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Чернякова, д. 7б


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Карла Либкнехта, д. 80а


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Свердлова, д. 49б


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Прохорова, д. 24


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Чехова, д. 14


  • Фирменный отдел

    г. Йошкар-Ола, ул. Анникова, 9а


  • Фирменный отдел

    п. Медведево, ул. Юбилейная, д. 3


  • Фирменный отдел

    п. Медведево, ул. Советская, д. 45


  • Фирменный отдел

    п. Медведево, ул. Мира, д. 2


  • Фирменный отдел

    п. Медведево, ул. Комсомольская, д. 36


  • Фирменный отдел

    п. Медведево, ул. Гагарина, д. 13


  • Фирменный отдел

    п. Краснооктябрьский, ул. Фабричная, д. 7


  • Фирменный отдел

    п. Юбилейный, ул. Культуры, д. 10


  • Фирменный отдел

    п. Сурок, ул. Дружбы, д. 7


  • Фирменный отдел

    п. Силикатный, ул. Мира, д.32а


  • Фирменный отдел

    п. Оршанка, ул. Гагарина, д. 7а


  • Фирменный отдел

    п. Советский, ул. Свердлова, д. 21


  • Фирменный отдел

    п. Советский, ул. Победы, д. 16В


  • Фирменный отдел

    п. Куженер, ул. Заречная, д.2


  • Фирменный отдел

    п. Новый Торъял, ул. Фестивальная, д. 16б


  • Фирменный отдел

    с. Казанское, ул. Коммунальная, д. 3


  • Фирменный отдел

    г. Волжск, ул. Ленина, д. 8


  • Фирменный отдел

    г. Волжск, ул. Ленина, д. 69


  • Фирменный отдел

    г. Волжск, ул. 107 стрелковой бригады, д. 10, пав. №7


  • Фирменный отдел

    Кировская область, г. Яранск, ул. Карла Маркса, д. 44


  • Фирменный отдел

    Кировская область, г. Яранск, ул. Некрасова (авт. ост. Рынок)


  • Фирменный отдел

    Кировская область, г. Советск, ул. Ленина, д. 46


  • Фирменный отдел

    Кировская область, пгт Пижанка, ул. Советская, д.49


  • Фирменный отдел

    Республика Татарстан, г. Казань, ул. Гагарина, д. 89


  • Аминокислоты — Типы и эффекты

    Аминокислоты, называемые «кирпичиками жизни», можно получить в здоровых количествах, употребляя в пищу продукты, которые их содержат.

    Аминокислоты — это соединения, которые образуют белки.

    Естественно, найденные в наших телах, их часто называют «кирпичиками жизни».

    Аминокислоты необходимы для производства ферментов, а также некоторых гормонов и нейромедиаторов.

    Они также участвуют в многочисленных метаболических путях внутри клеток по всему телу.

    Вы можете получать аминокислоты из продуктов, которые вы едите.

    После того, как ваше тело переваривает и расщепляет белок, в нем остаются аминокислоты, которые помогают выполнять следующие функции:

    • Расщепление пищи
    • Рост и восстановление тканей тела
    • Обеспечение источника энергии
    • Выполнение других функций организма

    Типы аминокислот

    Аминокислоты можно разделить на три разные группы:

    Заменимые аминокислоты: Они вырабатываются вашим организмом естественным путем и не имеют ничего общего с пищей, которую вы едите.

    Ниже приведены примеры заменимых аминокислот:

    • Аланин
    • Аспарагин
    • Аспарагиновая кислота
    • Глутаминовая кислота

    Незаменимые аминокислоты: Они не могут вырабатываться организмом и должны поступать с пищей. ты ешь.

    Если вы не едите продукты, содержащие незаменимые аминокислоты, в вашем организме их не будет. Ниже перечислены незаменимые аминокислоты:

    • Гистидин
    • Изолейцин
    • Лейцин
    • Лизин
    • Метионин
    • Фенилаланин
    • Треонин
    • Триптофан
    • Валин

    Необязательно употреблять незаменимые аминокислоты каждый раз еда.Вы можете получить здоровое количество, употребляя в течение дня продукты, содержащие их.

    Продукты животного происхождения, такие как мясо, молоко, рыба и яйца, содержат незаменимые аминокислоты.

    Продукты растительного происхождения, такие как соя, бобы, орехи и злаки, также содержат незаменимые аминокислоты.

    На протяжении многих лет ведутся споры о том, могут ли вегетарианские диеты обеспечивать достаточное количество незаменимых аминокислот.

    Многие эксперты считают, что, хотя вегетарианцам может быть труднее поддерживать адекватное потребление, они смогут это сделать, если будут следовать рекомендациям Американской кардиологической ассоциации о 5-6 порциях цельнозерновых и 5 или более порциях овощей. и фруктов, в день.

    Условные аминокислоты: Обычно они не необходимы в повседневной жизни, но важны, когда вы больны, травмированы или подвержены стрессу.

    К условным аминокислотам относятся:

    • Аргинин
    • Цистеин
    • Глютамин
    • Тирозин
    • Глицин
    • Орнитин
    • Пролин
    • Серин

    Когда вы больны или ранены, ваше тело не может вырабатывают достаточное количество условных аминокислот, и вам может потребоваться дать своему организму то, что ему нужно, с помощью диеты или пищевых добавок.

    Поговорите со своим врачом о наиболее безопасном способе сделать это.

    Могут ли аминокислоты быть вредными?

    Когда в вашем организме слишком много аминокислот, могут возникнуть следующие эффекты:

    • Желудочно-кишечные расстройства, такие как вздутие живота
    • Боль в животе
    • Диарея
    • Повышенный риск подагры (накопление мочевой кислоты в организме, ведущее к воспалению суставов)
    • Нездоровое падение артериального давления
    • Изменение режима питания
    • Потребность в большей работе почек для поддержания баланса

    Большинство диет обеспечивают безопасное количество аминокислот.

    Тем не менее, поговорите со своим врачом, если вы планируете придерживаться диеты с очень высоким содержанием белка или диеты, включающей аминокислотные добавки по какой-либо причине, включая любые добавки, принимаемые для поддержки интенсивных спортивных тренировок.

    Биохимия, незаменимые аминокислоты — StatPearls

    Введение

    Незаменимые аминокислоты, также известные как незаменимые аминокислоты, представляют собой аминокислоты, которые люди и другие позвоночные не могут синтезировать из промежуточных продуктов метаболизма. Эти аминокислоты должны поступать из экзогенной диеты, потому что в организме человека отсутствуют метаболические пути, необходимые для синтеза этих аминокислот.[1] [2] В питании аминокислоты классифицируются как незаменимые и несущественные. Эти классификации явились результатом ранних исследований питания человека, которые показали, что определенные аминокислоты необходимы для роста или азотного баланса, даже когда имеется достаточное количество альтернативных аминокислот [3]. Хотя возможны вариации в зависимости от метаболического состояния человека, общее мнение состоит в том, что существует девять незаменимых аминокислот, включая фенилаланин, валин, триптофан, треонин, изолейцин, метионин, гистидин, лейцин и лизин.Мнемоническое обозначение PVT TIM HaLL («частный Тим Холл») — это широко используемое устройство для запоминания этих аминокислот, поскольку оно включает в себя первую букву всех незаменимых аминокислот. Что касается питания, девять незаменимых аминокислот можно получить из одного полноценного белка. Полноценный белок по определению содержит все незаменимые аминокислоты. Полноценные белки обычно получают из источников питания животного происхождения, за исключением сои. [4] [5] Незаменимые аминокислоты также доступны из неполноценных белков, которые обычно представляют собой продукты растительного происхождения.Термин «ограничивающая аминокислота» используется для описания незаменимой аминокислоты, присутствующей в пищевом белке в наименьшем количестве по сравнению с эталонным пищевым белком, таким как яичные белки. Термин «ограничивающая аминокислота» может также относиться к незаменимой аминокислоте, которая не отвечает минимальным требованиям для человека. [6]

    Основы

    Аминокислоты являются основными строительными блоками белков и служат азотистыми скелетами для таких соединений, как нейротрансмиттеры и гормоны. В химии аминокислота — это органическое соединение, которое содержит функциональные группы как амино (-Nh3), так и карбоновой кислоты (-COOH), отсюда и название аминокислота.Белки — это длинные цепи или полимеры определенного типа аминокислоты, известной как альфа-аминокислота. Альфа-аминокислоты уникальны, потому что функциональные группы амино и карбоновых кислот разделены только одним атомом углерода, который обычно является хиральным углеродом. В этой статье мы сосредоточимся исключительно на альфа-аминокислотах, из которых состоят белки. [7] [8]

    Белки представляют собой цепочки аминокислот, которые собираются через амидные связи, известные как пептидные связи. Разница в группе боковой цепи или R-группе определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.Затем уникальность различных белков определяется тем, какие аминокислоты в нем содержатся, как эти аминокислоты расположены в цепи, и другими сложными взаимодействиями, которые цепь осуществляет с собой и с окружающей средой. Эти полимеры аминокислот способны производить разнообразие, наблюдаемое в жизни.

    Существует около 20 000 уникальных генов, кодирующих белок, ответственных за более чем 100 000 уникальных белков в организме человека. Хотя в природе встречаются сотни аминокислот, для производства всех белков, содержащихся в организме человека и в большинстве других форм жизни, необходимо всего около 20 аминокислот.Все эти 20 аминокислот представляют собой L-изомер, альфа-аминокислоты. Все они, кроме глицина, содержат хиральный альфа-углерод. И все эти аминокислоты являются L-изомерами с R-абсолютной конфигурацией, за исключением глицина (без хирального центра) и цистеина (S-абсолютная конфигурация из-за серосодержащей R-группы). Следует упомянуть, что аминокислоты селеноцистеин и пирролизин считаются 21-й и 22-й аминокислотами соответственно. Это недавно открытые аминокислоты, которые могут включаться в белковые цепи во время синтеза рибосомных белков.Пирролойзин жизненно важен; однако люди не используют пирролизин для синтеза белка. После трансляции эти 22 аминокислоты также могут быть модифицированы посредством посттрансляционной модификации, чтобы добавить дополнительное разнообразие в генерацию белков. [8]

    От 20 до 22 аминокислот, которые составляют белки, включают:

    Из этих 20 аминокислот девять аминокислот являются незаменимыми:

    • Фенилаланин

    • Валин

    • Триптофан

    • Треонин

    • Изолейцин

    • Метионин

    • Гистидин

    • Лейцин

    • Лизин

    Незаменимые, также известные как незаменимые аминокислоты, можно исключить из рациона.Организм человека может синтезировать эти аминокислоты, используя только незаменимые аминокислоты. Для большинства физиологических состояний здорового взрослого человека указанные выше девять аминокислот являются единственными незаменимыми аминокислотами. Однако такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, можно считать условно незаменимыми, поскольку организм не может синтезировать их в достаточных количествах в течение определенных физиологических периодов роста, включая беременность, рост в подростковом возрасте или восстановление после травмы [9].

    Механизм

    Хотя для синтеза белка человека требуется двадцать аминокислот, люди могут синтезировать только около половины этих необходимых строительных блоков.У людей и других млекопитающих есть только генетический материал, необходимый для синтеза ферментов, обнаруженных в путях биосинтеза заменимых аминокислот. Вероятно, есть эволюционное преимущество в удалении длинных путей, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот с нуля. Потеряв генетический материал, необходимый для синтеза этих аминокислот, и полагаясь на окружающую среду, чтобы обеспечить эти строительные блоки, эти организмы могут снизить расход энергии, особенно при репликации своего генетического материала.Эта ситуация дает преимущество в выживании; однако это также создает зависимость от других организмов в отношении материалов, необходимых для синтеза белка. [10] [11] [12]

    Клиническая значимость

    Классификация незаменимых и заменимых аминокислот была впервые представлена ​​в исследованиях питания, проведенных в начале 1900-х годов. Одно исследование (Rose 1957) показало, что человеческое тело способно поддерживать азотный баланс при диете, состоящей только из восьми аминокислот. [13] Эти восемь аминокислот были первой классификацией незаменимых аминокислот или незаменимых аминокислот.В это время ученые смогли идентифицировать незаменимые аминокислоты, проведя исследования кормления очищенными аминокислотами. Исследователи обнаружили, что, когда они исключили из рациона отдельные незаменимые аминокислоты, субъекты не смогли бы расти или поддерживать азотный баланс. Более поздние исследования показали, что некоторые аминокислоты являются «условно незаменимыми» в зависимости от метаболического состояния субъекта. Например, хотя здоровый взрослый может синтезировать тирозин из фенилаланина, у маленького ребенка может не развиться необходимый фермент (фенилаланингидроксилаза) для осуществления этого синтеза, и поэтому они не смогут синтезировать тирозин из фенилаланина, что делает тирозин незаменимым продуктом. незаменимая аминокислота в этих условиях.Эта концепция также появляется при различных болезненных состояниях. По сути, отклонения от стандартного метаболического состояния здорового взрослого человека могут привести организм в такое метаболическое состояние, при котором для баланса азота требуется больше, чем стандартные незаменимые аминокислоты. В целом, оптимальное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот требует баланса, зависящего от физиологических потребностей, которые различаются у разных людей. Поиск оптимального соотношения аминокислот в общем парентеральном питании при заболеваниях печени или почек является хорошим примером различных физиологических состояний, требующих различного потребления питательных веществ.Следовательно, термины «незаменимые аминокислоты» и «заменимые аминокислоты» могут вводить в заблуждение, поскольку все аминокислоты могут быть необходимы для обеспечения оптимального здоровья. [1]

    При состояниях недостаточного потребления незаменимых аминокислот, таких как рвота или низкий аппетит, могут появиться клинические симптомы. Эти симптомы могут включать депрессию, беспокойство, бессонницу, утомляемость, слабость, задержку роста у молодых и т. Д. Эти симптомы в основном вызваны недостаточным синтезом белка в организме из-за нехватки незаменимых аминокислот.Необходимое количество аминокислот необходимо для выработки нейромедиаторов, гормонов, роста мышц и других клеточных процессов. Эти недостатки обычно присутствуют в более бедных частях мира или у пожилых людей, которым не уделяется должного ухода [2].

    Квашиоркор и маразм — примеры более серьезных клинических расстройств, вызванных недоеданием и недостаточным потреблением незаменимых аминокислот. Квашиоркор — это форма недоедания, характеризующаяся периферическими отеками, сухим шелушением кожи с гиперкератозом и гиперпигментацией, асцитом, нарушением функции печени, иммунодефицитом, анемией и относительно неизменным составом мышечных белков.Это результат диеты с недостаточным содержанием белка, но достаточным количеством углеводов. Маразм — это форма недоедания, характеризующаяся истощением, вызванным недостатком белка и недостаточным потреблением калорий в целом. [14]

    Рисунок

    Общая структура аминокислот. Внесен и создан Майклом Лопесом, B.S.

    Ссылки

    1.
    Hou Y, Yin Y, Wu G. Необходимость в питании «незаменимых в питательном отношении аминокислот» для животных и людей. Exp Biol Med (Maywood).2015 август; 240 (8): 997-1007. [Бесплатная статья PMC: PMC4935284] [PubMed: 26041391]
    2.
    Хоу Й, Ву Г., незаменимые в питании аминокислоты. Adv Nutr. 01 ноября 2018 г .; 9 (6): 849-851. [Бесплатная статья PMC: PMC6247364] [PubMed: 30239556]
    3.
    Reeds PJ. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. J Nutr. 2000 Июл; 130 (7): 1835С-40С. [PubMed: 10867060]
    4.
    Le DT, Chu HD, Le NQ. Улучшение питательного качества растительных белков с помощью генной инженерии.Curr Genomics. 2016 июн; 17 (3): 220-9. [Бесплатная статья PMC: PMC4869009] [PubMed: 27252589]
    5.
    Hoffman JR, Falvo MJ. Белок — какой лучше? J Sports Sci Med. 2004 сентябрь; 3 (3): 118-30. [Бесплатная статья PMC: PMC3

    4] [PubMed: 24482589]
    6.
    Джуд С., Капур А.С., Сингх Р. Аминокислотный состав и химическая оценка качества белка зерновых культур при поражении насекомыми. Растительная еда Hum Nutr. 1995 сентябрь; 48 (2): 159-67. [PubMed: 8837875]
    7.
    ЛаПелуса А., Кошик Р. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 5 декабря 2020 г. Физиология, белки. [PubMed: 32310450]
    8.
    Ву Г. Аминокислоты: метаболизм, функции и питание. Аминокислоты. 2009 Май; 37 (1): 1-17. [PubMed: 19301095]
    9.
    de Koning TJ. Нарушения синтеза аминокислот. Handb Clin Neurol. 2013; 113: 1775-83. [PubMed: 23622400]
    10.
    Гуэдес Р.Л., Просдочими Ф., Фернандес Г.Р., Моура Л.К., Рибейро Х.А., Ортега Дж. М..Пути биосинтеза аминокислот и ассимиляции азота: большая делеция генома в ходе эволюции эукариот. BMC Genomics. 2011 22 декабря; 12 Дополнение 4: S2. [Бесплатная статья PMC: PMC3287585] [PubMed: 22369087]
    11.
    D’Souza G, Waschina S, Pande S, Bohl K, Kaleta C, Kost C. биосинтетические гены у бактерий. Эволюция. 2014 сентябрь; 68 (9): 2559-70. [PubMed: 24910088]
    12.
    Сигенобу С., Ватанабе Х., Хаттори М., Сакаки Ю., Исикава Х.Последовательность генома внутриклеточного бактериального симбионта тлей Buchnera sp. APS. Природа. 2000, 7 сентября; 407 (6800): 81-6. [PubMed: 10993077]
    13.
    ROSE WC. Потребности в аминокислотах взрослого человека. Nutr Abstr Rev.1957 июл; 27 (3): 631-47. [PubMed: 13465065]
    14.
    Бенджамин О., Лаппин С.Л. StatPearls [Интернет]. StatPearls Publishing; Остров сокровищ (Флорида): 19 июля 2020 г., Квашиоркор. [PubMed: 29939653]

    Что такое аминокислоты? | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

    Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей.
    Все живые тела содержат одинаковые 20 типов аминокислот.

    Какие аминокислоты актуальны в организме человека?

    Аминокислоты составляют около 20% нашего тела или около 50% нашей твердой массы тела; они являются следующим по величине компонентом нашего тела после воды. В организме человека весом 50 кг содержится около 10 кг аминокислот.

    Аминокислоты являются строительными блоками белков. Существует 100 000 типов белков, которые состоят всего из 20 аминокислот.

    Двадцать типов аминокислот составляют белки человеческого тела.

    Что такое незаменимые аминокислоты?

    Из 20 аминокислот 9 аминокислот не могут быть синтезированы в нашем организме, и мы должны получать их с пищей. Это незаменимых или незаменимых аминокислот .
    Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

    Что такое незаменимые аминокислоты?

    Остальные 11 аминокислот могут быть синтезированы из других аминокислот в организме и, таким образом, называются несущественными (или незаменимыми) аминокислотами .
    Незаменимые аминокислоты: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. Однако как незаменимые, так и заменимые аминокислоты играют важную роль в поддержании нашей жизни.

    Что такое условно незаменимые аминокислоты?

    Некоторые заменимые аминокислоты (например, аргинин, цистеин и тирозин) называются полу-незаменимыми или условно незаменимыми аминокислотами , потому что они, как правило, истощаются в младенчестве или в таких состояниях здоровья, как болезнь, травма или после операция.

    Подробнее о каждой аминокислоте здесь :

    Какова роль аминокислот в организме человека?

    Аминокислоты, которые соединяются вместе, образуя белки, не только составляют наш организм, но также регулируют большинство основных функций нашего тела. Некоторые распространенные примеры белков — коллаген, кератин, гемоглобин и т. Д.

    Аминокислоты также регулируют и поддерживают наш организм, превращаясь в ферменты или гормоны. Некоторые общеизвестные гормоны: щитовидная железа, инсулин, адреналин и т. Д.

    Еще одна важная функция аминокислот — снабжать организм энергией. Как правило, здоровое тело на средней диете использует углеводы в качестве основного источника топлива, но белки и аминокислоты могут использоваться в качестве последнего средства, когда основные источники истощаются из-за строгих упражнений.

    Аминокислоты также играют важную роль во вкусовых качествах пищи. Белки не имеют особого вкуса, но каждая аминокислота имеет свой вкус, и их сочетание является одним из важных факторов, определяющих вкус пищи.Наиболее известной аминокислотой является глутаминовая кислота, которая отвечает за пятый вкус умами, а также является сырьем для приправы умами AJI-NO-MOTO®.

    Поскольку наш организм не может производить все аминокислоты, мы должны потреблять некоторые необходимые аминокислоты с пищей из различных продуктов. Сбалансированная диета с необходимыми аминокислотами очень важна для правильного функционирования организма.

    Какова роль аминокислот в сбалансированном питании?

    Сбалансированное питание важно для здорового образа жизни.Необходимо сбалансированно получать 5 основных питательных веществ (белки, жиры и углеводы, а также витамины и минералы). Требуемое ежедневное потребление этих питательных веществ установлено Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ) и во многих странах. Если этот баланс нарушен, например, при чрезмерном потреблении любого отдельного питательного вещества, увеличивается риск ожирения и заболеваний, связанных с образом жизни.

    Точно так же требуемые количества 9 незаменимых аминокислот для нашего организма определены международными организациями (FAO / WHO / UNU).Это называется схемами оценки аминокислот. Если аминокислота меньше, чем в схеме оценки аминокислот, она называется ограничивающей аминокислотой. Пищевая ценность белка может быть улучшена путем добавления ограничивающей аминокислоты. Оценка аминокислот — это числовое значение, показывающее, насколько наименьшая ограничивающая аминокислота удовлетворяет схеме оценки. Можно сказать, что белок с оценкой аминокислот, близкой к 100, является белком хорошего качества.

    В целом животные белки, такие как яйца, являются белками хорошего качества с высоким содержанием аминокислот.С другой стороны, известно, что количество растительных белков, таких как пшеница и кукуруза, низкое.

    Понимание баланса аминокислот в белке с помощью теории ствола

    Для здорового образа жизни очень важно придерживаться диеты с правильным балансом высококачественных белков; а именно незаменимые аминокислоты, которые организм не производит. Если аминокислоты попадают в организм в правильном балансе, организм может эффективно их использовать, и будет выводиться меньше отходов. Предлагается требуемая суточная доза каждой из девяти незаменимых аминокислот.

    Баланс незаменимых аминокислот в пище часто изображают в виде деревянной бочки, которую используют для наполнения водой. Каждая доска ствола представляет каждый тип незаменимых аминокислот в пище. У корма с идеальным балансом аминокислот, такого как яйцо, есть бочонок, каждая доска которого аккуратно образует линию на одной высоте. Однако в случае пшеницы доски различаются по высоте. Если какая-либо из досок короче других, вы можете заполнить бочку только до самой нижней доски, и вода за ее пределами будет вытекать из бочки.Точно так же, если отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, остальные аминокислоты не могут быть использованы эффективно.

    Итак, что произойдет, если аминокислоты лизина, которого недостаточно, добавят извне в бочку для пшеницы? Было обнаружено, что доска для лизина становится выше, что позволяет более эффективно использовать другие типы аминокислот.

    Эта теория была использована для улучшения питания во многих странах с плохим питанием, способствуя решению социальных проблем.Например, многие страны Африки страдают от плохого развития младенцев из-за недостаточного питания, что приводит к высокому уровню смертности.

    * Коко, каша из ферментированной кукурузы, является традиционным дополнительным блюдом в Гане. Однако уровни белка (аминокислотный баланс) в коко не соответствуют требованиям ВОЗ в питательных веществах и диетическим рекомендациям.
    Чтобы восполнить этот дефицит питательных веществ, Ajinomoto Group в сотрудничестве с различными партнерами разработала KOKO Plus, добавку, содержащую аминокислоты и соевые белки, которые при добавлении в коко во время приготовления пищи обеспечивают достаточное количество питательных веществ, таких как сбалансированный белок, а также кальций, железо. , Цинк, йод, фолиевая кислота, витамины A, B1, B2, B6, ниацин, K1, D3, B12 для детей.Всемирная продовольственная программа (ВПП) проверила эффективность КОКО Плюс и зарегистрировала его как «Питательный порошок» в своей продовольственной корзине в феврале 2018 года.

    * Проект «Коко Плюс» в Гане был передан Фонду Аджиномото с 2017 г.

    В нашем повседневном рационе продукты с высоким содержанием лизина включают молочные продукты, яйца, мясо, рыбу и бобы, тогда как рис содержит недостаточное количество лизина. Таким образом, идеально сочетать бобовые продукты, такие как мисо и тофу, с рисом, чтобы обеспечить потребление всех незаменимых аминокислот.Осознанное питание с учетом правильного баланса аминокислот очень важно для более здорового образа жизни.

    Группа Ajinomoto поддерживает здоровый образ жизни людей во всем мире, раскрывая силу аминокислот. Узнайте больше о нашем подходе к питанию здесь.


    Контент, который может вам понравиться

    Аминокислоты для улучшения спортивных результатов

    При правильном использовании аминокислоты могут помочь в укреплении мышц и восстановлении, повысить выносливость и более эффективно наращивать мышечную массу.Идеально подходит для занятий спортом и …

    Аминокислоты для здорового старения

    Аминокислоты важны для борьбы с потерей мышечной массы из-за старения. С возрастом мы начинаем терять массу скелетных мышц. Этот натуральный …

    20 аминокислот, входящих в состав белков | Улучшение жизни с помощью аминокислот | О нас | Глобальный веб-сайт Ajinomoto Group

    Как известно, различные аминокислоты являются основными компонентами, из которых состоят белки. Аминокислоты составляют важную часть человеческого тела и диеты.Они чрезвычайно важны для правильного функционирования человеческого тела; следовательно, важно понимать, сколько аминокислот составляют белки. Давайте перейдем к выяснению, сколько аминокислот действительно составляют белки.

    Сколько аминокислот помогает вырабатывать белки?

    В природе идентифицировано около 500 аминокислот, но только 20 аминокислот составляют белки, обнаруженные в организме человека. Давайте узнаем обо всех этих 20 аминокислотах и ​​типах различных аминокислот.

    Типы всех аминокислот

    Все 20 аминокислот подразделяются на две разные аминокислотные группы.Незаменимые и заменимые аминокислоты вместе составляют 20 аминокислот. Из 20 аминокислот 9 являются незаменимыми аминокислотами, а остальные — заменимыми аминокислотами. Давайте посмотрим на каждую аминокислоту в соответствии с их классификацией.

    Незаменимые аминокислоты

    BCAA (валин, лейцин и изолейцин)

    Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) представляют собой группу из трех аминокислот (валин, лейцин и изолейцин), которые имеют молекулярную структуру с разветвлением.BCAA богаты мышечными белками, стимулируют рост мышц в организме и обеспечивают энергию во время упражнений.

    Лизин

    Лизин — одна из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот. Такие продукты, как хлеб и рис, как правило, содержат мало лизина. Например, по сравнению с идеальным аминокислотным составом в пшенице мало лизина. Университет Организации Объединенных Наций провел исследование людей в развивающихся странах, которые зависят от пшеницы как источника белка, и обнаружил нехватку лизина в их рационе.Недостаток лизина и других аминокислот может привести к серьезным проблемам, таким как задержка роста и тяжелые заболевания.

    Треонин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для создания активного центра ферментов.

    Фенилаланин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для производства многих типов полезных аминов.

    Метионин

    Незаменимая аминокислота, которая используется для производства множества различных веществ, необходимых организму.

    Гистидин

    Незаменимая аминокислота, используемая для производства гистамина.

    Триптофан

    Незаменимая аминокислота, используемая для производства многих типов полезных аминов.

    Незаменимые аминокислоты

    Глютамин

    Глютамин — одна из самых распространенных аминокислот в организме. Глютамин защищает желудок и желудочно-кишечный тракт. В частности, глутамин используется для выработки энергии в желудочно-кишечном тракте. Глютамин способствует метаболизму алкоголя для защиты печени.

    Аспартат

    Аспартат — одна из аминокислот, наиболее пригодных для получения энергии.Аспартат — одна из аминокислот, наиболее близко расположенных к циклу трикарбоновой кислоты (ТСА) в организме, который производит энергию. Цикл TCA подобен двигателю, который приводит в движение автомобили. Каждая клетка нашего тела производит энергию.

    Глутамат

    Бульон комбу, используемый в японской кулинарии, содержит глутамат. Глутамат является основой умами, а свободный глутамат содержится в комбу, помидорах и сыре. Внутри организма глутамат используется как важный источник незаменимых аминокислот.

    Аргинин

    Аргинин играет важную роль в открытии вен для улучшения кровотока. Оксид азота, открывающий вены, сделан из аргинина. Аргинин — полезная аминокислота для удаления избытка аммиака из организма. Аргинин повышает иммунитет.

    Аланин

    Аланин поддерживает функцию печени. Аланин используется для производства глюкозы, необходимой организму. Аланин улучшает метаболизм алкоголя.

    Proline

    Пролин — одна из аминокислот, содержащихся в коллагене, который составляет ткань кожи.Пролин — одна из важнейших аминокислот естественного увлажняющего фактора (NMF), который сохраняет кожу влажной.

    Цистеин

    Цистеин уменьшает количество производимой черной пигментации меланина. Цистеин много в волосах на голове и теле. Цистеин увеличивает количество желтого меланина, производимого вместо черного меланина.

    Аспарагин

    Аминокислота, обнаруженная из спаржи. И аспарагин, и аспартат расположены близко к циклу трикарбоновой кислоты (TCA), который производит энергию.

    Серин

    Аминокислота, используемая для производства фосфолипидов и глицериновой кислоты.

    Глицин

    Незаменимая аминокислота, вырабатываемая в организме. В организме много глицина. Он действует как передатчик в центральной нервной системе и помогает регулировать такие функции организма, как движение и сенсорное восприятие. Глицин составляет одну треть коллагена.

    Тирозин

    Тирозин используется для получения многих типов полезных аминов. Тирозин относится к группе ароматических аминокислот вместе с фенилаланином и триптофаном.


    Контент, который может вам понравиться

    Что такое аминокислоты?

    Аминокислоты — незаменимые соединения, общие для всех живых существ, от микробов до людей. Все живые тела содержат одни и те же 20 типов аминокислот. Что такое …

    Факты об аминокислотах

    Часто задаваемые вопросы об аминокислотахОбщие вопросы об аминокислотахВ чем разница между аминокислотой и пептидом? Белки состоят из сотен…

    Незаменимые аминокислоты: таблица, сокращения и структура

    Аминокислота Ala

    Аланин, обнаруженный в белке в 1875 году, составляет 30% остатков в шелке. Его низкая реакционная способность способствует простой, удлиненной структуре шелка с небольшим количеством поперечных связей, что придает волокнам прочность, сопротивление растяжению и гибкость. В биосинтезе белков участвует только l-стереоизомер.

    Аминокислота Arg

    В организме человека аргинин вырабатывается при переваривании белков.Затем он может быть преобразован человеческим организмом в оксид азота, химическое вещество, которое, как известно, расслабляет кровеносные сосуды.

    Благодаря своему сосудорасширяющему действию аргинин был предложен для лечения людей с хронической сердечной недостаточностью, высоким уровнем холестерина, нарушением кровообращения и высоким кровяным давлением, хотя исследования по этим направлениям все еще продолжаются. Аргинин также может быть произведен синтетически, и родственные аргинину соединения можно использовать для лечения людей с дисфункцией печени из-за их роли в стимулировании регенерации печени.Хотя аргинин необходим для роста, но не для поддержания организма, исследования показали, что аргинин имеет решающее значение для процесса заживления ран, особенно у людей с плохим кровообращением.

    Аминокислота Asn

    В 1806 году аспарагин был очищен из сока спаржи, что сделало его первой аминокислотой, выделенной из природного источника. Однако только в 1932 году ученые смогли доказать, что аспарагин присутствует в белках. Только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков млекопитающих.Аспарагин важен для удаления токсичного аммиака из организма.

    Аминокислота Asp

    Обнаруженная в белках в 1868 г. аспарагиновая кислота обычно содержится в белках животных, однако только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков. Растворимость этой аминокислоты в воде обусловлена ​​наличием рядом с активными центрами ферментов, таких как пепсин.

    Аминокислота Cys

    Цистеин особенно богат белками волос, копыт и кератином кожи, который был выделен из мочевого камня в 1810 году и из рога в 1899 году.Впоследствии он был химически синтезирован, а структура решена в 1903–1904 годах.

    Серосодержащая тиоловая группа в боковой цепи цистеина является ключевой для его свойств, обеспечивая образование дисульфидных мостиков между двумя пептидными цепями (как в случае с инсулином) или образование петли в одной цепи, влияя на окончательную структуру белка. Две молекулы цистеина, связанные между собой дисульфидной связью, составляют аминокислоту цистин, которая иногда указывается отдельно в общих списках аминокислот.Цистеин вырабатывается в организме из серина и метионина и присутствует только в l-стереоизомере в белках млекопитающих.

    Люди с генетическим заболеванием цистинурия не могут эффективно реабсорбировать цистин в кровоток. Следовательно, в их моче накапливается высокий уровень цистина, где он кристаллизуется и образует камни, которые блокируют почки и мочевой пузырь.

    Аминокислота Gln

    Глутамин был впервые выделен из свекольного сока в 1883 году, выделен из белка в 1932 году и впоследствии химически синтезирован в следующем году.Глютамин — самая распространенная в нашем организме аминокислота, которая выполняет несколько важных функций. У человека глутамин синтезируется из глутаминовой кислоты, и этот этап преобразования жизненно важен для регулирования уровня токсичного аммиака в организме, образуя мочевину и пурины.

    Аминокислота Glu

    Глутаминовая кислота была выделена из пшеничного глютена в 1866 г. и химически синтезирована в 1890 г. Обычно встречается в белках животных, только l-стереоизомер встречается в белках млекопитающих, которые люди могут синтезировать из обычных промежуточных продуктов. α-кетоглутаровая кислота.Мононатриевая соль l-глутаминовой кислоты, глутамат натрия (MSG) обычно используется в качестве приправы и усилителя вкуса. Карбоксильная боковая цепь глутаминовой кислоты способна действовать как донор и акцептор аммиака, который токсичен для организма, обеспечивая безопасную транспортировку аммиака в печень, где он превращается в мочевину и выводится почками. Свободная глутаминовая кислота также может разлагаться до диоксида углерода и воды или превращаться в сахара.


    Аминокислота Gly

    Глицин был первой аминокислотой, выделенной из белка, в данном случае желатина, и единственной, которая не является оптически активной (без d- или l-стереоизомеров ).Структурно простейшая из α-аминокислот, она очень инертна при включении в белки. Тем не менее, глицин играет важную роль в биосинтезе аминокислоты серина, кофермента глутатиона, пуринов и гема, жизненно важной части гемоглобина.


    Аминокислота His

    Гистидин был выделен в 1896 году, и его структура была подтверждена химическим синтезом в 1911 году. Гистидин является прямым предшественником гистамина, а также важным источником углерода в синтезе пуринов.При включении в белки боковая цепь гистидина может действовать как акцептор и донор протонов, передавая важные свойства при объединении с ферментами, такими как химотрипсин, и ферментами, участвующими в метаболизме углеводов, белков и нуклеиновых кислот.

    Для младенцев гистидин считается незаменимой аминокислотой, взрослые могут в течение короткого периода времени обходиться без диетического питания, но по-прежнему считается незаменимой.


    Иле-аминокислота

    Изолейцин был выделен из патоки свекловичного сахара в 1904 году.Гидрофобная природа боковой цепи изолейцина важна для определения третичной структуры белков, в которые она включена.

    У людей, страдающих редким наследственным заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, есть дефектный фермент в пути разложения, который является общим для изолейцина, лейцина и валина. Без лечения метаболиты накапливаются в моче пациента, вызывая характерный запах, который и дал название состоянию.


    Аминокислота лей

    Лейцин был выделен из сыра в 1819 году и из мышц и шерсти в кристаллическом состоянии в 1820 году.В 1891 году он был синтезирован в лаборатории.

    Только l-стереоизомер присутствует в белке млекопитающих и может расщепляться на более простые соединения ферментами организма. Некоторые связывающие ДНК белки содержат области, в которых лейцины расположены в конфигурации, называемые лейциновыми застежками-молниями.


    Аминокислота Lys

    Лизин был впервые выделен из казеина молочного белка в 1889 году, а его структура была выяснена в 1902 году. Лизин важен для связывания ферментов с коферментами и играет важную роль в способ функционирования гистонов.

    Многие зерновые культуры содержат очень мало лизина, что привело к его дефициту у некоторых групп населения, которые сильно зависят от них в продуктах питания, а также у вегетарианцев и людей, сидящих на низкожирной диете. Следовательно, были предприняты усилия по разработке штаммов кукурузы, богатых лизином.


    Аминокислота Met

    Метионин был выделен из казеина молочного белка в 1922 году, и его структура была решена путем лабораторного синтеза в 1928 году. Метионин является важным источником серы для многих соединений в организме, включая цистеин и таурин.Связанный с содержанием серы, метионин помогает предотвратить накопление жира в печени и помогает выводить токсины и шлаки метаболизма.

    Метионин — единственная незаменимая аминокислота, которая не присутствует в значительных количествах соевых бобов и поэтому производится коммерчески и добавляется во многие продукты из соевого шрота.


    Аминокислота Phe

    Фенилаланин был впервые выделен из природного источника (проростки люпина) в 1879 году и впоследствии химически синтезирован в 1882 году.Организм человека обычно способен расщеплять фенилаланин до тирозина, однако у людей с наследственным заболеванием фенилкетонурией (ФКУ) фермент, который выполняет это преобразование, неактивен. Если не лечить, фенилаланин накапливается в крови, вызывая задержку умственного развития у детей. Примерно 10 000 детей рождаются с этим заболеванием, поэтому диета с низким содержанием фенилаланина в раннем возрасте может облегчить его последствия.


    Профи-аминокислота

    В 1900 году пролин был синтезирован химическим путем.На следующий год он был выделен из казеина из молочного белка, и его структура оказалась такой же. Люди могут синтезировать пролин из глутаминовой кислоты, которая присутствует только как l-стереоизомер в белках млекопитающих. Когда пролин включается в белки, его особая структура приводит к резким изгибам или перегибам в пептидной цепи, что в значительной степени способствует окончательной структуре белка. Пролин и его производное гидроксипролин составляют 21% аминокислотных остатков волокнистого белка коллагена, необходимого для соединительной ткани.


    Аминокислота Ser

    Серин был впервые выделен из белка шелка в 1865 году, но его структура не была установлена ​​до 1902 года. Люди могут синтезировать серин из других метаболитов, включая глицин, хотя только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих. Серин важен для биосинтеза многих метаболитов и часто важен для каталитической функции ферментов, в которые он включен, включая химотрипсин и трипсин.

    Нервные газы и некоторые инсектициды действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы, полностью ингибируя фермент. Активность эстеразы важна для расщепления нейромедиатора ацетилхолина, в противном случае повышается опасно высокий уровень, что быстро приводит к судорогам и смерти.


    Thr аминокислота

    Треонин был выделен из фибрина в 1935 году и синтезирован в том же году. Только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих, где он относительно инертен.Хотя он играет важную роль во многих реакциях у бактерий, его метаболическая роль у высших животных, включая человека, остается неясной.


    Аминокислота Trp

    Структура триптофана, выделенная из казеина (молочного белка) в 1901 году, была установлена ​​в 1907 году, но только l-стереоизомер присутствует в белках млекопитающих. В кишечнике человека бактерии расщепляют пищевой триптофан, выделяя такие соединения, как скатол и индол, которые придают фекалиям неприятный аромат.Триптофан превращается в витамин B3 (также называемый никотиновой кислотой или ниацином), но не в достаточной степени, чтобы поддерживать наше здоровье. Следовательно, мы также должны принимать витамин B3, несоблюдение этого правила приводит к его дефициту, называемому пеллагрой.


    Аминокислота Tyr

    В 1846 году тирозин был выделен в результате разложения казеина (сырного белка), после чего он был синтезирован в лаборатории и его структура была определена в 1883 году.Присутствующий только в l-стереоизомере в белках млекопитающих, люди могут синтезировать тирозин из фенилаланина. Тирозин является важным предшественником гормонов надпочечников адреналина и норадреналина, гормонов щитовидной железы, включая тироксин, а также пигмента волос и кожи меланина. В ферментах остатки тирозина часто связаны с активными центрами, изменение которых может изменить специфичность фермента или полностью уничтожить активность.

    Страдающие тяжелым генетическим заболеванием фенилкетонурией (ФКУ) неспособны превращать фенилаланин в тирозин, в то время как у пациентов с алкаптонурией метаболизм тирозина нарушен, и моча становится отчетливо темной при контакте с воздухом.


    Val аминокислота

    Структура валина была установлена ​​в 1906 году после его первого выделения из альбумина в 1879 году. В белке млекопитающих присутствует только l-стереоизомер. Валин может разлагаться в организме на более простые соединения, но у людей с редким генетическим заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, неисправный фермент прерывает этот процесс и может оказаться фатальным при отсутствии лечения.

    Аминокислоты — обзор

    Электролитные и кислотно-основные свойства

    Аминокислоты — это амфолиты; я.е., они содержат как кислотные, так и основные группы. Свободные аминокислоты никогда не могут встречаться в виде неионных молекул . Вместо этого они существуют как нейтральные цвиттер-ионы , которые содержат как положительно, так и отрицательно заряженные группы. Цвиттерионы электрически нейтральны и поэтому не мигрируют в электрическом поле. В кислом растворе (ниже pH 2,0) преобладающая разновидность аминокислоты заряжена положительно и мигрирует к катоду. В щелочном растворе (pH выше 9,7) преобладающая разновидность аминокислоты заряжена отрицательно и мигрирует к аноду.

    Изоэлектрическая точка (pI) аминокислоты — это pH, при котором молекула имеет нулевой средний суммарный заряд и, следовательно, не перемещается в электрическом поле. PI рассчитывается путем усреднения значений pK ‘для двух функциональных групп, которые вступают в реакцию, когда цвиттерион попеременно становится одновалентным катионом или одновалентным анионом.

    При физиологическом pH моноаминомонокарбоновые аминокислоты, например, глицин и аланин, существуют в виде цвиттерионов. То есть при pH 6.9–7.4, α-карбоксильная группа (pK ‘= 2,4) диссоциирует с образованием отрицательно заряженного карбоксилатного иона (COO ), в то время как α-аминогруппа (pK ′ =. 7) протонируется с образованием аммония. группа (NH 3 + ). Значение pK ‘α-карбоксильной группы значительно ниже, чем у сопоставимой алифатической кислоты, например, уксусной кислоты (pK’ = 4,6). Эта более сильная кислотность обусловлена ​​захватом электронов положительно заряженным ионом аммония и, как следствие, повышенной склонностью карбоксильного водорода к диссоциации в виде H + .Группа α-аммония, соответственно, является более слабой кислотой, чем алифатический ион аммония, например, этиламин (pK ‘= 9,0), поскольку индуктивный эффект отрицательно заряженного карбоксилат-аниона имеет тенденцию предотвращать диссоциацию H + . Профиль титрования глицина (рис. 3.6) почти идентичен профилям всех других моноаминомонокарбоновых аминокислот с неионизируемыми R-группами (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Ser, Thr, Gln, Asn, Met и Pro). .

    Рисунок 3.6. Профиль титрования глицина, моноаминомонокарбоновой кислоты.

    Титрование глицина имеет следующие основные особенности. Титрование инициируют гидрохлоридом глицина, Cl (H 3 + NCH 2 COOH), который является полностью протонированной формой аминокислоты. В этой форме молекула содержит две кислотные функциональные группы; следовательно, для полного титрования 1 моля гидрохлорида глицина требуется два эквивалента основания. Имеются два значения pK ‘: pK’1 из-за реакции карбоксильной группы и pK’2 из-за реакции аммонийной группы.Добавление 0,5 экв. Основания к 1 моль гидрохлорида глицина повышает pH 2,34 (pK’1), тогда как добавление 1,5 экв. Дополнительно увеличивает pH до 9,66 (pK’2). При низких значениях pH (например, 0,4) молекулы представляют собой преимущественно катионы с одним положительным зарядом; при значениях pH 5–7 у большинства молекул чистый заряд равен нулю; при высоких значениях pH (например, 11,7) все молекулы по существу являются анионами с одним отрицательным зарядом. Середина между двумя значениями pK ‘[т.е. при pH = (2,34 + 9,66) / 2= 6,0] — это pI. Таким образом, pI — это среднее арифметическое значений pK′1 и pK′2 и точка перегиба между двумя сегментами профиля титрования.

    Буферная способность слабых кислот и слабых оснований максимальна при их значениях pK ′. Таким образом, моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют наибольшую буферную способность в двух диапазонах pH, близких к двум их значениям pK ‘, а именно, pH 2,3 и pH 9,7 (рис. 3.6). Ни эти аминокислоты, ни α-амино- или α-карбоксильные группы других аминокислот (которые имеют аналогичные значения pK ‘) не обладают значительной буферной способностью в нейтральном (физиологическом) диапазоне pH. Единственными аминокислотами с R-группами, которые обладают буферной способностью в физиологическом диапазоне pH, являются гистидин (имидазол; pK ‘= 6.0) и цистеин (сульфгидрил; pK ‘= 8,3). Значения pK и pI для выбранных аминокислот перечислены в таблице 3.2. Значения pK ‘для R-групп меняются в зависимости от ионного окружения.

    Таблица 3.2. Значения pK ‘и pI выбранных свободных аминокислот при 25 ° C *

    Аминокислота pK’1 (α-COOH) pK’2 pK’3 pI
    Аланин 2,34 9,69 (β-Nh4 +) 6,00
    Аспарагиновая кислота 2.09 3,86 (γ-COOH) 9,82 (α-Nh4 +) 2,98 (pK’1 + pK’22)
    Глутаминовая кислота 2,19 4,25 (γ-COOH22 9,6723 90 α-Nh4 +) 3,22 (pK’1 + pK’22)
    Аргинин 2,17 9,04 (α-Nh4 +) 12,48 (Гуанидин) 10,76K’32 + pK’2)
    Гистидин 1,82 6,00 (имидазолий) 9,17 (Nh4 +) 7,59 (pK’2 + pK’32)
    Лизин 2.18 8,95 (α-Nh4 +) 10,53 (ε-Nh4 +) 9,74 (pK’2 + pK’32)
    Цистеин 1,71 8,33 (SH) ) 5,02 (pK’1 + pK’22)
    Тирозин 2,20 9,11 (α-Nh4 +) 10,07 (фенол OH) 5,66 (pK’1 + pK’2218)
    Серин 2,21 9,15 (α-Nh4 +) 13,6 (Alcohol OH) 5,68 (pK’1 + pK’22)

    Значения pK ‘для функциональных групп в белках могут значительно различаться от значений свободных аминокислот.R-группы ионизируются при физиологическом pH и имеют анионные и катионные группы соответственно.

    Аминокислоты, эволюция | Изучайте науку в Scitable

    Бауманн, П. Биология бактериоцит-ассоциированных эндосимбионтов сокососущих насекомых растений. Ежегодный обзор микробиологии 59 , 155–189 (2005) DOI: 10.1146 / annurev.micro.59.030804.121041.

    Бок, А. Биосинтез селенопротеинов — обзор. Биофакторы 11 , 77–78 (2000).

    Fani, R. et al. Роль слияний генов в эволюция метаболических путей: случай биосинтеза гистидина. BMC Evolutionary Biology 7 Приложение 2 , S4 (2007) DOI: 10.1186 / 1471-2148-7-S2-S4.

    Гордон, А. Х., Martin, A.J. и Synge, R.L. Распределительная хроматография в исследовании белковые составляющие. Биохимический журнал 37 , 79–86 (1943).

    Эрнандес-Монтес, G. et al. Скрытый универсал распределение аминокислотных биосинтетических сетей: геномный взгляд на их происхождение и эволюция. Геном Биология 9 , R95 (2008) doi: 10.1186 / gb-2008-9-6-r95.

    Горовиц, Н. H. Об эволюции биохимических синтезов. Труды Национального Академия наук 31 , 153-157 (1945).

    Мерино, Э., Дженсен, Р. А. и Янофски, С. Эволюция бактериальных оперонов trp и их регуляция. Текущее мнение в микробиологии 11 , 78–86 (2008) doi: 10.1016 / j.mib.2008.02.005.

    Миллер, С.Л. Производство аминокислот в возможных примитивных земных условиях. Наука 117 , 528–529 (1953).

    Pal, C. et al. Случайность и необходимость в эволюция минимальных метаболических сетей. Природа 440 , 667–670 (2006) DOI: 10,1038 / природа04568.

    Ридс, П. Дж. Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека. Журнал питания 130 , 1835С – 1840С (2000 г.).

    Шигенобу, С. et al. Геномная последовательность внутриклеточный бактериальный симбионт тлей Buchnera sp. APS. Nature 407 , 81–86 (2000) DOI: 10.1038 / ng986.

    Шринивасан, G., James, C.M. & Krzycki, J.A. Пирролизин, кодируемый UAG в архее: Зарядка специализированной тРНК, декодирующей UAG. Наука 296 , 1459–1462 (2002) DOI: 10.1126 / science.1069588.

    Teichmann, S.A. et al. Эволюция и структурные анатомия низкомолекулярных метаболических путей у Escherichia coli . Журнал Молекулярная биология 311 , 693–708 (2001) DOI: 10.1006 / jmbi.2001.4912.

    Веласко, А. М., Легина, Дж. И., Ласкано, А. Молекулярная эволюция лизина. биосинтетические пути. Журнал Молекулярная эволюция 55 , 445–459 (2002) DOI: 10.1007 / s00239-002-2340-2.

    Xie, G. et al. Древнее происхождение триптофана оперон и динамика эволюционных изменений. Обзоры по микробиологии и молекулярной биологии 67 , 303–342 (2003) doi: 10.1128 / MMBR.67.3.303-342.2003.

    .

    Ответить

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *