Строительная функция белков: Основные функции белков в клетке / Блог / Справочник :: Бингоскул

Содержание

строение, свойства, функции — урок. Биология, 9 класс.

Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки, или протеины. В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

 

Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты. В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α-аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

 

Рис. \(1\). Молекула аминокислоты

  

Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO−NH.  Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют

макромолекулами.

Структура белков

Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

 

Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов −NH и −CO, расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

  

Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму

глобулы (шарика).

 

У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия. 

 

Рис. \(2\). Структуры белка

  

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

 

Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется

денатурацией.

 

Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

 

Денатурация в некоторых случаях обратима. Обратный процесс называется ренатурацией.

 

Рис. \(3\). Денатурация и ренатурация белка

  

Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

Функции белков

1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

  

2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

 

Рис. \(4\)

. Структурные белки в плазматической мембране

  

3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки. 

  

4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.

 

5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.

 

Рис. \(5\)Сократительные белки

  

6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протромбином и др.).

 

7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).

 

8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии. 

Источники:

Рис. 1. Молекула аминокислоты. Автор: X-romix — собственная работа, Общественное достояние, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=10280776. 09.09.2021.

Рис. 2. Структуры белка. https://image.shutterstock.com/image-vector/protein-structure-primary-secondary-tertiary-600w-1474657079

Рис. 3. Денатурация и ренатурация белка. © ЯКласс.

Рис. 4. Структурные белки в плазматической мембран. https://shutterstock.puzzlepix.hu/kep/376416385е

Рис. 5. Сократительные белки. © ЯКласс.

Свойства функции белков

При изучении темы поставлены задачи о формировании знаний о важнейших свойствах и функциях белков. Проводится практическая работа по наблюдению расщепления пероксида водорода ферментом каталазой. Повторяется материал, и контролируются знания учащихся.

Урок проводится в два этапа. На первом этапе в ходе беседы и рассказа учитель объясняет функции белков, демонстрируя таблицы по общей биологии. Объясняется значение каталазы в растительной и животной клетке, ее функции – расщепление опасно для клетки Н2О2 до кислорода и воды.

Перечисляются функции – каталитическая, энергетическая, транспортная, строительно-регуляторная, двигательная, защитная, запасающая, приводятся примеры.

На втором этапе проводится практическая работа по обнаружению каталитической функции каталазы и явления денатурации. Учащимися делается общий вывод после окончания работы.

В конце урока подводятся итоги, выставляются отметки, закрепляется новая тема, выясняются трудные вопросы и задается домашнее задание.

Тема: Свойства и функции белков.

Задачи:

  1. Сформулировать знания о важнейших свойствах и функциях белков.
  2. Провести практическую работу по наблюдению расщепления пероксида водорода ферментом каталазой.
  3. Повторить материал и проконтролировать знания учащихся по теме “Строение белков”.

Оборудование:

1. Раздаточный материал:

1) Штатив с тремя пробирками. В первой пробирке кусочек сырого мяса, во второй пробирке кусочек сырого картофеля, в третьей пробирке кусочек вареного картофеля.
2) Склянка с 3% раствором Н2О2.
3) Баночки с элодеей.
4) Микроскопы и покровные стекла.

2. Демонстрационный материал:

1) Таблицы по общей биологии.
2) Кодограмма.
3) Тесты.

Ход урока

I. Повторение и опрос домашнего задания проводятся несколькими методами:

1) Работа у доски (Приложение №2).

2) Компьютерное тестирование (Приложение №3).

3) Устное повторение по вопросам:

– Что такое белок?
– Что такое липиды?
– Какие вещества образуют основу клеточной мембраны?
– Какую функцию выполняют углеводы?
– Из чего состоят белки?

II. Изучение нового материала.

Учитель использует таблицы по общей биологии. На первом этапе в ходе беседы учитель объясняет все функции белков. Объясняется значение каталазы в растительной и животной клетке: ее присутствие во всех клетках растений и животных, ее функции – расщепление опасного для клетки пероксида водорода до кислорода и воды.

Рассказ учителя:

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства. Чем больше кислотных аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Есть белки растворимые, есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки необычайно активные (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы могут вызывать структурные организующие молекул белки. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией.

Учитель демонстрирует таблицы, где показаны структуры белка.

Денатурация может быть: обратимой и необратимой, называются причины.

Благодаря сложности разнообразию форм и состава белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом, функции их разнообразны:

  1. Строительная.
  2. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур, входят в состав клеточных мембран шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
  3. Транспортная.
  4. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела(гемоглобин).
  5. Регуляторная.
  6. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны – биологически активные вещества. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
  7. Защитная.
  8. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
  9. Двигательная.
  10. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движений клетки и организма.
  11. Запасающая.
  12. Благодаря белкам, в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. К запасным белкам относятся белки яйца, белки мозга, белки сои.
  13. Энергетическая.
  14. Белки являются одним из источников энергии в клетке, они используются тогда, когда другие источники израсходованы.
  15. Каталитическая.
  16. Одна из важнейших функций белков. В состав клеток входит большое количество веществ химически мало активных. Тем не менее, все биохимические реакции протекают с огромной скоростью, благодаря участию в них биокатализаторов – ферментов, веществ белковой природы. На скорость реакции влияет также концентрация субстрата и концентрация фермента.

III. Практическая работа по обнаружению каталитической функции каталазы и явления денатурации.

Задания к практической работе:

  1. Прилейте по 2 мл пероксида водорода в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым картофелем, вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явления при действии Н2О2 на живые и мертвые клетки (вареный картофель).
  2. На предметное стекло в каплю воды положите лист элодеи и рассмотрите под микроскопом на малом увеличении место отрыва листа от стебля.
  3. Нанесите на лист элодеи две капли пероксида водорода, накройте покрывным стеклом и под микроскопом рассмотрите место отрыва листа от стебля. Объясните бурное выделение пузырьков О2 из поврежденных клеток элодеи.
  4. Сделать общий вывод из проделанной практической работы и записать в тетрадь.

Итоги урока: Учитель подводит итоги урока, выставляет отметки учащимся, выясняет, что узнали нового, что было трудно в новой теме, как найти ответы на вопросы – параграф 27.

Домашнее задание: – параграф 27,

– закончить вывод по практической работе.

Приложение

Транспортные белки и основные функции транспортных белков

Что представляют собой транспортные белки?

Определение 1

Транспортные белки — это группа белков, переносящие различные лиганды через клеточную мембрану и внутрь клетки, если организм одноклеточный, и между различными клетками (если организм многоклеточный).

Особенности транспортных белков

Есть несколько функций, которые белки выполняют в клетках. Это:

  • каталитическая;
  • строительная;
  • ферментативная;
  • энергетическая и др.

Все белковые молекулы приравниваются к гетерополимерам и отличаются различной длиной. Мономеры белков — это аминокислоты. Белок состоит из таких веществ как кислород, водород, углерод, азот. Практически во всех белках есть в составе сера, так как она считается основной составляющей аминокислот цистеина и метионина.

Транспортные белки могут внедряться в мембрану или секретироваться из клетки в виде растворов из ядра и органелл эукариотического организма.

Основные группы транспортных белков:

  • хелатирующие;
  • ионные;
  • транспортирующие.
Определение 2

Транспортная функция белков — это процесс участия белков в переносе веществ в клетки и за пределы клеток, а также внутри клеточного пространства.

В организме человека функция белков находит реализацию в транспорте крови и прочих жидкостей организма, имеющих в составе белковые молекулы.

Транспортная функция каждой группой упомянутых белков выполняется по-своему: в зависимости от скорости и направления транспорта. Принято считать, что белковая молекула может укладываться разнообразными способами, а также принимать разные формы и конформации. Все это зависит от:

  • условий pH;
  • уровня температуры;
  • наличия конкретных ионов.
Замечание 1

Кроме того, структура определяется способом сворачивания полипептидной цепи внутри раствора — на это влияет последовательность аминокислот.

Специфика видов транспорта

Белки помогают осуществлять различные виды транспорта. Степень прохождения веществ через билипидный мембранный слой определяет перенос веществ через клеточную мембрану, который протекает в несколько этапов.

Чтобы клетка полноценно функционировала, в нее должны поступать:

  • углеводы;
  • аминокислоты;
  • ионы щелочных металлов.

Слои липидов для различных веществ являются практически непроницаемыми. Поэтому внутри мембраны есть специализированные транспортные белки — они переносят полярно заряженные соединения.

Такой транспорт веществ бывает:

  • активным. Он реализуется с помощью специализированных каналов внутри мембраны против градиента концентрации — в ходе процесса происходят определенные затраты энергии. Активный транспорт предполагает активное участие белков-переносчиков. Чтобы такой перенос состоялся, нужна энергия — транспортные белки ее получают в результате расщепления АТФ;
  • пассивным. Реализуется из области высокой концентрации в область низкой концентрации. При этом затрат энергии не наблюдается. Такой путь имеет вид диффузии, которая может быть простой и облегченной.

Нужна помощь преподавателя?

Опиши задание — и наши эксперты тебе помогут!

Описать задание

Облегченная и простая диффузия

Белки-переносчики обеспечивают облегченную диффузию. Этот вариант транспорта реализуют различные конформации белка — в процессе могут участвовать несколько белков или один.

При участии одной лишь транслоказы, то белок связывает вещество и сближается с другой стороной мембраны. После чего он отдает связанное вещество и возвращается в исходное положение.

Если участвует несколько белков, то один из них связывается с исходным веществом, передает его другому белку до того времени, пока вещество не доходит по цепи до другой стороны мембраны.

Пассивный транспорт может осуществляться по белкам-каналам. Эти каналы образуют водные поры — они находятся в открытом состоянии в определенный момент времени. Каналы служат средством транспортировки белков из одной клетки в другую.

Также вещества могут попасть в клетку с помощью эндоцитоза: в этом процессе принимают участие только специализированные транспортные белки.

Простая диффузия обеспечивает попадание в клетку разнообразных гидрофобных веществ вроде кислорода, азота, бензола, а также полярных молекул вроде воды и углекислого газа. Аминокислоты и моносахариды с помощью простой диффузии попасть в клетку не могут.

Что касается воды, то она диффундирует в клетку путем осмоса.

Определение 3

Осмос — односторонняя диффузия воды через полупроницаемую мембрану в раствор с более высокой концентрацией.

В растворе с высокой концентрацией есть молекулы растворителя, но в минимальной концентрации. В этот раствор при помощи диффузии просачивается растворитель из области вещества с меньшей концентрацией.

Основные функции транспортных белков

Внутри клетки между ядром и другими органоидами через клеточную мембрану осуществляется перенос веществ. Этот перенос возможен за счет ядерных пор, которые пронизывают два слоя белковой оболочки. В свою очередь, оболочки тоже состоят из белков.

Перенос веществ из цитоплазмы в ядро клетки происходит вместе со специальными белками, которые называются транспортинами. Именно они распознают вещества, которые нужно транспортировать, и образуют с ними связь. Белок-транспортин соединяется с белками ядерной поры, а затем распадается. После этого транспортные белки снова возвращаются в цитоплазму.

В процессе переноса белков из цитоплазмы к другим органоидам участвуют белки-переносчики. Вещества внутри организма также переносятся при помощи белков.

Пример 1

Гемоглобин переносит кислород.

Плазма крови всегда содержит транспортные белки.

Определение 4

Транспортные белки плазмы крови — сывороточные альбумины.

Пример 2

Транспортировка жирных кислот происходит при помощи альбуминов сыворотки крови, а гормонов щитовидной железы — при помощи транстиретина.

Пример 3

Альбумины помимо прочего переносят билирубин, разнообразные лекарства, ионы и прочие вещества.

Есть и другие примеры транспортных белков.

Пример 4

Миоглобин, белок скелетных мышц, переносит кислород, а глобулин — гормоны и витамины.

В чем заключается строительная функция белков?

Белки – основа существования живой клетки. Они составляют большую часть ее элементов. Строительная функция белков заключается в их наличии во многих органах и тканях человека. Большинство плотных веществ состоит из белков. Например, мышцы, опорные ткани, ногти, волосы.

Белки – высокомолекулярные соединения. Например, молекула белка в несколько сот раз превышает по размерам молекулу воды. Любое белковое вещество образовывается за счет соединений, которые называются аминокислотами. Располагаются они в строгом порядке, следуя одна за другой, образуя длинную цепь, которая называется пептидной. Химические и биологические свойства белка определяются расположившимися в нем аминокислотами. Все выполняемые ими функции очень важны для живых организмов, и одна из них, строительная функция белков, находится в основе существования и развития всего живого.

Свойства белков

Исследования ученых доказали, что физические и химические свойства белка определяются присутствующими в нем аминокислотами, их количеством и последовательностью соединений.

Белки бывают:

  • нерастворимые и растворимые в воде;
  • неустойчивые, меняющиеся под незначительным воздействием на них, и устойчивые.

Бывают в виде:

  • длинных нитей;
  • соединения маленьких шарообразных молекул.

Однако при таком различном строении свойства белков строго отвечают выполняемым ими функциям. Например, белки в форме нитей присутствуют в мышцах, поскольку наделены способностью к сокращению. Белки легкорастворимые, со строением молекулы из маленьких шариков, выполняют функции транспортировки. Как катализатор используются белки с легко изменяемой структурой.

Функции белков

Каждое органическое вещество, находясь в теле, выполняет определенные функции. Рассмотрим, какие функции, обеспечивающие жизнедеятельность человека, выполняет белок:

  • Строительную. Белок используется при образовании оболочек и мембран клеток, в составе кровеносных сосудов, сухожилий. Строительная функция белков, (примеры описаны в статье) полностью проявляется в таких органах и тканях, как кожа, волосы, ногти и пр.
  • Двигательную.
  • Каталитическую. В организме человека постоянно происходят разные химические реакции. Регулируют скорость их прохождения ферменты, которые состоят из белков.
  • Транспортную. Белки осуществляют перенос по организму и всем тканям жизненно необходимых веществ. Например, белок гемоглобин переносит кислород.
  • Защитную. Иммунная система вырабатывает белки-антитела как реакцию на вредные чужеродные микроорганизмы, попавшие внутрь организма. Белки-антитела блокируют атаку вредных веществ. Также существуют белки крови – фибриногены, которые способны предостеречь организм от потери крови путем образования сгустка (сворачивание крови).
  • Гормональную. Гормоны отвечают за соблюдение равновесия в организме, регулируют обмен веществ, при этом большинство их состоит из белков или полипептидов.
  • Питательную. Например, белок казеин присутствует в грудном молоке и отвечает за насыщение малыша.

Строительная функция белка – одна из главных, отвечающих за нормальную жизнедеятельность организма.

Количество белков в организме человека

Наличие белков в каждой живой клетке составляет не меньше половины ее сухого веса. Вообще в составе всех белков присутствует только двадцать аминокислот, при этом различные белковые соединения отличаются между собой количеством повторов и последовательностью соединений. В зависимости от этого белки и выполняют разные функции, одна из которых, необходимая для продолжения жизни, – строительная функция белков.

Белки распределены по организму неодинаково.

Процентное соотношение белков к массе сухой ткани
Органы,ткани% белка к массе сухой ткани
Кожа63
Кости20
Зубы18
Мышцы80
Мозг45
Легкие82
Селезенка84
Печень57
Жировые ткани14

Строительная функция белков

Где осуществляется она? В организме человека создание новых клеток и восстановление разрушенных тканей невозможно без наличия белка. Он также участвует в синтезе соков пищеварения, входит в состав иммунных тел, гормонов. Белок выполняет и энергетическую функцию: при больших физических нагрузках необходимо получать его для поддержания баланса питательных веществ организма.

Одна из основных функций белка – строительная. Если белок перестанет ее выполнять, живой организм не сможет существовать. Как проявляется строительная функция белков? Примеры белков и их действие на организм живых существ оисаны ниже:

  1. Кератин – белок, из которого состоят волосы, ногти; у животных – шерсть, рога, копыта. В зависимости от набора аминокислот, он может быть мягким и гибким, а может – жестким и прочным.
  2. Коллаген — присутствует в сухожилиях и хрящах, его волокна не растягиваются, поэтому мышечное усилие направляется на кости, к которым прикреплены мышцы.
  3. Эластин – белок, прочность которого не очень велика, при этом он имеет хорошую эластичность, под давлением способен легко растянуться. Находится в стенках сосудов.

Белок в клеточных скелетах

Строительная функция белка проявляется как в строении организма, так и в клетках – белки создают внутренний цитоскелет.

Существует три вида клеточного скелета:

  • микротрубочки;
  • микрофиламенты;
  • филаменты.

Микротрубочки – это трубочки, состоящие из белка тубулина. С их помощью компоненты клетки переносятся по ней.

Микрофиламенты состоят из белка актина. Они создают мелкую непрерывную сетку под наружной мембраной клетки, таким образом, делая ее упругой и прочной.

Наличие определенного вида белка в промежуточных филаментах определяется тем, в каких клетках они находятся. Исходя из исследований, считается, что филаменты придают клетке прочность.

Аминокислоты

Аминокислоты – это связь углерода, водорода, кислорода и азота и (иногда) серы. Аминокислот существует более 100 видов, однако у человека присутствует всего лишь 20. Одни из них организм вырабатывает сам, а другие необходимо получать из продуктов питания.

Аминокислоты делятся на три вида:

  1. Заменимые – организм их синтезирует сам.
  2. Незаменимые – получаются из продуктов питания.
  3. Условно-заменимые – аминокислоты, которые могут синтезироваться организмом, однако для этого необходимо присутствие определенного количества других аминокислот.

Важность аминокислот

Наличие в организме основного набора аминокислот обязательно, поскольку их недостаток отразится на нарушениях функциональности тех органов, за которые они отвечают. Например, дефицит лизина в крови провоцирует понижение уровня гемоглобина, что губительно отражается на состоянии здоровья человека.

Одна аминокислота называется пептидом, связь 3-100 аминокислот – это маленький белок. Белки могут состоять из 100-800 последовательно соединенных аминокислот.

Итак, строительная функция белков где осуществляется? Она может проявляться на клеточном уровне и в строении организма человека. Белковые рецепторы содержатся и в цитоплазме, и в мембране клеток. Существующие моторные белки функционируют для обеспечения двигательной функции организма, например участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток.

Строительная функция белков заключается в том, что белки присутствуют в клеточных мембранах, формируют скелет клетки, входят в состав рибосом, хромосом и других жизненно важных формирований.

Путь белка при строительной функции

Белок, выполняющий строительную функцию, проходит свой путь. Например, путь, который проходит белок, попавший в организм из пищи, следующий. Из продуктов питания он попадает в желудок, где расщепляется на аминокислоты. После чего они всасываются слизистой кишечника и попадают в печень, из которой распространяются по всем органам и тканям организма, чтобы обеспечить синтез белка. Строительная функция белков проявляется в том, что они участвуют во всех жизненно важных процессах организма.

Заключение

Для продолжения жизни человеку необходимо, чтобы в его клетках постоянно проходили различные химические реакции. И одну из главных ролей выполняют белки, благодаря которым осуществляется развитие и функционирование организма.

Строительная функция белков проявляется в формировании новых клеток и регенерации старых. Для регенерации необходимо присутствие нужного количества белка, чтобы его хватило на замену изношенных клеток.

Большой износ тканей и клеток наблюдается у людей, ведущих спортивный образ жизни. Поэтому им необходимо потреблять пищу, богатую белками. Также это касается и тех, кто занимается умственной деятельностью.

Белки способны связывать воду, образовывая коллоидные структуры. Можно сказать, что жизнь – это процесс существования белков, их взаимосвязи с окружающей средой. Если этот процесс прекратится, жизнь живого организма закончится.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. «БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ», Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более 3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Можно назвать еще некоторые другие жизненно важные функции белков. Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Защитная функция белков. Строение и функции белков

Белки являются основой всех живых организмов. Именно эти вещества выступают компонентом клеточных мембран, органелл, хрящей, сухожилий и роговых производных кожи. Однако защитная функция белков — одна из самых важных.

Белки: особенности строения

Наряду с липидами, углеводами и нуклеиновыми кислотами белки являются органическими веществами, составляющими основу живых существ. Все они — природные биополимеры. Эти вещества состоят из многократно повторяющихся структурных единиц. Они называются мономеры. Для белков такими структурными единицами являются аминокислоты. Соединяясь в цепочки, они образуют крупную макромолекулу.

Уровни пространственной организации белка

Цепочка, состоящая из двадцати аминокислот, может образовывать различные структуры. Это уровни пространственной организации или конформации белка. Первичная структура представлена цепью из аминокислот. Когда она закручивается в спираль, возникает вторичная. Третичная структура возникает при закручивании предыдущей конформации в клубок или глобулу. А вот следующая структура самая сложная — четвертичная. Она состоит из нескольких глобул.

Свойства белков

Если четвертичная структура разрушается до первичной, а именно до цепи аминокислот, то происходит процесс, который называется денатурацией. Он обратим. Цепочка аминокислот способна снова образовать более сложные структуры. А вот когда происходит деструкция, т.е. разрушение первичной структуры, белок восстановить уже невозможно. Такой процесс является необратимым. Деструкцию осуществлял каждый из нас, когда термически обрабатывал продукты, состоящие из белка — куриные яйца, рыбу, мясо.

Функции белков: таблица

Белковые молекулы очень многобразны. Это обусловливает широкий спектр их возможностей, которые обусловлены строением аминокислот. Функции белков (таблица содержит необходимую информацию) являются необходимым условием существования живых организмов.

Функция белкаЗначение и суть процессаНазвание белков, осуществляющих функцию

Строительная

(структурная)

Белок является строительным материалом для всех структур организма: от мембран клетки до мышц и связок.Коллаген, фиброин
ЭнергетическаяПри расщеплении белков выделяется энергия, необходимая для осуществления процессов жизнедеятельности организма (1 г белка — 17, 2 кДж энергии).Проламин
СигнальнаяБелковые соединения клеточных мембран способны распознавать специфические вещества из окружающей среды.Гликопротеиды
СократительнаяОбеспечение двигательной активности.Актин, миозин
РезервнаяЗапас питательных веществ.Эндосперм семян
ТранспортнаяОбеспечение газообмена.Гемоглобин
РегуляторнаяРегуляция химических и физиологических процессов в организме.Белки гормонов
КаталитическаяУскорение протекания химических реакций.Ферменты (энзимы)

Защитная функция белков в организме

Как видите, функции белков очень разнообразны и важны по своему значению. Но мы не упомянули еще об одной из них. Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами.

Процесс формирования иммунитета

С каждым вздохом в наш организм проникают болезнетворные бактерии и вирусы. Они попадают в кровь, где начинают активно размножаться. Однако на их пути встает значительная преграда. Это белки плазмы крови — иммуноглобулины или антитела. Они являются специализированными и характеризуются способностью распознавать и обезвреживать чужеродные для организма вещества и структуры. Они называются антигенами. Так проявляется защитная функция белков. Примеры ее можно продолжить информацией об интерфероне. Этот белок также является специализированным и распознает вирусы. Это вещество даже является основой многих иммуностимулирующих лекарственных препаратов.

Благодаря наличию защитных белков организм способен противостоять болезнетворным частицам, т.е. у него формируется иммунитет. Он может быть врожденным и приобретенным. Первым все организмы наделены еще с момента появления на свет, благодаря чему и возможна жизнь. А приобретенный появляется после перенесения различных инфекционных заболеваний.

Механическая защита

Белки выполняют защитную функцию, непосредственно предохраняя клетки и весь организм от механических воздействий. К примеру, наружный скелет ракообразных играет роль панциря, надежно защищая все содержимое. Кости, мышцы и хрящи образуют основу организма, и не только предотвращают повреждение мягких тканей и органов, но и обеспечивают его передвижение в пространстве.

Образование тромбов

Процесс свертывания крови — это также защитная функция белков. Он возможен благодаря наличию специализированных клеток — тромбоцитов. При повреждении кровеносных сосудов они разрушаются. В результате растворимый белок плазмы фибриноген превращается в его нерастворимую форму — фибрин. Это сложный ферментативный процесс, в результате которого нити фибрина очень часто переплетаются и образуют густую сеть, которая препятствует вытеканию крови. Другими словами, образуется сгусток крови или тромб. Это является защитной реакцией организма. При нормальной жизнедеятельности этот процесс длится максимум до десяти минут. Но при болезни несвертываемости крови — гемофилии, которой страдают в основном мужчины, человек может погибнуть даже при незначительном ранении.

Однако если тромбы образуются внутри кровеносного сосуда, это может быть очень опасно. В некоторых случаях это даже приводит к нарушению его целостности и внутреннему кровоизлиянию. В этом случае рекомендованы препараты, наоборот, разжижающие кровь.

Химическая защита

Защитная функция белков проявляется и в химической борьбе с болезнетворными веществами. И начинается она уже в ротовой полости. Попадая в нее, пища вызывает рефлекторное выделение слюны. Основу этого вещества составляет вода, ферменты, которые расщепляют полисахариды и лизоцим. Именно последнее вещество обезвреживает вредоносные молекулы, защищая организм от их дальнейшего воздействия. Содержится он и в слизистых оболочках желудочно-кишечного тракта, и в слезной жидкости, которая омывает роговицу глаза. В большом количестве лизоцим находится в грудном молоке, слизи носоглотки и белке куриных яиц.

Итак, защитная функция белков проявляется в первую очередь в обезвреживании бактериальных и вирусных частиц в крови организма. В результате у него формируется способность противостоять болезнетворным агентам. Ее и называют иммунитетом. Белки, которые входят в состав наружного и внутреннего скелета, защищают внутреннее содержимое от механических повреждений. А белковые вещества, находящиеся в слюне и других средах, предотвращают действие на организм химических агентов. Другими словами, защитная функция белков заключается в обеспечении необходимых условий для всех процессов жизнедеятельности.

Функции белков | Биология. Реферат, доклад, сообщение, краткое содержание, конспект, сочинение, ГДЗ, тест, книга

Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?

Многообразие функций белков объясня­ется многообразием их строения. Как из­вестно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Но различное со­четание аминокислотных остатков в моле­куле полипептида (число их наименова­ний и последовательность) обеспечивает огромное разнообразие белков. Кроме то­го, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.

Вопрос 2. Какие функции белков вам изве­стны?

Строительная (пластическая) функция. Белки являются структурным компонентом биологических мембран и органоидов клетки, а также входят в со­став опорных структур организма, волос, ногтей, сосудов.

Ферментативная функция. Бел­ки служат ферментами, т. е. биологи­ческими катализаторами, ускоряющими скорость биохимических реакций в десят­ки и сотни миллионов раз. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов.

Сократительная (двигатель­ная) функция. Ее выполняют особые сократительные белки, обеспечивающие движение клеток и внутриклеточных структур. Благодаря им перемещаются хромосомы при делении клетки, а жгути­ки и реснички приводят в движение клет­ки простейших. Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.

Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин перено­сит кислород из легких к органам и тка­ням, альбумин сыворотки крови участву­ет в транспорте жирных кислот).

Защитная функция. Она заключа­ется в предохранении организма от по­вреждений и вторжения чужеродных бел­ков и бактерий. Белки-антитела, выра­батываемые лимфоцитами, создают защи­ту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образова­нии тромба, тем самым помогая организ­му избежать больших потерь крови.

Регуляторная функция. Ее вы­полняют белки-гормоны. Они участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в кро­ви и поддерживает его на определенном уровне.

Сигнальная функция. Белки, встроенные в мембрану клетки, способны менять свою структуру в ответ на раздра­жение. Тем самым передаются сигналы из внешней среды внутрь клетки.

Энергетическая функция. Она ре­ализуется белками крайне редко. При пол­ном расщеплении 1 г белка способно выде­литься 17,6 кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соедине­ние. Поэтому расщепление белка проис­ходит обычно до аминокислот, из кото­рых строятся новые полипептидные це­почки.

Белки-гормоны регулируют активность клетки и всех жизненных процессов ор­ганизма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста те­ла, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

Вопрос 4. Какую функцию выполняют бел­ки-ферменты? Материал с сайта //iEssay.ru

Ферменты являются биологическими катализаторами, т. е. ускорителями хи­мических реакций в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфично­стью по отношению к веществу, вступаю­щему в реакцию. Каждая реакция ката­лизируется своим ферментом.

Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?

Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых бел­ковых молекул. Поэтому полное расщеп­ление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следователь­но, энергетическая функция, заключаю­щаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками до­вольно редко.

6 Основные функции белков | Здоровое питание

Эллен Суонсон Topness Обновлено 20 декабря 2018 г.

Белок — это важное вещество, которое содержится в каждой клетке человеческого тела. На самом деле, за исключением воды, белок является самым распространенным веществом в вашем теле. Этот белок вырабатывается вашим телом с использованием пищевого белка, который вы потребляете. Он используется во многих жизненно важных процессах и поэтому нуждается в постоянной замене. Вы можете добиться этого, регулярно потребляя продукты, содержащие белок.

Ремонт и техническое обслуживание

Белок называют строительным материалом тела. Это называется так, потому что белок жизненно важен для поддержания тканей тела, включая развитие и восстановление. Волосы, кожа, глаза, мышцы и органы сделаны из белка. Вот почему детям нужно больше белка на фунт массы тела, чем взрослым; они растут и развивают новую белковую ткань.

Энергия

Белок является основным источником энергии. Если вы потребляете больше белка, чем вам нужно для поддержания тканей тела и других необходимых функций, ваше тело будет использовать его для получения энергии.Если он не нужен из-за достаточного потребления других источников энергии, таких как углеводы, белок будет использоваться для создания жира и станет частью жировых клеток.

Гормоны

Белки участвуют в образовании некоторых гормонов. Эти вещества помогают контролировать функции организма, которые предполагают взаимодействие нескольких органов. Инсулин, небольшой белок, является примером гормона, который регулирует уровень сахара в крови. Он включает взаимодействие таких органов, как поджелудочная железа и печень.Секретин — еще один пример белкового гормона. Это вещество помогает в процессе пищеварения, стимулируя поджелудочную железу и кишечник к выработке необходимых пищеварительных соков.

Ферменты

Ферменты – это белки, которые увеличивают скорость химических реакций в организме. Фактически, большинство необходимых химических реакций в организме не могли бы эффективно протекать без ферментов. Например, один тип фермента помогает расщеплять большие молекулы белков, углеводов и жиров на более мелкие молекулы, а другой способствует созданию ДНК.

Транспортировка и хранение молекул

Белок является основным элементом в транспортировке определенных молекул. Например, гемоглобин — это белок, который переносит кислород по всему телу. Белок также иногда используется для хранения определенных молекул. Ферритин является примером белка, который соединяется с железом для хранения в печени.

Антитела

Белок образует антитела, которые помогают предотвратить инфекции, заболевания и болезни. Эти белки идентифицируют и помогают уничтожить антигены, такие как бактерии и вирусы.Они часто работают в сочетании с другими клетками иммунной системы. Например, эти антитела идентифицируют антигены, а затем окружают их, чтобы удерживать их до тех пор, пока они не будут уничтожены лейкоцитами.

Физиология, белки — StatPearls — NCBI Bookshelf

Введение

Белки представляют собой биополимерные структуры, состоящие из аминокислот, 20 из которых встречаются в биологической химии. Белки служат структурной поддержкой, биохимическими катализаторами, гормонами, ферментами, строительными блоками и инициаторами клеточной смерти.Белки можно дополнительно определить по их четырем структурным уровням: первичному, вторичному, третичному и четвертичному.

Первый уровень — это первичная структура, потому что это самый базовый уровень структуры белка. Он состоит из аминокислотных остатков линейного порядка. Все остатки соединяются пептидными связями. Эти связи имеют обозначенные положения атомов углерода альфа, бета и гамма, которые соответствуют конкретным положениям относительно пептидной связи. Эта структура также носит название белкового остова.

Второй уровень структуры белка — это вторичная структура, состоящая из различных форм, образующихся посредством водородных связей. Эти формы включают альфа-спираль, бета-складчатый лист и бета-поворот. Как указывалось ранее, водородные связи стабилизируют все эти формы.

Третьим уровнем структуры белка является третичная структура. Он состоит из трехмерной формы, которая будет формироваться, когда «остов» полипептидной цепи взаимодействует с водной средой, которая немедленно начинает формироваться, когда вновь синтезированная полипептидная цепь выходит из концевого конца комплекса рибосомной субъединицы.Полипептидная цепь изолирует гидрофобные остатки и обнажает те, которые являются гидрофильными; это все для достижения термодинамической стабильности. Эта термодинамическая стабильность в дальнейшем обусловлена ​​различными химическими взаимодействиями, включая водородные связи, силы Вандерволла и ионную связь (термин ионная связь включает электростатические взаимодействия и солевые мостики). Энергия, которую могут производить эти взаимодействия, колеблется от 0,1 до 3 килокалорий на моль. Четвертый и последний уровень структуры белка называется четвертичной структурой.На этом уровне комплексы образуются из нескольких полипептидных цепей, называемых субъединицами. Примером этого является гемоглобин и то, как формируется его тетрамерная структура, когда две альфа- и две бета-субъединицы удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Поэтому уместно сказать, что четвертичная структура представляет собой трехмерное расположение двух или более полипептидов в белке, каждый из которых укладывается независимо от другого. Важно отметить, что термин субъединица взаимозаменяем с протомером.[1] Примером клинического значения является серповидноклеточная анемия, при которой образующийся белок гемоглобина содержит аминокислоты, нерастворимые в водной среде, заставляя дефектный гемоглобин агрегировать, чтобы скрыть вновь образованные гидрофобные остатки и достичь термодинамической благоприятности. Эти измененные молекулы гемоглобина затем образуют полимеры, которые проявляются в виде длинных негибких стержней. Эти макромолекулы продолжают удлиняться до тех пор, пока они в конечном итоге не осаждаются и не деформируют плазматическую мембрану эритроцита, принимая классическую серповидную форму, наблюдаемую при кризисе серповидно-клеточной анемии.

Проблемы, вызывающие озабоченность

Денатурация

Меркаптоэтанол — это химическое вещество, способное разрушать дисульфидные связи. Он «разрезает» белки справа от карбоксильной группы предпоследней аминокислоты. Это разрезание может происходить только по дисульфидным связям, потому что эти связи могут получать электроны от спиртовых групп на бета-меркаптоэтаноле, поэтому это вещество также известно как восстановитель. Проблема проявляется через гормональную денатурацию. Гормоны хорошо известны как белки с большим количеством дисульфидных связей.Поэтому, если их поместить в водную среду, богатую спиртовыми группами, гормоны денатурируют и теряют биологическую функциональность. Это состояние, по-видимому, является причиной того, что матери, страдающие расстройством, связанным с употреблением алкоголя, и кормящие грудью, могут перестать кормить грудью (из-за денатурации пролактина), почему у алкоголиков через некоторое время развивается диабет (из-за денатурированного инсулина), и почему подростки, которые чрезмерно употребляют алкоголь, перестают расти (из-за денатурации пролактина). денатурированный гормон роста).[2]

Сотовая связь

Транспорт

Белки, продуцируемые на рибосомах в шероховатой эндоплазматической сети, переносятся в гладкую эндоплазматическую сеть для переработки в везикулы для внутриклеточного транспорта.Белки также ответственны за нацеливание на везикулы посредством ряда взаимодействий, которые включают взаимодействия рецепторов и субстратов. Аппарат Гольджи состоит из цис-, медиальной, транс- и транс-сети Гольджи. Джеймс Ротман предположил в 1980-х годах, что белки, обработанные аппаратом Гольджи, транспортируются из одного мешочка в другой в везикулах. Эта концепция важна, потому что не было хорошо понятно, как белки могут оставаться и действовать как специфичные ферменты Гольджи, тем более что практически все ферменты Гольджи являются мембранными белками.Это предложение привело к трем различным теоретическим путям процессинга и транспорта белков.[3]

Три пути:

  • Секреторный

  • Лизосомный

  • Регулируемый

Секретарный транспорт

Конститутивная секреция представляет собой непрерывный процесс, происходящий во всех клетках. Считается, что именно так клетки производят новые плазматические мембраны. Также происходит экзоцитоз.Везикулы в цитозоле сливаются с плазматической мембраной. Жидкие мембраны облегчают слияние мембран благодаря принципу «подобное растворяется в подобном». Эта теория утверждает, что сигнал и рецептор комплемента (который находится на Гольджи) необходимы для сортировки в Гольджи. Эта теория исходит из хорошо зарекомендовавшего себя представления о том, что сигнал и его рецептор комплемента являются фундаментальными компонентами всей внутриклеточной везикулярной сортировки. [4]

Лизосомальный транспорт

Эта теория, определяемая как конститутивный лизосомальный путь, утверждает, что транспортные везикулы, содержащие лизосомальные ферменты, образуют лизосому, когда внутриклеточные везикулы сливаются с везикулами, образовавшимися из плазматической мембраны во время эндоцитоза.Лизосома — это место внутри клетки, где макромолекулы расщепляются до соответствующих мономеров. (например, белки, полисахариды, полинуклеотиды и липиды. Это основные строительные блоки: аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды. Для липидов нет единого строительного блока, но ближе всего подходят жирные кислоты. Клетка повторно использует строительные блоки для создания новых макромолекул. .[5] 

Регулируемый транспорт

Этот регулируемый секреторный путь имеет место только в клетках, специализирующихся на секреции.(например, В-лимфоциты секретируют антитела). Везикулы, содержащие специализированные белки для секреции, отпочковываются от области транс-сети Гольджи аппарата Гольджи. Секреторный пузырь остается в цитозоле. Лиганд связывается с сайтом связывания лиганда на внеклеточном матриксе, обращенным к трансмембранному рецепторному белку. После связывания с лигандом (например, нейротрансмиттером или гормоном) это заставляет рецептор претерпевать конформационные изменения, тем самым активируя путь передачи сигнала. Путь передачи сигнала может вызывать повышение уровня внутриклеточного кальция.(-6)М. Затем цитозольные секреторные везикулы перемещаются на плазматическую мембрану для экзоцитоза.[6]

Пептидные связи

Пептидные связи образуются, когда карбоксильная группа аминокислоты слева атакует аминогруппу аминокислоты справа. Конец амино всегда слева. Карбоксильный конец всегда справа. Полярность каждой аминокислоты обусловлена ​​ее R-группой. Пептидная связь имеет три особенности: подошвенную, ограниченную подвижность и транс-конфигурацию.Ферменты рестрикции часто используются в лабораторных процедурах для белков, специфичных для последовательности. История секвенирования белков выходит за рамки этой статьи.[7]

Дисульфидные связки

Они также известны как дисульфидные мостики; эти связи образуются за счет близлежащих остатков цистеина в белке. Остаток цистеина имеет неполярную группу R, более конкретно, сульфгидрильную группу. Эта связь составляет примерно 60 килокалорий на моль энергии. Эти прочные ковалентные связи возникают в результате химического взаимодействия, связанного с белками, которые сворачиваются в шероховатой эндоплазматической сети — это связано с тем, что восстанавливающие агенты разрывают дисульфидные связи, а относительно высокая концентрация восстанавливающих агентов в цитозоле разрывает связи сера-сера, как только связи образуются. .Основным восстанавливающим агентом в цитозоле является трипептид, называемый глутатионом. В основе этого понимания лежит классический эксперимент Анфинсена. В эксперименте использовалась рибонуклеаза, функциональное представление зрелой структуры с многочисленными дисульфидными связями. В эксперименте рибонуклеазу обрабатывали восстановителями, денатурирующими белок, в частности мочевиной, которая разрывает все слабые химические связи в белке. Еще одним используемым восстанавливающим агентом был бета-меркаптоэтанол. В результате получился белок без биологической активности, потому что у него больше не было активного центра.Говорят, что это денатурированная форма белка рибонуклеазы. Затем белок помещали в воду с денатурирующим агентом и диализной трубкой. Они несколько раз заменяли внешнюю диализную среду, чтобы удалить как можно больше денатурирующих молекул. После диализа они обнаружили, что рибонуклеаза ренатурировала до 100% функционального состояния, что привело к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру.[7]

Биохимические реакции  

Наиболее важными белками в организме являются те, которые помогают в реакциях.Их называют ферментами, и их основная задача — помочь организму вырабатывать энергию. Реакции всегда возможны, но не всегда благоприятны. Примерно 90 % реакций, происходящих в организме, не протекают с той скоростью, которая необходима для жизни. Таким образом, ферменты действуют как «катализаторы». Приблизительно 80% реакций в организме не произошли бы, если бы не фермент, катализирующий реакцию. Ферменты делают реакции более вероятными, облегчая их протекание. Они сближают субстраты в пространстве и времени.Ферменты снижают свободную энергию активации, что означает меньше энергии, необходимой для протекания реакции. Ферменты также стабилизируют промежуточный субстрат с высокой энергией в реакции и не расходуются в реакции. Фермент можно классифицировать как глобулярный, если он представляет собой полипептид с высокой степенью укладки, который часто имеет сферическую форму и стабилизируется за счет слабых химических взаимодействий.[8]

Источники

Белок является жизненно важной частью рациона человека и присутствует в различных продуктах питания, таких как яйца, мясо, молочные продукты, морепродукты, бобовые, орехи и семена.Независимо от источника потребляемого белка, он расщепляется и превращается в новые белки в нашем организме. Эти белки делают все: от борьбы с инфекциями до помощи клеткам в делении. L-изомер каждой аминокислоты обычно является более биологически значимой формой по сравнению с D-изомером.

Классификация аминокислот

Хотя в природе существуют сотни аминокислот, люди используют только 20 из них. Один из способов их дальнейшей классификации – определение того, какие из них могут и не могут производиться здоровым организмом.

Три класса белков:

  • Заменимые

  • Условно незаменимые

  • Заменимые

Заменимые аминокислоты

Существует пять аминокислот, которые называются незаменимыми, поскольку их можно получать из продуктов питания, а также вырабатывать в организме.

Неосусных аминокислот:

  • аланин

  • 2

  • аспарагиновая кислота

  • Глутамная кислота

  • Serine

Условно незаменимые аминокислоты

Существует шесть аминокислот, которые называются условно незаменимыми, поскольку здоровые организмы могут генерировать их в нормальных физиологических условиях.Они становятся незаменимыми при определенных условиях, таких как голодание или врожденные нарушения обмена веществ.

Условно эфирные аминокислоты:

    • Glutamine

    • глицин

    • Proline

    • Tyrosine

    Незаменимые аминокислоты

    Существует девять аминокислот, которые называются незаменимыми, поскольку они не могут вырабатываться в организме.Таким образом, пищевой белок содержит эти аминокислоты, которые необходимы для производства определенных гормонов и других важных молекул.

    Основные аминокислоты:

    • Гистидин

    • Изолейцин

    • Лейцин

    • Лизин

    • Метионин

    • Фенилаланин

    • Треонин

    • Триптофан

    • VALINE

    Разработка

    Четырех уровней сооружения белков:

    • первичная структура

    • вторичная структура

    • третичной структуры

    • четвертичная структура

    Основная структура

    Белок представляет собой цепочку аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.Подобно нитке бус, эти нити могут скручиваться и складываться в окончательную форму белка. Когда кто-то ест белок, он расщепляется на аминокислоты. Эти аминокислоты состоят из центрального атома углерода, связанного с «амино» или азотсодержащей группой, и карбоксильной «кислотной» группы, отсюда и название «аминокислота». У углерода также есть один атом водорода и боковая цепь, или «R-группа», которая уникальна для каждой аминокислоты. Исключением является пролин, который имеет кольцевую структуру.

    Среднее   Структура

    Вторичная структура – это уровень структуры белка , на котором происходят два общих подтверждения: альфа-спираль и бета-складчатые листы.Биологически этот уровень может подразделяться на три общие структуры. Третий представляет собой комбинацию альфа-спиралей и бета-пластин, которые могут образовывать некоторые ферменты.

    Первый — это альфа-спирали, которые могут присутствовать в таких белках, как гемоглобин и промежуточные филаменты. Альфа-спирали представляют собой аминокислоты в спиральном или спиральном подтверждении, позволяющие образовывать водородные связи между азотом и водородом, иначе известные как нитратные группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты четырьмя остатками ранее.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию альфа-спиралей. Некоторыми примерами являются метионин, глютамин, цистеин, гистидин и лизин.

    Второй — это бета-складчатые листы, которые появляются в белках-переносчиках жирных кислот и антителах. Бета-складчатые листы представляют собой аминокислоты в ряду смежных рядов, что позволяет образовывать боковые водородные связи между группой аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Если в паттерне есть изгиб, это указывает на то, что в этом положении находится аминокислота пролин.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию бета-складок. Некоторыми примерами являются изолейцин, тирозин, триптофан и валин.

    Кроме того, существуют две биологические характеристики вторичной структуры – функциональные и реагенты острой фазы.

    Костный мозг и печень делают те, которые классифицируются как функциональные. Костный мозг вырабатывает иммуноглобулины. В печени вырабатываются альбумин, фибриноген и альфа-1-антитрипсин. Печень вырабатывает примерно 90% белков, которые служат осмотическим градиентом в сыворотке.Осмотический градиент необходим для втягивания жидкости в капилляры и из них.

    Реагенты острой фазы – это белки, образующиеся во время воспаления. Они неспецифичны и используются для наблюдения за тем, возникает ли воспаление в организме. Примеры включают трансферрин и церулоплазмин.[9]

    Третичная структура

    Наиболее важным фактором, влияющим на третичную структуру, являются ее гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Гидрофобные жирорастворимые аминокислоты в белке будут складываться по направлению к «внутри» белка и избегать контакта с водой.Напротив, гидрофильные водорастворимые аминокислотные остатки будут складываться по направлению к «снаружи» белка, по направлению к контакту с водой. Кроме того, третичный уровень – это уровень, на котором образуются ковалентные связи. Все эти характеристики вносят вклад в трехмерную форму, которая в конечном итоге формируется.[10]

    Четвертичная структура

    Четвертичная структура представляет собой уровень, на котором два или более белков взаимодействуют друг с другом и называется кооперативностью.

    Когда кооперативность применяется к композиции ферментов, она классифицируется как аллостерический фермент.А аллостерические ферменты обычно являются ферментами, ограничивающими скорость. Это белки, которые контролируют определенный этап пути. Таким образом, фермент, ограничивающий скорость, участвует в стадии , которая называется «стадией ограничения скорости». Если фермент, ограничивающий скорость, становится медленнее, то последующие или последующие этапы также замедляются. Обратное также верно. Если фермент, ограничивающий скорость, становится более эффективным, он увеличивает скорость реакции, потому что последующие этапы в конечном итоге происходят раньше.Таким образом, по определению фермент, ограничивающий скорость, должен быть самым медленным катализатором в реакции. Следует также упомянуть, что большинство клинически значимых генетических состояний влияют на ограничивающий скорость фермент биохимической реакции.

    Кинетическая кривая фермента будет иметь определенную форму, если белок является аллостерическим. Наиболее вероятное подтверждение является сигмоидальным, что важно при исключении первого порядка. Хотя фармакокинетические аспекты выходят за рамки этой статьи, следует понимать, что элиминация первого порядка связана с концентрацией субстрата и Vmax.Когда белки имеют несколько активных центров, их Vmax увеличивается. Говорят, что белки насыщены, когда субстрат занимает все активные центры. Клинически именно так белковые каналы и транспортеры влияют на скорость клубочковой фильтрации.[11]

    Вовлеченные системы органов

    Диета

    В общем, белковые продукты животного происхождения, такие как яйца, молочные продукты, мясо и морепродукты, содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве. Продукты на основе сои уникальны, потому что они безвкусны и содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве.Большинство других растительных продуктов, включая цельное зерно, орехи, бобовые и семена, содержат высокий уровень одних аминокислот и низкий уровень других. Было бы неправильно предполагать, что продукты животного происхождения содержат больше белка, чем продукты растительного происхождения. Чашка тофу содержит такое же количество граммов белка, как 3 унции стейка, курицы или рыбы. Полстакана чечевицы содержит больше граммов белка, чем яйцо. Не во всех растительных продуктах мало одних и тех же аминокислот, поэтому употребление в пищу разнообразных растительных продуктов может обеспечить организм всеми девятью необходимыми элементами.Например, сочетание источников белка, таких как рис и бобы, хумус и лаваш или овсянка с миндальным маслом. Однако, с точки зрения объема, может быть необходимо есть больше растительной пищи, чтобы получить такое же количество белков и аминокислот, что и белки животного происхождения.[12]

    Переваривание

    Когда пища достигает желудка, соляная кислота денатурирует белок, разворачивая его и делая цепь аминокислот более доступной для ферментативного действия.Затем пепсин, белок, вырабатываемый главными клетками желудка, расщепляет любой доступный белок на более мелкие олигопептидные цепи, которые затем перемещаются в двенадцатиперстную кишку. Второй набор пищеварительных ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, дополнительно расщепляет олигопептиды на трипептиды, дипептиды и отдельные аминокислоты. Все эти продукты могут поглощаться клетками кишечника, где дипептиды и трипептиды превращаются в аминокислоты. Некоторые аминокислоты являются частью процесса синтеза кишечных ферментов и новых клеток.Большинство из них попадают в кровоток и транспортируются в другие части тела.

    Общий вид   Анатомическое проявление

    Волосы — это белок, который содержит множество изгибов и изгибов. Поэтому неудивительно, что волосы содержат много дисульфидных связей. Тепло денатурирует белки; вот почему люди могут распаривать волосы, чтобы «расслабить» и выпрямить очень вьющиеся волосы. Для систем органов в организме, имеющих бета-складчатые листы, требуются плоские ткани, такие как плоские кости и кожа.[13]

    Функция

    Белки играют решающую роль в биохимии человека . Основная роль заключается в обеспечении организма строительными блоками. Они являются предшественниками нескольких биологически значимых молекул. Следовательно, как избыток, так и недостаток белка может привести к заболеваниям, дефектам нервной системы, проблемам с обменом веществ, отказу органов и даже смерти.

    Биохимические функции

    Ферменты Белки ускоряют реакцию как катализатор.Катализируемые реакции протекают в миллион и более раз быстрее. Ферменты обычно имеют суффикс «-ase» в своем названии. Исключением являются ферменты, обнаруженные до начала схемы именования. Каждый фермент регулируется конкурентными и неконкурентными ингибиторами и/или аллостерическими молекулами. Ферменты могут катализировать пути производства или разрушения биологических молекул. Изменения ферментов могут привести к заболеванию или лечению. Определенные аминокислоты образуют сайт связывания фермента с субстратом. Сайт связывания субстрата является «активным сайтом».» Это служит в химических реакциях. Субстраты могут быть гидрофобными, гидрофильными, заряженными, незаряженными, нейтральными или комбинированными. Мутации, которые изменяют аминокислоты в активном центре, изменяют активность фермента. Субстрат присоединится к ферменту, который выстлан совместимыми аминокислотами. кислоты. Если эти аминокислоты изменяются, субстрат не сможет присоединиться, что сделает фермент нефункциональным. То, как субстрат взаимодействует с активным центром, означает «сродство» этого фермента. Чем выше сродство, тем меньше субстрата требуется для добиться реакции.Мутация, которая изменяет активный сайт, может повышать или понижать сродство.[14]

    Структурные функции

    Белки служат структурными элементами клеток и тканей — белки актин и тубулин образуют актиновые филаменты и микротрубочки. В мышцах актин обеспечивает «строительные леса», против которых миозин может вызывать мышечное сокращение.[15]

    Кинетическая   Функции

    Моторные белки транспортируют молекулы внутри клетки, обеспечивают движение определенных частей отдельных клеток, участвующих в специализированных функциях, генерируют крупномасштабные движения жидкостей и полутвердых веществ, таких как циркуляция крови и движение пищи через пищеварительный тракт и, наконец, обеспечивают движение тела человека за счет своих ролей в скелетных мышцах.Миозин представляет собой белок с гидрофобным хвостом, головной группой, которая может прикрепляться и отсоединяться от актиновых филаментов, и «шарнирной» частью, которая перемещает головную группу вперед и назад, что приводит к движению.

    каналов

    Каналы необходимы для транспортировки питательных веществ в клетки и из клеток, а также для передачи нервных сигналов и селективной фильтрации молекул в почках. Примером этого является то, что внутриклеточная концентрация калия в клетке млекопитающего составляет примерно 140 миллимолей на клетку, а натрия — от 5 до 15 миллимолей.Внеклеточная среда имеет концентрацию калия 5 молей и концентрацию натрия 145 миллимолей. специфические калиевые каналы отвечают за регулирование этих концентраций в соответствующих компартментах.[17]

    Механизм

    Перевод

    Синтез белка инициируется GTP, который вызывает сборку рибосомных звеньев и начало процесса элонгации, превращающего первичный транскрипт в аминокислотную последовательность, формирующую фундаментальную структуру белка.Эукариотические рибосомные субъединицы — это 40-е и 60-е, тогда как прокариотические рибосомные субъединицы — 30-е и 50-е. Эукариотическая рибосомная субъединица — 80-я. Прокариотическая рибосомная субъединица — 70-я. S не представляет размер субъединиц, поэтому нельзя предполагать, что общее количество субъединичного комплекса представляет собой сумму двух отдельных субъединиц. «s» представляет собой коэффициент седиментации, при котором каждый белок проявляет себя при центрифугировании. Процесс удлинения — это то, как создается первичная структура белка, которая также известна как транслокация.ТРНК связывается с определенным положением, называемым сайтом. Затем ТРНК перемещается в участок гороха, где она доставляет аминокислоту к концу растущей полипептидной цепи. Наконец, тРНК перемещается в e-участок, откуда и выходит.

    Родственные испытания

    Секвенирование белков

    Существует несколько лабораторных методов, используемых для определения характеристик белка. Это тесты, которые определяют тип, количество и заряд аминокислот в белке.

    Кислотный гидролиз

    • Используется для определения типов аминокислот в белке.

    • Этот метод не может определить последовательность.

    • Кислотный гидролиз выполняется путем погружения белка в кислоту, которая денатурирует белок.[18]

    Гель-электрофорез

    • Использует агарозный гель для разделения белков в основном по размеру.

    • Он также может разделять их по заряду, если добавлены электроды.

    • Более мелкие белки мигрируют дальше.

    • Более крупные белки остаются ближе к стартовому участку.

    • Не секвенирует белки.

    • Для любого полипептида существует электрофоретическая картина; поэтому для его обнаружения можно использовать гель-электрофорез.

    Реакция с нингидрином

    • Это химическая реакция с аминокислотой на амино-конце (слева).

    • Реагирует со всеми аминокислотами, образуя пурпурный цвет.

    • Реакция пролина дает желтый цвет.

    • Используется для подсчета количества пролинов в определенном белке.[20]

    Деградация Эдмана

    • Используется реагент под названием фенилизотиоцианат.

    • Реагирует с любой аминокислотой, начиная с амино-конца.

    • Аминокислоты идентифицируют с помощью тонкослойной хроматографии или высокоэффективной жидкостной хроматографии.

    • Процедура точна только до 30 аминокислот.[21]

    Пептидазы рестрикции

    • Определяет последовательность путем разрезания белка на наборы аминокислот.

    • Пептидазы ограничены в том, что они могут распознавать и резать.

    • Затем используется обратный инжиниринг, чтобы выяснить, как они должны быть связаны.[22]
    • Используется для секвенирования белков.

    • Необходимо вывести последовательность.

    • Сначала нужно узнать, какие аминокислоты распознают ферменты.

    • Трипсин режет справа от LYS и ARG.

    • Химотрипсин разрезается справа от ароматических аминокислот, PHE, TRP.

    • Эластаза режет справа от GLY, ALA, SER, трех самых маленьких аминокислот.

    • Цианоген бромид разрезает справа от MET.

    • Аминопептидаза режет справа от любой аминокислоты на амино-конце.

    • Меркаптоэтанол разрушает дисульфидные связи.

    • Карбоксипептидаза разрезает слева любую аминокислоту на карбоксиконце.

    Патофизиология

    Дисфункция белка может привести к различным заболеваниям и часто к смерти. Дисфункциональные белки могут привести к   детскому ожирению, разрушению сетчатки, что приводит к слепоте, потере слуха и диабету 2 типа.

    Возьмем, например, белковые реснички и то, как проявляется их дисфункция.

    • Недостаточное количество ресничек в жгутиках приводит к нарушению подвижности сперматозоидов.

    • Дефектные реснички в дыхательных путях приводят к хроническим инфекциям легких.

    • Дисфункция ресничек евстахиевой трубы вызывает хронические инфекции уха и потерю слуха.

    • Дисфункциональные реснички маточных труб вызывают бесплодие.

    Инфекционный

    Многие инфекционные агенты действуют, имитируя вспомогательные белки человека и связываясь с факторами элонгации.Хотя бактерии ингибируют белки, вирусы фактически «захватывают» и используют механизм синтеза белка хозяина для размножения и дальнейшего заражения. Инфекционные неправильно свернутые белки, называемые «прионами», сокращенно от «белковые и инфекционные вирионы», заражают как нормально свернутые белки, затем реплицируются и неправильно свернуты в β-листы, называемые «амилоидными складками». Они объединяются в амилоидные бляшки и создают «дыры» в ткани, создавая «губкообразный» вид. Прионы воздействуют на нервную ткань, вызывая опасные и смертельные неврологические симптомы.[23]

    Хрящевой

    Мутации, которые изменяют структуру коллагена, способствуют частым переломам, легкому образованию синяков, слабости суставов и потере слуха из-за аномалий костей внутреннего уха.[24]

    Ферментативный

    Генетическое заболевание может вызвать дефицит фермента, необходимого для превращения аминокислот в нейротрансмиттеры и кожный пигмент. Заболевание возникает не из-за снижения уровня аминокислот, а из-за высокой концентрации аминокислот.Это способствует активности второстепенного ферментативного пути, производящего токсичные продукты. Присутствие этих продуктов проверяется в крови в рамках стандартного неонатального тестирования. У пациентов обычно проявляются черты альбинизма, светлые волосы, бледно-голубые глаза и запах токсических продуктов, выделяемых потом, мочой, кожей и волосами. Лечение этого заболевания заключается в диете с низким содержанием специфических аминокислот.[25]

    Мускулистый

    Заболевания белков скелетных мышц могут вызвать их быстрое разрушение, что приведет к невозможности ходить.[26]

    Осмотик

    Неправильно свернутые белки могут вызывать многочисленные клинически значимые заболевания. Прежде всего, это кистозный фиброз, аутосомно-рецессивное заболевание из-за дефекта белка CFTR хлоридного канала, который регулирует воду, движение хлоридов и выработку слизи. Обычно этот белок является каналом для вывода хлоридов из клеток, чтобы сбалансировать тонус соли и воды. Натрий — это ион, который движется противотоком, чтобы сбалансировать осмоляльность между компартментами.Это важно для железистых тканей, выделяющих большие концентрации хлорида натрия. Слизистые пробки, рецидивирующие инфекции, бесплодие и желудочно-кишечная дисфункция являются частыми проявлениями.[27]

    Многофакторный

    Реагенты острой фазы, вызываемые в основном ИЛ-6, вырабатываемым макрофагами, а также Т-хелперными клетками. Слишком много белков острой фазы может откладываться в любом месте тела. Неспецифическое отложение называется амилоидозом. Отложение в сосудистую сеть изменяет их целостность.Податливость стенок кровеносных сосудов уменьшится, что приведет к меньшей растяжимости; это увеличивает вероятность разрыва кровеносного сосуда при повышении давления — массивное внутримозговое кровоизлияние у молодого человека без гипертонии или травм в анамнезе. Диагностическое подтверждение осуществляется с помощью окрашивания конго красным, которое показывает характерное яблочно-зеленое двойное лучепреломление.[28]

    Бета-амилоид или тау-белок присутствует как при возрастной болезни, так и при болезни Альцгеймера, связанной с синдромом Дауна (бета-липопротеин Е4 более специфичен для болезни Альцгеймера).У населения в целом этот белок окисляется, вызывая болезнь Альцгеймера. Нейрофибриллярные клубки являются проявлением окисления и агрегации тау-белка. При синдроме Дауна организм не способен отщеплять бета-липопротеин от белка-предшественника амилоида. Результатом является накопление бета-липопротеинов, которые вызывают раннее начало болезни Альцгеймера.

    Клиническое значение

    Признаки и симптомы

    • Недоедание
      • Деменция

      • Пеллагра (3 D)
        • Депрессия
        • Дерматит
        • Понос

      • Психические изменения
      • анорексия
      • Потеря веса

      • Глоссит

    • энцефалопатии
      • Спутанность сознания

      • Кома

      • Астериксис

    • Энтеропатия
      • Кишечная дисфункция

      • История трансплантации органов

      • Сосудистый перегрузками

      • Точечная отек

      • Асцит

      • Альфа 1 анти-трипсин дефицит

      • Последние Tm99 сцинтиграфии

    Фармакотерапия

    • Цефалоспорины могут связываться с пенициллин-связывающими белками, ингибируя тем самым синтез клеточной стенки бактерий.

    • Макролиды и Линкосамид Оба связываются с 50-х годом синтез белка

    • Aminoglycosides и тетрациклины и тетрациклины оба связывают на 30-е годы. тем самым подавляя синтез бактериального белка. [30]

    Лабораторная медицина

    • Концентрация белка в плазме и сыворотке примерно равна 7.0 г/дл/л

    • Концентрация белка в спинномозговой жидкости составляет приблизительно 0,48 г/дл/л

    • Концентрация белка в моче составляет приблизительно 1,5 г/день

    • Концентрация белка в сыворотке составляет приблизительно 140 мэкв/0 Примерно 50% белков сыворотки крови составляют альбумины.

    • Приблизительно 48% сывороточного белка составляет глобулин.[31] Состав следующий:
      • Альфа-1: примерно 5,7%

      • Альфа-2: примерно 9.4%

      • Бета: примерно 11,6%

      • Гамма: примерно 17%

    Скорость оседания эритроцитов и С-реактивный белок

    Если в плазме слишком много белков, это может быть отражено в лабораторных исследованиях повышенной скоростью оседания эритроцитов (СОЭ) или С-реактивным белком (СРБ). СОЭ – анализ крови, определяющий скорость осадка эритроцитов при центрифугировании за один час.СРБ представляет собой опсонин, который связывается с поверхностью мертвых клеток для активации системы комплемента. Повышение СРБ свидетельствует о неспецифическом воспалении. Повышенная СОЭ не указывает, какие белки увеличились. Другими факторами, влияющими на СОЭ, являются микроцитарная анемия, серповидноклеточная анемия и полицитемия. Значение СОЭ заключается в его способности показать, является ли воспалительный или невоспалительный процесс.

    Представьте себе флакон с плазмой пациента. Встряхните его и переверните вверх дном.Подсчитайте, сколько времени потребуется, чтобы один эритроцит опустился на дно. Как только он достигает дна, часы останавливаются. Если он быстро достигает дна, скорость осаждения низкая.

    Если мешают белки, эритроциты будут подпрыгивать, пока не достигнут дна; это вызовет высокую скорость седиментации. Анемия вызовет ложно высокую скорость оседания, потому что во флаконе очень мало клеток; только по чистой случайности одному из них потребуется много времени, чтобы, наконец, опуститься на дно.

    Ложно низкая скорость оседания может возникнуть, если флакон уже заполнен эритроцитами.Поэтому нет необходимости измерять скорость у пациента с полицитемией, так как количество клеток искажает результат. Серповидная форма эритроцитов позволяет клеткам быстрее достигать дна флакона, что делает скорость оседания ложно низкой.[32]

    Профилактика здоровья

    Диабет

    Диеты с высоким содержанием белка могут способствовать снижению веса за счет повышения чувствительности к инсулину, повышенного окисления жирных кислот, увеличения и подавления аппетита, повышения чувства сытости.Тем не менее, людям с диабетом и подагрой необходима осторожность, потому что белок может повышать уровень ниацина, что может усугубить симптомы, связанные с подагрой.

    Скрининг

    Определенные комбинации белков могут быть полезны при проверках здоровья. Например, определенные комбинации белков обладают более высокой чувствительностью для выявления рака, чем тестирование только на один конкретный белок.[33]

    Ссылки

    1.
    Movileanu L, Benevides JM, Thomas GJ.Определение вклада оснований и остова в термодинамику переходов предплавления и плавления в ДНК B. Нуклеиновые Кислоты Res. 01 сентября 2002 г.; 30 (17): 3767-77. [Статья бесплатно PMC: PMC137406] [PubMed: 12202762]
    2.
    Сантуччи Л., Бруски М., Дель Зотто Г., Антонини Ф., Гиггери Г.М., Панфоли И., Кандиано Г. Биологические поверхностные свойства внеклеточных везикул и их влияние на грузовые белки. Научный представитель, 10 сентября 2019 г .; 9 (1): 13048. [Бесплатная статья PMC: PMC6736982] [PubMed: 31506490]
    3.
    Ротман Дж. Э., Файн Р. Е. Покрытые оболочкой везикулы транспортируют вновь синтезированные мембранные гликопротеины из эндоплазматического ретикулума в плазматическую мембрану в два последовательных этапа. Proc Natl Acad Sci USA. 1980 Feb; 77(2):780-4. [Бесплатная статья PMC: PMC348364] [PubMed: 6244586]
    4.
    Диас Р., Майорга Л.С., Вайдман П.Дж., Ротман Дж.Е., Шталь П.Д. Для слияния везикул после эндоцитоза, опосредованного рецепторами, требуется белок, активный в транспорте Гольджи. Природа. 1989 01 июня; 339 (6223): 398-400. [PubMed: 2725659]
    5.
    Ротман Дж. Х., Ямаширо К. Т., Рэймонд К. К., Кейн П. М., Стивенс Т. Х. Подкисление лизосомоподобной вакуоли и вакуолярная Н+-АТФаза недостаточны у двух мутантов дрожжей, которые не способны сортировать вакуолярные белки. Джей Селл Биол. 1989 г., июль; 109 (1): 93–100. [Бесплатная статья PMC: PMC2115461] [PubMed: 2526133]
    6.
    Brion C, Miller SG, Moore HP. Регулируемая и конститутивная секреция. Дифференциальные эффекты остановки синтеза белка на транспорт цепей гликозаминогликанов по двум секреторным путям.Дж. Биол. Хим. 1992 г., 25 января; 267(3):1477-83. [PubMed: 1309785]
    7.
    Гордон А.Х., Мартин А.Дж., Синдж Р.Л. Изучение частичного кислотного гидролиза некоторых белков с особым упором на способ связывания основных аминокислот. Biochem J. 1941 Dec; 35(12):1369-87. [Статья бесплатно PMC: PMC1265646] [PubMed: 16747423]
    8.
    Hadadi N, MohammadiPeyhani H, Miskovic L, Seijo M, Hatzimanikatis V. Ферментная аннотация для сиротских и новых реакций с использованием знаний о реактивных сайтах субстрата.Proc Natl Acad Sci USA. 09 апреля 2019 г.; 116 (15): 7298-7307. [Бесплатная статья PMC: PMC6462048] [PubMed: 301]
    9.
    Hoefs JC. Глобулиновая коррекция градиента альбумина: корреляция с измеренной сывороткой с градиентами коллоидно-осмотического давления асцита. Гепатология. 1992 авг; 16 (2): 396-403. [PubMed: 1639349]
    10.
    Chen B, Ren X, Neville T, Jerome WG, Hoyt DW, Sparks D, Ren G, Wang J. Третичные структуры аполипопротеина AI определяют стабильность и фосфолипидсвязывающую активность дискоидальных высоко- плотности липопротеидных частиц разного размера.Белковая наука. 2009 май; 18 (5): 921-35. [Бесплатная статья PMC: PMC2771295] [PubMed: 19384992]
    11.
    Jiao W, Blackmore NJ, Nazmi AR, Parker EJ. Четвертичная структура является важным компонентом, который способствует сложному механизму аллостерической регуляции ключевого фермента Mycobacterium tuberculosis. ПЛОС Один. 2017;12(6):e0180052. [Бесплатная статья PMC: PMC5493349] [PubMed: 28665948]
    12.
    O’Neil CE, Keast DR, Fulgoni VL, Nicklas TA. Пищевые источники энергии и питательных веществ для взрослых в США: NHANES 2003–2006.Питательные вещества. 2012 г., 19 декабря; 4(12):2097-120. [Бесплатная статья PMC: PMC3546624] [PubMed: 23363999]
    13.
    Wickett RR. Перманентная завивка и выпрямление волос. Кутис. 1987 г., июнь; 39 (6): 496-7. [PubMed: 3608576]
    14.
    Агарвал ПК. Ферменты: интегрированный взгляд на структуру, динамику и функцию. Факт микробной клетки. 2006 12 января; 5:2. [Бесплатная статья PMC: PMC1379655] [PubMed: 16409630]
    15.
    Shoulders MD, Raines RT. Коллагеновая структура и стабильность.Анну Рев Биохим. 2009;78:929-58. [Статья бесплатно PMC: PMC2846778] [PubMed: 19344236]
    16.
    Шрайбер Г. Кинетические исследования белок-белковых взаимодействий. Curr Opin Struct Biol. 2002 Февраль; 12 (1): 41-7. [PubMed: 11839488]
    17.
    Чаван Т., Мадюк М., Шварц К. Белковые лиганды для изучения белков ионных каналов. J Gen Physiol. 03 апреля 2017 г.; 149(4):407-411. [PMC бесплатная статья: PMC5379924] [PubMed: 28270405]
    18.
    Зубарев Р.А., Чиванов В.Д., Хоканссон П., Сундквист Б.У.Секвенирование пептидов с помощью частичного кислотного гидролиза и масс-спектрометрии с плазменной десорбцией высокого разрешения. Быстрый общественный масс-спектр. 1994 ноябрь;8(11):906-12. [PubMed: 7819601]
    19.
    Эберсолд Р., Ливитт Дж. Анализ последовательности белков, разделенных электрофорезом в полиакриламидном геле: к интегрированной базе данных белков. Электрофорез. 1990 июль; 11 (7): 517-27. [PubMed: 2226408]
    20.
    Фридман М. Применение нингидриновой реакции для анализа аминокислот, пептидов и белков в сельскохозяйственных и биомедицинских науках.J Agric Food Chem. 2004 11 февраля; 52 (3): 385-406. [PubMed: 14759124]
    21.
    Shimonishi Y, Hong YM, Kitagishi T, Matsuo T, Matsuda H, Katakuse I. Секвенирование смесей пептидов с помощью деградации по Эдману и масс-спектрометрии с полевой десорбцией. Евр Дж Биохим. 1980 ноябрь; 112(2):251-64. [PubMed: 7460922]
    22.
    Cunningham DF, O’Connor B. Пролин-специфические пептидазы. Биохим Биофиз Акта. 1997 г., 05 декабря; 1343 (2): 160-86. [PubMed: 9434107]
    23.
    Ковач Г.Г., Будка Х.Прионные болезни: от белковой к клеточной патологии. Ам Джей Патол. 2008 март; 172(3):555-65. [Бесплатная статья PMC: PMC2258253] [PubMed: 18245809]
    24.
    Hsueh MF, Önnerfjord P, Bolognesi MP, Easley ME, Kraus VB. Анализ «старых» белков раскрывает динамический градиент оборота хрящей в конечностях человека. Научная реклама 2019 окт;5(10):eaax3203. [Бесплатная статья PMC: PMC6785252] [PubMed: 31633025]
    25.
    Rios M, Habecker B, Sasaoka T, Eisenhofer G, Tian H, Landis S, Chikaraishi D, Roffler-Tarlov S.Синтез катехоламинов опосредуется тирозиназой в отсутствие тирозингидроксилазы. Дж. Нейроски. 1999 г. 01 мая; 19 (9): 3519-26. [Статья бесплатно PMC: PMC6782225] [PubMed: 10212311]
    26.
    Ji LL, Yeo D. Митохондриальная дисрегуляция и мышечная атрофия. F1000рез. 2019;8 [бесплатная статья PMC: PMC6743252] [PubMed: 31559011]
    27.
    Хендерсон А.Г., Эре С., Баттон Б., Абдулла Л.Х., Кай Л.Х., Ли М.В., ДеМария Г.К., Мацуи Х., Дональдсон С.Х., Дэвис К.В. , Шихан Дж. К., Буше Р. С., Кесимер М.В секрете дыхательных путей при муковисцидозе наблюдается гиперконцентрация муцина и повышенное осмотическое давление. Джей Клин Инвест. 2014 июль; 124 (7): 3047-60. [Бесплатная статья PMC: PMC4072023] [PubMed: 24892808]
    28.
    Иаданза М.Г., Джексон М.П., ​​Хьюитт Э.В., Рэнсон Н.А., Рэдфорд Ю.В. Новая эра в понимании амилоидных структур и заболеваний. Nat Rev Mol Cell Biol. 2018 дек;19(12):755-773. [PubMed: 30237470]
    29.
    Zanotti G, Cendron L. Структурные аспекты устойчивости Helicobacter pylori к антибиотикам.Adv Exp Med Biol. 2019;1149:227-241. [PubMed: 31016632]
    30.
    Williamson E, Kato H, Volterman KA, Suzuki K, Moore DR. Влияние пищевого белка на белковый обмен и работоспособность у мужчин, тренированных на выносливость. Медицинские спортивные упражнения. 2019 фев; 51 (2): 352-360. [PubMed: 30252774]
    31.
    Витери FE. Исследования INCAP энергии, аминокислот и белка. Еда Нутр Бык. 2010 март; 31(1):42-53. [PubMed: 20461903]
    32.
    Липпи Г., Плебани М.Комплексная диагностика: будущее лабораторной медицины? Биохим Мед (Загреб). 2020 15 февраля; 30 (1): 010501. [Бесплатная статья PMC: PMC6

    6] [PubMed: 31839719]

    33.
    Twohig PA, Rivington JR, Gunzler D, Daprano J, Margolius D. Взгляды клинической приборной панели и улучшение показателей профилактических результатов для здоровья: ретроспективный анализ. BMC Health Serv Res. 2019 11 июля; 19 (1): 475. [Бесплатная статья PMC: PMC6621998] [PubMed: 31296211]

    Биологические строительные блоки | РакКвест

    Клетка является основной единицей жизни.Все организмы состоят из одной или нескольких клеток. Как будет показано ниже, люди состоят из многих миллионов клеток. Чтобы понять, что не так при раке, важно понять, как работают нормальные клетки. Первым шагом является обсуждение структуры и основных функций клеток.

    Сначала мы познакомимся с общими строительными блоками клеток. Все клетки, независимо от их функции или расположения в организме, имеют общие черты и процессы. Удивительно, но клетки почти полностью состоят всего из четырех основных типов молекул.Выше показана клетка, окруженная примерами молекул этих строительных блоков.

    Поскольку они присутствуют в живых существах, эти строительные блоки называются биомолекулами. В следующих разделах описываются структуры и функции каждого из этих основных строительных блоков. Дополнительную информацию по темам на этой странице также можно найти в большинстве вводных учебников по биологии, мы рекомендуем Campbell Biology, 11-е издание.

    Углеводы

    Первый класс биомолекул, который мы обсудим, — это углеводы.Эти молекулы состоят из элементов углерода (C), водорода (H) и кислорода (O). Обычно эти молекулы известны как сахаров . Углеводы могут варьироваться в размерах от очень маленьких до очень больших. Как и все другие биомолекулы, углеводы часто выстраиваются в длинные цепи, связывая вместе более мелкие единицы. Это похоже на добавление бусинок к браслету, чтобы сделать его длиннее. Общий термин для отдельного звена или шарика – мономер . Термином для длинной цепочки мономеров является полимер .

    Примеры углеводов включают сахара, содержащиеся в молоке (лактоза) и столовом сахаре (сахароза). Ниже представлена ​​структура мономера сахара-глюкозы, основного источника энергии для нашего организма.

    Сфера Палка Поверхность Повернуть

    Углеводы выполняют в клетках несколько функций. Они являются отличным источником энергии для различных видов деятельности, происходящих в наших клетках. Некоторые углеводы могут иметь структурную функцию.Например, материал, благодаря которому растения стоят высоко и придают древесине прочность, представляет собой полимерную форму глюкозы, известную как целлюлоза. Другие типы полимеров сахара составляют запасенные формы энергии, известные как крахмал и гликоген. Крахмал содержится в растительных продуктах, таких как картофель, а гликоген содержится в животных. Ниже показана короткая молекула гликогена. Вы можете сами манипулировать молекулой, чтобы хорошенько ее рассмотреть.

    Палка Линия Заполнение пространства Повернуть

    Углеводы необходимы клеткам для связи друг с другом.Они также помогают клеткам прилипать друг к другу и к материалу, окружающему клетки в организме. Способность организма защищаться от вторжения микробов и удалять из организма чужеродные материалы (такие как захват пыли и пыльцы слизью в нашем носу и горле) также зависит от свойств углеводов.

    Узнайте больше о том, как доктор Майкл Пирс использует углеводы для исследования рака.

    Белки

    Как и углеводы, белки состоят из более мелких единиц.Мономеры, из которых состоят белки, называются аминокислотами . Существует около двадцати различных аминокислот. Структура простейшей аминокислоты глицина показана ниже.

    Сфера Палка Повернуть

    Белки выполняют множество функций в живых существах, включая следующие:

    • Они помогают формировать многие структурные особенности тела, включая волосы, ногти и мышцы.Белки являются основным структурным компонентом клеток и клеточных мембран.
    • Они помогают транспортировать материалы через клеточные мембраны. Примером может служить поглощение глюкозы клетками из кровотока. Мы вернемся к этой важной способности, когда будем обсуждать устойчивость раковых клеток к химиотерапевтическим агентам.
    • Они действуют как биологические катализаторы. Большая группа белков, известных как ферменты, способна ускорять химические реакции, необходимые для правильной работы клеток.Например, существует множество ферментов, которые участвуют в расщеплении пищи, которую мы едим, и обеспечении доступности питательных веществ.
    • Взаимодействия между клетками очень важны для поддержания организации и функционирования клеток и органов. Белки часто отвечают за поддержание контакта между соседними клетками и между клетками и их местным окружением. Хорошим примером может служить межклеточное взаимодействие, благодаря которому клетки нашей кожи удерживаются вместе. Эти взаимодействия зависят от того, что белки соседних клеток прочно связываются друг с другом.Как мы увидим, изменения в этих взаимодействиях необходимы для развития метастатического рака.
    • Белки контролируют активность клеток, включая решения, касающиеся клеточного деления. Раковые клетки неизменно имеют дефекты этих типов белков. Мы вернемся к этим белкам более подробно, когда будем говорить о регуляции клеточного деления.
    • Многие гормоны, сигналы, которые проходят через тело, чтобы изменить поведение клеток и органов, состоят из белка.Ниже показан инсулин, небольшой белковый гормон, который регулирует поглощение глюкозы из кровотока.

    Заполнение пространства Лента Проволочная рама Повернуть

     

    Липиды

    Термин «липиды» относится к широкому спектру биомолекул, включая жиры, масла, воски и стероидные гормоны. Независимо от их структуры, местоположения или функции в клетке/организме, все липиды имеют общие черты, которые позволяют их группировать.

    • Не растворяются в воде; они гидрофобны.
    • Как и углеводы, они состоят в основном из углерода, водорода и кислорода.

    Гидрофобная природа липидов диктует их использование в биологических системах. Жиры являются хорошим источником накопленной энергии, а масла и воски используются для формирования защитного слоя на нашей коже, предотвращая инфекцию. Некоторые липиды, стероидные гормоны, являются важными регуляторами клеточной активности. Мы вернемся к этому во время обсуждения потока информации в клетках.Активность стероидных гормонов, таких как эстроген, связана с раком женской репродуктивной системы. Лечение, основанное на этих знаниях, будет подробно обсуждаться в разделе сайта о лечении.

    Заполнение пространства Палка Проволочная рама Повернуть

    Изображенный выше пример триацилглицерина или жира. Три длинные цепи состоят только из углерода и водорода, что придает молекуле ее гидрофобные свойства.Когда вы читаете о содержании насыщенных и ненасыщенных жиров на этикетках пищевых продуктов, они имеют в виду различия в этих длинных углеводородных цепях.

    Основной функцией липидов является образование биологических мембран. Клетки окружены тонким слоем липидов. Слой состоит из особого типа липидов, обладающих как гидрофобными, так и гидрофильными свойствами. Гидрофильные концы этих молекул обращены к заполненной водой среде внутри клеток и к водной среде вне клеток.Внутри двух слоев существует гидрофобная область. Мембрана, окружающая клетки, богата белками и другими липидами, такими как холестерин.

     

    Большинство химических веществ не могут проникнуть через липидный бислой. Вода и некоторые другие небольшие молекулы могут свободно проходить через мембрану, в то время как другие молекулы должны активно транспортироваться через встроенные в мембрану белковые каналы. Мембраны также содержат комбинацию биомолекул, которые были описаны до сих пор. Как показано выше, белки могут быть связаны с углеводами с образованием гликопротеинов.Гликопротеины играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, которые обсуждались ранее, и изменения в количестве или типах этих белков наблюдаются при раке. Точно так же сочетание липидов и углеводов приводит к образованию гликолипидов.

    Нуклеиновые кислоты

    В этих молекулах хранится вся информация, необходимая для управления и построения клеток.

    Существует два основных типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК).Обе эти молекулы являются полимерами. Они состоят из мономерных субъединиц, подобных углеводам и белкам, описанным ранее. Мономеры, используемые для построения нуклеиновых кислот, называются нуклеотидами. Нуклеотиды часто обозначаются однобуквенными сокращениями A, C, G, T и U. Как и все мономеры, описанные до сих пор, мономеры, используемые для построения ДНК, похожи друг на друга, но не совсем одинаковы. Одно из различий между ДНК и РНК заключается в подмножестве нуклеотидов, используемых для построения полимеров.ДНК содержит A, C, G и T, а РНК содержит A, C, G и U.

    Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК)

    ДНК состоит из двух длинных цепочек (полимеров) нуклеотидов, скрученных вокруг друг друга, образующих спиральную или спиралевидную структуру, показанную ниже. Скрученные молекулы расположены определенным образом, причем определенные нуклеотиды всегда находятся напротив друг друга. Нуклеотид, содержащий аденин (А), всегда сочетается с нуклеотидом, содержащим тимин (Т).Точно так же гуанин (G) всегда сочетается с цитозином (C). Если вы внимательно посмотрите на график ниже, вы увидите пары нуклеотидов, взаимодействующие в середине спирали. Полимеры, образующие ДНК, могут быть очень длинными, достигая миллионов нуклеотидов на каждую отдельную молекулу ДНК. На следующем рисунке изображена короткая цепь двухцепочечной ДНК.

    Сфера Палка Поверхность Повернуть

    ДНК

    находится в ядре клеток, структура которого будет описана в следующем разделе сайта.Все ядерные клетки в организме человека имеют одинаковое содержание ДНК независимо от их функции. Разница в том, какие части ДНК используются в той или иной клетке. Например, клетки, из которых состоит печень, содержат ту же ДНК, что и клетки, из которых состоят мышцы. Резко отличающаяся активность этих двух типов клеток зависит от частей ДНК, которые активны в клетках. ДНК – это форма хранения генетической информации, которая действует как схема для клеток. Как мы увидим, изменения в последовательности ДНК могут привести к изменению поведения клеток.Нерегулируемый рост, как и многие другие изменения, наблюдаемые при раке, в конечном итоге являются результатом мутаций, изменений в структуре ДНК.

    Рибонуклеиновая кислота

    Рибонуклеиновая кислота (РНК) во многом похожа на ДНК. Это полимер нуклеотидов, несущий информацию, присутствующую в генах. В дополнение к некоторым химическим различиям между РНК и ДНК существуют важные функциональные различия.

    • РНК копируется с ДНК в ядре и большая ее часть отправляется в цитозоль.
    • РНК — это рабочая форма информации, хранящейся в ДНК.
    • РНК одноцепочечная, а не двухцепочечная

    Информация, содержащаяся в ДНК, действует на клетки так же, как архитектор использует план. Специфическое производство РНК позволяет клетке использовать только те страницы «чертежа», которые требуются в любой конкретный момент времени. Очень важно, чтобы правильные РНК производились в нужное время. При раке продукция или регуляция определенных РНК не происходит должным образом.Точно так же, как неправильное прочтение чертежа приводит к появлению дефектов в здании, неправильное производство РНК вызывает изменения в поведении клеток, которые могут привести к раку. Эта важная тема будет подробно рассмотрена в разделе, посвященном функциям генов. Сначала мы рассмотрим более сложные формы биомолекул, а затем познакомимся с некоторыми ключевыми функциональными компонентами эукариотических клеток.

     

    Комбинации

    Теперь мы познакомились с основными классами биомолекул.

    • углеводы
    • липиды
    • белки
    • нуклеиновые кислоты

    Эти биомолекулы работают вместе, чтобы выполнять определенные функции и создавать важные структурные особенности клеток. Например, в разделе о липидах мы впервые увидели приведенную ниже диаграмму мембраны.

    В дополнение к липидному бислою, состоящему из особого типа липидов, мембрана содержит множество белков и сахаров. Как показано, белки и сахара могут объединяться с образованием гликопротеинов.Сахара также могут быть добавлены к липидам с образованием гликолипидов.

    Многие белки, играющие важную роль в развитии и/или обнаружении рака, являются гликопротеинами. Например, диагностические тесты на рак простаты включают тестирование образцов крови на наличие гликопротеина, называемого специфическим антигеном простаты или ПСА. Рак яичников можно контролировать по продукции другого гликопротеина, называемого СА-125. СА означает ассоциированный с раком.

    Подробнее о тесте CA-125

    Часто многие белки и другие биомолекулы соединяются вместе, образуя функциональные структуры в клетках.Далее мы исследуем некоторые из этих более сложных структур, называемых органеллами.

    Резюме

    Все живые существа, включая клетки, из которых состоит человеческое тело, состоят из небольшого подмножества различных биомолекул. Существует четыре основных класса, как описано ниже:

    1. Углеводы
      • Углеводы состоят из элементов углерода (C), водорода (H) и кислорода (O).
      • Сахара являются обычными углеводами.
      • Углеводы выполняют несколько функций внутри клеток:
        • Основной источник энергии
        • Предоставление структуры
        • Связь
        • Клеточная адгезия
        • Защита от посторонних предметов и их удаление
    2. Белки
      • Белки состоят из аминокислот.
      • Белки выполняют несколько функций внутри живых существ:
        • Структура волос, мышц, ногтей, клеточных компонентов и клеточных мембран
        • Сотовый транспорт
        • Биологические катализаторы или ферменты
        • Поддержание контакта с ячейкой
        • Контроль активности клеток
        • Передача сигналов через гормоны
    3. Липиды
      • Широкий спектр биомолекул, включая жиры, масла, воски и стероидные гормоны.
      • Липиды не растворяются в воде (они гидрофобны) и в основном состоят из углерода (C), водорода (H) и кислорода (O).
      • Липиды выполняют несколько функций в живых существах:
        • Форма биологических мембран
        • Жиры могут храниться как источник энергии
        • Масла и воски обеспечивают защиту, покрывая области, в которые могут проникнуть микробы (например, кожу или уши)
        • Стероидные гормоны регулируют активность клеток, изменяя экспрессию генов
    4. Нуклеиновые кислоты
      • Вся информация, необходимая для управления и построения клеток, хранится в этих молекулах.
      • Нуклеиновые кислоты состоят из нуклеотидов, которые обозначаются аббревиатурой A, C, G, T и U.
      • Существует два основных типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК):
        • ДНК
          • ДНК имеет структуру двойной спирали, состоящей из нуклеотидов A, C, G и T.
          • ДНК
          • находится в ядре клетки.
          • ДНК — это форма хранения генетической информации.
        • РНК
          • РНК обычно одноцепочечная и состоит из нуклеотидов A, G, C и U.
          • РНК скопирована с ДНК и является рабочей формой информации.
          • РНК
          • образуется в ядре, а мРНК экспортируется в цитозоль.

    Дополнительные биомолекулы можно получить, комбинируя эти четыре типа. Например, многие белки модифицируются путем добавления углеводных цепей. Конечный продукт называется гликопротеином.

    Если вы найдете материал полезным, рассмотрите возможность размещения ссылки на наш веб-сайт.

    Ферменты, образующие белки, претерпели метаморфозы, развили новые разнообразные функции — ScienceDaily

    Ученые из Научно-исследовательского института Скриппса (TSRI) и Гонконгского университета науки и технологий (HKUST) и их сотрудники обнаружили, что древние ферменты, известные своей фундаментальную роль в переводе генетической информации в белки, развили множество других функций у человека. Неожиданное открытие подчеркивает интригующую странность эволюции белков, а также потенциально ценный новый класс терапевтических белков и терапевтических мишеней.

    «Эти новые варианты белка представляют собой ранее непризнанный уровень биологии — разветвления этого открытия сейчас разворачиваются», — сказал руководитель группы Пол Шиммель, профессор молекулярной биологии и химии Эрнеста и Джин Хан в TSRI (Калифорния и Флорида), который также является назначение в HKUST Jockey Club Institute for Advanced Study (IAS).

    Mingjie Zhang, старший научный сотрудник IAS и профессор Kerry Holdings, отдел наук о жизни в HKUST, добавил: «Это прорывное открытие не только открывает обширную область новой биологии, но также дает возможности для разработки лекарств на основе белков для различных заболевания человека, связанные со сбоями в работе этих вновь открытых белков.Успешное сотрудничество ученых из HKUST, TSRI и двух биотехнологических компаний из США и Гонконга также служит прекрасным примером тесной связи между фундаментальными исследованиями и разработками в области биотехнологий».

    Результаты опубликованы в выпуске журнала Science от 18 июля 2014 года.

    Большая сложность

    Открытие касается аминоацил-тРНК-синтетаз (AARS), группы из 20 ферментов, основной функцией которых является соединение нуклеотидных кодов, содержащихся в генах, с соответствующими строительными блоками белков, а именно с 20 аминокислотами.Поскольку AARS необходимы для перевода генетической информации в рабочие белки, они встречаются во всех формах жизни на планете.

    В последние годы ученые находят доказательства того, что ферменты AARS существуют в большей сложности у более эволюционно продвинутых организмов. По сути, эти ферменты приобрели новые сегменты или «домены». Любопытно, что эти домены не имеют очевидного отношения к трансляции белка. Хотя в низших формах жизни они практически отсутствуют, эти домены добавляются прогрессивным и нарастающим образом в процессе эволюции, в ходе долгого восхождения к людям, которое длилось миллиарды лет.

    Для дальнейшего расследования Шиммель сотрудничал с коллегами из TSRI в Калифорнии и Флориде, HKUST (включая IAS), биотехнологической компании aTyr Pharma из Сан-Диего (соучредителем которой был Шиммель), Стэнфорда и гонконгской биотехнологической компании Pangu Biopharma ( дочерняя компания aTyr).

    Используя передовые, чувствительные методы, команда идентифицировала почти 250 ранее неизвестных вариантов транскриптов генов AARS в различных типах клеток человека. Эти варианты, известные как варианты сплайсинга, представляют собой альтернативные сборки дискретных информационных последовательностей (экзонов), содержащихся в генах AARS.Гены часто содержат несколько экзонов, которые могут быть сплайсированы альтернативными способами, что в принципе позволяет одному активному гену кодировать несколько белков с разными функциями. Но новые результаты показывают, что эволюция была необычайно продуктивной в создании вариантов сплайсинга AARS.

    Возможный новый класс мишеней для наркотиков

    Дальнейшие исследования группы показали, что новые варианты AARS часто продуцируются только в определенных типах клеток, таких как клетки мозга или иммунные клетки, и/или появляются только на определенных стадиях развития.

    Примечательно, что в большинстве новых вариантов сплайсинга полностью отсутствует стандартный «каталитический домен», поддерживающий трансляцию белка, что подтверждает, что они не участвуют напрямую в этом фундаментальном процессе. Первоначальный скрининг биологической активности этих вариантов намекнул на разнообразие других функций. Один вариант, выбранный для анализа, оказался мощным стимулятором пролиферации клеток мышечных волокон в лабораторной чашке.

    Шиммель и его сотрудники теперь перейдут к более всесторонним исследованиям новых вариантов AARS и их конкретных функций.«Мы считаем, что эти белки имеют отношение к множеству заболеваний человека», — сказал он. «Таким образом, они представляют собой очень важный класс новых белковых терапевтических средств, аналогичных широко используемым инъекционным белковым терапевтическим средствам, таким как гормон роста, инсулин, эритропоэтин (ЭПО) (который регулирует выработку эритроцитов) и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (Г-КСФ) ( который стимулирует костный мозг)».

    Источник истории:

    Материалы предоставлены Исследовательским институтом Скриппса . Примечание. Содержимое можно редактировать по стилю и длине.

    строительных блоков белков | Структура, свойства и функции

    Строительные блоки белков : Все мы знаем, что белки необходимы для живых организмов. С точки зрения биохимии аминокислоты (сокращение от α-аминокарбоновой кислоты) представляют собой группу органических молекул, которые, как известно, являются основными строительными блоками белков .

    Мы знаем, что белки играют решающую роль почти во всех биологических и физиологических процессах, и эти аминокислоты столь же важны.

    Чтобы рассказать вам, насколько важны аминокислоты, грубая оценка примерно от 50 до 2000 аминокислот обычно включает белок. В то время как некоторые из них используются только для создания белков, другие выполняют различные роли.

    Давайте рассмотрим, из каких строительных блоков состоят белки на этой странице.

    Открытие аминокислот

    Открытие аминокислот можно отнести к совместным работам предшествующих ученых (т.е. Джон Холдейн и Гарольд Юри), которые работали над эмуляцией первичной земной атмосферы. Например, в 1953 году ученый Стэнли Миллер провел анализ соединений, которые осели в ходе указанного эксперимента, и на их основе обнаружил, что могут образовываться некоторые органические соединения, в частности аминокислоты. Он открыл аминокислоты глицин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, аланин и другие.

    Структура аминокислоты

    Структура основной аминокислоты:
    (Источник изображения: Аризонский университет CBC)

    1.Амино Групп

    Как следует из названия (от корня слова амин ), важным компонентом аминокислоты является молекула азота. Во время его биосинтеза основным источником азота является атмосферный азот, почти нереакционноспособный газ, но может быть полезен при восстановлении путем фиксации азота.
    • Почти все аминокислоты, за исключением пролина, имеют первичную аминогруппу (NH 2 ) и карбоксильную группу, присоединенную к ней, и отличаются друг от друга центральным атомом углерода.

    2. Карбоксильная группа

    Аминокислоты состоят из двухуглеродной связи, одна из частей которой, как известно, представляет собой карбоксильную (COO-) группу. Первый углерод образует карбоксильную группу, а другой присоединен к аминогруппе.
    • Карбоксильная группа состоит из атома углерода и двух атомов кислорода и, очевидно, является отрицательной, потеряв свой атом водорода в виде карбоновой кислоты (-COOH).

    3. Группа R (или боковая цепь)

    В основном все аминокислоты имеют почти одинаковую фундаментальную структуру и отличаются только строением присоединенной к ней группы R.
    • Например, самая маленькая и простая аминокислота глицин имеет атом водорода (H) в качестве группы R.

    Свойства аминокислот

    В дополнение к вышеупомянутым структурным характеристикам аминокислоты также отличаются своей хиральностью и кислотно-основным поведением. Такие свойства позволяют этим аминокислотам оказывать сильное влияние на их общую биологическую активность.

    1. Хиральность

    Важно отметить, что аминокислоты способны проявлять хиральность (оптическую активность), при этом группа R может располагаться по обе стороны от связи С-С.В природе аминокислоты представляют собой L-изомеры по форме. Единственной аминокислотой, которая не соответствует этому, является аминокислота глицин.

    2. Кислотно-щелочное поведение

    Интересно, что одной отличительной характеристикой аминокислот является наличие как кислотной, так и основной группы у первого атома углерода, что делает его амфотерным (может действовать как кислота или основание). Иногда при определенном рН аминокислоты приобретают одинаковое количество положительных и отрицательных ионов в общей молекуле.Этот рН называется его изоэлектрической точкой.

    Как они соединяются вместе?

    Связь, которая соединяет аминокислоты в белки, называется пептидной связью. Эта связь представляет собой амидную связь, тип ковалентной связи, которая создается реакцией (нуклеофильное присоединение и отщепление) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. В результате в качестве побочного продукта образуется одна молекула воды.

    При соединении аминокислоты образуют цепи, называемые полипептидными (естественно основанными на связи, которая связывает их вместе) цепями, которые в конечном итоге формируют структуру белка.Таким образом, один белок может состоять из нескольких определенных последовательностей аминокислот.

    Чтобы узнать больше о том, как они формируются, посмотрите это видео.

    Примеры аминокислот

    В настоящее время в природе обнаружено более 500 аминокислот; однако только двадцать из них фактически участвуют в процессе перевода и считаются основными.
    20 аминокислот (Источник: Penn State Biology) Как показано на рисунке выше, аминокислоты можно разделить на четыре группы в зависимости от их группы R и общей структуры: неполярные, полярные, кислотные и основные.

    1. Неполярный

    Неполярные аминокислоты имеют группы R, к которым присоединены либо алифатические, либо ароматические боковые цепи. В результате эти аминокислоты имеют тенденцию быть гидрофобными (водобоязненными) по своей природе. Примерами этой группы являются глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, фенилаланин и пролин.

    2. Полярный

    Отличительной характеристикой этой следующей группы аминокислот является наличие по крайней мере одного атома азота, кислорода или серы, который легко может соединиться с водой, что делает их полярными.Примерами этой группы являются серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин.

    3. Кислотный

    Как следует из их названий, аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота являются двумя примерами кислой аминокислоты. Наличие карбоновой кислоты на одной стороне аминокислоты придает им кислые свойства.

    4. Базовый

    И последнее, но не менее важное: лизин, аргинин и гистидин, которые относятся к основным аминокислотам.Эти аминокислоты имеют основную группу R, отсюда и название.
    Мы можем заметить, что большинство аминокислот являются гидрофильными (включая полярные, кислотные и основные) по своей природе. Следовательно, они являются идеальным компонентом глобулярных белков в растворах.

    Функции аминокислот

    Хотя большинство из них действуют как мономеры, образующие более крупные единицы, называемые полимерами , аминокислоты также могут функционировать сами по себе. Ниже приведены некоторые из этих важных функций.

    1.Производство биологически активных соединений

    Помимо построения цепей, аминокислоты также играют роль в иммунной функции, лечении заболеваний и производстве биологически активных соединений для борьбы с ними. Интересно, что одна аминокислота (например, аргинин) способна синтезировать соединение оксида азота, которое помогает снизить кровяное давление и регулирует сокращение мышц .

    2. Метаболизм

    При необходимости аминокислоты могут метаболизироваться для получения энергии .Например, аминокислоты цистеин, глицин и глутаминовая кислота являются предшественниками антиоксиданта глутатиона. В дополнение к этому гистидин используется для создания ферментов, необходимых для производства эритроцитов . Кроме того, эти аминокислоты также необходимы для синтеза различных гормонов в организме.

    3. Прекурсоры других азотсодержащих молекул

    Знаете ли вы, что помимо вышеупомянутых функций другие биологические молекулы также имеют предшественники аминокислот? Среди них азотистых оснований нуклеотидов , которые в конечном итоге составляют дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК) и рибонуклеиновую кислоту (РНК).Кроме того, кофакторы, такие как хлорофилл у растений и гем у животных , также происходят из аминокислот.

    В этой статье мы исследовали строительные блоки белков, различные химические структуры аминокислот в целом и то, как этот факт определяет форму и, в конечном итоге, функции белка. Мы также узнали, что их функции не ограничиваются только этим.

    Процитировать эту страницу

    Ключевые ссылки

    • «Научная одиссея: люди и открытия: аминокислоты создаются в лаборатории» .По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Chem4Kids.com: Биохимия: аминокислоты» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Определения: хиральные» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Определение аминокислот и примеры» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «аминокислота | Определение, структура и факты | Britannica.com» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • ScienceDaily .По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Аминокислоты – Национальная медицинская библиотека – PubMed Health» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Аминокислоты, эволюция | Изучайте науку в Scitable» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.
    • «Какова функция аминокислот в организме человека? | LIVESTRONG.COM» . По состоянию на 17 августа 2017 г. Ссылка.

    Вот как мы можем лучше понять белки в нашем организме

    Белки — это маленькие механизмы, которые заставляют клетки работать.Одни защищают клетки от вирусов и бактерий, другие превращают свет в пищу. Белки несут сообщения, расщепляют химические вещества, копируют ДНК и придают клеткам их структуру.

    В принципе, они делают все. Каждая биологическая функция выполняется белками, поэтому понимание того, как работают эти молекулы, имеет решающее значение для многих видов исследований.

    Но ученые только недавно начали измерять белки в отдельных клетках, и прямо сейчас у них нет инструментов, достаточно чувствительных для измерения траекторий или продолжительности жизни белков, которые естественным образом находятся внутри клетки.

    Вместо этого стандартная практика заключается в том, чтобы «взять большой кусок ткани, измельчить его и проанализировать среднее значение всех белков в этой группе клеток», — говорит Николай Славов, доцент кафедры биоинженерии Северо-Восточного университета, чьи исследования сосредоточены на измерении белков в клетках. отдельные клетки и хронику белков с течением времени. Это исследование поддерживается премией Allen Distinguished Investigator Award, грантом Paul G. Allen Frontiers Group, предоставленным Семейным фондом Пола Г. Аллена.

    Николай Славов, доцент кафедры биоинженерии, недавно получил 1 доллар.5 миллионов дар для более дальнейшего увеличения его исследования на измеряя синтезе протеина в индивидуальных клетках, метод ранее ограниченный к множественным клеткам. Фото Руби Валлау/Northeast University

    В настоящее время стандартный процесс измерения белков скрывает множество деталей. «Клетки теряют свою индивидуальность, и именно поэтому вы можете многое понять о физиологии клетки», — говорит Славов. «Эти современные подходы выводят траектории отдельных клеток и полагаются на экстраполяцию».

    Чтобы сделать эти измерения более точными, лаборатория Славова предложила метод, который не только измеряет белки в отдельных клетках, но также может отслеживать изменения белков с течением времени.Славов говорит, что он будет использовать грант в размере 1,5 миллиона долларов от Frontiers Group для дальнейшего развития этого достижения.

    Одной из причин, по которой современные приборы не могут отслеживать функции белков с течением времени, является то, что процесс измерения по своей сути разрушительный. По словам Славова, чтобы идентифицировать белки, ученые должны разбить их на более мелкие части, будь то пептиды или аминокислоты.

    Несмотря на то, что методы Славова по-прежнему разрушительны, его лаборатория впервые применила новый способ извлечения информации об истории клетки.

    «Мне нравится называть это рассказом о путешествии в клетку», — говорит Славов. «Он может запоминать и кодировать информацию о различных белках в прошлом, каков был их оборот и какова была их функция».

    Команда

    Славова создала метод идентификации белка по атомному весу и последующему отслеживанию его траектории — метод, который Славов планирует доработать с помощью гранта.Вот как это работает: аминокислоты, мельчайшие строительные блоки белка, вводятся в клетку. Эти аминокислоты состоят из атомов различных типов, называемых изотопами, которые различаются по атомному весу из-за добавления нейтронов.

    Добавленные нейтроны не изменяют химическую структуру аминокислот или белков, которые они будут создавать, но они изменяют атомный вес. Этот дополнительный вес используется для идентификации белков в клетке и измерения их изменения с течением времени.

    «Это упрощенный пример, но скажем, во вторник мы кормим клетку аминокислотами, имеющими определенный вес, затем в среду мы кормим клетку аминокислотами другого веса, а в четверг мы кормим клетку аминокислотами другого веса. вес и так далее», — говорит Славов.

    «Когда мы, в конце концов, проводим измерения и разбираем клетку, мы знаем, какие белки производятся в какой день, потому что они имеют определенный вес в зависимости от того, какие аминокислоты они использовали», — говорит он.

    Определение того, когда был получен белок, важно, потому что это позволяет ученым наблюдать, как белок меняется с течением времени. Это один из самых больших вопросов, когда речь идет, например, о дифференцировке клеток.

    Клетки дифференцируются — превращаются в специализированные клетки, такие как клетки сердца, клетки легких, клетки мозга и т. д.— когда они получают информацию от соседних клеток.

    «С помощью этой технологии мы можем исследовать один вопрос: что это за сигналы?» — говорит Славов. «Если мы будем знать эту информацию, мы сможем контролировать судьбу клетки».

    Исследователи, задающиеся важными биомедицинскими вопросами, например, как работает иммунная система или как создаются воспоминания, найдут эти методы бесценными. «Но на эти вопросы нельзя ответить существующими методами, — говорит Славов. «Для дальнейшего продвижения наших исследований нам необходимо разработать инструменты.”

    По вопросам СМИ обращайтесь по телефону [email protected] .

     

    Белковая структура и метаболизм

    Белки необходимы для построения структурных компонентов человеческого тела, таких как мышцы и органы. Вам также нужны белки, чтобы поддерживать здоровье иммунной системы, синтезировать нейротрансмиттеры, вырабатывать и передавать гормоны и многое другое.

    Белковая структура

    Белки, как правило, представляют собой большие молекулы, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами.Общая структура молекулы аминокислоты включает карбоксильную группу атомов, аминогруппу и боковую цепь. Карбоксильная группа содержит один атом углерода, два атома кислорода и один атом водорода. Аминогруппа содержит один атом азота с двумя присоединенными к нему атомами водорода.

    Все 20 аминокислот имеют разные боковые цепи, которые различаются по форме. Существуют прямые цепочки атомов, разветвленные цепочки атомов и кольца атомов, плюс боковые цепи могут включать атомы углерода, водорода, серы, азота и кислорода.

    Конфигурация и молекулы, обнаруженные в боковой цепи, отличают одну аминокислоту от другой. Аминокислоты с разветвленной цепью, такие как изолейцин, лейцин и валин, необходимы для структуры мышц.

    Тирозин, фенилаланин и триптофан называются ароматическими аминокислотами, каждая из которых содержит боковую цепь в форме кольца. Эти три аминокислоты необходимы для производства нейротрансмиттеров.

    Заменимые и незаменимые аминокислоты

    Аминокислоты считаются либо «незаменимыми», либо «незаменимыми» в зависимости от того, откуда они поступают — некоторые из них должны потребляться в вашем рационе, а другие — нет.

    Заменимые аминокислоты

    11 незаменимых аминокислот не называются «заменимыми», потому что они не важны. Они важны, и ваше тело требует их для выполнения нескольких функций.

    Эти аминокислоты называются «заменимыми», потому что вам не нужно получать их из своего рациона. Ваше тело может создавать эти 11 аминокислот из химических веществ, уже присутствующих в вашем организме.

    К незаменимым аминокислотам относятся:

    • Alanine
    • Alanine
    • Asparanine
    • Аспарагина
    • Аспарагина
    • Аспарагина
    • Cysteine ​​
    • Глутамная кислота
    • Глютаминовая кислота
    • Glutamine
    • Glycine
    • Proline
    • Serine
    • Tyrosine

    Аминокислоты аргинин, цистеин, глицин, глутамин, пролин и тирозин иногда также считаются «условно незаменимыми».Это означает, что большинство людей производят их самостоятельно, но люди с определенными заболеваниями или генетическими аномалиями не могут их производить, поэтому им нужно получать их с пищей.

    Незаменимые аминокислоты

    Девять незаменимых аминокислот называются незаменимыми, потому что вы не можете их производить; вы должны есть белки, которые содержат эти аминокислоты. Они есть:

    • Гистидин
    • Изолейцин
    • Лейцин
    • Лизин
    • Метионин
    • Фенилаланин
    • Треонин
    • 9064 906 9090 Триптофан

    Вам нужно беспокоиться о незаменимых аминокислотах, когда вы планируете свое ежедневное питание? Не совсем.Животные источники белка, такие как мясо, яйца и молочные продукты, являются «полноценными белками». Это означает, что каждый белок, содержащийся в продуктах животного происхождения, содержит каждую из девяти незаменимых аминокислот.

    Вегетарианцам и веганам, возможно, следует уделить немного больше внимания пищевым белкам. Растительные белки называются «неполными белками». В каждом растительном белке отсутствует одна или несколько из девяти незаменимых аминокислот.

    Однако каждая аминокислота содержится в каком-то растении, поэтому вы можете комбинировать разные растительные белки, чтобы получить все необходимые аминокислоты.

    Функция белка

    В вашем организме много разных белков, и они выполняют разные функции.

    Основные функции

    К основным функциям белков относятся:

    • Участвует в ферментативной активности, которая способствует химическим реакциям в организме
    • Помогает свертыванию крови
    • Поддерживает баланс жидкости и рН в организме
    • Стимулирует активность антител, которые контролируют иммунную и аллергическую функции
    • Служат строительными блоками для производства гормонов
    • Служат структурными компонентами, придающими частям тела форму
    • Сигнальные клетки, что и когда делать
    • Транспортировка веществ по телу

    Белок как источник энергии

    Вы можете не думать о белке как об источнике энергии, но белки вносят калории в ваш рацион.Эти калории необходимо учитывать, если вы следите за своим весом. Каждый грамм белка, который вы едите, содержит четыре калории.

    Приемлемый диапазон распределения макронутриентов, созданный Институтом медицины , предполагает, что вы получаете от 10% до 35% своих калорий из белка.

    Дефицит белка

    В слаборазвитых странах более распространены недоедание и дефицит белка. Тяжелый дефицит белка называется квашиоркором. Дети с квашиоркором, как правило, имеют очень тонкие руки и ноги и большие вздутые животы.Недостаток белка может вызвать остановку роста, потерю мышечной массы, снижение функции иммунной системы, проблемы с легкими, проблемы с сердцем и смерть.

    Переваривание

    Переваривание белка начинается во рту с жевания, что облегчает проглатывание пищи. Он также помогает пищеварению, измельчая пищу на более мелкие кусочки. Помните, что важно тщательно пережевывать пищу; не глотайте пищу большими порциями.

    Переваривание белков продолжается в желудке с выделением пищеварительных соков, в состав которых входят соляная кислота и пепсиноген.Соляная кислота превращает пепсиноген в пепсин, который начинает разрушать связи между аминокислотами. Этот процесс происходит, когда мышцы, окружающие желудок, сжимают и сдавливают пищу и желудочную жидкость.

    Следующий этап происходит в тонком кишечнике, где соляная кислота нейтрализуется бикарбонатами, выделяемыми поджелудочной железой. Поджелудочная железа также выделяет фермент под названием трипсин. Трипсин продолжает расщеплять аминокислоты, которые затем всасываются в кровь.

    Попав в кровоток, аминокислоты разносятся по клеткам в различных частях тела. Ваше тело использует отдельные аминокислоты для создания белков, необходимых для различных функций.

    Источники белка

    Мясо, рыба, морепродукты, птица, яйца и молочные продукты являются важными источниками белка, но вы также можете получить белок из различных злаков, бобовых, орехов и семян. Нетрудно получить достаточное количество белка в вашем рационе.

    Три унции курицы обеспечат вас примерно 21 граммом белка.

Ответить

Ваш адрес email не будет опубликован.